stringtranslate.com

Криогенная электронная томография

Эта схема демонстрирует концепцию электронной томографии. Образец визуализируется в ТЭМ, наклоняясь под разными углами, что приводит к «наклонной серии» 2D-изображений (вверху). Затем эта наклонная серия вычислительно реконструируется в 3D-«томограмму» (внизу).

Криогенная электронная томография ( cryoET ) — это метод визуализации, используемый для реконструкции трехмерных объемов образцов с высоким разрешением (~1–4 нм), часто (но не ограничиваясь) биологическими макромолекулами и клетками . [1] [2] КриоЭТ — это специализированное применение просвечивающей электронной криомикроскопии (CryoTEM), в которой образцы визуализируются при их наклоне, что приводит к получению серии двухмерных изображений, которые можно объединить для создания трехмерной реконструкции, аналогичной компьютерной томографии человеческого тела. В отличие от других методов электронной томографии , образцы визуализируются в криогенных условиях (< −150 °C). Для клеточного материала структура иммобилизуется в некристаллическом стекловидном льду , что позволяет визуализировать их без дегидратации или химической фиксации , которые в противном случае нарушили бы или исказили биологические структуры. [3] [4]

Описание техники

Центральный срез томограммы интактной клетки Bdellovibrio bacteriovorus . Масштабная линейка 200 нм.

В электронной микроскопии (ЭМ) образцы визуализируются в высоком вакууме . Такой вакуум несовместим с биологическими образцами, такими как клетки; вода выкипит, а разница в давлении взорвет клетку. Поэтому в методах ЭМ при комнатной температуре образцы готовятся путем фиксации и дегидратации. Однако другим подходом к стабилизации биологических образцов является их замораживание ( криоэлектронная микроскопия или криоЭМ). Как и в других методах электронной криомикроскопии, образцы для криоЭТ (обычно небольшие клетки, такие как бактерии , археи или вирусы ) готовятся в стандартных водных средах и наносятся на сетку ЭМ. Затем сетка погружается в криоген (обычно жидкий этан ) настолько эффективно, что молекулы воды не успевают перестроиться в кристаллическую решетку. [3] Полученное состояние воды называется «стекловидным льдом» и сохраняет нативные клеточные структуры, такие как липидные мембраны , которые обычно разрушаются при замораживании. Образцы, замороженные методом погружения, впоследствии хранятся и обрабатываются при температуре жидкого азота , чтобы вода никогда не нагревалась достаточно для кристаллизации.

Образцы визуализируются в просвечивающем электронном микроскопе (ПЭМ). Как и в других методах электронной томографии , образец наклоняется под разными углами относительно электронного пучка (обычно каждые 1 или 2 градуса от примерно −60° до +60°), и изображение получается под каждым углом. [5] Затем эта серия наклонных изображений может быть реконструирована с помощью вычислений в трехмерное изображение интересующего объекта. [6] Это называется томограммой или томографической реконструкцией .

Потенциал для высокого разрешенияна местевизуализация

Одним из наиболее часто упоминаемых преимуществ криоЭТ является возможность реконструировать трехмерные объемы отдельных объектов (белков, клеток и т. д. ) вместо необходимости создания нескольких копий образца в кристаллографических методах или других методах визуализации криоЭМ, таких как анализ отдельных частиц . [7] КриоЭТ считается методом in situ при использовании на нетронутой клетке или другой системе, поскольку замораживание погружением фиксирует образец на месте достаточно быстро, чтобы вызвать минимальные изменения в расположении атомов. [8]

Соображения

Толщина образца

В просвечивающей электронной микроскопии (ПЭМ), поскольку электроны сильно взаимодействуют с веществом , образцы должны быть очень тонкими, чтобы не вызвать потемнение образцов из-за множественных событий упругого рассеяния . Поэтому в криоЭТ образцы обычно имеют толщину менее ~500 нм. По этой причине большинство исследований криоЭТ были сосредоточены на очищенных макромолекулярных комплексах , вирусах или небольших клетках, таких как клетки многих видов бактерий и архей. [1] Например, криоЭТ использовался для понимания инкапсуляции наночастиц белковой клетки размером 12 нм внутри вирусоподобных наночастиц размером 60 нм. [9]

(a) Томографический срез сердечного саркомера. Масштабная линейка: 50 нм. (b) Реконструированные нити, отображенные на томограмме. Масштабная линейка: 50 нм. (c) Структура толстой нити от М-полосы до С-зоны. [10]

Более крупные клетки и даже ткани можно подготовить для криоЭТ путем истончения, либо путем криосечения, либо путем измельчения сфокусированным ионным пучком (FIB). При криосечении замороженные блоки клеток или тканей разрезаются на тонкие образцы с помощью криомикротома . [11] При измельчении FIB замороженные образцы подвергаются воздействию сфокусированного пучка ионов, обычно галлия , которые точно срезают материал с верхней и нижней части образца, оставляя тонкую пластинку, подходящую для визуализации с помощью криоЭТ. [12]

Отношение сигнал/шум

Для структур, которые присутствуют в нескольких копиях на одной или нескольких томограммах, более высокое разрешение (даже ≤1 нм) может быть получено путем усреднения субтомограмм. [13] [14] Подобно анализу отдельных частиц, усреднение субтомограмм вычислительно объединяет изображения идентичных объектов для увеличения отношения сигнал/шум .

Ограничения

Радиационное поражение

Известно, что электронная микроскопия быстро разрушает биологические образцы по сравнению с образцами в материаловедении и физике из-за радиационного повреждения . [15] В большинстве других методов, основанных на электронной микроскопии для визуализации биологических образцов, объединение сигнала от многих различных копий образца было общим способом преодоления этой проблемы ( например, кристаллография, анализ отдельных частиц). В криоЭТ вместо того, чтобы делать много изображений различных копий образца, делается много изображений одной области. Следовательно, флюенс ( количество электронов, переданных на единицу площади) на образце примерно в 2-5 раз больше, чем при анализе отдельных частиц. [16] Томография на материалах, гораздо более устойчивых, обеспечивает значительно более высокое разрешение, чем типичная биологическая визуализация, что позволяет предположить, что радиационное повреждение является наибольшим ограничением для криоЭТ биологических образцов. [7] [17]

Разрешение глубины

Сильное взаимодействие электронов с веществом также приводит к эффекту анизотропного разрешения. Поскольку образец наклоняется во время получения изображения, электронный луч взаимодействует с более толстым видимым образцом вдоль оптической оси микроскопа при более высоких углах наклона. На практике углы наклона, превышающие приблизительно 60–70°, не дают много информации и поэтому не используются. Это приводит к «отсутствию клина» информации в конечной томограмме, что снижает разрешение параллельно электронному лучу. [6]

Схема, показывающая передачу информации для различных схем наклона. Наклоны показаны от −60° до +60° с шагом 3° для 41 общего наклона. Серые значения соответствуют передаче информации при каждом наклоне в соответствии с цветовой картой, показанной слева. Снижение передачи информации объясняется более высокими наклонами, имеющими увеличенную видимую толщину образца и накопленные радиационные повреждения по всей схеме сбора. [18]

Термин «отсутствующий клин» происходит от вида преобразования Фурье томограммы, где пустой клин очевиден из-за того, что образец не наклонен на 90°. Отсутствующий клин приводит к отсутствию разрешения по глубине образца, поскольку отсутствующая информация в основном находится вдоль оси z. Отсутствующий клин также является проблемой в трехмерной электронной кристаллографии , где она обычно решается путем слияния нескольких наборов данных, которые перекрывают друг друга, или путем расширения симметрии , где это возможно. [15] Оба эти решения обусловлены природой кристаллографии, и поэтому ни одно из них не может быть применено к томографии.

Сегментация

Основным препятствием в криоЭТ является идентификация интересующих структур в сложных клеточных средах. Такие решения, как коррелированная криофлуоресцентная световая микроскопия [ 19] и сверхразрешающая световая микроскопия (например, крио-PALM [20] ), могут быть интегрированы с криоЭТ. В этих методах образец, содержащий интересующий флуоресцентно-меченый белок, замораживается погружением и сначала визуализируется в световом микроскопе, оснащенном специальным столиком, позволяющим поддерживать образец при температурах субкристаллизации (< −150 °C). Определяется местоположение флуоресцентного сигнала, и образец переносится в криоПЭМ, где то же самое место затем визуализируется с высоким разрешением с помощью криоЭТ.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ ab Gan, Lu; Jensen, Grant J. (2012-02-01). "Электронная томография клеток" (PDF) . Quarterly Reviews of Biophysics . 45 (1): 27–56. doi :10.1017/S0033583511000102. ISSN  1469-8994. PMID  22082691. S2CID  11458204.
  2. ^ Додонова, Светлана О; Адерхольд, Патрик; Копп, Юрген; Ганева, Ива; Рёлинг, Симона; Хаген, Вим Дж. Х.; Синнинг, Ирмгард; Виланд, Феликс; Бриггс, Джон АГ (16.06.2017). "9Å-структура оболочки COPI показывает, что ГТФаза Arf1 занимает два контрастных молекулярных окружения". eLife . 6 . doi : 10.7554/eLife.26691 . ISSN  2050-084X. PMC 5482573 . PMID  28621666. 
  3. ^ ab Дюбоше, Дж.; Адриан, М.; Чанг, Дж. Дж.; Хомо, Дж. К.; Лепо, Дж.; МакДауэлл, AW; Шульц, П. (1988-05-01). "Криоэлектронная микроскопия витрифицированных образцов" (PDF) . Quarterly Reviews of Biophysics . 21 (2): 129–228. doi :10.1017/s0033583500004297. ISSN  0033-5835. PMID  3043536. S2CID  2741633.
  4. ^ Oikonomou, CM; Jensen, GJ; Chang, YW (апрель 2016 г.). «Новый взгляд на биологию прокариотических клеток с помощью электронной криотомографии». Nature Reviews. Microbiology . 14 (4): 205–20. doi :10.1038/nrmicro.2016.7. PMC 5551487. PMID 26923112  . 
  5. ^ R. Hovden; DA Muller (2020). «Электронная томография для функциональных наноматериалов». MRS Bulletin . 45 (4): 298–304. arXiv : 2006.01652 . Bibcode : 2020MRSBu..45..298H. doi : 10.1557/mrs.2020.87. S2CID  216522865.
  6. ^ ab Лучич, Владан; Ригорт, Александр; Баумайстер, Вольфганг (2013-08-05). «Криоэлектронная томография: проблема выполнения структурной биологии in situ». Журнал клеточной биологии . 202 (3): 407–419. doi :10.1083/jcb.201304193. ISSN  1540-8140. PMC 3734081. PMID 23918936  . 
  7. ^ ab Bäuerlein, Felix JB; Baumeister, Wolfgang (2021-10-01). «На пути к визуальной протеомике с высоким разрешением». Журнал молекулярной биологии . От последовательности белка к структуре с невероятной скоростью: как альфафолд влияет на биологию. 433 (20): 167187. doi : 10.1016/j.jmb.2021.167187 . ISSN  0022-2836.
  8. ^ Адриан, Марк; Дюбоше, Жак; Лепо, Жан; Макдауэлл, Аласдер В. (март 1984 г.). «Криоэлектронная микроскопия вирусов». Nature . 308 (5954): 32–36. doi :10.1038/308032a0. ISSN  1476-4687.
  9. ^ Waghwani HK, Uchida M, Douglas, T (апрель 2020 г.). «Вирусоподобные частицы (VLP) как платформа для иерархической компартментализации». Biomacromolecules . 21 (6): 2060–2072. doi : 10.1021/acs.biomac.0c00030 . PMID  32319761.
  10. ^ Тамборрини, Давиде; Ван, Чжексин; Вагнер, Торстен; Таке, Себастьян; Стабрин, Маркус; Грейндж, Майкл; Хо, Ай Лин; Риз, Мартин; Беннетт, Полин; Гаутель, Матиас; Раунсер, Стефан (2023-12-23), "Структура нативного миозинового филамента в расслабленном сердечном саркомере". Nature , doi :10.1038/s41586-023-06690-5, PMC 10665186 
  11. ^ Аль-Амуди, Ашраф; Чанг, Цзинь-Джу; Лефорестье, Амели; Макдауэлл, Аласдер; Саламин, Лоре Мишель; Норлен, Ларс ПО; Рихтер, Карстен; Блан, Натали Сартори; Студер, Дэниел (15 сентября 2004 г.). «Криоэлектронная микроскопия срезов стекловидного тела». Журнал ЭМБО . 23 (18): 3583–3588. дои : 10.1038/sj.emboj.7600366. ISSN  0261-4189. ПМК 517607 . ПМИД  15318169. 
  12. ^ Вилла, Элизабет ; Шаффер, Мирослава; Плицко, Юрген М.; Баумайстер, Вольфганг (2013-10-01). «Открывая окна в клетку: измельчение сфокусированным ионным пучком для криоэлектронной томографии». Current Opinion in Structural Biology . 23 (5): 771–777. doi :10.1016/j.sbi.2013.08.006. ISSN  1879-033X. PMID  24090931.
  13. ^ Бриггс, Джон АГ (2013-04-01). «Структурная биология in situ — потенциал усреднения субтомограмм». Current Opinion in Structural Biology . 23 (2): 261–267. doi :10.1016/j.sbi.2013.02.003. ISSN  1879-033X. PMID  23466038.
  14. ^ Schur, Florian KM; Dick, Robert A.; Hagen, Wim JH; Vogt, Volker M.; Briggs, John AG (15.10.2015). «Структура незрелых вирусоподобных частиц вируса саркомы Рауса Gag раскрывает структурную роль домена p10 в сборке». Journal of Virology . 89 (20): 10294–10302. doi :10.1128/JVI.01502-15. ISSN  1098-5514. PMC 4580193 . PMID  26223638. 
  15. ^ ab Saha, Ambarneil; Nia, Shervin S.; Rodríguez, José A. (2022-09-14). "Электронная дифракция трехмерных молекулярных кристаллов". Chemical Reviews . 122 (17): 13883–13914. doi :10.1021/acs.chemrev.1c00879. ISSN  0009-2665. PMC 9479085 . PMID  35970513. 
  16. ^ Schmid, Michael F. (2011-01-01), Ludtke, Steven J.; Venkataram Prasad, BV (ред.), "Глава 2 - Одночастичная электронная криотомография (cryoET)", Advances in Protein Chemistry and Structural Biology , Recent Advances in Electron Cryomicroscopy, Часть B, т. 82, Academic Press, стр. 37–65, doi :10.1016/b978-0-12-386507-6.00002-6 , получено 2024-01-07
  17. ^ Скотт, MC; Чен, Цзянь-Чун; Мекленбург, Мэтью; Чжу, Чунь; Сюй, Руй; Эрциус, Питер; Дамен, Ульрих; Риган, Британская Колумбия; Мяо, Цзяньвэй (март 2012 г.). «Электронная томография с разрешением 2,4 ангстрема». Природа . 483 (7390): 444–447. дои : 10.1038/nature10934. ISSN  1476-4687.
  18. ^ Хаген, Вим Дж. Х.; Ван, Уильям; Бриггс, Джон АГ (2017-02-01). «Реализация наклонной схемы криоэлектронной томографии, оптимизированной для усреднения субтомограмм с высоким разрешением». Журнал структурной биологии . Электронная томография. 197 (2): 191–198. doi :10.1016/j.jsb.2016.06.007. ISSN  1047-8477. PMC 5287356. PMID 27313000  . 
  19. ^ Чжан, Пэйцзюнь (2013-10-01). «Коррелятивная криоэлектронная томография и оптическая микроскопия клеток». Current Opinion in Structural Biology . 23 (5): 763–770. doi :10.1016/j.sbi.2013.07.017. ISSN  1879-033X. PMC 3812453. PMID 23962486  . 
  20. ^ Чанг, И-Вэй; Чен, Сонгье; Точева, Элица И.; Тройнер-Ланге, Анке; Лёбах, Стефани; Сёгаард-Андерсен, Лотте; Йенсен, Грант Дж. (2014-07-01). "Коррелированная криогенная фотоактивируемая локализационная микроскопия и криоэлектронная томография". Nature Methods . 11 (7): 737–739. doi :10.1038/nmeth.2961. ISSN  1548-7105. PMC 4081473 . PMID  24813625. 

Внешние ссылки