Глутамилэндопептидаза I — это семейство внеклеточных бактериальных сериновых протеаз . Протеазы этого семейства были идентифицированы у видов Staphylococcus , Bacillus и Streptomyces , среди прочих. Первые два более тесно связаны, в то время как тип Streptomyces рассматривается как отдельное семейство, глутамилэндопептидаза II . [1]
Идентифицированные протеазы
Стафилококк
- Первый обнаруженный фермент этого семейства, и наиболее хорошо охарактеризованный, был выделен из штамма Staphylococcus aureus V8, и поэтому более известен как «протеаза V8». Другие распространенные ссылки на эту протеазу — стафилококковая сериновая протеаза и SspA из ее соответствующего гена. [1] [2] [3]
- Также называется сериновой протеазой S. epidermidis (Esp). [3]
- Также упоминается как PROM. [5]
Бацилла
- B. licheniformis глутамилэндопептидаза GluBL [1]
- B. subtilis глутамилэндопептидаза GluBS [1]
Энтерококк
Функция
Глутамилэндопептидаза, по крайней мере, у некоторых видов является частью каскада активации зимогена , причем ее активность зависит от протеолитической активации преформы протеазы. GluV8 S. aureus , например, зависит от активации металлопротеазой ауреолизином и сама необходима для активации стафопаина B. Было обнаружено, что GluSE, GluSW и SprE активируются металлопротеазой аналогичным образом. [7] [8]
Протеазы этой группы гидролизуют пептидные связи после отрицательно заряженной глутаминовой кислоты или аспарагиновой кислоты, с большим предпочтением первой. Было обнаружено, что оптимум pH лежит немного выше нейтрального pH (7-8) для GluV8 и GluBL. [1]
Было показано, что, несмотря на их сходство, протеазы разных видов могут отличаться по своей эффективности в расщеплении биологических целей. GluV8 предполагается в нескольких механизмах уклонения S. aureus от иммунного ответа, а GluV8 и GluSE продемонстрировали влияние на регуляцию биопленок . [3] [9] [10] [11]
Смотрите также
Ссылки
- ^ abcdefgh Стеннике, Хеннинг Р.; Бреддам, Клаус (2013-01-01). Роулингс, Нил Д.; Сальвесен, Гай (ред.). Справочник по протеолитическим ферментам . Academic Press. стр. 2534–2538. doi :10.1016/b978-0-12-382219-2.00561-5. ISBN 9780123822192.
- ^ Бирктофт, Йенс Дж.; Бреддам, Клаус (1994). "[8] Глутамилэндопептидазы" . Протеолитические ферменты: сериновые и цистеиновые пептидазы . Методы в энзимологии. Т. 244. С. 114–126. doi :10.1016/0076-6879(94)44010-7. ISBN 9780121821456. PMID 7845201.
- ^ abc Dubin, Grzegorz (2002-07-01). "Внеклеточные протеазы Staphylococcus spp". Биологическая химия . 383 (7–8): 1075–1086. doi :10.1515/BC.2002.116. ISSN 1431-6730. PMID 12437090. S2CID 23295763.
- ^ Охара-Немото, Юко; Икеда, Ёрико; Кобаяши, Масахико; Сасаки, Минору; Таджика, Сихоко; Кимура, Сигэнобу (1 июля 2002 г.). «Характеристика и молекулярное клонирование глутамилэндопептидазы из Staphylococcus epidermidis». Микробный патогенез . 33 (1): 33–41. дои :10.1006/mpat.2002.0515. ISSN 0882-4010. ПМИД 12127798.
- ^ Ёкои, К.; Какикава, М.; Кимото, Х.; Ватанабэ, К.; Ясукава, Х.; Ямакава, А.; Такето, А.; Кодайра, КИ (27 декабря 2001 г.). «Генетическая и биохимическая характеристика глутамилэндопептидазы Staphylococcus Warneri M». Джин . 281 (1–2): 115–122. дои : 10.1016/S0378-1119(01)00782-X. ISSN 0378-1119. ПМИД 11750133.
- ^ Кавалек, Магдалена; Потемпа, Ян; Мун, Джонатан Л.; Трэвис, Джеймс; Мюррей, Барбара Э. (2005-01-01). «Молекулярное разнообразие предполагаемого фактора вирулентности: очистка и характеристика изоформ внеклеточной серинглутамилэндопептидазы Enterococcus faecalis с различной ферментативной активностью». Журнал бактериологии . 187 (1): 266–275. doi :10.1128/JB.187.1.266-275.2005. ISSN 0021-9193. PMC 538807. PMID 15601711 .
- ^ Чао, Юнь-Пэн; Фу, Хонгён; Ван, Ю-Лин; Хуан, Вэнь-Бин; Ван, Джен-Ю (2003-09-01). «Молекулярное клонирование гена карбоксилэстеразы и биохимическая характеристика кодируемого белка из Pseudomonas citronellolis ATCC 13674». Исследования в области микробиологии . 154 (7): 521–526. doi : 10.1016/S0923-2508(03)00144-X . ISSN 0923-2508. PMID 14499938.
- ^ Ёкои, Кен-Джи; Кузува, Шинья; Ивасаки, Шу-Ичи; Ямакава, Аянори; Такето, Акира; Кодайра, Кен-Ичи (01 июня 2016 г.). «Ауреолизин Staphylococcus Warneri M ускоряет протеолитический каскад и участвует в образовании биопленок». Бионауки, биотехнологии и биохимия . 80 (6): 1238–1242. дои : 10.1080/09168451.2016.1148576 . ISSN 1347-6947. ПМИД 27008278.
- ^ Ивасе, Тадаюки; Уэхара, Ёсио; Синдзи, Хитоми; Тадзима, Акико; Со, Хироми; Такада, Кодзи; Агата, Тошихико; Мизуноэ, Ёсимицу (20 мая 2010 г.). «Staphylococcus epidermidis Esp ингибирует образование биопленки Staphylococcus aureus и колонизацию носа». Природа . 465 (7296): 346–349. Бибкод : 2010Natur.465..346I. дои : 10.1038/nature09074. ISSN 1476-4687. PMID 20485435. S2CID 4392908.
- ^ Козил, Джоанна; Потемпа, Ян (2013-02-01). «Бактерии, вооруженные протеазой, в коже». Cell and Tissue Research . 351 (2): 325–337. doi :10.1007/s00441-012-1355-2. ISSN 1432-0878. PMC 3560952. PMID 22358849 .
- ^ Чен, Чен; Кришнан, Венгадесан; Мейкон, Кевин; Манне, Картик; Нараяна, Стханам ВЛ; Шнеевинд, Олаф (2013-10-11). «Секретные протеазы контролируют аутолизин-опосредованный рост биопленки Staphylococcus aureus». Журнал биологической химии . 288 (41): 29440–29452. doi : 10.1074/jbc.M113.502039 . ISSN 1083-351X. PMC 3795244. PMID 23970550 .
Внешние ссылки
- Глутамилэндопептидаза Staphylococcus aureus в Universal Protein Resource (UniProt).
- Глутамилэндопептидаза Bacillus licheniformis на сайте Universal Protein Resource (UniProt).