stringtranslate.com

Класс складки белка

Краткое изложение функциональных аннотаций наиболее предковых складок трансляционного белка

В молекулярной биологии классы сгибов белков представляют собой широкие категории топологии третичной структуры белков . Они описывают группы белков , которые имеют схожие пропорции аминокислот и вторичной структуры . Каждый класс содержит множество независимых суперсемейств белков (т.е. не обязательно эволюционно связанных друг с другом). [1] [2] [3]

Общепризнанные классы

Четыре больших класса белков, которые обычно согласованы в двух основных базах данных классификации структур ( SCOP и CATH ).

все-α

Все-α-белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура полностью состоит из α-спиралей , за возможным исключением нескольких изолированных β-листов на периферии.

Общие примеры включают бромодомен , глобиновую складку и гомеодоменовую складку .

все-β

Все-β-белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура полностью состоит из β-листов , за возможным исключением нескольких изолированных α-спиралей на периферии.

Общие примеры включают домен SH3 , домен бета-пропеллера , складку иммуноглобулина и ДНК-связывающий домен B3 .

α+β

Белки α+β представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура состоит из α-спиралей и β-нитей , расположенных отдельно вдоль основной цепи . Таким образом, β -цепи в основном антипараллельны . [4]

Общие примеры включают ферредоксиновую складку , рибонуклеазу А и домен SH2 .

α/β

α/β-белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура состоит из чередующихся α-спиралей и β-нитей вдоль основной цепи. Таким образом , β-цепи в основном параллельны . [4]

Общие примеры включают складку флаводоксина , ствол TIM и белки с богатыми лейцином повторами (LRR), такие как ингибитор рибонуклеазы .

Дополнительные занятия

Мембранные белки

Мембранные белки взаимодействуют с биологическими мембранами, либо встраиваясь в них, либо связываясь через ковалентно присоединенный липид. Они являются одним из распространенных типов белков наряду с растворимыми глобулярными белками , волокнистыми белками и неупорядоченными белками . [5] На них нацелено более 50% всех современных лекарственных препаратов. [6] Подсчитано, что 20–30% всех генов в большинстве геномов кодируют мембранные белки. [7]

Внутренне неупорядоченные белки

Внутренне неупорядоченные белки не имеют фиксированной или упорядоченной трехмерной структуры . [8] [9] [10] IDP охватывают спектр состояний от полностью неструктурированных до частично структурированных и включают случайные клубки , (предварительно) расплавленные глобулы и большие многодоменные белки, соединенные гибкими линкерами. Они составляют один из основных типов белков (наряду с глобулярными , волокнистыми и мембранными белками ). [5]

Белки со спиральной спиралью

Белки, имеющие спиральную спираль, образуют длинные нерастворимые волокна , вовлеченные во внеклеточный матрикс . Существует множество суперсемейств склеропротеинов, включая кератин , коллаген , эластин и фиброин . Роль таких белков включает защиту и поддержку, формирование соединительной ткани , сухожилий , костного матрикса и мышечных волокон .

Маленькие белки

Маленькие белки обычно имеют третичную структуру, которая поддерживается дисульфидными мостиками ( белки, богатые цистеином ), металлическими лигандами ( металлосвязывающие белки ) и/или кофакторами , такими как гем .

Разработанные белки

Многочисленные белковые структуры являются результатом рационального замысла и не существуют в природе. Белки могут быть созданы с нуля ( дизайн de novo ) или путем внесения расчетных изменений в известную структуру белка и ее последовательность (известный как редизайн белка ). Подходы к рациональному проектированию белков позволяют прогнозировать белковые последовательности, которые будут складываться в определенные структуры. Эти предсказанные последовательности затем могут быть проверены экспериментально с помощью таких методов, как синтез пептидов , сайт-направленный мутагенез или синтез искусственных генов .

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Хаббард, Тим Дж. П.; Мурзин Алексей Георгиевич; Бреннер, Стивен Э.; Чотия, Сайрус (1 января 1997 г.). «SCOP: база данных структурной классификации белков». Исследования нуклеиновых кислот . 25 (1): 236–239. дои : 10.1093/нар/25.1.236. ISSN  0305-1048. ПМК  146380 . ПМИД  9016544.
  2. ^ Грин, Лесли Х.; Льюис, Тони Э.; Адду, Сара; Кафф, Элисон; Даллман, Тим; Дибли, Марк; Редферн, Оливер; Перл, Фрэнсис; Намбудири, Рекха (1 января 2007 г.). «База данных о структуре домена CATH: новые протоколы и уровни классификации предоставляют более полный ресурс для изучения эволюции». Исследования нуклеиновых кислот . 35 (приложение 1): Д291–Д297. дои : 10.1093/nar/gkl959. ISSN  0305-1048. ПМЦ 1751535 . ПМИД  17135200. 
  3. ^ Фокс, Наоми К.; Бреннер, Стивен Э.; Чандония, Джон-Марк (1 января 2014 г.). «SCOPe: Структурная классификация белков - расширенная, объединяющая данные SCOP и ASTRAL и классификация новых структур». Исследования нуклеиновых кислот . 42 (Д1): Д304–Д309. дои : 10.1093/nar/gkt1240. ISSN  0305-1048. ПМЦ 3965108 . ПМИД  24304899. 
  4. ^ аб Ефимов, Александр В. (1995). «Структурное сходство между двухслойными α/β и β-белками». Журнал молекулярной биологии . 245 (4): 402–415. дои : 10.1006/jmbi.1994.0033. ПМИД  7837272.
  5. ^ аб Андреева, А (2014). «Прототип SCOP2: новый подход к изучению структуры белка». Нуклеиновые кислоты Рез . 42 (Проблема с базой данных): D310–4. дои : 10.1093/nar/gkt1242. ПМЦ 3964979 . ПМИД  24293656. 
  6. ^ Оверингтон Дж. П., Аль-Лазикани Б., Хопкинс А. Л. (декабрь 2006 г.). «Сколько существует целей по борьбе с наркотиками?». Nat Rev Drug Discov . 5 (12): 993–6. дои : 10.1038/nrd2199. PMID  17139284. S2CID  11979420.
  7. ^ Крог, А .; Ларссон, БР; Фон Хейне, Г .; Зоннхаммер, ELL (2001). «Прогнозирование топологии трансмембранных белков с помощью скрытой модели Маркова: применение к полным геномам». Журнал молекулярной биологии . 305 (3): 567–580. дои : 10.1006/jmbi.2000.4315. PMID  11152613. S2CID  15769874.
  8. ^ Дункер, АК; Лоусон, доктор юридических наук; Браун, CJ; Уильямс, РМ; Ромеро, П; О, Дж.С.; Олдфилд, CJ; Кампен, AM; Рэтлифф, CM; Хиппс, КВ; Аузио, Дж; Ниссен, М.С.; Ривз, Р.; Канг, К; Киссинджер, ЧР; Бейли, RW; Грисволд, доктор медицины; Чиу, Вт; Гарнер, ЕС; Обрадович, З. (2001). «Внутренне неупорядоченный белок». Журнал молекулярной графики и моделирования . 19 (1): 26–59. CiteSeerX 10.1.1.113.556 . дои : 10.1016/s1093-3263(00)00138-8. ПМИД  11381529. 
  9. ^ Дайсон HJ , Райт PE (март 2005 г.). «Самостоятельно неструктурированные белки и их функции». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 6 (3): 197–208. дои : 10.1038/nrm1589. PMID  15738986. S2CID  18068406.
  10. ^ Дункер А.К., Силман I, Уверский В.Н., Сассман Дж.Л. (декабрь 2008 г.). «Функция и структура изначально неупорядоченных белков». Курс. Мнение. Структура. Биол . 18 (6): 756–64. дои :10.1016/j.sbi.2008.10.002. ПМИД  18952168.