Organism that thrives in extremely hot environments from 60°C upwards
Гипертермофил — это организм, который процветает в чрезвычайно жарких условиях — от 60 °C (140 °F) и выше. Оптимальная температура для существования гипертермофилов часто превышает 80 °C (176 °F). [1] Гипертермофилы часто входят в домен Archaea , хотя некоторые бактерии также способны переносить экстремальные температуры. Некоторые из этих бактерий способны жить при температурах выше 100 °C, глубоко в океане, где высокое давление повышает точку кипения воды. Многие гипертермофилы также способны выдерживать другие экстремальные условия окружающей среды, такие как высокая кислотность или высокий уровень радиации. Гипертермофилы являются подмножеством экстремофилов . Их существование может подтверждать возможность внеземной жизни , показывая, что жизнь может процветать в экстремальных условиях окружающей среды.
История
Гипертермофилы, выделенные из горячих источников в Йеллоустонском национальном парке, были впервые описаны Томасом Д. Броком в 1965 году. [2] [3] С тех пор было установлено более 70 видов. [4] Самые экстремальные гипертермофилы живут на перегретых стенках глубоководных гидротермальных источников , требуя для выживания температуры не менее 90 °C. Необычайно устойчивым к жаре гипертермофилом является штамм 121 , [5] который смог удвоить свою популяцию в течение 24 часов в автоклаве при 121 °C (отсюда и его название). Текущая рекордная температура роста составляет 122 °C для Methanopyrus kandleri .
Хотя ни один гипертермофил не показал, что процветает при температуре >122 °C, их существование возможно. Штамм 121 выживает при 130 °C в течение двух часов, но не мог размножаться , пока не был перенесен в свежую питательную среду при относительно более низкой температуре 103 °C.
Исследовать
Ранние исследования гипертермофилов предполагали, что их геном может характеризоваться высоким содержанием гуанина-цитозина ; однако недавние исследования показывают, что «не существует очевидной корреляции между содержанием гуанина в геноме и оптимальной температурой окружающей среды для роста организма». [6] [7]
Молекулы белков в гипертермофилах проявляют гипертермостабильность — то есть они могут сохранять структурную стабильность (и, следовательно, функционировать) при высоких температурах. Такие белки гомологичны своим функциональным аналогам в организмах, которые процветают при более низких температурах, но эволюционировали, чтобы демонстрировать оптимальную функцию при гораздо более высоких температурах. Большинство низкотемпературных гомологов гипертермостабильных белков денатурируют при температуре выше 60 °C. Такие гипертермостабильные белки часто имеют коммерческое значение, поскольку химические реакции протекают быстрее при высоких температурах. [8] [9]
Физиология
Общая физиология
Из-за их экстремальных условий гипертермофилы могут адаптироваться к нескольким различным факторам, таким как pH , окислительно-восстановительный потенциал , уровень солености и температура . Они растут, подобно мезофилам, в диапазоне температур около 25–30 °C между минимальной и максимальной температурой. Самый быстрый рост достигается при их оптимальной температуре роста, которая может достигать 106 °C. [10] Основные характеристики, которые они представляют в своей морфологии, следующие:
Клеточная стенка: самая внешняя часть архей, она расположена вокруг клетки и защищает содержимое клетки. Она не содержит пептидогликана , что делает их естественно устойчивыми к лизоциму . Наиболее распространенной стенкой является паракристаллический поверхностный слой, образованный белками или гликопротеинами гексагональной симметрии. За исключением рода Thermoplasma, у которого отсутствует стенка, недостаток, который восполняется развитием клеточной мембраны с уникальной химической структурой. Она содержит липидный тетраэфир с и глюкозой в очень высокой пропорции от общего количества липидов. Кроме того, она сопровождается гликопротеинами, которые вместе с липидами придают мембране Thermoplasma spp устойчивость к кислым и термофильным условиям, в которых она живет. [11]
Цитоплазматическая мембрана: является основным приспособлением к температуре. Эта мембрана радикально отличается от той, которая известна у эукариот и для них. Мембрана архебактерий построена на тетраэфирной единице, таким образом устанавливая эфирные связи между молекулами глицерина и гидрофобными боковыми цепями, которые не состоят из жирных кислот. Эти боковые цепи в основном состоят из повторяющихся изопреновых единиц. [11] В определенных точках мембраны боковые цепи связаны ковалентными связями и монослоем в этих точках. Таким образом, мембрана гораздо более стабильна и устойчива к изменениям температуры, чем кислотные бислои, присутствующие в эукариотических организмах и бактериях.
Белки: денатурируют при повышенных температурах и поэтому также должны адаптироваться. Белковые комплексы, известные как белки теплового шока, способствуют правильному сворачиванию. Их функция заключается в связывании или поглощении белка во время синтеза, создавая среду, благоприятную для его правильной третичной конформации. Кроме того, белки теплового шока могут сотрудничать в транспортировке недавно свернувшихся белков к месту их действия. [11]
ДНК: также адаптирована к повышенным температурам несколькими механизмами. Первый — циклический калий 2,3-дифосфоглицерат , который был выделен только у нескольких видов рода. Methanopyrus характеризуется тем, что предотвращает повреждение ДНК при этих температурах. [10] Топоизомераза — фермент, обнаруженный у всех гипертермофилов. Он отвечает за введение положительных спинов, которые придают большую устойчивость к высоким температурам. Sac7d — этот белок был обнаружен в роде и характеризуется повышением температуры плавления ДНК до 40 °C. Гистоны, с которыми связаны эти белки, участвуют в ее суперспирализации. [12] [10]
Метаболизм
Гипертермофилы имеют большое разнообразие метаболизма, включая хемолитоавтотрофы и хемоорганогетеротрофы, в то время как фототрофные гипертермофилы неизвестны. Катаболизм сахара включает нефосфорилированные версии пути Энтнера-Дудорова , некоторые модифицированные версии пути Эмбдена-Мейерхофа, канонический путь Эмбдена-Мейерхофа присутствует только у гипертермофильных бактерий, но не у архей. [13]
Большая часть информации о катаболизме сахара получена из наблюдений за Pyrococcus furiosus . Он растет на многих различных сахарах, таких как крахмал, мальтоза и целлобиоза, которые, попав в клетку, трансформируются в глюкозу, но они могут использовать даже другие органические субстраты в качестве источника углерода и энергии. Некоторые свидетельства показали, что глюкоза катаболизируется модифицированным путем Эмбдена-Мейерхофа, который является канонической версией хорошо известного гликолиза, присутствующего как у эукариот, так и у бактерий. [14]
Некоторые обнаруженные различия касались сахарной киназы стартовых реакций этого пути: вместо обычных глюкокиназы и фосфофруктокиназы были обнаружены две новые сахарные киназы. Эти ферменты — АДФ-зависимая глюкокиназа (АДФ-ГК) и АДФ-зависимая фосфофруктокиназа (АДФ-ФФК), они катализируют те же реакции, но используют АДФ в качестве донора фосфорила вместо АТФ, производя АМФ. [15]
Адаптации
Как правило, гипертермофилы не размножаются при температуре 50 °C или ниже, некоторые даже не ниже 80 или 90º. [16] Хотя они не могут расти при температуре окружающей среды, они способны выживать там в течение многих лет. Исходя из их простых требований к росту, гипертермофилы могли бы расти на любом участке, содержащем горячую воду , даже на других планетах и лунах, таких как Марс и Европа . Термофилы-гипертермофилы используют различные механизмы для адаптации своих клеток к теплу, особенно к клеточной стенке, плазматической мембране и ее биомолекулам (ДНК, белкам и т. д.): [12]
Наличие в их плазматической мембране длинноцепочечных и насыщенных жирных кислот у бактерий и " эфирных " связей (диэфирных или тетраэфирных) у архей. У некоторых архей мембрана имеет монослойную структуру, что еще больше увеличивает ее теплостойкость.
Повышенная экспрессия шаперонов GroES и GroEL , которые способствуют правильному сворачиванию белков в ситуациях клеточного стресса, например, при температуре, при которой они растут.
Накопление соединений, таких как дифосфоглицерат калия , которые предотвращают химическое повреждение (депуринизацию или депиримидинирование) ДНК.
^ Stetter, K. (2006). «История открытия первых гипертермофилов». Extremophiles . 10 (5): 357–362. doi :10.1007/s00792-006-0012-7. PMID 16941067. S2CID 36345694.
^ Секбах, Джозеф; Орен, Аарон; Стэн-Лоттер, Хельга, ред. (2013). Полиэкстремофилы — жизнь в условиях множественных форм стресса. Клеточное происхождение, жизнь в экстремальных условиях обитания и астробиология. Т. 27. Springer. стр. xviii. doi :10.1007/978-94-007-6488-0. ISBN978-94-007-6487-3. В июне 1965 года Томас Брок, микробиолог из Университета Индианы, обнаружил новую форму бактерий в термальных источниках Йеллоустонского национального парка. Они могут выживать при температурах, близких к температуре кипения. В то время считалось, что верхняя температура для жизни составляет 73 °C. Он обнаружил, что в одном конкретном источнике, Octopus Spring, было большое количество розовых нитевидных бактерий при температуре 82–88 °C.
^ Брок ТД (август 1997). «Ценность фундаментальных исследований: открытие Thermus aquaticus и других экстремальных термофилов». Генетика . 146 (4): 1207–10. doi :10.1093/genetics/146.4.1207. PMC 1208068. PMID 9258667 .
^ "Микроб из глубин переносит жизнь на самый горячий известный предел". Архивировано из оригинала 2023-10-04 . Получено 2018-04-06 .
^ Hurst LD, Merchant AR (март 2001). «Высокое содержание гуанина-цитозина не является адаптацией к высокой температуре: сравнительный анализ среди прокариот». Proc Biol Sci . 268 (1466): 493–7. doi :10.1098/rspb.2000.1397. PMC 1088632. PMID 11296861 .
^ Zheng H, Wu H; Wu (декабрь 2010 г.). "Анализ ассоциаций на основе генов для корреляции между уровнями содержания гуанина-цитозина и условиями температурного диапазона прокариотических видов". BMC Bioinformatics . 11 (Suppl 11): S7. doi : 10.1186/1471-2105-11-S11-S7 . PMC 3024870 . PMID 21172057.
^ Das S, Paul S, Bag SK, Dutta C (июль 2006 г.). «Анализ генома и состава протеома Nanoarchaeum equitans: показания для гипертермофильной и паразитарной адаптации». BMC Genomics . 7 : 186. doi : 10.1186/1471-2164-7-186 . PMC 1574309 . PMID 16869956.
^ Saiki, RK; Gelfand, dh; Stoffel, S; Scharf, SJ; Higuchi, R; Horn, GT; Mullis, KB; Erlich, HA (1988). «Праймер-направленная ферментативная амплификация ДНК с помощью термостабильной ДНК-полимеразы». Science . 239 (4839): 487–91. Bibcode :1988Sci...239..487S. doi :10.1126/science.239.4839.487. PMID 2448875.
^ abc Фернандес, PG; Руис, член парламента (2007). «Археабактерии гипертермофилы: жизнь в кипении» (PDF) . Revista Complutense de Ciencias Veterinarias . 1 (2)): 560.
^ abc Васкес Брингас Ф.Дж., Сантьяго I, Хиль Л., Рибера Т., Грасиа-Салинас М.Дж., Роман Л.С., Блас И.Д., Прадес М., Алонсо де Диего М., Арданас Н., Муниеса А. (2014). «Описание информационного приложения для обучения в клинике и производства лошадей в тривиальной игре» (PDF) . Revista Complutense de Ciencias Veterinarias . 8 (1): 45. doi :10.5209/rev_RCCV.2014.v8.n1.44301.
^ Аб Брок, Кристина М.; Баньо-Поло, Мануэль; Гарсиа-Муррия, Мария Дж.; Мингарро, Исмаэль; Эстев-Гасент, Мария (2017). «Характеристика белка внутренней мембраны BB0173 Borrelia burgdorferi». БМК Микробиология . 17 (1): 219. дои : 10.1186/s12866-017-1127-y . ПМК 5700661 . ПМИД 29166863.
^ Schönheit, P.; Schäfer, T. (январь 1995). «Метаболизм гипертермофилов». World Journal of Microbiology & Biotechnology . 11 (1): 26–57. doi :10.1007/bf00339135. ISSN 0959-3993. PMID 24414410. S2CID 21904448.
^ Сакураба, Харухико; Года, Шуитиро; Осима, Тошихиса (2004). «Уникальный метаболизм сахара и новые ферменты гипертермофильных архей». Химический рекорд . 3 (5): 281–7. дои : 10.1002/tcr.10066. ISSN 1527-8999. ПМИД 14762828.
^ Бар-Эвен, Аррен; Фламхольц, Ави; Нур, Элад; Майло, Рон (17.05.2012). «Переосмысление гликолиза: о биохимической логике метаболических путей». Nature Chemical Biology . 8 (6): 509–517. doi :10.1038/nchembio.971. ISSN 1552-4450. PMID 22596202.
^ Шварц, Майкл Х.; Пан, Тао (2015-12-10). «Зависящая от температуры неправильная трансляция у гипертермофила адаптирует белки к более низким температурам». Nucleic Acids Research . 44 (1): 294–303. doi : 10.1093/nar/gkv1379 . PMC 4705672. PMID 26657639 .
^ ab Grogan DW (2015). «Понимание восстановления ДНК у гипертермофильных архей: постоянные пробелы и другие причины сосредоточиться на вилке». Archaea . 2015 : 942605. doi : 10.1155/2015/942605 . PMC 4471258 . PMID 26146487.
Дальнейшее чтение
Штеттер, Карл (февраль 2013 г.). «Краткая история открытия гипертермофильной жизни». Труды биохимического общества . 41 (1): 416–420. doi :10.1042/BST20120284. PMID 23356321.
Насколько жарко, слишком жарко? Экспедиция T-Limit