Убиквитин-связывающие домены (UBD) — это белковые домены , которые распознают и связываются нековалентно с убиквитином посредством белок-белковых взаимодействий . По состоянию на 2019 год в протеоме человека было идентифицировано 29 типов UBD . [2] [3] Большинство UBD связываются с убиквитином слабо, с аффинностью связывания в диапазоне от низкого до среднего мкМ . [4] [5] Белки, содержащие UBD, известны как убиквитин-связывающие белки или иногда как «убиквитиновые рецепторы». [2] [4]
Большинство UBD имеют небольшой размер (часто менее 50 аминокислот ) и принимают множество различных белковых складок из нескольких классов складок , включая полностью альфа , полностью бета и альфа/бета. Многие UBD можно грубо разделить на четыре широкие категории: альфа-спиральные структуры (в некоторых случаях размером с одну спираль, как в мотиве взаимодействия с убиквитином ); цинковые пальцы ; домены гомологии плекстрина (PH); и домены, похожие на домены в ферментах, конъюгирующих с убиквитином (также известных как E2) . Другие UBD, не соответствующие этим категориям, могут быть доменами SH3 , доменами PFU и другими структурами. [5] [6] Небольшие спиральные структуры являются наиболее распространенными, и примерами являются убиквитин-ассоциированные домены (UBA), домены CUE, мотив, взаимодействующий с убиквитином (UIM), мотив, взаимодействующий с убиквитином (MIU), и домен белка VHS . [5]
Многие UBD семейства UBA связываются с убиквитином через гидрофобный участок, сосредоточенный на определенном остатке изолейцина («участок Ile44»), [7] хотя наблюдалось связывание с другими поверхностными участками, например, «участком Ile36». [8] UBD с цинковыми пальцами имеют более широкий спектр режимов связывания, включая взаимодействия с полярными остатками. [5] Поскольку многие UBD имеют общую или перекрывающуюся поверхность взаимодействия с убиквитином, их взаимодействия часто являются взаимоисключающими; из-за стерических столкновений более одного UBD не могут физически взаимодействовать с одним и тем же гидрофобным участком, сосредоточенным на Ile44, на одной молекуле убиквитина. [5]
Большинство описанных на сегодняшний день UBD связываются с моноубиквитином и, таким образом, не показывают предпочтения в отношении связей для по-разному связанных цепей убиквитина . Однако существует несколько известных, специфичных для связей UBD, которые могут специфически различать восемь различных связей убиквитина. Это важно, поскольку считается, что различные типы связей сигнализируют о различных молекулярных процессах, а специфичное для связей распознавание этих цепей обеспечивает соответствующий клеточный ответ. [ необходима цитата ]