stringtranslate.com

Семейство белков фотосинтетического реакционного центра

Белки фотосинтетического реакционного центра являются основными белковыми компонентами фотосинтетических реакционных центров (РЦ) бактерий и растений. Это трансмембранные белки, встроенные в тилакоид хлоропласта или мембрану бактериальной клетки.

Растения, водоросли и цианобактерии имеют один тип PRC для каждой из двух своих фотосистем. Некислородные бактерии, с другой стороны, имеют RC, напоминающий либо центр фотосистемы I (тип I), либо центр фотосистемы II (тип II). В любом случае PRC имеют два родственных белка (L/M; D1/D2; PsaA/PsaB), составляющих квазисимметричный 5-спиральный комплекс с карманами для связывания пигмента. Два типа структурно связаны и имеют общего предка. [1] [2] Каждый тип имеет различные карманы для лигандов, чтобы приспособить их специфические реакции : в то время как RC типа I используют кластеры серы железа для принятия электронов, RC типа II используют хиноны. Центральные единицы RC типа I также имеют шесть дополнительных трансмембранных спиралей для сбора энергии. [2]

У бактерий

Фотосинтетический аппарат типа II у некислородных бактерий состоит из светособирающих белково-пигментных комплексов LH1 и LH2, которые используют каротиноид и бактериохлорофилл в качестве первичных доноров. [3] LH1 действует как центр сбора энергии, временно сохраняя ее перед передачей в фотосинтетический реакционный центр (RC). [4] Электроны переносятся от первичного донора через промежуточный акцептор (бактериофеофитин) к первичному акцептору (хинин Qa) и, наконец, к вторичному акцептору (хинон Qb), что приводит к образованию убихинола QbH2. RC использует энергию возбуждения для перемещения электронов через мембрану, перенося их через убихинол в цитохромный комплекс bc1, чтобы установить протонный градиент через мембрану, который используется АТФ-синтетазой для образования АТФ. [5] [6] [7]

Основной комплекс закреплен в клеточной мембране, состоящей из одной единицы RC, окруженной LH1; у некоторых видов могут быть дополнительные субъединицы. [8] RC типа II состоит из трех субъединиц: L (легкая), M (средняя) и H (тяжелая; InterPro :  IPR005652 ). Субъединицы L и M обеспечивают каркас для хромофора, в то время как субъединица H содержит цитоплазматический домен. [9] У Rhodopseudomonas viridis на периплазматической поверхности также имеется немембранная субъединица тетрагемового цитохрома (4Hcyt).

Структура системы типа I в анаэробе Heliobacterium modesticaldum была определена в 2017 году ( PDB : 5V8K ​). Как гомодимер, состоящий только из одного типа белка в основном комплексе, он считается более близким примером к тому, как выглядит предковая единица до разделения типа I/II по сравнению со всеми гетеродимерными системами. [2]

Кислородные системы

Белки реакционного центра фотосистемы II (PSII) D1 (PsbA) и D2 (PsbD) из цианобактерий, водорослей и растений показывают только около 15% гомологии последовательностей с субъединицами L и M, однако консервативные аминокислоты соответствуют сайтам связывания фотохимически активных кофакторов. В результате реакционные центры (РЦ) пурпурных фотосинтетических бактерий и PSII демонстрируют значительное структурное сходство с точки зрения организации кофакторов.

Белки D1 ​​и D2 встречаются в виде гетеродимера, который образует ядро ​​реакции PSII, мультисубъединичного белково-пигментного комплекса, содержащего более сорока различных кофакторов, которые закреплены в клеточной мембране цианобактерий и в тилакоидной мембране водорослей и растений. При поглощении световой энергии гетеродимер D1/D2 подвергается разделению заряда, и электроны переносятся от первичного донора (хлорофилла a) через феофитин к первичному акцептору хинону Qa, затем к вторичному акцептору Qb, что, как и в бактериальной системе, завершается выработкой АТФ. Однако PSII имеет дополнительную функцию по сравнению с бактериальной системой. На окислительной стороне PSII окислительно-восстановительно-активный остаток в белке D1 восстанавливает P680, затем окисленный тирозин отбирает электроны у марганцевого кластера, который, в свою очередь, отбирает электроны у воды, что приводит к расщеплению воды и образованию молекулярного кислорода. Таким образом, ФСII обеспечивает источник электронов, которые могут быть использованы фотосистемой I для производства восстановительной энергии (НАДФН), необходимой для преобразования CO2 в глюкозу. [10] [11]

Вместо того, чтобы приписывать специализированные роли хинонам, центр фотосистемы I PsaA-PsaB эволюционировал, чтобы сделать оба хинона неподвижными. Он также привлек железо-серную субъединицу PsaC для дальнейшего снижения риска окислительного стресса. [2]

В вирусах

Гены фотосинтетического реакционного центра из PSII (PsbA, PsbD) были обнаружены в морских бактериофагах . [12] [13] [14] Хотя широко распространена догма о том, что произвольные фрагменты ДНК могут переноситься фагом между хозяевами ( трансдукция ), вряд ли можно ожидать найти трансдуцированную ДНК в большом количестве вирусов. Трансдукция, как предполагается, распространена в целом, но для любого отдельного фрагмента ДНК, который регулярно трансдуцируется, было бы весьма неожиданно. Вместо этого, концептуально, ген, который регулярно обнаруживается в исследованиях вирусной ДНК, должен быть функциональным элементом самого вируса (это не означает, что ген не будет передаваться между хозяевами — каковым является фотосистема внутри вирусов [15] — но вместо этого, что у гена есть вирусная функция, что он не просто путешествует автостопом с вирусом). Однако у свободных вирусов нет механизмов, необходимых для поддержки метаболизма, не говоря уже о фотосинтезе. В результате гены фотосистемы вряд ли будут функциональным компонентом вируса, как капсидный белок или хвостовое волокно. Вместо этого он экспрессируется внутри инфицированной клетки-хозяина. [16] [17] Большинство генов вируса, которые экспрессируются в контексте хозяина, полезны для захвата механизмов хозяина с целью производства вирусов или для репликации вирусного генома. К ним могут относиться обратные транскриптазы, интегразы, нуклеазы или другие ферменты. Компоненты фотосистемы также не соответствуют этому шаблону.

Производство активной фотосистемы во время вирусной инфекции обеспечивает активный фотосинтез умирающим клеткам. Однако это не вирусный альтруизм по отношению к хозяину. Проблема с вирусными инфекциями, как правило, заключается в том, что они относительно быстро выводят хозяина из строя. Поскольку экспрессия белка переносится с генома хозяина на вирусный геном, фотосистема относительно быстро деградирует (отчасти из-за взаимодействия со светом, который является очень едким), прекращая подачу питательных веществ к реплицирующемуся вирусу. [18] Решение этой проблемы заключается в добавлении быстро деградирующих генов фотосистемы к вирусу, так что поток питательных веществ становится беспрепятственным и производится больше вирусов. Можно было бы ожидать, что это открытие приведет к другим открытиям аналогичного характера; что элементы метаболизма хозяина, имеющие ключевое значение для производства вируса и легко повреждаемые во время инфекции, активно заменяются или поддерживаются вирусом во время инфекции. Действительно, недавно было обнаружено, что генные кассеты PSI, содержащие целые наборы генов [(psaJF, C, A, B, K, E и D) и (psaD, C, A и B)], существуют у морских цианофагов из Тихого и Индийского океанов [19] [20] [21]

Подсемейства

Смотрите также

Примечания

  1. ^ Садекар С., Рэймонд Дж., Бланкеншип Р. Э. (ноябрь 2006 г.). «Сохранение отдаленно связанных мембранных белков: фотосинтетические реакционные центры имеют общее структурное ядро». Молекулярная биология и эволюция . 23 (11): 2001–7. doi : 10.1093/molbev/msl079 . PMID  16887904.
  2. ^ abcd Orf GS, Gisriel C, Redding KE (октябрь 2018 г.). «Эволюция фотосинтетических реакционных центров: выводы из структуры гелиобактериального реакционного центра». Photosynthesis Research . 138 (1): 11–37. Bibcode : 2018PhoRe.138...11O. doi : 10.1007/s11120-018-0503-2. OSTI  1494566. PMID  29603081. S2CID  4473759.
  3. ^ Lancaster CR, Bibikova MV, Sabatino P, Oesterhelt D, Michel H (декабрь 2000 г.). «Структурная основа резко увеличенной начальной скорости переноса электронов в реакционном центре мутанта Rhodopseudomonas viridis, описанная при разрешении 2,00 А». Журнал биологической химии . 275 (50): 39364–8. doi : 10.1074/jbc.M008225200 . PMID  11005826.
  4. ^ Багатырова С., Фрезе Р.Н., Зиберт К.А., Олсен Дж.Д., Ван Дер Верф КО, Ван Гронделл Р., Нидерман Р.А., Буллоу П.А., Отто С., Хантер К.Н. (август 2004 г.). «Нативная архитектура фотосинтетической мембраны» (PDF) . Природа . 430 (7003): 1058–62. Бибкод : 2004Natur.430.1058B. дои : 10.1038/nature02823. PMID  15329728. S2CID  486505.
  5. ^ Scheuring S (октябрь 2006 г.). «Исследования супрамолекулярной сборки бактериальных фотосинтетических ядерных комплексов с помощью АСМ». Current Opinion in Chemical Biology . 10 (5): 387–93. doi :10.1016/j.cbpa.2006.08.007. PMID  16931113.
  6. ^ Remy A, Gerwert K (август 2003 г.). «Связь индуцированного светом переноса электронов с поглощением протонов при фотосинтезе». Nature Structural Biology . 10 (8): 637–44. doi :10.1038/nsb954. PMID  12872158. S2CID  20008703.
  7. ^ Deisenhofer J, Michel H (август 1989). «Нобелевская лекция. Фотосинтетический реакционный центр пурпурной бактерии Rhodopseudomonas viridis». The EMBO Journal . 8 (8): 2149–70. doi :10.1002/j.1460-2075.1989.tb08338.x. PMC 401143. PMID  2676514 . 
  8. ^ Miki K, Kobayashi M, Nogi T, Fathir I, Nozawa T (2000). «Кристаллические структуры фотосинтетического реакционного центра и высокопотенциального железо-серного белка из Thermochromatium tepidum: термостабильность и перенос электронов». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 97 (25): 13561–13566. Bibcode : 2000PNAS...9713561N. doi : 10.1073/pnas.240224997 . PMC 17615. PMID  11095707 . 
  9. ^ Мишель Х., Эрмлер У., Шиффер М. (1994). «Структура и функция фотосинтетического реакционного центра Rhodobacter sphaeroides». J. Bioenerg. Biomembr . 26 (1): 5–15. doi :10.1007/BF00763216. PMID  8027023. S2CID  84295064.
  10. ^ Камия Н, Шен Дж. Р. (2003). «Кристаллическая структура фотосистемы II, выделяющей кислород, из Thermosynechococcus vulcanus при разрешении 3,7 А». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 100 (1): 98–103. Bibcode :2003PNAS..100...98K. doi : 10.1073/pnas.0135651100 . PMC 140893 . PMID  12518057. 
  11. ^ Schroder WP, Shi LX (2004). "Низкомолекулярные субъединицы фотосинтетического супракомплекса, фотосистемы II". Biochim. Biophys. Acta . 1608 (2–3): 75–96. doi : 10.1016/j.bbabio.2003.12.004 . PMID  14871485.
  12. ^ Sharon I, Tzahor S, Williamson S, Shmoish M, Man-Aharonovich D, Rusch DB, Yooseph S, Zeidner G, Golden SS, Mackey SR, Adir N, Weingart U, Horn D, Venter JC, Mandel-Gutfreund Y, Béjà O (2007). "Гены и транскрипты вирусного фотосинтетического реакционного центра в морской среде". ISME J . 1 (6): 492–501. Bibcode :2007ISMEJ...1..492S. doi : 10.1038/ismej.2007.67 . PMID  18043651.
  13. ^ Millard A, Clokie MR, Shub DA, Mann NH (2004). «Генетическая организация области psbAD в фагах, инфицирующих морские штаммы Synechococcus». Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101 (30): 11007–12. Bibcode :2004PNAS..10111007M. doi : 10.1073/pnas.0401478101 . PMC 503734 . PMID  15263091.  
  14. ^ Салливан МБ, Линделл Д , Ли JA, Томпсон ЛР, Белявски ДжП, Чисхолм С.В. (2006). «Распространенность и эволюция основных генов фотосистемы II у морских цианобактериальных вирусов и их хозяев». PLoS Biol. 4 (8): e234. doi : 10.1371/journal.pbio.0040234 . PMC 1484495. PMID  16802857 .   Значок открытого доступа
  15. ^ Lindell D, Sullivan MB, Johnson ZI, Tolonen AC, Rohwer F, Chisholm SW (2004). «Передача генов фотосинтеза в вирусы Prochlorococcus и от них». Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101 (30): 11013–8. Bibcode :2004PNAS..10111013L. doi : 10.1073/pnas.0401526101 . PMC 503735 . PMID  15256601.  
  16. ^ Линделл Д., Джаффе Дж. Д., Джонсон З. И., Чёрч Г. М., Чисхолм С. В. (2005). «Гены фотосинтеза в морских вирусах производят белки во время инфицирования хозяина». Nature . 438 (7064): 86–9. Bibcode :2005Natur.438...86L. doi :10.1038/nature04111. PMID  16222247. S2CID  4347406.
  17. ^ Clokie MR, Shan J, Bailey S, Jia Y, Krisch HM, West S, Mann NH (2006). «Транскрипция „фотосинтетического“ фага типа T4 во время заражения морской цианобактерии». Environ. Microbiol. 8 (5): 827–35. doi :10.1111/j.1462-2920.2005.00969.x. PMID  16623740.
  18. ^ Бейли С., Клоки М. Р., Миллард А., Манн Н. Х. (2004). «Цианофаговая инфекция и фотоингибирование у морских цианобактерий». Res. Microbiol. 155 (9): 720–5. doi : 10.1016/j.resmic.2004.06.002 . PMID  15501648.
  19. ^ Sharon I, Alperovitch A, Rohwer F, Haynes M, Glaser F, Atamna-Ismaeel N, Pinter RY, Partensky F, Koonin EV, Wolf YI, Nelson N, Béjà O (2009). "Кассеты генов фотосистемы I присутствуют в геномах морских вирусов". Nature . 461 (7261): 258–262. Bibcode :2009Natur.461..258S. doi :10.1038/nature08284. PMC 4605144 . PMID  19710652. 
  20. ^ Alperovitch-Lavy A, Sharon I, Rohwer F, Aro EM, Glaser F, Milo R, Nelson N, Béjà O (2011). «Реконструкция головоломки: существование цианофагов, содержащих наборы генов как фотосистемы I, так и фотосистемы II, выведенные из океанических метагеномных наборов данных». Environ. Microbiol . 13 (1): 24–32. doi :10.1111/j.1462-2920.2010.02304.x. PMID  20649642.
  21. ^ Béjà O, Fridman S, Glaser F (2012). «Вирусные клоны из экспедиции GOS с необычной организацией генной кассеты фотосистемы I». ISME J . 6 (8): 1617–20. Bibcode :2012ISMEJ...6.1617B. doi :10.1038/ismej.2012.23. PMC 3400403 . PMID  22456446. 

Ссылки