stringtranslate.com

Тимидинкиназа

Тимидинкиназа — это фермент , фосфотрансфераза (киназа): 2'-дезокситимидинкиназа, АТФ-тимидин 5'-фосфотрансфераза, EC 2.7.1.21. [2] [3] Она присутствует в большинстве живых клеток. Она присутствует в двух формах в клетках млекопитающих, TK1 и TK2. Некоторые вирусы также имеют генетическую информацию для экспрессии вирусных тимидинкиназ. Тимидинкиназа катализирует реакцию:

ТД + АТФ → ТМП + АДФ

где Thd - (дезокси) тимидин , АТФ - аденозинтрифосфат , ТМП - (дезокси) тимидинмонофосфат , а АДФ - аденозиндифосфат . Тимидинкиназы играют ключевую функцию в синтезе ДНК и, следовательно, в делении клеток , поскольку они являются частью уникальной цепи реакций для введения тимидина в ДНК. Тимидин присутствует в жидкостях организма в результате деградации ДНК из пищи и из мертвых клеток. Тимидинкиназа необходима для действия многих противовирусных препаратов . Она используется для отбора линий гибридомных клеток при производстве моноклональных антител . В клинической химии она используется в качестве маркера пролиферации при диагностике , контроле лечения и последующем наблюдении за злокачественными заболеваниями , в основном гематологических злокачественных новообразований .

История

Включение тимидина в ДНК было продемонстрировано около 1950 года. [4] Несколько позже было показано, что этому включению предшествовало фосфорилирование , [5] и около 1960 года ответственный фермент был очищен и охарактеризован. [6] [7]

Классификация

Были идентифицированы два различных класса тимидинкиназ [8] [9] , которые включены в это суперсемейство: одно семейство объединяет тимидинкиназу из вируса герпеса , а также клеточные тимидилаткиназы, второе семейство объединяет ТК из различных источников, которые включают позвоночных , бактерии , бактериофаг Т4, поксвирусы , вирус африканской чумы свиней (ASFV) и вирус лимфоцистной болезни рыб (FLDV). Основной капсидный белок радужных вирусов насекомых также принадлежит к этому семейству. Паттерн Prosite распознает только клеточный тип тимидинкиназ.

Изоферменты

У млекопитающих есть два изофермента , которые химически очень различаются, TK1 и TK2. Первый был впервые обнаружен в фетальной ткани, второй был обнаружен более распространенным во взрослой ткани, и изначально их называли фетальной и взрослой тимидинкиназой. Вскоре было показано, что TK1 присутствует в цитоплазме только в ожидании деления клеток (зависит от клеточного цикла), [10] [11] тогда как TK2 находится в митохондриях и не зависит от клеточного цикла. [12] [13] Два изофермента имеют различную кинетику реакции и ингибируются разными ингибиторами.

Вирусные тимидинкиназы полностью отличаются от ферментов млекопитающих как структурно, так и биохимически и ингибируются ингибиторами , которые не ингибируют ферменты млекопитающих. [14] [15] [16] Гены двух человеческих изоферментов были локализованы в середине 1970-х годов. [17] [18] Ген TK1 был клонирован и секвенирован. [19] Соответствующий белок имеет молекулярную массу около 25 кДа. Обычно он встречается в тканях в виде димера с молекулярной массой около 50 кДа. Он может быть активирован АТФ. После активации представляет собой тетрамер с молекулярной массой около 100 кДа. [20] Однако форма фермента, присутствующего в кровообращении, не соответствует белку, кодируемому геном: основная фракция активного фермента в кровообращении имеет молекулярную массу 730 кДа и, вероятно, связана в комплексе с другими белками. Этот комплекс более стабилен и имеет более высокую удельную активность, чем любая из форм с более низкой молекулярной массой. [21] [22]

Рекомбинантный TK1 не может быть активирован и преобразован в тетрамер таким образом, что показывает, что фермент, присутствующий в клетках, был модифицирован после синтеза. [20] [23] [24]

TK1 синтезируется клеткой во время S-фазы деления клетки. После завершения деления клетки TK1 разрушается внутриклеточно и не попадает в жидкости организма после нормального деления клетки. [25] [26] [27] [28] Существует обратная регуляция действия тимидинкиназы в клетке: тимидинтрифосфат (ТТФ), продукт дальнейшего фосфорилирования тимидина, действует как ингибитор тимидинкиназы. [23] Это служит для поддержания сбалансированного количества ТТФ, доступного для синтеза нуклеиновых кислот, не перенасыщая систему. 5'-Аминотимидин, нетоксичный аналог тимидина, вмешивается в этот регуляторный механизм и тем самым увеличивает цитотоксичность аналогов тимидина, используемых в качестве противоопухолевых препаратов . [29] [30] [31] [32] [33] [34] [35] Кинетика реакции фосфорилирования тимидина и аналогов тимидина сложна и известна лишь частично. Общее фосфорилирование тимидина до трифосфата тимидина не следует кинетике Михаэлиса-Ментена , а различные фосфаты тимидина и уридина мешают фосфорилированию друг друга. [36] Кинетика ТК у разных видов отличается друг от друга, а также разные формы у одного вида (мономер, димер, тетрамер и сывороточная форма) имеют разные кинетические характеристики.

Гены вирусспецифических тимидинкиназ были идентифицированы у вируса простого герпеса, вируса ветряной оспы и вируса Эпштейна-Барр. [37] [38] [39] [40] [41] [42] [43]

+ АТФ →+ АДФ

Тимидин реагирует с АТФ, образуя тимидинмонофосфат и АДФ.

Функция

Тимидинмонофосфат, продукт реакции, катализируемой тимидинкиназой, в свою очередь фосфорилируется до тимидиндифосфата ферментом тимидилаткиназой и далее до тимидинтрифосфата ферментом нуклеозиддифосфаткиназой . Трифосфат включается в молекулу ДНК, реакция катализируется ДНК-полимеразой и комплементарной молекулой ДНК (или молекулой РНК в случае обратной транскриптазы , фермента, присутствующего в ретровирусе ).

Монофосфат тимидина также вырабатывается клеткой в ​​другой реакции путем метилирования монофосфата дезоксиуридина , продукта других метаболических путей, не связанных с тимидином, ферментом тимидилатсинтазой . Второй путь достаточен для поставки монофосфата тимидина для восстановления ДНК. Когда клетка готовится к делению, требуется полностью новая настройка ДНК, и потребность в строительных блоках, включая трифосфат тимидина, увеличивается. Клетки готовятся к делению клетки, вырабатывая некоторые ферменты, необходимые во время деления. Обычно они не присутствуют в клетках и впоследствии подавляются и деградируют . Такие ферменты называются ферментами спасения. Тимидинкиназа 1 является таким ферментом спасения, тогда как тимидинкиназа 2 и тимидилатсинтаза не зависят от клеточного цикла. [44] [45] [46] [47] [48] [49] [50] [51] [52] [53] [54]

Дефицит

Тимидинкиназа 2 используется клетками для синтеза митохондриальной ДНК. Мутации в гене TK2 приводят к миопатической форме синдрома истощения митохондриальной ДНК. Другой причиной дефицита TK 2 может быть вызванное окислительным стрессом S-глутатионилирование и протеолитическая деградация митохондриальной тимидинкиназы 2. [55] Синдромы, вызванные дефицитом TK1, неизвестны, вероятно, поскольку дефектный ген TK1 может привести к гибели плода.

Тимидинкиназа во время развития

Образование тетрамера после модификации тимидинкиназы 1 после синтеза усиливает активность фермента. Было высказано предположение, что это механизм регуляции активности фермента. Образование тетрамеров наблюдается после стадии развития Dictyostelium. Предполагается, что его использование для тонкой регуляции синтеза ДНК было установлено у теплокровных животных после того, как они отделились от позвоночных. [56] Также было изучено развитие ферментов, подобных тимидинкиназе, в процессе развития. [57]

Распространение видов

Тимидинкиназа присутствует в животных, [58] [59] [60] [61] [62] [63] [64] растениях, [65] [66] некоторых бактериях, археях [67] [68] [69] и вирусах. Тимидинкиназы из вирусов оспы, [8] [70] вируса африканской чумы свиней, [9] вируса простого герпеса, [16] [37] [38] [39] [40] [71] [72] [73] вируса ветряной оспы и [41] [74] [75] вируса Эпштейна-Барр [42] были идентифицированы и в различной степени охарактеризованы. Форма фермента в вирусе отличается от таковой в других организмах. [16] Тимидинкиназа не присутствует в грибах . [68] [76] [77] [78]

Приложения

Идентификация делящихся клеток

Первым косвенным применением тимидинкиназы в биохимических исследованиях была идентификация делящихся клеток путем включения радиоактивно меченого тимидина и последующего измерения радиоактивности или авторадиографии для идентификации делящихся клеток. Для этой цели в питательную среду включают тритиевый тимидин. [79] Несмотря на ошибки в методике, ее до сих пор используют для определения скорости роста злокачественных клеток и для изучения активации лимфоцитов в иммунологии.

ПЭТ-сканирование активных опухолей

Фтортимидин является аналогом тимидина . Его поглощение регулируется тимидинкиназой 1, и поэтому он преимущественно поглощается быстро пролиферирующей опухолевой тканью. Изотоп фтора 18 является излучателем позитронов , который используется в позитронно-эмиссионной томографии (ПЭТ). Поэтому радиоактивно меченый фтором-18 фтортимидин F-18 полезен для ПЭТ-визуализации активной пролиферации опухолей и выгодно отличается от более часто используемого маркера флудезоксиглюкозы (18F) . [80] [81] [82] [83] [84] [85] Был предложен стандартизированный протокол, который поможет сравнить клинические исследования. [86]

Отбор гибридом

Гибридомы — это клетки, полученные путем слияния опухолевых клеток (которые могут делиться бесконечно) и лимфоцитов , продуцирующих иммуноглобулин (плазматические клетки). Гибридомы можно размножать для получения большого количества иммуноглобулинов с заданной уникальной специфичностью (моноклональные антитела). Одна из проблем заключается в выделении гибридом из большого избытка неслитых клеток после слияния клеток. Одним из распространенных способов решения этой проблемы является использование тимидинкиназоотрицательных (TK−) линий опухолевых клеток для слияния. Тимидинкиназоотрицательные клетки получают путем выращивания линии опухолевых клеток в присутствии аналогов тимидина, которые убивают тимидинкиназоположительные (TK+) клетки. Затем отрицательные клетки можно размножать и использовать для слияния с плазматическими клетками TK+. После слияния клетки выращивают в среде с метотрексатом [87] или аминоптерином [88] , которые ингибируют фермент дигидрофолатредуктазу, тем самым блокируя синтез тимидинмонофосфата de novo. Одной из таких сред, которая обычно используется, является среда HAT, которая содержит гипоксантин, аминоптерин и тимидин. Неслитые клетки из клеточной линии с дефицитом тимидинкиназы погибают, потому что у них нет источника тимидинмонофосфата. Лимфоциты в конечном итоге погибают, потому что они не «бессмертны». Выживают только гибридомы, которые имеют «бессмертие» от своей клеточной линии-предка и тимидинкиназу от плазматической клетки. Те, которые производят желаемое антитело, затем отбираются и культивируются для получения моноклонального антитела. [89] [90] [91] [92] [93] Клетки гибридомы также можно выделить, используя тот же принцип, который описан в отношении другого гена HGPRT, который синтезирует ИМФ, необходимый для синтеза нуклеотидов ГМФ в пути спасения.

Изучение структуры хромосом

Молекулярное расчесывание волокон ДНК может использоваться для мониторинга структуры хромосом в почкующихся дрожжах Saccharomyces cerevisiae. Это обеспечивает профили репликации ДНК отдельных молекул. Для этого требуется, чтобы штаммы дрожжей экспрессировали тимидинкиназу, которую дикие дрожжи не экспрессируют, будучи грибами (см. возникновение). Поэтому ген тимидинкиназы должен быть включен в геном. [94]

Клиническая химия

Тимидинкиназа — это фермент спасения, который присутствует только в ожидании деления клетки. Фермент не высвобождается из клеток, подвергающихся нормальному делению, где клетки имеют специальный механизм для деградации белков, которые больше не нужны после деления клетки. [10] У здоровых людей количество тимидинкиназы в сыворотке или плазме, таким образом, очень низкое. Опухолевые клетки выделяют фермент в кровоток, вероятно, в связи с разрушением мертвых или умирающих опухолевых клеток. Таким образом, уровень тимидинкиназы в сыворотке служит мерой злокачественной пролиферации, косвенно как мера агрессивности опухоли.

Терапевтическое применение

Некоторые препараты специально направлены против делящихся клеток. Их можно использовать против опухолей и вирусных заболеваний (как против ретровирусов, так и против других вирусов), поскольку больные клетки реплицируются гораздо чаще, чем нормальные клетки, а также против некоторых незлокачественных заболеваний, связанных с чрезмерно быстрой репликацией клеток (например, псориаз). Было высказано предположение, что противовирусная и противораковая активность аналогов тимидина достигается, по крайней мере частично, путем подавления митохондриальной тимидинкиназы. [95]

Цитостатики

Существуют различные классы препаратов, направленных против метаболизма тимидина и, таким образом, вовлекающих тимидинкиназу, которые используются для контроля деления клеток, связанного с раком. [96] [97] [98] [99] [100] [101] Терминаторы цепи — это аналоги тимидина, которые включаются в растущую цепь ДНК, но модифицированы таким образом, что цепь не может быть дополнительно удлинена. Как аналоги тимидина, этот тип препаратов легко фосфорилируется до 5'-монофосфатов. Монофосфат далее фосфорилируется до соответствующего трифосфата и включается в растущую цепь ДНК. Аналог был модифицирован таким образом, что у него нет гидроксильной группы в 3'-положении, которая необходима для непрерывного роста цепи. В зидовудине (AZT; ATC:J05AF01) 3'-гидроксильная группа была заменена азидогруппой, [36] [100] в ставудине (ATC: J05AF04) она была удалена без замены. [102] [103] AZT используется в качестве субстрата в одном из методов определения тимидинкиназы в сыворотке. [104] Это означает, что AZT мешает этому методу и может быть ограничением: AZT является стандартным компонентом терапии ВААРТ при ВИЧ-инфекции. Одним из распространенных последствий СПИДа является лимфома, и наиболее важным диагностическим применением определения тимидинкиназы является мониторинг лимфомы.

Химическая структура аналогов субстрата тимидинкиназы
  • АЗТ
    АЗТ
  • Ставудин
    Ставудин
  • Идоксуридин
    Идоксуридин
  • Ацикловир
    Ацикловир
  • Ганцикловир
    Ганцикловир

Другие аналоги тимидина , например, Идоксуридин (ATC: J05AB02), действуют, блокируя спаривание оснований во время последующих циклов репликации, тем самым делая полученную цепочку ДНК дефектной. [105] Это также можно сочетать с радиоактивностью для достижения апоптоза злокачественных клеток. [106]

Противовирусные препараты

Некоторые противовирусные препараты, такие как ацикловир (ATC: J05AB01) и ганцикловир (ATC: J05AB06), а также другие аналоги нуклеозидов используют субстратную специфичность вирусной тимидинкиназы, в отличие от человеческих тимидинкиназ. [15] Эти препараты действуют как пролекарства, которые сами по себе не токсичны, но преобразуются в токсичные препараты путем фосфорилирования вирусной тимидинкиназой. Клетки, инфицированные вирусом, поэтому производят высокотоксичные трифосфаты, которые приводят к гибели клеток. Человеческая тимидинкиназа, напротив, с ее более узкой специфичностью, не способна фосфорилировать и активировать пролекарство. Таким образом, только клетки, инфицированные вирусом, восприимчивы к препарату. Такие препараты эффективны только против вирусов из группы герпеса с их специфической тимидинкиназой. [107] [108] У пациентов, проходящих лечение этим типом препаратов, часто наблюдается развитие устойчивости к противовирусным препаратам. Секвенирование гена тимидинкиназы вируса простого герпеса и вируса ветряной оспы показывает быструю генетическую изменчивость и может облегчить диагностику устойчивости к противовирусным препаратам. [16] [75]

После того, как в декабре 1979 года ВОЗ объявила об искоренении оспы, программы вакцинации были прекращены. Повторное возникновение болезни либо случайно, либо в результате биологической войны затронет незащищенное население и может привести к эпидемии, которую будет трудно контролировать. Массовая вакцинация для борьбы с эпидемией оспы может быть сложной задачей, поскольку единственная одобренная вакцина против оспы, вирус вакцинии, может иметь серьезные побочные эффекты. Тем не менее, некоторые правительства запасают вакцину против оспы, чтобы застраховаться от такой возможности. Однако приоритет отдается разработке специфических и эффективных противовирусных препаратов. Одним из возможных подходов было бы использование специфичности тимидинкиназы поксвируса для этой цели, аналогично тому, как она используется для лекарств против вируса герпеса. Одна из трудностей заключается в том, что тимидинкиназа поксвируса принадлежит к тому же семейству тимидинкиназ, что и тимидинкиназы человека, и, следовательно, более схожа химически. Таким образом, структура тимидинкиназ поксвируса была определена для поиска потенциальных противовирусных препаратов. [70] Однако поиск пока не привел к созданию противовирусного препарата, пригодного для использования против поксвирусов.

Как «ген самоубийства» в генной терапии

Ген тимидинкиназы вируса герпеса также использовался в качестве «гена самоубийства» в качестве системы безопасности в экспериментах по генной терапии, позволяя убивать клетки, экспрессирующие этот ген, с помощью ганцикловира. Это желательно в случае, если рекомбинантный ген вызывает мутацию, приводящую к неконтролируемому росту клеток (инсерционный мутагенез). Цитотоксические продукты, производимые этими модифицированными клетками, могут диффундировать в соседние клетки, делая их одинаково восприимчивыми к ганцикловиру, явление, известное как «эффект свидетеля». Этот подход использовался для лечения рака на животных моделях и имеет преимущество в том, что опухоль может быть убита всего лишь 10% злокачественных клеток, экспрессирующих этот ген. [109] [110 ] [111] [112] [113] [114] [115] [116] [117] [118] [119] [120] [121] [122] Подобная система была опробована с использованием томатной тимидинкиназы и AZT. [123] [124] Кроме того, ген тимидинкиназы используется в качестве гена самоубийства для борьбы с опасной реакцией «трансплантат против хозяина» при трансплантации гемопоэтических стволовых клеток под названием Zalmoxis, которая была условно одобрена в Европе в 2016 году [125]

Гены опухолевых маркеров

Аналогичное использование тимидинкиназы использует присутствие в некоторых опухолевых клетках веществ, отсутствующих в нормальных клетках ( опухолевые маркеры ). Такими опухолевыми маркерами являются, например, CEA (карциноэмбриональный антиген) и AFP (альфа-фетопротеин). Гены этих опухолевых маркеров могут быть использованы в качестве промоторных генов для тимидинкиназы. Затем тимидинкиназа может быть активирована в клетках, экспрессирующих опухолевый маркер, но не в нормальных клетках, так что лечение ганцикловиром убивает только опухолевые клетки. [126] [127] [128] [129] [130] [131] Однако такие подходы, основанные на генной терапии, все еще являются экспериментальными, поскольку проблемы, связанные с таргетингом переноса генов в опухолевые клетки, еще не полностью решены.

Нейтронная захватная терапия опухолей

Включение аналога тимидина с бором было предложено и опробовано на животных моделях для нейтронной захватной терапии опухолей мозга. Было описано очень большое количество производных тимидина, содержащих бор. [132] [133] [134] [ 135] [ 136 ] [137] [138] [139] [140] [141] [142] [143] [ 144 ] [145] [146] [147] [148]

Противопаразитарные средства

У простейшего паразита Giardia intestinalis отсутствует тимидилатсинтаза , и он компенсирует это наличием высокоаффинной тимидинкиназы для эффективного использования тимидина, который он получает из окружающей среды. [149] Это делает паразита чувствительным к аналогам тимидина, таким как зидовудин (AZT) , который при фосфорилировании ферментом эффективно подавляет пролиферацию паразита in vitro , а также выглядит многообещающим в качестве противолямблиозного препарата у инфицированных грызунов. [149] Короткий необходимый период лечения (три дня) снижает риск побочных эффектов по сравнению с длительным лечением, когда он обычно использовался в качестве препарата против ВИЧ.

Альтернативный подход, испытанный на Plasmodium falciparum (вызывающем малярию ), заключается во введении гена TK в геном паразита. Это делает паразита чувствительным к лечению BrdU, а также представляет собой чувствительный индикатор репликации генома паразита. [150]

Измерение

В сыворотке и плазме

Уровни тимидинкиназы в сыворотке или плазме в основном измерялись с помощью анализов активности ферментов. В коммерческих анализах это делается путем инкубации образца сыворотки с аналогом субстрата и измерения количества образовавшегося продукта. [71] [72] [73] [104 ] [151] [152] [153] [154] [155] [156] Также использовалось прямое определение белка тимидинкиназы с помощью иммуноанализа. [157] [158] [159] [160] [161] Количество тимидинкиназы, обнаруженное этим методом, плохо коррелирует с активностью ферментов. Одной из причин этого является то, что большое количество сывороточного TK1, идентифицированного с помощью иммуноанализа, не является ферментативно активным. [22] [162] Это особенно касается солидных опухолей, где иммуноанализы могут быть более чувствительными. [163] [164]

В ткани

Тимидинкиназа была определена в образцах ткани после извлечения ткани. Не было разработано стандартного метода для извлечения или анализа, и определение ТК в экстрактах из клеток и тканей не было валидировано в отношении какого-либо конкретного клинического вопроса, см., однако, Romain et al. [165] и Arnér et al. [166] Был разработан метод для специфического определения ТК2 в клеточных экстрактах с использованием субстратного аналога 5-бромвинил 2'-дезоксиуридина. [167] В исследованиях, упомянутых ниже, используемые методы и способ представления результатов настолько различаются, что сравнения между различными исследованиями невозможны. Уровни ТК1 в тканях плода во время развития выше, чем в соответствующих тканях позже. [168] [169] [170] Некоторые незлокачественные заболевания также вызывают резкое повышение значений ТК в клетках и тканях: в периферических лимфоцитах во время моноцитоза [171] и в костном мозге во время пернициозной анемии. [172] [173] Поскольку TK1 присутствует в клетках во время клеточного деления, разумно предположить, что активность TK в злокачественной ткани должна быть выше, чем в соответствующей нормальной ткани. Это также подтверждается в большинстве исследований.

Иммуногистохимическое окрашивание

Антитела против тимидинкиназы доступны для иммуногистохимического обнаружения. [174] Было обнаружено, что окрашивание на тимидинкиназу является надежным методом идентификации пациентов с раком молочной железы 2 стадии. Наибольшее количество идентифицированных пациентов было получено при сочетании окрашивания тимидинкиназой и Ki-67. [175] [176] Метод также был проверен для рака легких, [175] [177] для колоректальной карциномы, [178] для рака легких [179] и для почечно-клеточной карциномы. [180]

Флуоресцентное окрашивание

2'-дезокси-2',2'-дифтор-5-этинилуридин (dF-EdU) связывается с тимидинкиназой вируса простого герпеса, но из-за стерических препятствий не с тимидинкиназой человека. Этот реагент вместе с флуоресцентным азидом вызывает флуоресценцию инфицированных клеток, но не неинфицированных. Поэтому этот аналог субстрата позволяет специфически окрашивать инфицированные клетки. [181]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ PDB : 2B8T ; Kosinska U, Carnrot C, Eriksson S, Wang L, Eklund H (декабрь 2005 г.). «Структура субстратного комплекса тимидинкиназы из Ureaplasma urealyticum и исследования возможных лекарственных мишеней для этого фермента». The FEBS Journal . 272 ​​(24): 6365–72. doi :10.1111/j.1742-4658.2005.05030.x. PMID  16336273. S2CID  84259415.
  2. ^ Kit S (декабрь 1985). «Тимидинкиназа». Микробиологические науки . 2 (12): 369–75. PMID  3939993.
  3. ^ Wintersberger E (февраль 1997). «Регулирование и биологическая функция тимидинкиназы». Труды биохимического общества . 25 (1): 303–8. doi :10.1042/bst0250303. PMID  9056888.
  4. ^ Reichard P, Estborn B (февраль 1951). «Использование дезоксирибозидов в синтезе полинуклеотидов». Журнал биологической химии . 188 (2): 839–46. doi : 10.1016/S0021-9258(19)77758-8 . PMID  14824173.
  5. ^ Bessman MJ, Kornberg A, Lehman IR, Simms ES (июль 1956 г.). «Ферментативный синтез дезоксирибонуклеиновой кислоты». Biochimica et Biophysica Acta . 21 (1): 197–8. doi :10.1016/0006-3002(56)90127-5. PMID  13363894.
  6. ^ Bollum FJ, Potter VR (август 1958). «Включение тимидина в дезоксирибонуклеиновую кислоту ферментами из тканей крысы». Журнал биологической химии . 233 (2): 478–82. doi : 10.1016/S0021-9258(18)64787-8 . PMID  13563524.
  7. ^ Weissman SM, Smellie RM, Paul J (декабрь 1960 г.). «Исследования биосинтеза дезоксирибонуклеиновой кислоты экстрактами клеток млекопитающих. IV. Фосфорилирование тимидина». Biochimica et Biophysica Acta . 45 : 101–10. doi :10.1016/0006-3002(60)91430-x. PMID  13784139.
  8. ^ ab Boyle DB, Coupar BE, Gibbs AJ, Seigman LJ, Both GW (февраль 1987 г.). "Тимидинкиназа вируса оспы кур: нуклеотидная последовательность и связь с другими тимидинкиназами". Вирусология . 156 (2): 355–65. doi :10.1016/0042-6822(87)90415-6. PMID  3027984.
  9. ^ аб Бласко Р., Лопес-Отин С., Муньос М., Бокамп Э.О., Симон-Матео С., Виньуэла Э. (сентябрь 1990 г.). «Последовательность и эволюционные связи тимидинкиназы вируса африканской чумы свиней». Вирусология . 178 (1): 301–4. дои : 10.1016/0042-6822(90)90409-к. ПМЦ 9534224 . ПМИД  2389555. 
  10. ^ ab Littlefield JW (февраль 1966). «Периодический синтез тимидинкиназы в фибробластах мыши». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Nucleic Acids and Protein Synthesis . 114 (2): 398–403. doi :10.1016/0005-2787(66)90319-4. PMID  4223355.
  11. ^ Bello LJ (декабрь 1974 г.). «Регуляция синтеза тимидинкиназы в клетках человека». Experimental Cell Research . 89 (2): 263–74. doi :10.1016/0014-4827(74)90790-3. PMID  4457349.
  12. ^ Berk AJ, Clayton DA (апрель 1973 г.). «Генетически отличная тимидинкиназа в митохондриях млекопитающих. Эксклюзивная маркировка митохондриальной дезоксирибонуклеиновой кислоты». Журнал биологической химии . 248 (8): 2722–9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)44066-0 . PMID  4735344.
  13. ^ Berk AJ, Meyer BJ, Clayton DA (февраль 1973). «Митохондриально-специфическая тимидинкиназа». Архивы биохимии и биофизики . 154 (2): 563–5. doi :10.1016/0003-9861(73)90009-x. PMID  4632422.
  14. ^ Андрей Г, Сноек Р (сентябрь 2011 г.). «Новые препараты для лечения инфекций, вызванных вирусом ветряной оспы». Экспертное мнение о новых препаратах . 16 (3): 507–35. doi :10.1517/14728214.2011.591786. PMID  21699441. S2CID  21397238.
  15. ^ ab Johnson VA, Hirsch MS (1990). «Новые разработки в антиретровирусной лекарственной терапии инфекций вируса иммунодефицита человека». AIDS Clinical Review : 235–72. PMID  1707295.
  16. ^ abcd Schmidt S, Bohn-Wippert K, Schlattmann P, Zell R, Sauerbrei A (август 2015 г.). «Анализ последовательности генов тимидинкиназы и ДНК-полимеразы вируса простого герпеса 1 из более чем 300 клинических изолятов с 1973 по 2014 г. выявил новые мутации, которые могут иметь отношение к развитию противовирусной резистентности». Antimicrobial Agents and Chemotherapy . 59 (8): 4938–45. doi :10.1128/AAC.00977-15. PMC 4505214 . PMID  26055375. 
  17. ^ Elsevier SM, Kucherlapati RS, Nichols EA, Creagan RP, Giles RE, Ruddle FH и др. (октябрь 1974 г.). «Присвоение гена галактокиназы человеческой хромосоме 17 и его региональная локализация в полосе q21-22». Nature . 251 (5476): 633–6. Bibcode :1974Natur.251..633E. doi :10.1038/251633a0. PMID  4371022. S2CID  4207771.
  18. ^ Willecke K, Teber T, Kucherlapati RS, Ruddle FH (май 1977). «Человеческая митохондриальная тимидинкиназа кодируется геном на хромосоме 16 ядра». Somatic Cell Genetics . 3 (3): 237–45. doi :10.1007/bf01538743. PMID  605384. S2CID  22171412.
  19. ^ Flemington E, Bradshaw HD, Traina-Dorge V, Slagel V, Deininger PL (1987). "Последовательность, структура и характеристика промотора гена тимидинкиназы человека". Gene . 52 (2–3): 267–77. doi :10.1016/0378-1119(87)90053-9. PMID  3301530.
  20. ^ ab Welin M, Kosinska U, Mikkelsen NE, Carnrot C, Zhu C, Wang L, et al. (декабрь 2004 г.). «Структуры тимидинкиназы 1 человеческого и микоплазматического происхождения». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (52): 17970–5. Bibcode : 2004PNAS..10117970W. doi : 10.1073/pnas.0406332102 . PMC 539776. PMID  15611477 . 
  21. ^ Karlström AR, Neumüller M, Gronowitz JS, Källander CF (январь 1990). «Молекулярные формы в сыворотке человека ферментов, синтезирующих предшественников ДНК и ДНК». Молекулярная и клеточная биохимия . 92 (1): 23–35. doi :10.1007/BF00220716. PMID  2155379. S2CID  21351513.
  22. ^ ab Hanan S, Jagarlamudi KK, Liya W, Ellen H, Staffan E (июнь 2012 г.). "Четвертичные структуры рекомбинантных, клеточных и сывороточных форм тимидинкиназы 1 у собак и людей". BMC Biochemistry . 13 : 12. doi : 10.1186/1471-2091-13-12 . PMC 3411398. PMID  22741536 . 
  23. ^ ab Munch-Petersen B, Cloos L, Jensen HK, Tyrsted G (1995). "Человеческая тимидинкиназа 1. Регуляция в нормальных и злокачественных клетках". Advances in Enzyme Regulation . 35 : 69–89. doi :10.1016/0065-2571(94)00014-t. PMID  7572355.
  24. ^ Li CL, Lu CY, Ke PY, Chang ZF (январь 2004 г.). «Нарушение АТФ-индуцированной тетрамеризации человеческой цитозольной тимидинкиназы путем замены серина-13 аспарагиновой кислотой в месте митотического фосфорилирования». Biochemical and Biophysical Research Communications . 313 (3): 587–93. doi :10.1016/j.bbrc.2003.11.147. PMID  14697231.
  25. ^ Zhu C, Harlow LS, Berenstein D, Munch-Petersen S, Munch-Petersen B (2006). «Влияние C-конца человеческой цитозольной тимидинкиназы (TK1) на стабильность in vitro и ферментативные свойства». Nucleosides, Nucleotides & Nucleic Acids . 25 (9–11): 1185–8. doi :10.1080/15257770600894436. PMID  17065087. S2CID  26971963.
  26. ^ Поттер В. (1963). «Ингибирование тимидинкиназы по принципу обратной связи тимидинтрифосфатом». Experimental Cell Research . 24 : SUPPL9:259–62. doi :10.1016/0014-4827(63)90266-0. PMID  14046233.
  27. ^ Северин ES, Иткес AV, Карташева ON, Туницкая VL, Турпаев KT, Кафиани CA (1985). "Регуляция активности фосфодиэстеразы 2-5 A с помощью цАМФ-зависимого фосфорилирования: механизм и биологическая роль". Advances in Enzyme Regulation . 23 : 365–76. doi :10.1016/0065-2571(85)90056-1. PMID  3000146.
  28. ^ Mikkelsen NE, Johansson K, Karlsson A, Knecht W, Andersen G, Piskur J, et al. (Май 2003). «Структурная основа ингибирования обратной связи пути спасения дезоксирибонуклеозида: исследования дезоксирибонуклеозидкиназы Drosophila». Биохимия . 42 (19): 5706–12. doi :10.1021/bi0340043. PMID  12741827.
  29. ^ Фишер PH, Филлипс AW (май 1984). «Антагонизм ингибирования по типу обратной связи. Стимуляция фосфорилирования тимидина и 5-йод-2'-дезоксиуридина 5-йод-5'-амино-2',5'-дидезоксиуридином». Молекулярная фармакология . 25 (3): 446–51. PMID  6727866.
  30. ^ Фишер PH, Васкес-Падуа MA, Резникофф CA (1986). «Нарушение регуляции тимидинкиназы: новый химиотерапевтический подход». Advances in Enzyme Regulation . 25 : 21–34. doi :10.1016/0065-2571(86)90006-3. PMID  3812083.
  31. ^ Fischer PH, Vazquez-Padua MA, Reznikoff CA, Ratschan WJ (сентябрь 1986 г.). «Предпочтительная стимуляция фосфорилирования йододезоксиуридина 5'-аминотимидином в клетках рака мочевого пузыря человека in vitro». Cancer Research . 46 (9): 4522–6. PMID  3731105.
  32. ^ Fischer PH, Fang TT, Lin TS, Hampton A, Bruggink J (апрель 1988). «Анализ структуры и активности антагонизма ингибирования обратной связи тимидинкиназы». Биохимическая фармакология . 37 (7): 1293–8. doi :10.1016/0006-2952(88)90785-x. PMID  3355601.
  33. ^ Vazquez-Padua MA, Kunugi K, Fischer PH (январь 1989). «Лекарства, направленные на регуляторные сайты ферментов: изучение взаимодействий 5'-амино-2', 5'-дидезокситимидина (5'-AdThd) и тимидинтрифосфата с тимидинкиназой и связь со стимуляцией поглощения тимидина 5'-AdThd в клетках 647V». Молекулярная фармакология . 35 (1): 98–104. PMID  2536472.
  34. ^ Vazquez-Padua MA, Fischer PH, Christian BJ, Reznikoff CA (май 1989). «Основы дифференциальной модуляции поглощения 5-йододезоксиуридина 5'-аминотимидином среди различных типов клеток». Cancer Research . 49 (9): 2415–21. PMID  2706629.
  35. ^ Vázquez-Padua MA (март 1994). «Модуляция активности тимидинкиназы: биохимическая стратегия усиления активации противоопухолевых препаратов». Журнал медицинских наук Пуэрто-Рико . 13 (1): 19–23. PMID  8016290.
  36. ^ ab Sun R, Wang L (октябрь 2014 г.). «Кинетика фермента тимидинкиназы 2 проливает свет на механизм истощения митохондриальной ДНК, вызванного тимидином». Биохимия . 53 (39): 6142–50. doi :10.1021/bi5006877. PMID  25215937.
  37. ^ ab McKnight SL (декабрь 1980 г.). «Нуклеотидная последовательность и карта транскриптов гена тимидинкиназы вируса простого герпеса». Nucleic Acids Research . 8 (24): 5949–64. doi :10.1093/nar/8.24.5949. PMC 328064. PMID 6258156  . 
  38. ^ ab Halliburton IW, Morse LS, Roizman B, Quinn KE (август 1980 г.). «Картирование генов тимидинкиназы вирусов простого герпеса типа 1 и типа 2 с использованием интертипических рекомбинантов». Журнал общей вирусологии . 49 (2): 235–53. doi : 10.1099/0022-1317-49-2-235 . PMID  6255066. S2CID  13276721.
  39. ^ ab McDougall JK, Masse TH, Galloway DA (март 1980). «Расположение и клонирование гена тимидинкиназы вируса простого герпеса типа 2». Журнал вирусологии . 33 (3): 1221–4. doi : 10.1128/JVI.33.3.1221-1224.1980. PMC 288658. PMID  6245273. 
  40. ^ ab Kit S, Kit M, Qavi H, Trkula D, Otsuka H (ноябрь 1983 г.). "Нуклеотидная последовательность гена тимидинкиназы вируса простого герпеса типа 2 (HSV-2) и предсказанная аминокислотная последовательность полипептида тимидинкиназы и ее сравнение с геном тимидинкиназы HSV-1". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия генов . 741 (2): 158–70. doi :10.1016/0167-4781(83)90056-8. PMID  6317035.
  41. ^ ab Sawyer MH, Ostrove JM, Felser JM, Straus SE (февраль 1986 г.). «Картирование гена дезоксипиримидинкиназы вируса ветряной оспы и предварительная идентификация его транскрипта». Вирусология . 149 (1): 1–9. doi :10.1016/0042-6822(86)90081-4. PMID  3004022.
  42. ^ аб Литтлер Э, Цойтен Дж, Макбрайд А.А., Трост Соренсен Э, Пауэлл К.Л., Уолш-Арранд Дж.Э., Арранд Дж.Р. (август 1986 г.). «Идентификация тимидинкиназы, кодируемой вирусом Эпштейна-Барра». Журнал ЭМБО . 5 (8): 1959–66. doi :10.1002/j.1460-2075.1986.tb04450.x. ПМК 1167064 . ПМИД  3019675. 
  43. ^ Kit S, Dubbs DR (апрель 1963 г.). «Приобретение активности тимидинкиназы клетками фибробластов мышей, инфицированными вирусом простого герпеса». Biochemical and Biophysical Research Communications . 11 : 55–9. doi :10.1016/0006-291x(63)90027-5. PMID  14033128.
  44. ^ Schlosser CA, Steglich C, deWet JR, Scheffler IE (февраль 1981 г.). «Зависящая от клеточного цикла регуляция активности тимидинкиназы, введенная в мышиные LMTK-клетки с помощью ДНК и хроматин-опосредованного переноса генов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 78 (2): 1119–23. Bibcode : 1981PNAS...78.1119S. doi : 10.1073 /pnas.78.2.1119 . PMC 319958. PMID  6940130. 
  45. ^ Coppock DL, Pardee AB (август 1987). «Контроль мРНК тимидинкиназы во время клеточного цикла». Molecular and Cellular Biology . 7 (8): 2925–32. doi : 10.1128 /MCB.7.8.2925. PMC 367911. PMID  3670299. 
  46. ^ Stewart CJ, Ito M, Conrad SE (март 1987). «Доказательства транскрипционного и посттранскрипционного контроля клеточного гена тимидинкиназы». Молекулярная и клеточная биология . 7 (3): 1156–63. doi :10.1128/MCB.7.3.1156. PMC 365188. PMID  3561412 . 
  47. ^ Пайпер А.А., Таттерсолл М.Х., Фокс Р.М. (декабрь 1980 г.). «Активность ферментов, метаболизирующих тимидин, во время клеточного цикла линии клеток лимфоцитов человека LAZ-007, синхронизированная центрифугированием». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 633 (3): 400–9. дои : 10.1016/0304-4165(80)90198-1. ПМИД  6260157.
  48. ^ Pelka-Fleischer R, Ruppelt W, Wilmanns W, Sauer H, Schalhorn A (март 1987). «Связь между стадией клеточного цикла и активностью ферментов, синтезирующих ДНК, в культивируемых человеческих лимфобластах: исследования клеточных фракций, обогащенных в соответствии со стадиями клеточного цикла путем центрифугирования». Leukemia . 1 (3): 182–7. PMID  3669741.
  49. ^ Sherley JL, Kelly TJ (июнь 1988). «Регулирование человеческой тимидинкиназы во время клеточного цикла». Журнал биологической химии . 263 (17): 8350–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)68484-4 . PMID  3372530.
  50. ^ Gross MK, Kainz MS, Merrill GF (август 1987). «Ген тимидинкиназы курицы транскрипционно репрессируется во время терминальной дифференциации: связанное с этим снижение мРНК TK не может полностью объяснить исчезновение активности фермента TK». Developmental Biology . 122 (2): 439–51. doi :10.1016/0012-1606(87)90308-3. PMID  3596017.
  51. ^ Kauffman MG, Kelly TJ (май 1991). «Регуляция клеточного цикла тимидинкиназы: остатки вблизи карбоксильного конца необходимы для специфической деградации фермента при митозе». Molecular and Cellular Biology . 11 (5): 2538–46. doi :10.1128/MCB.11.5.2538. PMC 360023. PMID  1708095 . 
  52. ^ Sutterluety H, Bartl S, Karlseder J , Wintersberger E, Seiser C (июнь 1996 г.). «Карбоксиконцевые остатки мышиной тимидинкиназы необходимы для быстрой деградации в покоящихся клетках». Журнал молекулярной биологии . 259 (3): 383–92. doi :10.1006/jmbi.1996.0327. PMID  8676376.
  53. ^ McAllister KA, Yasseen AA, McKerr G, Downes CS, McKelvey-Martin VJ (2014). «Кометы FISH показывают, что фермент спасения TK1 способствует ген-специфическому восстановлению ДНК». Frontiers in Genetics . 5 : 233. doi : 10.3389 /fgene.2014.00233 . PMC 4126492. PMID  25152750. 
  54. ^ Lee MH, Wang L, Chang ZF (апрель 2014 г.). «Вклад митохондриального синтеза тимидилата в предотвращение ядерного геномного стресса». Nucleic Acids Research . 42 (8): 4972–84. doi :10.1093/nar/gku152. PMC 4005647. PMID  24561807 . 
  55. ^ Sun R, Eriksson S, Wang L (июль 2012 г.). «Окислительный стресс, индуцированный S-глутатионилированием и протеолитической деградацией митохондриальной тимидинкиназы 2». Журнал биологической химии . 287 (29): 24304–12. doi : 10.1074/jbc.M112.381996 . PMC 3397856. PMID  22661713 . 
  56. ^ Mutahir Z, Clausen AR, Andersson KM, Wisen SM, Munch-Petersen B, Piškur J (март 2013 г.). «Точная настройка регуляции тимидинкиназы 1 через образование тетрамера». The FEBS Journal . 280 (6): 1531–41. doi :10.1111/febs.12154. PMID  23351158. S2CID  37549615.
  57. ^ Konrad A, Lai J, Mutahir Z, Piškur J, Liberles DA (апрель 2014 г.). «Филогенетическое распределение и эволюция ферментов в семействе генов, подобных тимидинкиназе 2, у метазоа». Журнал молекулярной эволюции . 78 (3–4): 202–16. Bibcode : 2014JMolE..78..202K. doi : 10.1007/s00239-014-9611-6. PMID  24500774. S2CID  12250075.
  58. ^ Larsdotter S, Nostell K, von Euler H (август 2015). «Активность тимидинкиназы в сыворотке у клинически здоровых и больных лошадей: потенциальный маркер лимфомы». Veterinary Journal . 205 (2): 313–6. doi :10.1016/j.tvjl.2015.01.019. PMID  25744802.
  59. ^ Jagarlamudi KK, Westberg S, Rönnberg H, Eriksson S (октябрь 2014 г.). «Свойства клеточных и сывороточных форм тимидинкиназы 1 (TK1) у собак с острым лимфоцитарным лейкозом (ОЛЛ) и опухолями молочной железы у собак (CMT): значение TK1 как биомаркера пролиферации». BMC Veterinary Research . 10 : 228. doi : 10.1186/s12917-014-0228-1 . PMC 4195903 . PMID  25293656. 
  60. ^ Selting KA, Sharp CR, Ringold R, Knouse J (декабрь 2015 г.). «Сывороточная тимидинкиназа 1 и С-реактивный белок как биомаркеры для скрининга клинически здоровых собак на скрытые заболевания». Veterinary and Comparative Oncology . 13 (4): 373–84. doi : 10.1111/vco.12052 . PMID  23859156.
  61. ^ Tawfeeq MM, Miura S, Horiuchi N, Kobayashi Y, Furuoka H, ​​Inokuma H (2013). «Полезность измерений активности сывороточной тимидинкиназы для случаев лейкоза крупного рогатого скота со сложными клиническими диагнозами». Журнал ветеринарной медицинской науки . 75 (9): 1167–72. doi : 10.1292/jvms.12-0572 . PMID  23628971.
  62. ^ Шариф Х, Хагман Р, Ванг Л, Эрикссон С (январь 2013 г.). «Повышение уровня сывороточной тимидинкиназы 1 при бактериальной инфекции: пиометра у собак». Териогенология . 79 (1): 17–23. doi :10.1016/j.theriogenology.2012.09.002. PMID  23102844.
  63. ^ Taylor SS, Dodkin S, Papasouliotis K, Evans H, Graham PA, Belshaw Z и др. (февраль 2013 г.). «Активность тимидинкиназы в сыворотке у клинически здоровых и больных кошек: потенциальный биомаркер лимфомы». Journal of Feline Medicine and Surgery . 15 (2): 142–7. doi : 10.1177/1098612X12463928 . PMC 10816663 . PMID  23076596. S2CID  9465188. 
  64. ^ Elliott JW, Cripps P, Blackwood L (март 2013 г.). «Анализ тимидинкиназы при лимфоме у собак». Ветеринарная и сравнительная онкология . 11 (1): 1–13. doi :10.1111/j.1476-5829.2011.00296.x. PMID  22236202.
  65. ^ Pedroza-García JA, Nájera-Martínez M, de la Paz Sanchez M, Plasencia J (февраль 2015 г.). «Тимидинкиназа 1a Arabidopsis thaliana повсеместно экспрессируется во время развития и способствует приданию устойчивости к генотоксическому стрессу». Plant Molecular Biology . 87 (3): 303–15. doi :10.1007/s11103-014-0277-7. PMID  25537647. S2CID  18112471.
  66. ^ Клаузен А.Р., Жирандон Л., Али А., Кнехт В., Розпедовска Э., Сандрини М.П. и др. (октябрь 2012 г.). «Две тимидинкиназы и одна мультисубстратная дезоксирибонуклеозидкиназа спасают предшественники ДНК у Arabidopsis thaliana». Журнал ФЭБС . 279 (20): 3889–97. дои : 10.1111/j.1742-4658.2012.08747.x. PMID  22897443. S2CID  35388801.
  67. ^ Timm J, Bosch-Navarrete C, Recio E, Nettleship JE, Rada H, González-Pacanowska D, Wilson KS (май 2015 г.). «Структурная и кинетическая характеристика тимидинкиназы из Leishmania major». PLOS Neglected Tropical Diseases . 9 (5): e0003781. doi : 10.1371/journal.pntd.0003781 . PMC 4433323. PMID  25978379 . 
  68. ^ ab Grivell AR, Jackson JF (декабрь 1968 г.). «Тимидинкиназа: доказательства ее отсутствия у Neurospora crassa и некоторых других микроорганизмов и значимость этого для специфической маркировки дезоксирибонуклеиновой кислоты». Журнал общей микробиологии . 54 (2): 307–17. doi : 10.1099/00221287-54-2-307 . PMID  5729618.
  69. ^ Tinta T, Christiansen LS, Konrad A, Liberles DA, Turk V, Munch-Petersen B и др. (июнь 2012 г.). «Дезоксирибонуклеозидкиназы в двух водных бактериях с высокой специфичностью к тимидину и дезоксиаденозину». FEMS Microbiology Letters . 331 (2): 120–7. doi :10.1111/j.1574-6968.2012.02565.x. PMID  22462611.
  70. ^ ab Black ME, Hruby DE (июнь 1990). "Четвертичная структура тимидинкиназы вируса вакцинии". Biochemical and Biophysical Research Communications . 169 (3): 1080–6. doi :10.1016/0006-291x(90)92005-k. PMC 9534302. PMID  2114104 . 
  71. ^ ab Gronowitz JS, Källander CF (август 1980 г.). «Оптимизированный анализ тимидинкиназы и его применение для обнаружения антител против тимидинкиназы, индуцированной вирусом простого герпеса типа 1 и 2». Инфекция и иммунитет . 29 (2): 425–34. doi :10.1128/iai.29.2.425-434.1980. PMC 551136. PMID  6260651 . 
  72. ^ ab Gronowitz JS, Källander FR, Diderholm H, Hagberg H, Pettersson U (январь 1984). «Применение in vitro анализа сывороточной тимидинкиназы: результаты по вирусным заболеваниям и злокачественным новообразованиям у людей». International Journal of Cancer . 33 (1): 5–12. doi :10.1002/ijc.2910330103. PMID  6693195. S2CID  43720702.
  73. ^ ab Gronowitz JS, Källander CF (1983). "Чувствительный анализ для обнаружения дезокситимидинкиназы и его применение для диагностики вируса герпеса". Новые разработки в диагностической вирусологии . Текущие темы в микробиологии и иммунологии. Том 104. С. 235–45. doi :10.1007/978-3-642-68949-9_14. ISBN 978-3-642-68951-2. PMID  6307593.
  74. ^ Källander CF, Gronowitz JS, Olding-Stenkvist E (февраль 1983 г.). «Быстрая диагностика инфекции вируса ветряной оспы путем обнаружения вирусной дезокситимидинкиназы в сыворотке и везикулярной жидкости». Журнал клинической микробиологии . 17 (2): 280–7. doi :10.1128/JCM.17.2.280-287.1983. PMC 272623. PMID  6339548 . 
  75. ^ ab Brunnemann AK, Bohn-Wippert K, Zell R, Henke A, Walther M, Braum O и др. (май 2015 г.). «Лекарственная устойчивость клинических штаммов вируса ветряной оспы, подтвержденная экспрессией рекомбинантной тимидинкиназы и направленным мутагенезом устойчивости клонированного изолята дикого типа». Antimicrobial Agents and Chemotherapy . 59 (5): 2726–34. doi :10.1128/AAC.05115-14. PMC 4394776 . PMID  25712361. 
  76. ^ Райнд Н (2015). «Включение аналогов тимидина для изучения кинетики репликации в делящихся дрожжах». Репликация ДНК . Методы в молекулярной биологии. Т. 1300. С. 99–104. doi :10.1007/978-1-4939-2596-4_6. ISBN 978-1-4939-2595-7. PMC  5080975 . PMID  25916707.
  77. ^ Райнд Н (2009). «Включение аналогов тимидина для изучения кинетики репликации в делящихся дрожжах». Репликация ДНК . Методы в молекулярной биологии. Т. 521. С. 509–15. doi :10.1007/978-1-60327-815-7_29. ISBN 978-1-60327-814-0. PMC  2861040 . PMID  19563126.
  78. ^ Sivakumar S, Porter-Goff M, Patel PK, Benoit K, Rhind N (июль 2004 г.). «In vivo маркировка делящейся дрожжевой ДНК тимидином и аналогами тимидина». Методы . 33 (3): 213–9. doi :10.1016/j.ymeth.2003.11.016. PMC 5074384. PMID  15157888 . 
  79. ^ Джонсон HA, Рубини JR, Кронкайт EP, Бонд VP (1960). «Маркировка опухолевых клеток человека in vivo тритиевым тимидином». Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 9 : 460–5. PMID  14407455.
  80. ^ Barthel H, Cleij MC, Collingridge DR, Hutchinson OC, Osman S, He Q и др. (Июль 2003 г.). «3'-дезокси-3'-[18F]фторотимидин как новый маркер для мониторинга ответа опухоли на антипролиферативную терапию in vivo с помощью позитронно-эмиссионной томографии». Cancer Research . 63 (13): 3791–8. PMID  12839975.
  81. ^ Chao KS (декабрь 2006 г.). «Функциональная визуализация для раннего прогнозирования ответа на химиолучевую терапию: позитронно-эмиссионная томография с 3'-дезокси-3'-18F-фтортимидином — модель клинического применения рака пищевода». Семинары по онкологии . 33 (6 Suppl 11): S59-63. doi :10.1053/j.seminoncol.2006.10.011. PMID  17178290.
  82. ^ Salskov A, Tammisetti VS, Grierson J, Vesselle H (ноябрь 2007 г.). "FLT: измерение пролиферации опухолевых клеток in vivo с помощью позитронно-эмиссионной томографии и 3'-дезокси-3'-[18F]фторотимидина". Семинары по ядерной медицине . 37 (6): 429–39. doi :10.1053/j.semnuclmed.2007.08.001. PMID  17920350. S2CID  10592042.
  83. ^ de Langen AJ, Klabbers B, Lubberink M, Boellaard R, Spreeuwenberg MD, Slotman BJ и др. (март 2009 г.). «Воспроизводимость количественных измерений 18F-3'-дезокси-3'-фтортимидина с использованием позитронно-эмиссионной томографии». European Journal of Nuclear Medicine and Molecular Imaging . 36 (3): 389–95. doi : 10.1007/s00259-008-0960-5 . PMID  18931838. S2CID  23952279.
  84. ^ Shields AF, Lawhorn-Crews JM, Briston DA, Zalzala S, Gadgeel S, Douglas KA и др. (Июль 2008 г.). «Анализ и воспроизводимость изображений позитронной эмиссионной томографии 3'-дезокси-3'-[18F]фтортимидина у пациентов с немелкоклеточным раком легких». Clinical Cancer Research . 14 (14): 4463–8. doi :10.1158/1078-0432.CCR-07-5243. PMC 3826917 . PMID  18628460. 
  85. ^ Lamarca A, Asselin MC, Manoharan P, McNamara MG, Trigonis I, Hubner R и др. (март 2016 г.). «18F-FLT PET-визуализация клеточной пролиферации при раке поджелудочной железы». Critical Reviews in Oncology/Hematology . 99 : 158–69. doi :10.1016/j.critrevonc.2015.12.014. PMID  26778585.
  86. ^ Peck M, Pollack HA, Friesen A, Muzi M, Shoner SC, Shankland EG и др. (март 2015 г.). «Применение ПЭТ-визуализации с маркером пролиферации [18F]-FLT». The Quarterly Journal of Nuclear Medicine and Molecular Imaging . 59 (1): 95–104. PMC 4415691 . PMID  25737423. 
  87. ^ "Метотрексат". PubChem . Национальная медицинская библиотека США.
  88. ^ "Аминоптерин". PubChem . Национальная медицинская библиотека США.
  89. ^ Köhler G, Milstein C (август 1975). «Непрерывные культуры слитых клеток, секретирующих антитела предопределенной специфичности». Nature . 256 (5517): 495–7. Bibcode :1975Natur.256..495K. doi :10.1038/256495a0. PMID  1172191. S2CID  4161444.
  90. ^ Köhler G, Howe SC, Milstein C (апрель 1976 г.). «Слияние иммуноглобулин-секретирующих и несекретирующих линий клеток миеломы». European Journal of Immunology . 6 (4): 292–5. doi :10.1002/eji.1830060411. PMID  825374. S2CID  19360350.
  91. ^ Кёлер Г., Мильштейн К. (июль 1976 г.). «Получение специфических культур тканей, продуцирующих антитела, и линий опухолей путем слияния клеток». Европейский журнал иммунологии . 6 (7): 511–9. doi :10.1002/eji.1830060713. PMID  825377. S2CID  27198746.
  92. ^ Köhler G, Pearson T, Milstein C (май 1977). «Слияние Т- и В-клеток». Somatic Cell Genetics . 3 (3): 303–12. doi :10.1007/BF01538748. PMID  305123. S2CID  36092417.
  93. ^ Milstein C, Adetugbo K, Cowan NJ, Kohler G, Secher DS (май 1978). «Экспрессия генов антител в культуре тканей: структурные мутанты и гибридные клетки». Монография Национального института рака (48): 321–30. PMID  107455.
  94. ^ Галло Д., Ван Г., Ип К. М., Браун Г. В. (февраль 2016 г.). «Анализ реплицирующихся дрожжевых хромосом методом ДНК-комбинации». Cold Spring Harbor Protocols . 2016 (2): pdb.prot085118. doi : 10.1101/pdb.prot085118 . PMID  26832684.
  95. ^ Sun R, Eriksson S, Wang L (июль 2014 г.). «Понижение митохондриальной тимидинкиназы 2 и дезоксигуанозинкиназы диданозином: значение для митохондриальной токсичности аналогов нуклеозидов против ВИЧ». Biochemical and Biophysical Research Communications . 450 (2): 1021–6. doi :10.1016/j.bbrc.2014.06.098. PMID  24976398.
  96. ^ Hirsch MS (май 1990). «Химиотерапия инфекций вируса иммунодефицита человека: современная практика и будущие перспективы». Журнал инфекционных заболеваний . 161 (5): 845–57. doi :10.1093/infdis/161.5.845. PMID  1691243.
  97. ^ Lin TS, Neenan JP, Cheng YC, Prusoff WH (апрель 1976 г.). «Синтез и противовирусная активность 5- и 5'-замещенных аналогов тимидина». Журнал медицинской химии . 19 (4): 495–8. doi :10.1021/jm00226a009. PMID  177781.
  98. ^ Helgstrand E, Oberg B (1980). "Ферментативные мишени в вирусной химиотерапии". Вирусная химиотерапия . Антибиотики и химиотерапия. Т. 27. С. 22–69. doi :10.1159/000385389. ISBN 978-3-8055-0263-4. PMID  6996606.
  99. ^ Шеннон WM, Шейбел FM (1980). «Противовирусные агенты как вспомогательные средства в химиотерапии рака». Фармакология и терапия . 11 (2): 263–390. doi :10.1016/0163-7258(80)90034-0. PMID  7001501.
  100. ^ ab Sakamoto K, Yokogawa T, Ueno H, Oguchi K, Kazuno H, Ishida K и др. (2015). «Важнейшие роли тимидинкиназы 1 и дезоксиУТФазы в включении противоопухолевых нуклеозидов трифлуридина и 2'-дезокси-5-фторуридина в ДНК». International Journal of Oncology . 46 (6): 2327–34. doi :10.3892/ijo.2015.2974. PMC 4441292 . PMID  25901475. 
  101. ^ Sun R, Eriksson S, Wang L (ноябрь 2014 г.). «Зидовудин вызывает снижение регуляции митохондриальных дезоксинуклеозидкиназ: последствия для митохондриальной токсичности противовирусных аналогов нуклеозидов». Antimicrobial Agents and Chemotherapy . 58 (11): 6758–66. doi :10.1128/AAC.03613-14. PMC 4249380 . PMID  25182642. 
  102. ^ Hamamoto Y, Nakashima H, Matsui T, Matsuda A, Ueda T, Yamamoto N (июнь 1987 г.). «Ингибирующее действие 2',3'-дидегидро-2',3'-дидезоксинуклеозидов на инфекционность, цитопатические эффекты и репликацию вируса иммунодефицита человека». Antimicrobial Agents and Chemotherapy . 31 (6): 907–10. doi :10.1128/aac.31.6.907. PMC 284209. PMID  3039911 . 
  103. ^ Баба М., Пауэлс Р., Хердевейн П., Де Клерк Э., Десмитер Дж., Вандепутте М. (январь 1987 г.). «Как 2',3'-дидезокситимидин, так и его 2',3'-ненасыщенное производное (2',3'-дидезокситимидинен) являются мощными и селективными ингибиторами репликации вируса иммунодефицита человека in vitro». Biochemical and Biophysical Research Communications . 142 (1): 128–34. doi :10.1016/0006-291x(87)90460-8. PMID  3028398.
  104. ^ ab Ohrvik A, Lindh M, Einarsson R, Grassi J, Eriksson S (сентябрь 2004 г.). «Чувствительный нерадиометрический метод определения активности тимидинкиназы 1». Клиническая химия . 50 (9): 1597–606. doi : 10.1373/clinchem.2003.030379 . PMID  15247154. S2CID  18361311.
  105. ^ Prusoff WH (март 1959). «Синтез и биологическая активность йододезоксиуридина, аналога тимидина». Biochimica et Biophysica Acta . 32 (1): 295–6. doi : 10.1016/0006-3002(59)90597-9 . PMID  13628760.
  106. ^ Morgenroth A, Deisenhofer S, Glatting G, Kunkel FH, Dinger C, Zlatopolskiy B, et al. (Ноябрь 2008 г.). «Предпочтительное нацеливание на опухоли и селективная цитотоксичность опухолевых клеток 5-[131/125I]iodo-4'-thio-2'-deoxyuridine». Clinical Cancer Research . 14 (22): 7311–9. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-08-0907 . PMID  19010846. S2CID  37766626.
  107. ^ Mar EC, Chiou JF, Cheng YC, Huang ES (март 1985 г.). «Ингибирование клеточной ДНК-полимеразы альфа и ДНК-полимеразы, индуцированной цитомегаловирусом человека, трифосфатами 9-(2-гидроксиэтоксиметил)гуанина и 9-(1,3-дигидрокси-2-пропоксиметил)гуанина». Журнал вирусологии . 53 (3): 776–80. doi :10.1128/JVI.53.3.776-780.1985. PMC 254706. PMID 2983088  . 
  108. ^ Weinschenk L, Schols D, Balzarini J, Meier C (август 2015 г.). «Пролекарства дифосфата нуклеозидов: несимметричные DiPPro-нуклеотиды». Журнал медицинской химии . 58 (15): 6114–30. doi : 10.1021/acs.jmedchem.5b00737 . PMID  26125628.
  109. ^ Nicholas TW, Read SB, Burrows FJ, Kruse CA (апрель 2003 г.). «Генная терапия суицида с использованием тимидинкиназы вируса простого герпеса и ганцикловира усиливается коннексинами для улучшения щелевых контактов и эффектов свидетеля». Гистология и гистопатология . 18 (2): 495–507. doi :10.14670/HH-18.495. PMID  12647801.
  110. ^ Preuss E, Muik A, Weber K, Otte J, von Laer D, Fehse B (ноябрь 2011 г.). «Генная терапия суицида рака с помощью TK.007: превосходная эффективность уничтожения и эффект свидетеля». Журнал молекулярной медицины . 89 (11): 1113–24. doi :10.1007/s00109-011-0777-8. PMID  21698427. S2CID  22554802.
  111. ^ Джонс Б.С., Лэмб Л.С., Голдман Ф., Ди Стази А. (2014). «Повышение безопасности продуктов клеточной терапии путем переноса генов самоубийства». Frontiers in Pharmacology . 5 : 254. doi : 10.3389/fphar.2014.00254 . PMC 4245885. PMID  25505885 . 
  112. ^ Rasekhian M, Teimoori-Toolabi L, Amini S, Azadmanesh K (2015). «Конструкция РНК, подобная энтеровирусу, для генной терапии суицида при раке толстой кишки». Iranian Biomedical Journal . 19 (3): 124–32. doi : 10.7508/ibj.2015.03.001. PMC 4571007. PMID  26025964 . 
  113. ^ Karjoo Z, Chen X, Hatefi A (апрель 2016 г.). «Прогресс и проблемы с использованием генов суицида для таргетной терапии рака». Advanced Drug Delivery Reviews . 99 (Pt A): 113–128. doi :10.1016/j.addr.2015.05.009. PMC 4758904. PMID  26004498 . 
  114. ^ Greco R, Oliveira G, Stanghellini MT, Vago L, Bondanza A, Peccatori J, et al. (2015). «Улучшение безопасности клеточной терапии с помощью гена TK-suicide». Frontiers in Pharmacology . 6 : 95. doi : 10.3389/fphar.2015.00095 . PMC 4419602. PMID  25999859 . 
  115. ^ Zhang TY, Huang B, Wu HB, Wu JH, Li LM, Li YX и др. (июль 2015 г.). «Синергические эффекты совместного введения мезенхимальных стволовых клеток, экспрессирующих ген самоубийства, и липосомы, инкапсулированной в пролекарство, на метастазы агрессивной меланомы легких у мышей». Journal of Controlled Release . 209 : 260–71. doi : 10.1016/j.jconrel.2015.05.007. PMID  25966361.
  116. ^ Chao CN, Huang YL, Lin MC, Fang CY, Shen CH, Chen PL и др. (январь 2015 г.). «Ингибирование роста диффузной крупноклеточной В-клеточной лимфомы человека частицами, подобными полиомавирусу JC, доставляющими ген самоубийства». Журнал трансляционной медицины . 13 : 29. doi : 10.1186/s12967-015-0389-0 . PMC 4312600. PMID  25623859 . 
  117. ^ Fang CY, Tsai YD, Lin MC, Wang M, Chen PL, Chao CN и др. (июнь 2015 г.). «Ингибирование роста рака мочевого пузыря человека с помощью гена суицида, доставляемого вирусоподобными частицами полиомавируса JC в мышиной модели». Журнал урологии . 193 (6): 2100–6. doi :10.1016/j.juro.2015.01.084. PMID  25623749.
  118. ^ Wu JX, Liu SH, Nemunaitis JJ, Brunicardi FC (апрель 2015 г.). «Липосомальная инсулиновая промоутерная-тимидинкиназная генная терапия с последующим ганцикловиром эффективно устраняет рак поджелудочной железы у мышей». Cancer Letters . 359 (2): 206–10. doi :10.1016/j.canlet.2015.01.002. PMC 4336837 . PMID  25596375. 
  119. ^ Hsu C, Abad JD, Morgan RA (сентябрь 2013 г.). «Характеристика человеческих Т-лимфоцитов, сконструированных для экспрессии интерлейкина-15 и тимидинкиназы вируса простого герпеса». Журнал хирургических исследований . 184 (1): 282–9. doi :10.1016/j.jss.2013.03.054. PMC 3759574. PMID  23582229 . 
  120. ^ Mutahir Z, Larsen NB, Christiansen LS, Andersson KM, Rico R, Wisen SM и др. (декабрь 2011 г.). «Характеристика олигомерных и кинетических свойств томатной тимидинкиназы 1». Nucleosides, Nucleotides & Nucleic Acids . 30 (12): 1223–6. doi :10.1080/15257770.2011.597629. PMID  22132978. S2CID  29527107.
  121. ^ Kotini AG, de Stanchina E, Themeli M, Sadelain M, Papapetrou EP (февраль 2016 г.). «Мутации побега, устойчивость к ганцикловиру и образование тератомы в человеческих iPSC, экспрессирующих ген самоубийства HSVtk». Молекулярная терапия: нуклеиновые кислоты . 5 (2): e284. doi :10.1038/mtna.2015.57. PMC 4884789. PMID  26836371 . 
  122. ^ Cong X, Lei JL, Xia SL, Wang YM, Li Y, Li S и др. (январь 2016 г.). «Патогенность и иммуногенность варианта псевдобешенства с удаленным геном gE/gI/TK у восприимчивых животных». Ветеринарная микробиология . 182 : 170–7. doi : 10.1016/j.vetmic.2015.11.022. PMID  26711045.
  123. ^ Christiansen LS, Egeblad L, Munch-Petersen B, Piškur J, Knecht W (июнь 2015 г.). «Новые варианты томатной тимидинкиназы 1, отобранные для повышения чувствительности E. coli KY895 к азидотимидину». Cancers . 7 (2): 966–80. doi : 10.3390/cancers7020819 . PMC 4491694 . PMID  26061968. 
  124. ^ Stedt H, Samaranayake H, Kurkipuro J, Wirth G, Christiansen LS, Vuorio T и др. (апрель 2015 г.). "Терапия гена самоубийства на основе тимидинкиназы томата при злокачественной глиоме — альтернатива тимидинкиназы вируса простого герпеса-1". Cancer Gene Therapy . 22 (3): 130–7. doi : 10.1038/cgt.2014.76 . PMID  25613481. S2CID  5086235.
  125. ^ "Zalmoxis". Европейское агентство по лекарственным средствам . 2016.
  126. ^ Hart IR (февраль 1996 г.). «Тканеспецифические промоторы в нацеливании системно доставляемой генной терапии». Семинары по онкологии . 23 (1): 154–8. PMID  8607025.
  127. ^ Wills KN, Huang WM, Harris MP, Machemer T, Maneval DC, Gregory RJ (сентябрь 1995 г.). «Генная терапия гепатоцеллюлярной карциномы: химиочувствительность, обусловленная переносом гена тимидинкиназы HSV-1, опосредованным аденовирусом». Cancer Gene Therapy . 2 (3): 191–7. PMID  8528962.
  128. ^ Ido A, Nakata K, Kato Y, Nakao K, Murata K, Fujita M и др. (июль 1995 г.). «Генная терапия клеток гепатомы с использованием ретровирусного вектора, несущего ген тимидинкиназы вируса простого герпеса под контролем промотора гена альфа-фетопротеина человека». Cancer Research . 55 (14): 3105–9. PMID  7541712.
  129. ^ Kanai F, Shiratori Y, Yoshida Y, Wakimoto H, Hamada H, Kanegae Y и др. (июнь 1996 г.). «Генная терапия клеток гепатомы человека, продуцирующих альфа-фетопротеин, путем переноса гена тимидинкиназы вируса простого герпеса с помощью аденовируса». Гепатология . 23 (6): 1359–68. doi :10.1002/hep.510230611. PMID  8675152. S2CID  24945709.
  130. ^ Garver RI, Goldsmith KT, Rodu B, Hu PC, Sorscher EJ, Curiel DT (январь 1994). «Стратегия селективного уничтожения карцином». Gene Therapy . 1 (1): 46–50. PMID  7584059.
  131. ^ Hart IR (1996). «Транскрипционно-направленная генная терапия». Попытки понять образование метастазов III . Текущие темы микробиологии и иммунологии. Том 213. С. 19–25. doi :10.1007/978-3-642-80071-9_2. ISBN 978-3-642-80073-3. PMID  8815006.
  132. ^ Byun Y, Thirumamagal BT, Yang W, Eriksson S, Barth RF, Tjarks W (сентябрь 2006 г.). «Подготовка и биологическая оценка 10B-обогащенного 3-[5-{2-(2,3-дигидроксипроп-1-ил)-о-карборан-1-ил}пентан-1-ил]тимидина (N5-2OH), нового агента доставки бора для нейтронной захватной терапии опухолей мозга». Журнал медицинской химии . 49 (18): 5513–23. doi :10.1021/jm060413w. PMID  16942024.
  133. ^ Thirumamagal BT, Johnsamuel J, Cosquer GY, Byun Y, Yan J, Narayanasamy S, et al. (2006). «Аналоги борированного тимидина для терапии захвата бора с нейтронами». Nucleosides, Nucleotides & Nucleic Acids . 25 (8): 861–6. doi :10.1080/15257770600793844. PMID  16901817. S2CID  41765189.
  134. ^ Narayanasamy S, Thirumamagal BT, Johnsamuel J, Byun Y, Al-Madhoun AS, Usova E и др. (октябрь 2006 г.). «Гидрофильно улучшенные аналоги 3-карборанилтимидина (3CTA) для бор-нейтронозахватной терапии (BNCT) рака». Bioorganic & Medicinal Chemistry . 14 (20): 6886–99. doi :10.1016/j.bmc.2006.06.039. PMID  16831554.
  135. ^ Byun Y, Narayanasamy S, Johnsamuel J, Bandyopadhyaya AK, Tiwari R, Al-Madhoun AS и др. (март 2006 г.). «3-карборанилтимидиновые аналоги (3CTA) и другие борированные нуклеозиды для терапии захвата бора нейтронами». Противораковые агенты в медицинской химии . 6 (2): 127–44. doi :10.2174/187152006776119171. PMID  16529536.
  136. ^ Byun Y, Yan J, Al-Madhoun AS, Johnsamuel J, Yang W, Barth RF и др. (февраль 2005 г.). «Синтез и биологическая оценка нейтральных и цвиттерионных аналогов 3-карборанилтимидина для терапии захватом бора нейтронами». Журнал медицинской химии . 48 (4): 1188–98. doi :10.1021/jm0491896. PMID  15715485.
  137. ^ Barth RF, Yang W, Al-Madhoun AS, Johnsamuel J, Byun Y, Chandra S, et al. (сентябрь 2004 г.). «Борсодержащие нуклеозиды как потенциальные агенты доставки для нейтронной захватной терапии опухолей мозга». Cancer Research . 64 (17): 6287–95. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-04-0437 . PMID  15342417. S2CID  30489989.
  138. ^ Al-Madhoun AS, Johnsamuel J, Barth RF, Tjarks W, Eriksson S (сентябрь 2004 г.). «Оценка субстратов человеческой тимидинкиназы 1 как новых кандидатов для терапии захвата бора нейтронами». Cancer Research . 64 (17): 6280–6. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-04-0197 . PMID  15342416. S2CID  15932412.
  139. ^ Johnsamuel J, Lakhi N, Al-Madhoun AS, Byun Y, Yan J, Eriksson S, Tjarks W (сентябрь 2004 г.). «Синтез аналогов 3-карборанилтимидина, модифицированных этиленоксидом, и оценка их биохимических, физико-химических и структурных свойств». Bioorganic & Medicinal Chemistry . 12 (18): 4769–81. doi :10.1016/j.bmc.2004.07.032. PMID  15336255.
  140. ^ Byun Y, Yan J, Al-Madhoun AS, Johnsamuel J, Yang W, Barth RF и др. (ноябрь 2004 г.). «Синтез и биохимическая оценка аналогов тимидина, замещенных нидокарбораном в положении N-3». Applied Radiation and Isotopes . 61 (5): 1125–30. Bibcode : 2004AppRI..61.1125B. doi : 10.1016/j.apradiso.2004.05.023. PMID  15308203.
  141. ^ Yan J, Naeslund C, Al-Madhoun AS, Wang J, Ji W, Cosquer GY и др. (август 2002 г.). «Синтез и биологическая оценка аналогов 3'-карборанилтимидина». Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters . 12 (16): 2209–12. doi :10.1016/s0960-894x(02)00357-8. PMID  12127539.
  142. ^ Barth RF, Yang W, Wu G, Swindall M, Byun Y, Narayanasamy S и др. (ноябрь 2008 г.). «Тимидинкиназа 1 как молекулярная мишень для бор-нейтронозахватной терапии опухолей головного мозга». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (45): 17493–7. Bibcode : 2008PNAS..10517493B. doi : 10.1073/pnas.0809569105 . PMC 2582264. PMID  18981415 . 
  143. ^ Agarwal HK, McElroy CA, Sjuvarsson E, Eriksson S, Darby MV, Tjarks W (февраль 2013 г.). «Синтез N3-замещенных карборанилтимидиновых биоконъюгатов и их оценка в качестве субстратов рекомбинантной человеческой тимидинкиназы 1». European Journal of Medicinal Chemistry . 60 : 456–68. doi :10.1016/j.ejmech.2012.11.041. PMC 3587680 . PMID  23318906. 
  144. ^ Hasabelnaby S, Goudah A, Agarwal HK, abd Alla MS, Tjarks W (сентябрь 2012 г.). «Синтез, химический и ферментативный гидролиз и водная растворимость пролекарств эфиров аминокислот аналогов 3-карборанилтимидина для терапии нейтронного захвата бора при опухолях мозга». European Journal of Medicinal Chemistry . 55 : 325–34. doi :10.1016/j.ejmech.2012.07.033. PMC 3432695 . PMID  22889558. 
  145. ^ Sjuvarsson E, Damaraju VL, Mowles D, Sawyer MB, Tiwari R, Agarwal HK и др. (ноябрь 2013 г.). «Клеточный приток, отток и анаболизм аналогов 3-карборанилтимидина: потенциальные агенты доставки бора для нейтронной захватной терапии». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 347 (2): 388–97. doi :10.1124/jpet.113.207464. PMC 3807065 . PMID  24006340. 
  146. ^ Agarwal HK, Khalil A, Ishita K, Yang W, Nakkula RJ, Wu LC и др. (июль 2015 г.). «Синтез и оценка аналогов нуклеозидов карборанила пиримидина, нацеленных на тимидинкиназу 1, для терапии рака с захватом бора нейтронами». European Journal of Medicinal Chemistry . 100 : 197–209. doi : 10.1016/j.ejmech.2015.05.042. PMC 4501388. PMID 26087030  . 
  147. ^ Barth RF, Yang W, Nakkula RJ, Byun Y, Tjarks W, Wu LC и др. (декабрь 2015 г.). «Оценка TK1, нацеленного на аналоги карборанила тимидина, как потенциальных агентов доставки для нейтронной захватной терапии опухолей мозга». Applied Radiation and Isotopes . 106 : 251–5. Bibcode : 2015AppRI.106..251B. doi : 10.1016/j.apradiso.2015.06.031. PMC 4685942. PMID  26282567 . 
  148. ^ Халил А., Ишита К., Али Т., Тьяркс В. (апрель 2013 г.). «N3-замещенные тимидиновые биоконъюгаты для терапии рака и визуализации». Future Medicinal Chemistry . 5 (6): 677–92. doi :10.4155/fmc.13.31. PMC 3816973 . PMID  23617430. 
  149. ^ ab Krakovka S, Ranjbarian F, Luján LA, Saura A, Larsen NB, Jiménez-González A, Reggenti A, Luján HD, Svärd SG, Hofer A (2022). "Тимидинкиназа Giardia intestinalis является высокоаффинным ферментом, имеющим решающее значение для синтеза ДНК и пригодным для использования в качестве мишени для открытия лекарств". Journal of Biological Chemistry . 298 (6): 102028. doi : 10.1016/j.jbc.2022.102028 . PMC 9190010 . PMID  35568200. 
  150. ^ Merrick CJ (декабрь 2015 г.). «Трансфекция с помощью тимидинкиназы позволяет маркировать бромдезоксиуридином репликацию ДНК у человеческого малярийного паразита Plasmodium falciparum». Malaria Journal . 14 (1): 490. doi : 10.1186/s12936-015-1014-7 . PMC 4668656 . PMID  26630917. 
  151. ^ Заявка WO 2006000246, Gronowitz JS, "Метод и набор для определения активности тимидинкиназы и их применение", опубликовано 24.02.2006, присвоено Gronowitz JS 
  152. ^ von Euler HP, Ohrvik AB, Eriksson SK (февраль 2006 г.). «Нерадиометрический метод измерения активности сывороточной тимидинкиназы при злокачественной лимфоме у собак». Исследования в области ветеринарии . 80 (1): 17–24. doi :10.1016/j.rvsc.2005.05.001. PMID  16140350.
  153. ^ Pagaduan JV, Ramsden M, O'Neill K, Woolley AT (март 2015 г.). «Микрочиповый иммуноаффинный электрофорез комплекса антитело-тимидинкиназа 1». Электрофорез . 36 (5): 813–7. doi :10.1002/elps.201400436. PMC 4346389. PMID  25486911 . 
  154. ^ Stålhandske P, Wang L, Westberg S, von Euler H, Groth E, Gustafsson SA и др. (январь 2013 г.). «Гомогенный анализ для одновременного обнаружения в реальном времени активности тимидинкиназы 1 и дезоксицитидинкиназы». Аналитическая биохимия . 432 (2): 155–64. doi :10.1016/j.ab.2012.08.004. PMID  22902741.
  155. ^ Шариф Х, фон Эйлер Х, Вестберг С, Хе Э, Ван Л, Эрикссон С (октябрь 2012 г.). «Чувствительный и кинетически определенный радиохимический анализ сывороточной тимидинкиназы 1 у собак и человека (TK1) для мониторинга злокачественной лимфомы у собак». Veterinary Journal . 194 (1): 40–7. doi :10.1016/j.tvjl.2012.03.006. PMID  22516918.
  156. ^ Nisman B, Allweis T, Kadouri L, Mali B, Hamburger T, Baras M и др. (февраль 2013 г.). «Сравнение диагностической и прогностической эффективности двух анализов, измеряющих активность тимидинкиназы 1 в сыворотке пациентов с раком груди». Клиническая химия и лабораторная медицина . 51 (2): 439–47. doi :10.1515/cclm-2012-0162. PMID  23093267. S2CID  7615993.
  157. ^ Chen ZH, Huang SQ, Wang Y, Yang AZ, Wen J, Xu XH и др. (2011). «Серологическая тимидинкиназа 1 — биомаркер для раннего выявления опухолей — скрининговое исследование здоровья 35 365 человек с использованием чувствительного хемилюминесцентного дот-блоттинга». Sensors . 11 (12): 11064–80. Bibcode :2011Senso..1111064C. doi : 10.3390/s111211064 . PMC 3251970 . PMID  22247653. 
  158. ^ He Q, Zou L, Zhang PA, Lui JX, Skog S, Fornander T (2000). «Клиническое значение измерения тимидинкиназы 1 в сыворотке пациентов с раком груди с использованием антитела против TK1». Международный журнал биологических маркеров . 15 (2): 139–46. doi :10.1177/172460080001500203. PMID  10883887. S2CID  25940455.
  159. ^ Киммел Н., Фридман МГ., Саров И. (май 1982 г.). «Иммуноферментный анализ (ИФА) для обнаружения специфических антител класса IgM к вирусу простого герпеса». Журнал вирусологических методов . 4 (4–5): 219–27. doi :10.1016/0166-0934(82)90068-4. PMID  6286702.
  160. ^ Хуан С., Линь Дж., Го Н., Чжан М., Юнь Х., Лю С. и др. (2011). «Повышенный уровень сывороточной тимидинкиназы 1 предсказывает риск пред/ранней раковой прогрессии». Азиатско-Тихоокеанский журнал профилактики рака . 12 (2): 497–505. PMID  21545220.
  161. ^ Kumar JK, Aronsson AC, Pilko G, Zupan M, Kumer K, Fabjan T и др. (сентябрь 2016 г.). «Клиническая оценка ELISA TK 210 в сыворотках пациентов с раком груди демонстрирует высокую чувствительность и специфичность на всех стадиях заболевания». Tumour Biology . 37 (9): 11937–11945. doi :10.1007/s13277-016-5024-z. PMC 5080325 . PMID  27079872. 
  162. ^ Киран Кумар Дж., Шариф Х., Вестберг С., фон Эйлер Х., Эрикссон С. (сентябрь 2013 г.). «Высокие уровни неактивного полипептида тимидинкиназы 1, обнаруженные в сыворотке собак с солидными опухолями иммуноаффинными методами: последствия для диагностики in vitro». Veterinary Journal . 197 (3): 854–60. doi :10.1016/j.tvjl.2013.05.036. PMID  23831216.
  163. ^ Jagarlamudi KK, Hansson LO, Eriksson S (февраль 2015 г.). «Пациенты с раком молочной железы и простаты значительно различаются по специфической активности сывороточной тимидинкиназы 1 (TK1) по сравнению с гематологическими злокачественными новообразованиями и донорами крови: последствия использования сывороточной TK1 в качестве биомаркера». BMC Cancer . 15 (66): 66. doi : 10.1186/s12885-015-1073-8 . PMC 4336758 . PMID  25881026. 
  164. ^ He Q, Zhang P, Zou L, Li H, Wang X, Zhou S, et al. (Октябрь 2005). «Концентрация тимидинкиназы 1 в сыворотке (S-TK1) является более чувствительным маркером пролиферации в солидных опухолях человека, чем ее активность». Oncology Reports . 14 (4): 1013–9. PMID  16142366.
  165. ^ Romain S, Spyratos F, Guirou O, Deytieux S, Chinot O, Martin PM (1994). «Техническая оценка анализа тимидинкиназы в цитозолях рака молочной железы. Отчет группы по изучению рецепторов EORTC». European Journal of Cancer . 30A (14): 2163–5. doi :10.1016/0959-8049(94)00376-g. PMID  7857717.
  166. ^ Arnér ES, Spasokoukotskaja T, Eriksson S (октябрь 1992 г.). «Селективные анализы тимидинкиназы 1 и 2 и дезоксицитидинкиназы и их активности в экстрактах из клеток и тканей человека». Biochemical and Biophysical Research Communications . 188 (2): 712–8. doi :10.1016/0006-291x(92)91114-6. PMID  1359886.
  167. ^ Ван Л., Эрикссон С. (июнь 2008 г.). «Фосфорилирование 5-бромвинил 2'-дезоксиуридина митохондриальной и цитозольной тимидинкиназой (TK2 и TK1) и его использование в селективном измерении активности TK2 в сырых экстрактах». Нуклеозиды, нуклеотиды и нуклеиновые кислоты . 27 (6): 858–62. doi :10.1080/15257770802146510. PMID  18600552. S2CID  3134631.
  168. ^ Herzfeld A, Greengard O (ноябрь 1980 г.). «Активность ферментов в человеческих фетальных и неопластических тканях». Cancer . 46 (9): 2047–54. doi : 10.1002/1097-0142(19801101)46:9<2047::aid-cncr2820460924>3.0.co;2-q . PMID  6253048. S2CID  20904034.
  169. ^ Махович Р., Грингард О. (декабрь 1972 г.). «Тимидинкиназа в тканях крыс во время роста и дифференцировки». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 286 (2): 375–81. дои : 10.1016/0304-4165(72)90273-5. ПМИД  4660462.
  170. ^ Herzfeld A, Raper SM, Gore I (декабрь 1980 г.). «Онтогенез тимидинкиназы в тканях человека и крысы». Pediatric Research . 14 (12): 1304–10. doi : 10.1203/00006450-198012000-00006 . PMID  7208144. S2CID  30647108.
  171. ^ Schollenberger S, Taureck D, Wilmanns W (ноябрь 1972 г.). "[Ферменты метаболизма тимидина и тимидилата в нормальных и патологических клетках крови и костного мозга]". Blut (на немецком языке). 25 (5): 318–34. doi :10.1007/BF01631814. PMID  4508724. S2CID  39093011.
  172. ^ Накао К, Фудзиока С (апрель 1968). «Активность тимидинкиназы в костном мозге человека при различных заболеваниях крови». Life Sciences . 7 (8): 395–9. doi :10.1016/0024-3205(68)90039-8. PMID  5649653.
  173. ^ Wickramasinghe SN, Olsen I, Saunders JE (сентябрь 1975 г.). «Активность тимидинкиназы в клетках костного мозга человека». Scandinavian Journal of Haematology . 15 (2): 139–44. doi :10.1111/j.1600-0609.1975.tb01065.x. PMID  1059244.
  174. ^ Куроива Н., Накаяма М., Фукуда Т., Фукуи Х., Овада Х., Хиваса Т., Фуджимура С. (июль 2001 г.). «Специфическое распознавание цитозольной тимидинкиназы в опухолях легких человека моноклональными антителами, полученными против рекомбинантной человеческой тимидинкиназы». Журнал иммунологических методов . 253 (1–2): 1–11. doi :10.1016/s0022-1759(01)00368-4. PMID  11384664.
  175. ^ ab He Q, Mao Y, Wu J, Decker C, Merza M, Wang N и др. (октябрь 2004 г.). «Цитозольная тимидинкиназа — специфический гистопатологический маркер опухолей молочной железы». International Journal of Oncology . 25 (4): 945–53. doi :10.3892/ijo.25.4.945 (неактивен 1 ноября 2024 г.). PMID  15375544. S2CID  242285275.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на ноябрь 2024 г. ( ссылка )
  176. ^ Mao Y, Wu J, Wang N, He L, Wu C, He Q, Skog S (2002). «Сравнительное исследование: иммуногистохимическое обнаружение цитозольной тимидинкиназы и ядерного антигена пролиферирующих клеток при раке груди». Cancer Investigation . 20 (7–8): 922–31. doi :10.1081/cnv-120005905. PMID  12449723. S2CID  23072666.
  177. ^ Mao Y, Wu J, Skog S, Eriksson S, Zhao Y, Zhou J, He Q (май 2005 г.). «Экспрессия генов пролиферации клеток у пациентов с немелкоклеточным раком легких с помощью иммуногистохимии и профилирования кДНК». Oncology Reports . 13 (5): 837–46. doi :10.3892/or.13.5.837. PMID  15809747.
  178. ^ Wu J, Mao Y, He L, Wang N, Wu C, He Q, Skog S (2000). «Новый маркер пролиферации клеток: цитозольная тимидинкиназа в сравнении с ядерным антигеном пролиферирующих клеток у пациентов с колоректальной карциномой». Anticancer Research . 20 (6C): 4815–20. PMID  11205225.
  179. ^ Li HX, Lei DS, Wang XQ, Skog S, He Q (январь 2005 г.). «Сывороточная тимидинкиназа 1 является прогностическим и мониторинговым фактором у пациентов с немелкоклеточным раком легких». Oncology Reports . 13 (1): 145–9. doi :10.3892/or.13.1.145. PMID  15583816.
  180. ^ Kruck S, Hennenlotter J, Vogel U, Schilling D, Gakis G, Hevler J, et al. (Февраль 2012). «Выявленный антиген пролиферации 210 (XPA-210) при почечноклеточной карциноме (RCC) и онкоцитоме: клиническая полезность и биологические последствия». BJU International . 109 (4): 634–8. doi :10.1111/j.1464-410X.2011.10392.x. PMID  21711439. S2CID  205545163.
  181. ^ Neef AB, Pernot L, Schreier VN, Scapozza L, Luedtke NW (июнь 2015 г.). «Биоортогональный химический репортер вирусной инфекции». Ангеванде Хеми . 54 (27): 7911–4. дои : 10.1002/anie.201500250. ПМЦ 7159598 . ПМИД  25974835. 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки