Альфа-кератин , или α-кератин, является типом кератина, обнаруженным у млекопитающих позвоночных . Этот белок является основным компонентом волос , рогов , когтей , ногтей и эпидермиса кожи . α-кератин является волокнистым структурным белком , то есть он состоит из аминокислот , которые образуют повторяющуюся вторичную структуру. Вторичная структура α-кератина очень похожа на структуру традиционной белковой α -спирали и образует спиральную спираль . [1] Благодаря своей плотно скрученной структуре он может функционировать как один из самых прочных биологических материалов и имеет различные функции у млекопитающих, от хищных когтей до волос для тепла. α-кератин синтезируется посредством биосинтеза белка , используя транскрипцию и трансляцию , но по мере того, как клетка созревает и наполняется α-кератином, она умирает, создавая прочную несосудистую единицу кератинизированной ткани . [2]
α-кератин представляет собой полипептидную цепь , обычно с высоким содержанием аланина , лейцина , аргинина и цистеина , которая образует правостороннюю α-спираль . [3] [4] Две из этих полипептидных цепей скручиваются вместе, образуя левостороннюю спиральную структуру, известную как спиральная спираль . Эти спиральные димеры , длиной приблизительно 45 нм, связаны друг с другом дисульфидными связями , используя множество аминокислот цистеина , обнаруженных в α-кератинах. [2] Затем димеры выравниваются, их концы связываются с концами других димеров, и две из этих новых цепей связываются по длине, все через дисульфидные связи, образуя протофиламент. [5] Два протофиламента объединяются, образуя протофибриллу, а четыре протофибриллы полимеризуются , образуя промежуточную нить (IF). IF является основной субъединицей α-кератинов. Эти IF способны конденсироваться в суперспиральное образование диаметром около 7 нм и могут быть типа I , кислыми, или типа II , основными. IF в конечном итоге встроены в кератиновую матрицу , которая либо богата остатками цистеина , либо глицином , тирозином и фенилаланином . Различные типы, выравнивания и матрицы этих IF объясняют большую вариабельность структур α-кератина, обнаруженных у млекопитающих. [6]
Синтез α-кератина начинается вблизи фокальных адгезий на клеточной мембране . Там предшественники кератиновых нитей проходят через процесс, известный как зародышеобразование , где предшественники кератиновых нитей димеров и нитей удлиняются, сливаются и связываются вместе. [2] По мере того, как происходит этот синтез, предшественники кератиновых нитей транспортируются актиновыми волокнами в клетке к ядру . Там промежуточные нити альфа-кератина будут собираться и формировать сети структуры, продиктованной использованием кератиновой клетки, поскольку ядро одновременно деградирует. [7] Однако, при необходимости, вместо того, чтобы продолжать расти, кератиновый комплекс будет разбираться на нефиламентарные предшественники кератина, которые могут диффундировать по всей цитоплазме клетки . Эти кератиновые нити смогут использоваться в будущем синтезе кератина, либо для реорганизации окончательной структуры, либо для создания другого кератинового комплекса. Когда клетка заполнена правильным кератином и правильно структурирована, она подвергается кератиновой стабилизации и умирает, что является формой запрограммированной клеточной смерти . Это приводит к полностью созревшей, неваскуляризированной кератиновой клетке. [8] Эти полностью созревшие, или ороговевшие , альфа-кератиновые клетки являются основными компонентами волос, внешнего слоя ногтей и рогов, а также эпидермального слоя кожи. [9]
Наиболее важным биологическим свойством альфа-кератина является его структурная стабильность. При воздействии механического напряжения структуры α-кератина могут сохранять свою форму и, следовательно, защищать то, что они окружают. [10] При высоком натяжении альфа-кератин может даже превращаться в бета-кератин , более прочное кератиновое образование, которое имеет вторичную структуру бета-складчатых листов . [11] Ткани альфа-кератина также демонстрируют признаки вязкоупругости , что позволяет им как растягиваться, так и поглощать удары в определенной степени, хотя они не являются непроницаемыми для разрушения . Прочность альфа-кератина также зависит от содержания воды в промежуточной матрице филаментов; более высокое содержание воды снижает прочность и жесткость кератиновой клетки из-за их влияния на различные водородные связи в сети альфа-кератина. [2]
Белки альфа-кератинов могут быть одного из двух типов: тип I или тип II . У людей существует 54 гена кератина, 28 из которых кодируют тип I, а 26 — тип II. [12] Белки типа I являются кислыми, то есть они содержат больше кислых аминокислот, таких как аспарагиновая кислота , в то время как белки типа II являются основными, то есть они содержат больше основных аминокислот, таких как лизин . [13] Эта дифференциация особенно важна для альфа-кератинов, потому что в синтезе его субъединичного димера, спиральной спирали , одна белковая спираль должна быть типа I, а другая — типа II. [2] Даже в пределах типа I и II существуют кислые и основные кератины, которые особенно комплементарны в каждом организме. Например, в коже человека K5 , альфа-кератин типа II, в основном спаривается с K14 , альфа-кератином типа I, чтобы сформировать комплекс альфа-кератина эпидермального слоя клеток в коже. [14]
Твердые альфа-кератины, такие как те, что находятся в ногтях, имеют более высокое содержание цистеина в своей первичной структуре . Это приводит к увеличению дисульфидных связей , которые способны стабилизировать структуру кератина, позволяя ей противостоять более высокому уровню силы до разрушения. С другой стороны, мягкие альфа-кератины, такие как те, что находятся в коже, содержат сравнительно меньшее количество дисульфидных связей, что делает их структуру более гибкой. [1]
{{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )