stringtranslate.com

Бета-ствол

В белковых структурах бета-цилиндр (β-цилиндр) представляет собой бета-лист (β-лист), состоящий из тандемных повторов , которые скручиваются и скручиваются, образуя замкнутую тороидальную структуру, в которой первая цепь связана с последней цепью ( водородная связь ). Бета-нити во многих бета-цилиндрах расположены антипараллельно . Конструкции бета-бочек названы в честь сходства с бочками, используемыми для хранения жидкостей. Большинство из них представляют собой водорастворимые белки внешней мембраны и часто связывают гидрофобные лиганды в центре бочонка, как в липокалинах . Другие охватывают клеточные мембраны и обычно обнаруживаются в поринах . Пориноподобные бочкообразные структуры кодируются до 2–3% генов грамотрицательных бактерий. [1] Было показано, что более 600 белков с различными функциями, таких как оксидаза, дисмутаза и амилаза, содержат структуру бета-цилиндра. [2]

Во многих случаях нити содержат чередующиеся полярные и неполярные ( гидрофильные и гидрофобные ) аминокислоты , так что гидрофобные остатки ориентированы внутрь цилиндра, образуя гидрофобное ядро , а полярные остатки ориентированы наружу. бочку на поверхность, подверженную воздействию растворителя. Порины и другие мембранные белки , содержащие бета-цилиндры, меняют эту картину: гидрофобные остатки ориентированы наружу, где они контактируют с окружающими липидами , а гидрофильные остатки ориентированы к водной внутренней поре.

Все бета-цилиндры можно классифицировать по двум целочисленным параметрам: количеству нитей в бета-листе n и «числу сдвига» S , показателю смещения нитей в бета-листе. [3] Эти два параметра (n и S) связаны с углом наклона бета-тяжей относительно оси ствола. [4] [5] [6]

Типы

Основной белок мочи мыши . Ствол образует карман для связывания мышиного феромона 2 -втор-бутил-4,5-дигидротиазола . [7] ( PDB : 1MUP ​)

Вверх и вниз

Вверх-вниз бочонки представляют собой простейшую бочкообразную топологию и состоят из серии бета-цепей, каждая из которых связана водородными связями с нитями непосредственно до и после нее в первичной последовательности .

Желе-ролл

Складка или бочонок желейного рулета , также известный как швейцарский рулет, обычно состоит из восьми бета-нитей, расположенных в двух четырехниточных листах. Соседние пряди вдоль последовательности чередуются между двумя листами, так что они «завернуты» в трех измерениях, образуя бочкообразную форму.

Примеры

Порины

Шестнадцати- или восемнадцатинитевые структуры бета-цилиндров, расположенные вверх и вниз, встречаются в поринах, которые функционируют как переносчики ионов и небольших молекул, которые не могут диффундировать через клеточную мембрану. Такие структуры появляются во внешних мембранах грамотрицательных бактерий , хлоропластах и ​​митохондриях . Центральная пора белка, иногда называемая глазком , выстлана заряженными остатками, расположенными так, что положительные и отрицательные заряды появляются на противоположных сторонах поры. Длинная петля между двумя бета-нитями частично перекрывает центральный канал; точный размер и конформация петли помогают различать молекулы, проходящие через транспортер.

Пребелковые транслоказы

Бета-цилиндры также функционируют в органеллах эндосимбионтного происхождения, таких как митохондрии и хлоропласты, для транспортировки белков. [8] Внутри митохондрии существуют два комплекса: бета-цилиндры служат порообразующей субъединицей: Tom40 транслоказы внешней мембраны и Sam50 механизма сортировки и сборки . Хлоропласты также имеют функционально сходные комплексы, содержащие бета-баррель, наиболее охарактеризованным из которых является Toc75 комплекса ТОС (Транслокон на мембране внешней оболочки хлоропластов).

Липокалины

Липокалины обычно представляют собой восьмицепочечные белки бета-цилиндра, расположенные вверх и вниз, которые секретируются во внеклеточную среду. Отличительной особенностью является их способность связывать и транспортировать небольшие гидрофобные молекулы в бочоночной чашечке . Примеры этого семейства включают ретинол-связывающие белки (RBP) и основные белки мочи (Mups). RBP связывает и транспортирует ретинол (витамин А), тогда как Mups связывает ряд небольших органических феромонов , включая 2-втор-бутил-4,5-дигидротиазол (сокращенно SBT или DHT), 6-гидрокси-6-метил-3. -гептанон (ГМГ) и 2,3-дигидро-экзо-бревикомин (ДГБ). [9] [10] [11]

Число сдвига

Водородные связи в бета-листовых пластинах GFP . Остатки помечены номером остатка и однобуквенным кодом аминокислоты . Только атомы основной цепи бета-цилиндра показаны под каждым углом ствола, окрашенным в цвет от синего ( N-конец ) до красного ( С-конец ). ( PDB : 1RRX ​)

Из листа бумаги можно сформировать цилиндр, соединив противоположные стороны. Два края соединяются вместе, образуя линию. Сдвиг можно создать, сдвинув два края параллельно этой линии. Аналогичным образом, бета-цилиндр можно сформировать, соединив края бета-листа вместе, чтобы сформировать цилиндр. Если эти края смещаются, создается сдвиг.

Аналогичное определение встречается в геологии, где сдвиг относится к смещению внутри породы перпендикулярно ее поверхности. В физике величину смещения называют деформацией сдвига , которая имеет единицы длины. Для числа сдвига в бочках смещение измеряется в единицах аминокислотных остатков.

Определение числа сдвига требует предположения, что каждая аминокислота в одной цепи бета-листа примыкает только к одной аминокислоте в соседней цепи (это предположение может не выполняться, если, например, присутствует бета-выпуклость ). [12] Для иллюстрации S будет рассчитываться для зеленого флуоресцентного белка . Этот белок был выбран потому, что бета-цилиндр содержит как параллельные, так и антипараллельные цепи. Чтобы определить, какие аминокислотные остатки соседствуют в бета-цепях, определяют расположение водородных связей.

Таблица для расчета числа сдвига . Порядок нитей в этом стволе (GFP): 1 6 5 4 9 8 7 10 11 3 2.

Межцепочечные водородные связи можно свести в таблицу. В каждом столбце содержатся остатки по одной цепи (цепь 1 повторяется в последнем столбце). Стрелками указаны водородные связи, выявленные на рисунках. Относительное направление каждой нити обозначено знаками «+» и «-» внизу таблицы. За исключением нитей 1 и 6, все цепи антипараллельны. Параллельное взаимодействие между нитями 1 и 6 объясняет различный вид структуры водородных связей. (Некоторые стрелки отсутствуют, поскольку не все ожидаемые водородные связи были идентифицированы. Нестандартные аминокислоты отмечены знаком «?»). Боковые цепи, указывающие на внешнюю сторону цилиндра, выделены жирным шрифтом.

Если бы в этом стволе не было сдвига, то остаток 12 В, скажем, в нитке 1 должен оказаться в последней нити на том же уровне, на котором он стартовал. Однако из-за сдвига 12 V не находится на том же уровне: он на 14 остатков выше, чем начальный, поэтому его число сдвига S равно 14.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Wimley WC (август 2003 г.). «Универсальный мембранный белок бета-цилиндра». Современное мнение в области структурной биологии . 13 (4): 404–411. doi : 10.1016/S0959-440X(03)00099-X. ПМИД  12948769.
  2. ^ Лу Ю, Юнг Н, Сьераки Н, Маршалл Н.М. (август 2009 г.). «Дизайн функциональных металлопротеинов». Природа . 460 (7257): 855–862. Бибкод : 2009Natur.460..855L. дои : 10.1038/nature08304. ПМЦ 2770889 . ПМИД  19675646. 
  3. ^ Мурзин А.Г., Леск А.М., Чотия С. (март 1994 г.). «Принципы, определяющие структуру стволов бета-листов в белках. I. Теоретический анализ». Журнал молекулярной биологии . 236 (5): 1369–1381. дои : 10.1016/0022-2836(94)90064-7. ПМИД  8126726.
  4. ^ Мурзин А.Г., Леск А.М., Чотия С. (март 1994 г.). «Принципы, определяющие структуру стволов бета-листов в белках. II. Наблюдаемые структуры». Журнал молекулярной биологии . 236 (5): 1382–1400. дои : 10.1016/0022-2836(94)90065-5. ПМИД  8126727.
  5. ^ Лю WM (январь 1998 г.). «Числа сдвига белковых бета-баррелей: уточнения определений и статистика». Журнал молекулярной биологии . 275 (4): 541–545. дои : 10.1006/jmbi.1997.1501. ПМИД  9466929.
  6. ^ Хейворд С., Милнер-Уайт EJ (октябрь 2017 г.). «Геометрические принципы гомомерных β-цилиндров и β-спиралей: применение к моделированию амилоидных протофиламентов» (PDF) . Белки . 85 (10): 1866–1881. дои : 10.1002/prot.25341. PMID  28646497. S2CID  206410314.
  7. ^ Böcskei Z, Groom CR, Flower DR, Wright CE, Phillips SE, Cavaggioni A и др. (ноябрь 1992 г.). «Связывание феромонов с двумя белками мочи грызунов, выявленное с помощью рентгеновской кристаллографии». Природа . 360 (6400): 186–188. Бибкод : 1992Natur.360..186B. дои : 10.1038/360186a0. PMID  1279439. S2CID  4362015.
  8. ^ Шляйфф Э., Солл Дж. (ноябрь 2005 г.). «Вставка мембранного белка: смешение эукариотических и прокариотических концепций». Отчеты ЭМБО . 6 (11): 1023–1027. дои : 10.1038/sj.embor.7400563. ПМК 1371041 . ПМИД  16264426. 
  9. ^ Халперн М., Мартинес-Маркос А. (июнь 2003 г.). «Структура и функции вомероназальной системы: обновленная информация». Прогресс нейробиологии . 70 (3): 245–318. дои : 10.1016/S0301-0082(03)00103-5. PMID  12951145. S2CID  31122845.
  10. ^ Тимм Д.Э., Бейкер Л.Дж., Мюллер Х., Зидек Л., Новотный М.В. (май 2001 г.). «Структурная основа связывания феромона с основным белком мочи мыши (MUP-I)». Белковая наука . 10 (5): 997–1004. дои : 10.1110/ps.52201. ПМК 2374202 . ПМИД  11316880. 
  11. ^ Армстронг С.Д., Робертсон Д.Х., Читам С.А., Херст Дж.Л., Бейнон Р.Дж. (октябрь 2005 г.). «Структурные и функциональные различия в изоформах основных белков мочи мыши: мужской белок, который преимущественно связывает мужской феромон». Биохимический журнал . 391 (Часть 2): 343–350. дои : 10.1042/BJ20050404. ПМЦ 1276933 . ПМИД  15934926. 
  12. ^ Нагано Н., Хатчинсон Э.Г., Торнтон Дж.М. (октябрь 1999 г.). «Бочковые структуры в белках: автоматическая идентификация и классификация, включая анализ последовательности стволов TIM». Белковая наука . 8 (10): 2072–2084. дои :10.1110/пс.8.10.2072. ПМК 2144152 . ПМИД  10548053. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки

Викискладе есть медиафайлы, связанные с белковым доменом: бета-баррель .
У Схолии есть тематический профиль для бета-ствола .