stringtranslate.com

МТА1

Метастаз-ассоциированный белок MTA1 — это белок , который у людей кодируется геном MTA1 . MTA1 является основателем семейства генов MTA. [5] [6] MTA1 в первую очередь локализуется в ядре, но также, как было обнаружено, распространяется во внеядерных компартментах. [7] MTA1 является компонентом нескольких комплексов ремоделирования хроматина, включая комплекс ремоделирования и деацетилирования нуклеосом ( NuRD ). [8] [9] MTA1 регулирует экспрессию генов, функционируя как корегулятор для интеграции факторов, взаимодействующих с ДНК, в активность генов. [10] MTA1 участвует в физиологических функциях в нормальных и раковых клетках. [11] [12] MTA1 является одним из наиболее активно регулируемых белков при раке человека и ассоциируется с прогрессированием рака, агрессивными фенотипами и плохим прогнозом у онкологических больных. [9] [13]

Открытие

MTA1 был впервые клонирован Тохом, Пенсилом и Николсоном в 1994 году как дифференциально экспрессируемый ген в линии клеток рака молочной железы крысы с высокой степенью метастазирования. [5] [6] Роль MTA1 в ремоделировании хроматина была выведена из-за присутствия полипептидов MTA1 в комплексе NuRD. [8] Первой прямой мишенью комплекса MTA1-NuRD был ERα. [14] MTA2 был первоначально распознан как ген MTA1-like 1, названный MTA1-L1, как случайно выбранный клон из крупномасштабных усилий по секвенированию человеческих кДНК лабораторией Такаши Токино. Предполагаемая роль MTA2 в ремоделировании хроматина была выведена из преобладания полипептидов MTA2 с комплексом NuRD в протеомном исследовании. [15] [16]

Генные и сплайсированные варианты

MTA1 имеет длину 715/703 аминокислот, кодируется одним из трех генов семейства MTA и локализуется на хромосоме 14q32 у человека и на хромосоме 12F у мыши . В человеческом MTA1 имеется 21 экзон , распределенный по области около 51 кб . Альтернативный сплайсинг из 21 экзона генерирует 20 транскриптов длиной от 416 п.н. до 2,9 кб. [16] Однако открытые рамки считывания присутствуют только в восьми сплайсированных транскриптах, которые кодируют шесть белков и два полипептида, а остальные транскрипты представляют собой некодирующие длинные РНК, некоторые из которых сохраняют последовательности интронов. Мышиный Mta1 содержит три транскрипта, кодирующих белок, и три транскрипта, некодирующих РНК. [16] Среди вариантов человеческого MTA1 охарактеризованы только два сплайсированных варианта: вариант ZG29p получен из c-концевого MTA1 , имеет 251 аминокислоту и молекулярную массу 29 кДа; [17] а вариант MTA1s, полученный в результате альтернативного сплайсинга среднего экзона с последующим сдвигом рамки считывания, имеет 430 аминокислот и молекулярную массу 47 кДа. [18]

Белковые домены

Консервативные домены MTA1 включают BAH (Bromo-Adjacent Homology), ELM2 (egl-27 и MTA1 homology), SANT (SWI, ADA2, N-CoR, TFIIIB-B) и GATA-подобный цинковый палец. C-концевая дивергентная область MTA1 имеет домен связывания Src homology 3, кислые области и сигналы ядерной локализации. Наличие этих доменов выявило роль MTA1 во взаимодействиях с модифицированными или немодифицированными гистоновыми и негистоновыми белками, ремоделировании хроматина и модуляции транскрипции генов. [9] [19] [20] [21] MTA1 подвергается множественным посттрансляционным модификациям: ацетилированию лизина 626, убиквитинированию лизина 182 и лизина 626, сумоилированию лизина 509 и метилированию лизина 532. [22] [23] [24] Структурные представления о доменах MTA1 выведены из исследований, включающих комплексы с субъединицами HDAC1 или RbAp48 комплексов NuRD. [19] [20] Вариант MTA1s представляет собой N-концевую часть MTA1 без последовательности ядерной локализации, но содержит новую последовательность из 33 аминокислот в своей C-концевой области. Новая последовательность содержит мотив связывания ядерного рецептора LXXLL, который наделяет MTA1 способностью взаимодействовать с эстрогеновым рецептором альфа или другими ядерными рецепторами типа I. [18] Вариант ZG29p представляет собой c-концевой MTA1 с двумя богатыми пролином сайтами связывания SH3. [17] [25]

Регулирование

Экспрессия MTA1 зависит от транскрипционных и нетранскрипционных механизмов. Экспрессия MTA1 регулируется факторами роста, рецепторами факторов роста, онкогенами, экологическим стрессом, ионизирующим излучением, воспалением и гипоксией. [9] [12] Транскрипция MTA1 стимулируется транскрипционными факторами, включая c-Myc, [26] SP1, [27] гомеодомен CUTL1, [28] NF-ḵB, [29] HSF1, [30] HIF-1a, [31] и комплекс Clock/BMAL1, [32] и ингибируется p53. [33] Негеномные механизмы экспрессии MTA1 включают посттранскрипционные регуляции, такие как убиквитинирование RING-finger убиквитин-протеинлигазой COP1 [34] или взаимодействие с супрессором опухолей ARF [24] или микроРНК, такими как miR-30c, miR-661 и miR-125a-3p. [35] [36] [37] [38]

Цели

Функции MTA1 регулируются его посттрансляционными модификациями, модулируя роли эффекторных молекул, взаимодействуя с другими регуляторными белками и механизмами ремоделирования хроматина, а также модулируя экспрессию целевых генов посредством взаимодействия с компонентами комплекса NuRD, включая HDAC. [9] [19] [20]

MTA1 подавляет транскрипцию гена восприимчивости к раку груди типа 1, [39] PTEN, [40] p21 WAF , [41] субъединицы альфа-2 гуанинового нуклеотидсвязывающего белка G(i), [22] члена семейства SMAD 7, [42] члена группы A подсемейства ядерных рецепторов 4 1, [43] и гомеобоксного белка SIX3, [44] и подавляет экспрессию BCL11B [45], а также E-кадгерина. [46] [47]

MTA1 является двойным корегулятором, поскольку стимулирует транскрипцию Stat3, [48] последовательности, амплифицированной раком молочной железы 3, [49] FosB, [28] парного гена 5, [50] трансглутаминазы 2, [51] первичного ответа миелоидной дифференцировки 88, [52] супрессора опухоли p14/p19ARF, [27] [53] тирозингидроксилазы, [54] часового гена CRY1, [32] SUMO2, [23] и Wnt1 и родопсина из-за высвобождения их транскрипционного ингибирования гомеодоменным белком Six3, [44] [55]

MTA1 взаимодействует с ERα и корегуляторными факторами, такими как MAT1, [56] MICoA, [57] [58] и LMO4, [59] , что ингибирует активность трансактивации ER. [14] MTA1 также деацетилирует свои целевые белки, такие как p53 и HIF, и модулирует их трансактивационные функции. [60] [61] Кроме того, MTA1 потенциально может модулировать экспрессию целевых генов через сеть микроРНК, поскольку нокдаун MTA1 приводит к модуляции miR-210, miR-125b, miR-194, miR-103 и miR-500. [62] [63]

Клеточные функции

MTA1 модулирует экспрессию целевых генов благодаря своей способности действовать как корепрессор или коактиватор. Целевые и/или эффекторные пути MTA1 регулируют пути с клеточными функциями как в нормальных, так и в раковых клетках. [11] [12] Физиологические функции MTA1 включают: его роль в мозге из-за взаимодействия MTA1 с DJ1 [53] и эндофилином-3; [64] регуляция экспрессии родопсина в глазу мыши; модификатор циркадного ритма из-за взаимодействия MTA1 с комплексом CLOCK-BMAL1 и стимуляции Cry-транскрипции; в развитии сердца из-за взаимодействия MTA1-FOG2; в развитии молочной железы, поскольку истощение MTA1 приводит к протоковому гиповетвлению, в сперматогенезе ; в иммуномодуляции из-за дифференциального воздействия на экспрессию цитокинов в покоящемся и активированном макрофаге; в регенерации печени после печеночной травмы; дифференцировке мезенхимальных стволовых клеток в остеогенную ось; и компонент ответа на повреждение ДНК. [11] В раковых клетках MTA1 и его последующие эффекторы регулируют гены и/или пути, играя роль в трансформации, инвазии, выживании, ангиогенезе, эпителиально-мезенхимальном переходе, метастазировании, ответе на повреждение ДНК и гормононезависимости рака молочной железы. [9] [12]

Примечания

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000182979 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000021144 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ ab Toh Y, Pencil SD, Nicolson GL (сентябрь 1994 г.). «Новый кандидат на метастаз-ассоциированный ген mta1, дифференциально экспрессируемый в высокометастатических клеточных линиях аденокарциномы молочной железы. Клонирование, экспрессия и анализ белков кДНК». Журнал биологической химии . 269 (37): 22958–22963. doi : 10.1016/S0021-9258(17)31603-4 . PMID  8083195.
  6. ^ ab Toh Y, Nicolson GL (декабрь 2014 г.). «Свойства и клиническая значимость белка MTA1 при раке человека». Cancer and Metastasis Reviews . 33 (4): 891–900. doi :10.1007/s10555-014-9516-2. PMID  25359582. S2CID  17852701.
  7. ^ Liu J, Wang H, Huang C, Qian H (декабрь 2014 г.). «Субклеточная локализация белков MTA в нормальных и раковых клетках». Cancer and Metastasis Reviews . 33 (4): 843–856. doi :10.1007/s10555-014-9511-7. PMID  25398252. S2CID  7959609.
  8. ^ ab Xue Y, Wong J, Moreno GT, Young MK, Côté J, Wang W (декабрь 1998 г.). "NURD, новый комплекс с АТФ-зависимым ремоделированием хроматина и активностью гистондеацетилазы". Molecular Cell . 2 (6): 851–861. doi : 10.1016/s1097-2765(00)80299-3 . PMID  9885572.
  9. ^ abcdef Li DQ, Kumar R (2015). «Раскрытие сложности и функций корегуляторов MTA при раке человека». Advances in Cancer Research . Vol. 127. pp. 1–47. doi :10.1016/bs.acr.2015.04.005. ISBN 9780128029206. PMID  26093897.
  10. ^ Кумар Р., Гурурадж А.Е. (2008). «Корегуляторы как онкогены и супрессоры опухолей». В O'Malley BW, Кумар Р. (ред.). Ядерные рецепторные корегуляторы и заболевания человека . Хакенсак, Нью-Джерси: World Scientific. стр. 195–218. doi :10.1142/9789812819178_0004. ISBN 978-981-281-917-8.
  11. ^ abc Sen N, Gui B, Kumar R (декабрь 2014 г.). «Физиологические функции семейства белков MTA». Cancer and Metastasis Reviews . 33 (4): 869–877. doi :10.1007/s10555-014-9514-4. PMC 4245464. PMID  25344801 . 
  12. ^ abcd Sen N, Gui B, Kumar R (декабрь 2014 г.). «Роль MTA1 в прогрессировании рака и метастазах». Cancer and Metastasis Reviews . 33 (4): 879–889. doi :10.1007/s10555-014-9515-3. PMC 4245458. PMID  25344802 . 
  13. ^ Кумар Р. (декабрь 2014 г.). «Функции и клиническая значимость белков МТА при раке человека. Предисловие». Обзоры рака и метастазов . 33 (4): 835. doi :10.1007/s10555-014-9509-1. PMC 4245326. PMID  25348751 . 
  14. ^ ab Mazumdar A, Wang RA, Mishra SK, Adam L, Bagheri-Yarmand R, Mandal M, et al. (Январь 2001). «Транскрипционная репрессия эстрогенового рецептора корепрессором белка 1, ассоциированного с метастазами». Nature Cell Biology . 3 (1): 30–37. doi :10.1038/35050532. PMID  11146623. S2CID  23477845.
  15. ^ Zhang Y, Ng HH, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Bird A, Reinberg D (август 1999). «Анализ субъединиц NuRD выявляет комплекс ядра гистондеацетилазы и связь с метилированием ДНК». Genes & Development . 13 (15): 1924–35. doi :10.1101/gad.13.15.1924. PMC 316920 . PMID  10444591. 
  16. ^ abc Kumar R, Wang RA (май 2016). «Структура, экспрессия и функции генов MTA». Gene . 582 (2): 112–121. doi :10.1016/j.gene.2016.02.012. PMC 4785049 . PMID  26869315. 
  17. ^ ab Kleene R, Zdzieblo J, Wege K, Kern HF (август 1999). «Новый белок гранул зимогена (ZG29p) и ядерный белок MTA1p дифференциально экспрессируются путем альтернативной инициации транскрипции в панкреатических ацинарных клетках крысы». Journal of Cell Science . 112 (15): 2539–2548. doi :10.1242/jcs.112.15.2539. PMID  10393810.
  18. ^ ab Kumar R, Wang RA, Mazumdar A, Talukder AH, Mandal M, Yang Z и др. (август 2002 г.). «Естественно встречающийся вариант MTA1 секвестрирует эстрогеновый рецептор-альфа в цитоплазме». Nature . 418 (6898): 654–657. Bibcode :2002Natur.418..654K. doi :10.1038/nature00889. PMID  12167865. S2CID  4355677.
  19. ^ abc Millard CJ, Watson PJ, Celardo I, Gordiyenko Y, Cowley SM, Robinson CV и др. (июль 2013 г.). «HDAC класса I имеют общий механизм регуляции с помощью инозитолфосфатов». Molecular Cell . 51 (1): 57–67. doi :10.1016/j.molcel.2013.05.020. PMC 3710971 . PMID  23791785. 
  20. ^ abc Alqarni SS, Murthy A, Zhang W, Przewloka MR, Silva AP, Watson AA и др. (август 2014 г.). «Взгляд на архитектуру комплекса NuRD: структура подкомплекса RbAp48-MTA1». Журнал биологической химии . 289 (32): 21844–21855. doi : 10.1074/jbc.M114.558940 . PMC 4139204. PMID  24920672 . 
  21. ^ Millard CJ, Fairall L, Schwabe JW (декабрь 2014 г.). «К пониманию структуры и функции MTA1». Cancer and Metastasis Reviews . 33 (4): 857–867. doi :10.1007/s10555-014-9513-5. PMC 4244562. PMID  25352341 . 
  22. ^ ab Ohshiro K, Rayala SK, Wigerup C, Pakala SB, Natha RS, Gururaj AE и др. (сентябрь 2010 г.). «Зависимая от ацетилирования онкогенная активность корегулятора ассоциированного с метастазами белка 1». EMBO Reports . 11 (9): 691–697. doi :10.1038/embor.2010.99. PMC 2933879. PMID  20651739 . 
  23. ^ ab Cong L, Pakala SB, Ohshiro K, Li DQ, Kumar R (декабрь 2011 г.). «SUMOylation и SUMO-взаимодействующий мотив (SIM) антигена опухоли метастазов 1 (MTA1) синергически регулируют его функцию транскрипционного репрессора». Журнал биологической химии . 286 (51): 43793–43808. doi : 10.1074/jbc.M111.267237 . PMC 3243521. PMID  21965678 . 
  24. ^ Nair SS, Li DQ, Kumar R (февраль 2013 г.). «Основной фактор ремоделирования хроматина инструктирует глобальную сигнализацию хроматина посредством многовалентного считывания кодов нуклеосом». Molecular Cell . 49 (4): 704–718. doi :10.1016/j.molcel.2012.12.016. PMC 3582764 . PMID  23352453. 
  25. ^ Kleene R, Classen B, Zdzieblo J, Schrader M (август 2000 г.). «Сайты связывания SH3 ZG29p опосредуют взаимодействие с амилазой и участвуют в конденсации-сортировке в экзокринной поджелудочной железе крысы». Биохимия . 39 (32): 9893–9900. doi :10.1021/bi000876i. PMID  10933808.
  26. ^ Zhang XY, DeSalle LM, Patel JH, Capobianco AJ, Yu D, Thomas-Tikhonenko A, et al. (сентябрь 2005 г.). «Метастаз-ассоциированный белок 1 (MTA1) является существенным нисходящим эффектором онкопротеина c-MYC». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (39): 13968–13973. Bibcode : 2005PNAS..10213968Z. doi : 10.1073/pnas.0502330102 . PMC 1236531. PMID  16172399 . 
  27. ^ ab Li DQ, Pakala SB, Reddy SD, Ohshiro K, Zhang JX, Wang L и др. (май 2011 г.). «Двунаправленный ауторегуляторный механизм метастаз-ассоциированного белка 1-альтернативный путь считывания рамки при онкогенезе». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (21): 8791–8796. Bibcode : 2011PNAS..108.8791L. doi : 10.1073/pnas.1018389108 . PMC 3102345. PMID  21555589 . 
  28. ^ ab Pakala SB, Singh K, Reddy SD, Ohshiro K, Li DQ, Mishra L, et al. (Май 2011). "TGF-β1 signaling targets metastasis-associated protein 1, a new effector in epithelial cells". Oncogene . 30 (19): 2230–2241. doi :10.1038/onc.2010.608. PMC 3617575 . PMID  21258411. 
  29. ^ Li DQ, Pakala SB, Nair SS, Eswaran J, Kumar R (январь 2012 г.). «Метастаз-ассоциированный белок 1/ремоделирование нуклеосом и комплекс гистондеацетилазы при раке». Cancer Research . 72 (2): 387–394. doi :10.1158/0008-5472.CAN-11-2345. PMC 3261506 . PMID  22253283. 
  30. ^ Khaleque MA, Bharti A, Gong J, Gray PJ, Sachdev V, Ciocca DR и др. (март 2008 г.). «Фактор теплового шока 1 подавляет эстроген-зависимую транскрипцию через ассоциацию с MTA1». Oncogene . 27 (13): 1886–1893. doi :10.1038/sj.onc.1210834. hdl : 11336/80376 . PMID  17922035. S2CID  7056025.
  31. ^ Yoo YG, Kong G, Lee MO (март 2006 г.). «Метастаз-ассоциированный белок 1 повышает стабильность белка фактора-1альфа, индуцируемого гипоксией, привлекая гистондеацетилазу 1». The EMBO Journal . 25 (6): 1231–1241. doi :10.1038/sj.emboj.7601025. PMC 1422150 . PMID  16511565. 
  32. ^ ab Li DQ, Pakala SB, Reddy SD, Peng S, Balasenthil S, Deng CX и др. (2013). «Метастаз-ассоциированный белок 1 является неотъемлемым компонентом циркадного молекулярного механизма». Nature Communications . 4 : 2545. Bibcode : 2013NatCo...4.2545L. doi : 10.1038/ncomms3545 . PMID  24089055.
  33. ^ Li DQ, Divijendra Natha Reddy S, Pakala SB, Wu X, Zhang Y, Rayala SK и др. (декабрь 2009 г.). «Корегулятор MTA1 регулирует стабильность и функцию p53». Журнал биологической химии . 284 (50): 34545–34552. doi : 10.1074/jbc.M109.056499 . PMC 2787316. PMID  19837670 . 
  34. ^ Li DQ, Ohshiro K, Reddy SD, Pakala SB, Lee MH, Zhang Y и др. (октябрь 2009 г.). «E3 убиквитинлигаза COP1 регулирует стабильность и функции MTA1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (41): 17493–17498. Bibcode : 2009PNAS..10617493L. doi : 10.1073/pnas.0908027106 . PMC 2762678. PMID  19805145 . 
  35. ^ Zhang Y, Wang XF (декабрь 2014 г.). «Посттранскрипционная регуляция семейства MTA микроРНК в контексте рака». Cancer and Metastasis Reviews . 33 (4): 1011–1016. doi :10.1007/s10555-014-9526-0. PMC 4245459. PMID  25332146 . 
  36. ^ Kong X, Xu X, Yan Y, Guo F, Li J, Hu Y и др. (2014). «Эстроген регулирует супрессор опухолей MiRNA-30c и его целевой ген MTA-1 при раке эндометрия». PLOS ONE . ​​9 (3): e90810. Bibcode :2014PLoSO...990810K. doi : 10.1371/journal.pone.0090810 . PMC 3940948 . PMID  24595016. 
  37. ^ Reddy SD, Pakala SB, Ohshiro K, Rayala SK, Kumar R (июль 2009 г.). «МикроРНК-661, мишень ac/EBPalpha, ингибирует метастатический опухолевый антиген 1 и регулирует его функции». Cancer Research . 69 (14): 5639–5642. doi :10.1158/0008-5472.CAN-09-0898. PMC 2721803 . PMID  19584269. 
  38. ^ Чжан Х, Чжу X, Ли Н, Ли Д, Ша Z, Чжэн X и др. (июль 2015 г.). «миР-125a-3p нацелена на MTA1, подавляя пролиферацию, миграцию и инвазию клеток НМРЛ». Acta Biochimica et Biophysica Sinica . 47 (7): 496–503. дои : 10.1093/abbs/gmv039 . ПМИД  25998575.
  39. ^ Molli PR, Singh RR, Lee SW, Kumar R (март 2008 г.). «MTA1-опосредованная транскрипционная репрессия гена-супрессора опухолей BRCA1». Oncogene . 27 (14): 1971–1980. doi :10.1038/sj.onc.1210839. PMC 2705285 . PMID  17922032. 
  40. ^ Reddy SD, Pakala SB, Molli PR, Sahni N, Karanam NK, Mudvari P, et al. (Август 2012). «Комплекс метастаз-ассоциированного белка 1/гистондеацетилазы 4-нуклеосомы ремоделирования и деацетилазы регулирует экспрессию и функцию генов гомолога фосфатазы и тензина». Журнал биологической химии . 287 (33): 27843–27850. doi : 10.1074/jbc.M112.348474 . PMC 3431680. PMID  22700976 . 
  41. ^ Li DQ, Pakala SB, Reddy SD, Ohshiro K, Peng SH, Lian Y и др. (март 2010 г.). «Выявление p53-независимой функции MTA1 в ответе на повреждение ДНК посредством модуляции пути ядерного антигена пролиферирующих клеток p21 WAF1». Журнал биологической химии . 285 (13): 10044–10052. doi : 10.1074/jbc.M109.079095 . PMC 2843167. PMID  20071335 . 
  42. ^ Salot S, Gude R (январь 2013 г.). «Транскрипционная репрессия SMAD7, опосредованная MTA1, в линиях клеток рака молочной железы». European Journal of Cancer . 49 (2): 492–499. doi :10.1016/j.ejca.2012.06.019. PMID  22841502.
  43. ^ Yu L, Su YS, Zhao J, Wang H, Li W (август 2013 г.). «Репрессия NR4A1 модификатором хроматина способствует устойчивости к доцетакселу в клетках рака предстательной железы человека PC-3». FEBS Letters . 587 (16): 2542–2551. doi : 10.1016/j.febslet.2013.06.029 . PMID  23831020. S2CID  6726902.
  44. ^ ab Kumar R, Balasenthil S, Manavathi B, Rayala SK, Pakala SB (август 2010 г.). «Метастаз-ассоциированный белок 1 и его вариант короткой формы стимулируют транскрипцию Wnt1, способствуя ее дерепрессии из корепрессора Six3». Cancer Research . 70 (16): 6649–6658. doi :10.1158/0008-5472.CAN-10-0909. PMC 3711655 . PMID  20682799. 
  45. ^ Cismasiu VB, Adamo K, Gecewicz J, Duque J, Lin Q, Avram D (октябрь 2005 г.). «BCL11B функционально ассоциируется с комплексом NuRD в Т-лимфоцитах для подавления целевого промотора». Oncogene . 24 (45): 6753–6764. doi : 10.1038/sj.onc.1208904 . PMID  16091750.
  46. ^ Weng W, Yin J, Zhang Y, Qiu J, Wang X (март 2014 г.). «Метастаз-ассоциированный белок 1 способствует инвазии опухоли путем снижения регуляции E-кадгерина». Международный журнал онкологии . 44 (3): 812–818. doi : 10.3892/ijo.2014.2253 . PMID  24424621.
  47. ^ Dannenmann C, Shabani N, Friese K, Jeschke U, Mylonas I, Brüning A (сентябрь 2008 г.). «Ген MTA1, ассоциированный с метастазами, активируется при прогрессирующем раке яичников, подавляет ERbeta и усиливает экспрессию онкогенного цитокина GRO». Cancer Biology & Therapy . 7 (9): 1460–1467. doi : 10.4161/cbt.7.9.6427 . PMID  18719363.
  48. ^ Pakala SB, Rayala SK, Wang RA, Ohshiro K, Mudvari P, Reddy SD и др. (июнь 2013 г.). «MTA1 способствует транскрипции STAT3 и легочным метастазам при раке груди». Cancer Research . 73 (12): 3761–3770. doi :10.1158/0008-5472.CAN-12-3998. PMC 3686857 . PMID  23580571. 
  49. ^ Gururaj AE, Singh RR, Rayala SK, Holm C, den Hollander P, Zhang H, et al. (апрель 2006 г.). "MTA1, транскрипционный активатор рака груди, амплифицированная последовательность 3". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (17): 6670–6675. Bibcode : 2006PNAS..103.6670G. doi : 10.1073/pnas.0601989103 . PMC 1458939. PMID  16617102 . 
  50. ^ Баласентил С., Гурурадж А.Е., Талукдер А.Х., Багери-Ярманд Р., Аррингтон Т., Хаас Б.Дж. и др. (август 2007 г.). «Идентификация Pax5 как мишени MTA1 при B-клеточных лимфомах». Исследования рака . 67 (15): 7132–7138. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-07-0750 . ПМИД  17671180.
  51. ^ Ghanta KS, Pakala SB, Reddy SD, Li DQ, Nair SS, Kumar R (март 2011 г.). «Корегулирование экспрессии и функции трансглутаминазы 2 с помощью MTA1 во время воспалительного ответа». Журнал биологической химии . 286 (9): 7132–7138. doi : 10.1074/jbc.M110.199273 . PMC 3044970. PMID  21156794 . 
  52. ^ Pakala SB, Reddy SD, Bui-Nguyen TM, Rangparia SS, Bommana A, Kumar R (октябрь 2010 г.). «Корегулятор MTA1 регулирует ответ LPS через сигнализацию, зависящую от MyD88». Журнал биологической химии . 285 (43): 32787–32792. doi : 10.1074/jbc.M110.151340 . PMC 2963354. PMID  20702415 . 
  53. ^ ab Li DQ, Kumar R (июнь 2010 г.). «Комплекс Mi-2/NuRD внедряется в путь ответа на повреждение ДНК». Cell Cycle . 9 (11): 2071–2079. doi :10.4161/cc.9.11.11735. PMC 3631012 . PMID  20505336. 
  54. ^ Reddy SD, Rayala SK, Ohshiro K, Pakala SB, Kobori N, Dash P и др. (март 2011 г.). «Множественный корегуляторный контроль транскрипции гена тирозингидроксилазы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (10): 4200–4205. Bibcode : 2011PNAS..108.4200R. doi : 10.1073/pnas.1101193108 . PMC 3054001. PMID  21368136 . 
  55. ^ Manavathi B, Peng S, Rayala SK, Talukder AH, Wang MH, Wang RA и др. (август 2007 г.). «Репрессия Six3 корепрессором регулирует экспрессию родопсина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (32): 13128–13133. Bibcode : 2007PNAS..10413128M. doi : 10.1073/pnas.0705878104 . PMC 1941821. PMID  17666527 . 
  56. ^ Talukder AH, Mishra SK, Mandal M, Balasenthil S, Mehta S, Sahin AA и др. (март 2003 г.). «MTA1 взаимодействует с MAT1, циклин-зависимым киназным активирующим комплексом киназы фактора кольцевого пальца, и регулирует функции трансактивации эстрогеновых рецепторов». Журнал биологической химии . 278 (13): 11676–11685. doi : 10.1074/jbc.M209570200 . PMID  12527756.
  57. ^ Mishra SK, Mazumdar A, Vadlamudi RK, Li F, Wang RA, Yu W и др. (май 2003 г.). "MICoA, новый коактиватор белка, взаимодействующего с метастазами, ассоциированным с белком 1 (MTA1), регулирует функции трансактивации эстрогенового рецептора-альфа". Журнал биологической химии . 278 (21): 19209–19219. doi : 10.1074/jbc.M301968200 . PMID  12639951.
  58. ^ Talukder AH, Gururaj A, Mishra SK, Vadlamudi RK, Kumar R (август 2004 г.). «Метастаз-ассоциированный белок 1 взаимодействует с NRIF3, эстроген-индуцируемым ядерным рецепторным корегулятором». Молекулярная и клеточная биология . 24 (15): 6581–6591. doi :10.1128/MCB.24.15.6581-6591.2004. PMC 444867. PMID 15254226  . 
  59. ^ Singh RR, Barnes CJ, Talukder AH, Fuqua SA, Kumar R (ноябрь 2005 г.). «Отрицательная регуляция функций трансактивации эстрогенового рецептора альфа белком LIM domain only 4». Cancer Research . 65 (22): 10594–10601. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-05-2268 . PMID  16288053.
  60. ^ Moon HE, Cheon H, Lee MS (ноябрь 2007 г.). «Метастаз-ассоциированный белок 1 ингибирует апоптоз, вызванный p53». Oncology Reports . 18 (5): 1311–1314. doi : 10.3892/or.18.5.1311 . PMID  17914590.
  61. ^ Moon HE, Cheon H, Chun KH, Lee SK, Kim YS, Jung BK и др. (октябрь 2006 г.). «Метастаз-ассоциированный белок 1 усиливает ангиогенез путем стабилизации HIF-1альфа». Oncology Reports . 16 (4): 929–935. doi : 10.3892/or.16.4.929 . PMID  16969516.
  62. ^ Zhu X, Zhang X, Wang H, Song Q, Zhang G, Yang L и др. (Июль 2012 г.). «Подавление гена MTA1 ингибирует инвазию и изменяет профиль экспрессии микроРНК в клетках рака легких человека». Oncology Reports . 28 (1): 218–224. doi : 10.3892/or.2012.1770 . PMID  22576802.
  63. ^ Li Y, Chao Y, Fang Y, Wang J, Wang M, Zhang H и др. (май 2013 г.). «MTA1 способствует инвазии и миграции клеток немелкоклеточного рака легких путем снижения регуляции miR-125b». Журнал экспериментальных и клинических исследований рака . 32 (1): 33. doi : 10.1186/1756-9966-32-33 . PMC 3671210. PMID  23718732 . 
  64. ^ Aramaki Y, Ogawa K, Toh Y, Ito T, Akimitsu N, Hamamoto H и др. (Июль 2005 г.). «Прямое взаимодействие между метастаз-ассоциированным белком 1 и эндофилином 3». FEBS Letters . 579 (17): 3731–3736. doi : 10.1016/j.febslet.2005.05.069 . PMID  15978591. S2CID  2422645.

Внешние ссылки

В данной статье использован текст из Национальной медицинской библиотеки США , являющийся общественным достоянием .