stringtranslate.com

Аденозинтиаминтрифосфат

Аденозинтиаминтрифосфат ( AThTP ), или тиаминилированный аденозинтрифосфат , является природным тиамин- адениновым нуклеотидом . [1] Он был обнаружен в Escherichia coli , где он может составлять до 15-20% от общего количества тиамина в условиях углеродного голодания. AThTP также существует в эукариотических организмах, таких как дрожжи, корни высших растений и ткани животных, хотя и в гораздо более низкой концентрации. Было обнаружено, что он существует в небольших количествах в мышцах, сердце, мозге, почках и печени мышей. [2]

В E. coli АТТФ синтезируется из тиаминдифосфата (ТДФ) в соответствии со следующей реакцией, катализируемой тиаминдифосфатаденилилтрансферазой: [3]

ТДФ + АТФ (АДФ) ↔ АТФ + ПП i (П i )

Структура и функции

Молекула состоит из тиамина и аденозина, соединенных вместе фосфатными группами. По структуре она похожа на NAD+. Функция AThTP в настоящее время неизвестна, но было показано, что она ингибирует активность PARP-1. [2]

Ссылки

  1. ^ Беттендорф Л., Виртцфельд Б., Макарчиков А.Ф. и др. (2007). «Открытие природного тиамин-аденинового нуклеотида». Nat. Chem. Biol . 3 (4): 211–2. doi :10.1038/nchembio867. hdl : 2268/518 . PMID  17334376. S2CID  28498198.
  2. ^ ab Tanaka T, Yamamoto D, Sato T, Tanaka S, Usui K, Manabe M, Aoki Y, Iwashima Y, Saito Y, Mino Y, Deguchi H (2011). «Аденозинтиаминтрифосфат (AThTP) ингибирует активность поли(АДФ-рибоза)полимеразы-1(PARP-1)». J Nutr Sci Vitaminol (Токио) . 57 (2): 192–6. doi : 10.3177/jnsv.57.192 . PMID  21697640.
  3. ^ Макарчиков АФ, Бранс А, Беттендорф Л (2007). "Тиаминдифосфатаденилилтрансфераза из E. coli: функциональная характеристика фермента, синтезирующего аденозинтиаминтрифосфат". BMC Biochem . 8 : 17. doi : 10.1186/1471-2091-8-17 . PMC 1976097. PMID  17705845 . 

Внешние ссылки