stringtranslate.com

Атразин хлоргидролаза

Атразинхлоргидролаза (AtzA) — это фермент (EC3.8.1.8), [1] , который катализирует превращение атразина в гидроксиатразин. Бактериальная деградация определяет воздействие на окружающую среду и эффективность гербицида или пестицида . Изначально большинство пестицидов высокоэффективны и демонстрируют минимальную бактериальную деградацию; однако бактерии могут быстро эволюционировать и приобретать способность метаболизировать потенциальные питательные вещества в окружающей среде. Несмотря на замечательное структурное сходство, деградация атразина бактериями , способными к деградации меламина , была редкостью; однако с момента его введения в качестве пестицида в Соединенных Штатах бактерии, способные к деградации атразина, эволюционировали. [2] В настоящее время штамм Pseudomonas sp. ADP, по-видимому, является оптимальным бактериальным штаммом для деградации атразина , который, по-видимому, является единственным источником азота для бактерий. [3]

Реакция

AtzA — это фермент, дехлорирующий атразин, с довольно ограниченной субстратной специфичностью, который играет главную роль в гидролизе атразина до гидроксиатразина в почвах и грунтовых водах. [3] Атразин Гидроксиатразин — это гидролаза (фермент, катализирующий гидролиз химической связи), которая действует на галогенидные связи в соединениях C-галогенида. В 1993 году было показано, что штамм ADP псевдомонас sp. расщепляет атразин до циануровой кислоты в три этапа, первый из которых — дехлорирование. [2]

Генетика

Де Соуза, Садовски и Вакетт смогли определить последовательность нуклеотидов и аминокислот в 1996 году. [3] Этот фермент на 98% идентичен по последовательности аминокислот, а затем и по трехмерной структуре меламиндезаминазе, но функционально отличается, катализируя деградацию различных субстратов. [4] Ген, кодирующий фермент, показывает 99% сходства между бактериями. [2] Фактически существует только 9-нуклеотидное различие, напрямую соответствующее различиям аминокислот. [4] Маловероятно, что различия в нуклеотидах вызовут конформационные изменения в ферменте, а скорее сайт-специфические изменения. [4] Это кажется логичным, учитывая замечательное сходство субстратов и относительно короткий период эволюции.

Специфичность

Было показано, что AtzA замещает фторид, а также хлор, но не азидо, циано, метокси, которые имеют схожий размер и электроотрицательность, или тиометильные или аминогруппы. [2] Неспособность AtzA выполнять дезаминирование делает его уникальным в своем суперсемействе амидогидролаз. [2] Кроме того, атразин не расщепляется меламиндезаминазой и не ингибирует активность меламиндезаминазы, что позволяет предположить, что активный сайт не является специфичным для атразина . [4]

Ссылки

  1. ^ de Souza ML, Wackett LP, Boundy-Mills KL, Mandelbaum RT, Sadowsky MJ (сентябрь 1995 г.). «Клонирование, характеристика и экспрессия области гена из штамма Pseudomonas sp. ADP, участвующего в дехлорировании атразина». Appl Environ Microbiol . 61 (9): 3373–8. PMC  167616. PMID  7574646 .
    Реакция UM-BBD: от атразина до гидроксиатразина
  2. ^ abcde Seffernick JL, Johnson G, Sadowsky MJ, Wackett LP (октябрь 2000 г.). «Субстратная специфичность атразинхлоргидролазы и бактерий, катаболизирующих атразин». Appl Environ Microbiol . 66 (10): 4247–52. doi :10.1128/AEM.66.10.4247-4252.2000. PMC 92292. PMID  11010866 . 
  3. ^ abc de Souza ML, Sadowsky MJ, Wackett LP (август 1996 г.). «Атразинхлоргидролаза из штамма Pseudomonas sp. ADP: последовательность гена, очистка фермента и характеристика белка». J. Bacteriol . 178 (16): 4894–900. PMC 178272. PMID  8759853 . 
  4. ^ abcd Seffernick JL, de Souza ML, Sadowsky MJ, Wackett LP (апрель 2001 г.). «Меламиндезаминаза и атразинхлоргидролаза: идентичны на 98 процентов, но функционально различны». J. Bacteriol . 183 (8): 2405–10. doi : 10.1128 /JB.183.8.2405-2410.2001. PMC 95154. PMID  11274097. 

Категория:Гербициды