В молекулярной биологии классы сгибов белков представляют собой широкие категории топологии третичной структуры белков . Они описывают группы белков , которые имеют схожие пропорции аминокислот и вторичной структуры . Каждый класс содержит множество независимых суперсемейств белков (т.е. не обязательно эволюционно связанных друг с другом). [1] [2] [3]
Четыре больших класса белков, которые обычно согласованы в двух основных базах данных классификации структур ( SCOP и CATH ).
Все-α-белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура полностью состоит из α-спиралей , за возможным исключением нескольких изолированных β-листов на периферии.
Общие примеры включают бромодомен , глобиновую складку и гомеодоменовую складку .
Все-β-белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура полностью состоит из β-листов , за возможным исключением нескольких изолированных α-спиралей на периферии.
Общие примеры включают домен SH3 , домен бета-пропеллера , складку иммуноглобулина и ДНК-связывающий домен B3 .
Белки α+β представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура состоит из α-спиралей и β-нитей , расположенных отдельно вдоль основной цепи . Таким образом, β -цепи в основном антипараллельны . [4]
Общие примеры включают ферредоксиновую складку , рибонуклеазу А и домен SH2 .
α/β-белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура состоит из чередующихся α-спиралей и β-нитей вдоль основной цепи. Таким образом , β-цепи в основном параллельны . [4]
Общие примеры включают складку флаводоксина , ствол TIM и белки с богатыми лейцином повторами (LRR), такие как ингибитор рибонуклеазы .
Мембранные белки взаимодействуют с биологическими мембранами, либо встраиваясь в них, либо связываясь через ковалентно присоединенный липид. Они являются одним из распространенных типов белков наряду с растворимыми глобулярными белками , волокнистыми белками и неупорядоченными белками . [5] На них нацелено более 50% всех современных лекарственных препаратов. [6] Подсчитано, что 20–30% всех генов в большинстве геномов кодируют мембранные белки. [7]
Внутренне неупорядоченные белки не имеют фиксированной или упорядоченной трехмерной структуры . [8] [9] [10] IDP охватывают спектр состояний от полностью неструктурированных до частично структурированных и включают случайные клубки , (предварительно) расплавленные глобулы и большие многодоменные белки, соединенные гибкими линкерами. Они составляют один из основных типов белков (наряду с глобулярными , волокнистыми и мембранными белками ). [5]
Белки, имеющие спиральную спираль, образуют длинные нерастворимые волокна , вовлеченные во внеклеточный матрикс . Существует множество суперсемейств склеропротеинов, включая кератин , коллаген , эластин и фиброин . Роль таких белков включает защиту и поддержку, формирование соединительной ткани , сухожилий , костного матрикса и мышечных волокон .
Маленькие белки обычно имеют третичную структуру, которая поддерживается дисульфидными мостиками ( белки, богатые цистеином ), металлическими лигандами ( металлосвязывающие белки ) и/или кофакторами , такими как гем .
Многочисленные белковые структуры являются результатом рационального замысла и не существуют в природе. Белки могут быть созданы с нуля ( дизайн de novo ) или путем внесения расчетных изменений в известную структуру белка и ее последовательность (известный как редизайн белка ). Подходы к рациональному проектированию белков позволяют прогнозировать белковые последовательности, которые будут складываться в определенные структуры. Эти предсказанные последовательности затем могут быть проверены экспериментально с помощью таких методов, как синтез пептидов , сайт-направленный мутагенез или синтез искусственных генов .