stringtranslate.com

Ваборбактам

Ваборбактам ( INN ) [1] — не- β-лактамный ингибитор β-лактамазы, открытый Rempex Pharmaceuticals, дочерней компанией The Medicines Company. Хотя сам по себе он не эффективен как антибиотик , он восстанавливает эффективность существующих антибиотиков, ингибируя ферменты β-лактамазы, которые в противном случае разрушали бы их. В сочетании с соответствующим антибиотиком его можно использовать для лечения грамотрицательных бактериальных инфекций . [2]

В Соединенных Штатах комбинированный препарат меропенем/ваборбактам (Вабомер) одобрен Управлением по контролю за продуктами и лекарствами для лечения осложненных инфекций мочевыводящих путей и пиелонефрита . [3]

Биохимия

Ваборбактам — ингибитор β-лактамазы бороновой кислоты с высоким сродством к сериновым β-лактамазам, включая карбапенемазу Klebsiella pneumoniae (KPC). [4] Ваборбактам ингибирует различные β-лактамазы, демонстрируя 69 нМ Ki против карбапенемазы KPC-2 и даже более низкие константы ингибирования против CTX-M-15 и SHV-12. Бороновые кислоты необычны своей способностью обратимо образовывать ковалентные связи со спиртами, такими как активный центр серина в сериновой карбапенемазе. Это свойство позволяет им функционировать как аналоги переходного состояния гидролиза лактама, катализируемого сериновой карбапенемазой, и тем самым ингибировать эти ферменты. [2]

Карбапенемазы можно в целом разделить на две различные категории на основе механизма, который они используют для гидролиза лактамного кольца в своих субстратах : металло-β-лактамазы содержат связанные ионы цинка в своих активных центрах и поэтому ингибируются хелатирующими агентами, такими как ЭДТА , в то время как сериновые карбапенемазы имеют активный центр серин , который участвует в гидролизе субстрата. [5] Гидролиз, катализируемый сериновой карбапенемазой, использует трехступенчатый механизм , включающий этапы ацилирования и деацилирования, аналогичные механизму гидролиза пептидов, катализируемого протеазой, протекающего через тетраэдрическое переходное состояние . [5] [6]

Учитывая механизм их действия, возможность нецелевых эффектов, вызванных ингибированием эндогенных сериновых гидролаз, является очевидной возможной проблемой при разработке ингибиторов β-лактамаз бороновой кислоты, и фактически бороновые кислоты, такие как бортезомиб, ранее исследовались или разрабатывались в качестве ингибиторов различных человеческих протеаз. [2] Однако ваборбактам является высокоспецифичным ингибитором β-лактамаз с IC50 >> 1 мМ против всех человеческих сериновых гидролаз, против которых он был протестирован. [2] В соответствии со своей высокой специфичностью in vitro , ваборбактам продемонстрировал хороший профиль безопасности в клинических испытаниях фазы I на людях, при этом аналогичные побочные эффекты наблюдались как в группе плацебо, так и в группе лечения. [7] Хеккер и др. утверждают, что эта специфичность является результатом более высокого сродства человеческих протеаз к линейным молекулам; таким образом, ожидается, что гетероцикл бора не окажет на них нулевого эффекта.

Ссылки

  1. ^ "Международные непатентованные наименования фармацевтических веществ (МНН). Рекомендуемые международные непатентованные наименования: список 75" (PDF) . Всемирная организация здравоохранения. стр. 161–2. Архивировано из оригинала (PDF) 2 февраля 2017 г.
  2. ^ abcd Hecker SJ, Reddy KR, Totrov M, Hirst GC, Lomovskaya O, Griffith DC и др. (май 2015 г.). «Открытие ингибитора циклической борной кислоты β-лактамазы (RPX7009) с пользой против сериновых карбапенемаз класса A». Журнал медицинской химии . 58 (9): 3682–92. doi : 10.1021/acs.jmedchem.5b00127 . PMID  25782055.
  3. ^ "FDA одобряет новый антибактериальный препарат" (пресс-релиз). Управление по контролю за продуктами и лекарствами . 29 августа 2017 г.
  4. ^ Burgos RM, Biagi MJ, Rodvold KA, Danziger LH (октябрь 2018 г.). «Фармакокинетическая оценка меропенема и ваборбактама для лечения инфекции мочевыводящих путей». Экспертное мнение по метаболизму лекарств и токсикологии . 14 (10): 1007–1021. doi :10.1080/17425255.2018.1511702. PMID  30106599. S2CID  52006261.
  5. ^ ab Queenan AM, Bush K (июль 2007 г.). «Карбапенемазы: универсальные бета-лактамазы». Clinical Microbiology Reviews . 20 (3): 440–58, оглавление. doi :10.1128/CMR.00001-07. PMC 1932750. PMID 17630334  . 
  6. ^ Lamotte-Brasseur J, Knox J, Kelly JA, Charlier P, Fonzé E, Dideberg O, Frére JM (декабрь 1994 г.). «Структуры и каталитические механизмы бета-лактамаз серина с активным сайтом». Biotechnology & Genetic Engineering Reviews . 12 (1): 189–230. doi : 10.1080/02648725.1994.10647912 . PMID  7727028.
  7. ^ Griffith DC, Loutit JS, Morgan EE, Durso S, Dudley MN (октябрь 2016 г.). «Исследование фазы 1 безопасности, переносимости и фармакокинетики ингибитора β-лактамазы Vaborbactam (RPX7009) у здоровых взрослых субъектов». Antimicrobial Agents and Chemotherapy . 60 (10): 6326–32. doi :10.1128/AAC.00568-16. PMC 5038296 . PMID  27527080.