stringtranslate.com

Бета-бочка

В белковых структурах бета-ствол (β-ствол) представляет собой бета-слой (β-слой), состоящий из тандемных повторов , которые скручиваются и спиралевидно образуют замкнутую тороидальную структуру, в которой первая нить связана с последней нитью ( водородная связь ). Бета-тяжи во многих бета-стволах расположены антипараллельно . Бета-стволовые структуры названы так из-за сходства с бочками, используемыми для хранения жидкостей. Большинство из них являются водорастворимыми белками внешней мембраны и часто связывают гидрофобные лиганды в центре бочки, как в липокалинах . Другие охватывают клеточные мембраны и обычно встречаются в поринах . Порин-подобные бочкообразные структуры кодируются примерно 2–3% генов у грамотрицательных бактерий. [1] Было показано, что более 600 белков с различными функциями, такими как оксидаза, дисмутаза и амилаза, содержат структуру бета-ствола. [2]

Во многих случаях нити содержат чередующиеся полярные и неполярные ( гидрофильные и гидрофобные ) аминокислоты , так что гидрофобные остатки ориентированы во внутреннюю часть цилиндра, образуя гидрофобное ядро , а полярные остатки ориентированы к внешней части цилиндра на поверхности, открытой растворителю. Порины и другие мембранные белки, содержащие бета-цилиндры, меняют эту схему, при этом гидрофобные остатки ориентированы к внешней части, где они контактируют с окружающими липидами , а гидрофильные остатки ориентированы к водной внутренней поре.

Все бета-бочки можно классифицировать по двум целочисленным параметрам: числу нитей в бета-слое, n, и «числу сдвига», S , мере смещения нитей в бета-слое. [3] Эти два параметра (n и S) связаны с углом наклона бета-нитей относительно оси бочки. [4] [5] [6]

Типы

Основной белок мочи у мышей . Ствол образует связывающий карман для феромона мыши , 2-сек-бутил-4,5-дигидротиазола . [7] ( PDB : 1MUP ​)

Вверх-вниз

Верхне-нижние стволы представляют собой простейшую топологию ствола и состоят из ряда бета-нитей, каждая из которых связана водородными связями с нитями, расположенными непосредственно перед ней и после нее в первичной последовательности .

Рулет с желе

Складной рулет с желе или бочка, также известный как швейцарский рулет, обычно состоит из восьми бета-нитей, расположенных в двух четырехнитевых листах. Соседние нити вдоль последовательности чередуются между двумя листами, так что они «завернуты» в трех измерениях, образуя форму бочки.

Примеры

Порины

Шестнадцати- или восемнадцатицепочечные структуры бета-бочки вверх-вниз встречаются в поринах, которые функционируют как транспортеры для ионов и небольших молекул, которые не могут диффундировать через клеточную мембрану. Такие структуры появляются во внешних мембранах грамотрицательных бактерий , хлоропластов и митохондрий . Центральная пора белка, иногда называемая глазком , выстлана заряженными остатками, расположенными таким образом, что положительные и отрицательные заряды появляются на противоположных сторонах поры. Длинная петля между двумя бета-цепями частично перекрывает центральный канал; точный размер и конформация петли помогают различать молекулы, проходящие через транспортер.

Препротеиновые транслоказы

Бета-бочонки также функционируют в эндосимбионтных органеллах, таких как митохондрии и хлоропласты, для транспортировки белков. [8] Внутри митохондрии существуют два комплекса с бета-бочонками, служащими в качестве субъединицы формирования пор, Tom40 транслоказы внешней мембраны и Sam50 сортировочного и сборочного аппарата . Хлоропласт также имеет функционально схожие комплексы, содержащие бета-бочонки, наиболее охарактеризованным из которых является Toc75 комплекса TOC (транслокон на внешней мембране оболочки хлоропластов).

Липокалины

Липокалины, как правило, представляют собой восьмицепочечные бета-бочечные белки, которые секретируются во внеклеточную среду. Отличительной особенностью является их способность связывать и транспортировать небольшие гидрофобные молекулы в чашечке бочонка . Примерами семейства являются ретинол-связывающие белки (RBP) и основные мочевые белки (Mups). RBP связывает и транспортирует ретинол (витамин A), в то время как Mups связывают ряд небольших органических феромонов , включая 2-сек-бутил-4,5-дигидротиазол (сокращенно SBT или DHT), 6-гидрокси-6-метил-3-гептанон (HMH) и 2,3 дигидро-экзо-бревикомин (DHB). [9] [10] [11]

Число сдвига

Водородные связи в бета-слоях GFP . Остатки помечены номером остатка и однобуквенным кодом аминокислоты . Только атомы основной цепи бета-ствола показаны с каждого угла ствола, окрашенного от синего ( N-конец ) до красного ( C-конец ). ( PDB : 1RRX ​)

Лист бумаги можно сформировать в цилиндр, соединив противоположные стороны. Два края сходятся, образуя линию. Сдвиг может быть создан путем скольжения двух краев параллельно этой линии. Аналогично, бета-бочка может быть сформирована путем соединения краев бета-листа, образуя цилиндр. Если эти края смещены, создается сдвиг.

Аналогичное определение можно найти в геологии, где сдвиг относится к смещению внутри породы перпендикулярно поверхности породы. В физике величина смещения называется деформацией сдвига , которая имеет единицы длины. Для числа сдвига в баррелях смещение измеряется в единицах аминокислотных остатков.

Определение числа сдвига требует предположения, что каждая аминокислота в одной нити бета-слоя соседствует только с одной аминокислотой в соседней нити (это предположение может не выполняться, если, например, присутствует бета-выпуклость ). [12] Для иллюстрации будет рассчитано S для зеленого флуоресцентного белка . Этот белок был выбран, потому что бета-бочонок содержит как параллельные, так и антипараллельные нити. Чтобы определить, какие аминокислотные остатки соседствуют в бета-нитях, определяется расположение водородных связей.

Таблица для расчета числа сдвига . Порядок прядей в этом стволе (GFP): 1 6 5 4 9 8 7 10 11 3 2.

Межцепочечные водородные связи можно суммировать в таблице. Каждый столбец содержит остатки в одной цепи (цепь 1 повторяется в последнем столбце). Стрелки указывают водородные связи, которые были идентифицированы на рисунках. Относительное направление каждой цепи обозначено "+" и "-" в нижней части таблицы. За исключением цепей 1 и 6, все цепи антипараллельны. Параллельное взаимодействие между цепями 1 и 6 объясняет различный внешний вид рисунка водородных связей. (Некоторые стрелки отсутствуют, поскольку не все ожидаемые водородные связи были идентифицированы. Нестандартные аминокислоты обозначены "?") Боковые цепи, которые указывают на внешнюю сторону ствола, выделены жирным шрифтом.

Если бы в этой бочке не было сдвига, то остаток 12 V, скажем, в нити 1, должен был бы оказаться в последней нити на том же уровне, на котором он начинался. Однако из-за сдвига 12 V не находится на том же уровне: он на 14 остатков выше, чем он начинался, поэтому его число сдвига, S , равно 14.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Wimley WC (август 2003 г.). «Универсальный мембранный белок бета-бочонка». Current Opinion in Structural Biology . 13 (4): 404–411. doi :10.1016/S0959-440X(03)00099-X. PMID  12948769.
  2. ^ Lu Y, Yeung N, Sieracki N, Marshall NM (август 2009). «Дизайн функциональных металлопротеинов». Nature . 460 (7257): 855–862. Bibcode :2009Natur.460..855L. doi :10.1038/nature08304. PMC 2770889 . PMID  19675646. 
  3. ^ Мурзин АГ, Леск АМ, Чотия К (март 1994). «Принципы, определяющие структуру бета-листовых баррелей в белках. I. Теоретический анализ». Журнал молекулярной биологии . 236 (5): 1369–1381. doi :10.1016/0022-2836(94)90064-7. PMID  8126726.
  4. ^ Мурзин АГ, Леск АМ, Чотия К (март 1994). «Принципы, определяющие структуру бета-листовых баррелей в белках. II. Наблюдаемые структуры». Журнал молекулярной биологии . 236 (5): 1382–1400. doi :10.1016/0022-2836(94)90065-5. PMID  8126727.
  5. ^ Liu WM (январь 1998). «Числа сдвига белковых бета-бочек: уточнения определений и статистика». Журнал молекулярной биологии . 275 (4): 541–545. doi :10.1006/jmbi.1997.1501. PMID  9466929.
  6. ^ Hayward S, Milner-White EJ (октябрь 2017 г.). «Геометрические принципы гомомерных β-бочек и β-спиралей: применение к моделированию амилоидных протофиламентов» (PDF) . Белки . 85 (10): 1866–1881. doi :10.1002/prot.25341. PMID  28646497. S2CID  206410314.
  7. ^ Böcskei Z, Groom CR, Flower DR, Wright CE, Phillips SE, Cavaggioni A и др. (ноябрь 1992 г.). «Связывание феромонов с двумя белками мочи грызунов, выявленное с помощью рентгеновской кристаллографии». Nature . 360 (6400): 186–188. Bibcode :1992Natur.360..186B. doi :10.1038/360186a0. PMID  1279439. S2CID  4362015.
  8. ^ Schleiff E, Soll J (ноябрь 2005 г.). «Вставка мембранного белка: смешение эукариотических и прокариотических концепций». EMBO Reports . 6 (11): 1023–1027. doi :10.1038/sj.embor.7400563. PMC 1371041. PMID  16264426 . 
  9. ^ Halpern M, Martínez-Marcos A (июнь 2003 г.). «Структура и функция вомероназальной системы: обновление». Progress in Neurobiology . 70 (3): 245–318. doi :10.1016/S0301-0082(03)00103-5. PMID  12951145. S2CID  31122845.
  10. ^ Timm DE, Baker LJ, Mueller H, Zidek L, Novotny MV (май 2001). "Структурная основа связывания феромонов с основным белком мочи мыши (MUP-I)". Protein Science . 10 (5): 997–1004. doi :10.1110/ps.52201. PMC 2374202 . PMID  11316880. 
  11. ^ Armstrong SD, Robertson DH, Cheetham SA, Hurst JL, Beynon RJ (октябрь 2005 г.). «Структурные и функциональные различия в изоформах основных белков мочи у мышей: специфичный для самцов белок, который преимущественно связывает мужской феромон». The Biochemical Journal . 391 (Pt 2): 343–350. doi :10.1042/BJ20050404. PMC 1276933 . PMID  15934926. 
  12. ^ Nagano N, Hutchinson EG, Thornton JM (октябрь 1999 г.). «Бочковые структуры в белках: автоматическая идентификация и классификация, включая анализ последовательности баррелей TIM». Protein Science . 8 (10): 2072–2084. doi :10.1110/ps.8.10.2072. PMC 2144152 . PMID  10548053. 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме «Protein Domain: Beta barrel» .
В Scholia есть профиль темы для Beta barrel .