Аминоацил-тРНК-синтетазы, класс II

Семейство белков

Аминоацил-тРНК-синтетазы, класс II, представляют собой семейство белков . Эти белки катализируют присоединение аминокислоты к ее родственной молекуле транспортной РНК в высокоспецифичной двухэтапной реакции. Эти белки сильно различаются по размеру и олигомерному состоянию и имеют ограниченную гомологию последовательностей . ^[1]

20 аминоацил-тРНК-синтетаз делятся на два класса: I и II. Аминоацил-тРНК-синтетазы класса I содержат характерный каталитический домен складки Россмана и в основном являются мономерными. ^[2] Аминоацил-тРНК-синтетазы класса II имеют антипараллельную бета-складку, фланкированную альфа-спиралями, ^[3] и в основном являются димерными или мультимерными, содержащими по меньшей мере три консервативных региона. ^{[4] [5] [6]} Однако связывание тРНК включает альфа-спиральную структуру, которая сохраняется между синтетазами класса I и класса II. В реакциях, катализируемых аминоацил-тРНК-синтетазами класса I, аминоацильная группа связана с 2'-гидроксилом тРНК, тогда как в реакциях класса II предпочтительным является 3'-гидроксильный участок. Синтетазы, специфичные для аргинина, цистеина, глутаминовой кислоты, глутамина, изолейцина, лейцина, метионина, тирозина, триптофана и валина, относятся к синтетазам класса I; эти синтетазы далее делятся на три подкласса, a, b и c, в соответствии с гомологией последовательностей. Синтетазы, специфичные для аланина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, глицина, гистидина, лизина, фенилаланина, пролина, серина и треонина, относятся к синтетазам класса II. ^[7]

Белки человека, содержащие этот домен

• ДАРС
• ДАРС2
• КАРС
• НАРС
• НАРС2

Ссылки

1. Delarue M, Moras D, Poch O, Eriani G, Gangloff J (1990). «Разделение тРНК-синтетаз на два класса на основе взаимоисключающих наборов мотивов последовательностей». Nature . 347 (6289): 203–206. Bibcode :1990Natur.347..203E. doi :10.1038/347203a0. PMID  2203971. S2CID  4324290.
2. Морас Д., Конно М., Симада А., Нуреки О., Татено М., Ёкояма С., Сугиура И., Угадзи-Ёсикава Ю., Кувабара С., Лорбер Б., Гиге Р. (2000). «Кристаллическая структура 2,0 А метионил-тРНК-синтетазы Thermus thermophilus обнаруживает два РНК-связывающих модуля». Структура . 8 (2): 197–208. дои : 10.1016/S0969-2126(00)00095-2 . ПМИД  10673435.
3. Perona JJ, Steitz TA, Rould MA (1993). «Структурная основа аминоацилирования транспортной РНК глутаминил-тРНК синтетазой Escherichia coli». Биохимия . 32 (34): 8758–8771. doi :10.1021/bi00085a006. PMID  8364025.
4. Delarue M, Moras D (1993). «Семейство аминоацил-тРНК-синтетаз: модули в работе». BioEssays . 15 (10): 675–687. doi :10.1002/bies.950151007. PMID  8274143. S2CID  35612984.
5. Schimmel P (1991). «Классы аминоацил-тРНК-синтетаз и установление генетического кода». Trends Biochem. Sci . 16 (1): 1–3. doi :10.1016/0968-0004(91)90002-D. PMID  2053131.
6. Cusack S, Leberman R, Hartlein M (1991). «Последовательность, структурные и эволюционные связи между аминоацил-тРНК-синтетазами класса 2». Nucleic Acids Res . 19 (13): 3489–3498. doi :10.1093/nar/19.13.3489. PMC 328370. PMID  1852601 . 
7. Bairoch A (2004). «Список аминоацил-тРНК-синтетаз». {{cite journal}}: Цитировать журнал требует |journal=( помощь )

В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR004364