stringtranslate.com

Фукозилтрансфераза

Фукозилтрансфераза — это фермент , который переносит сахар L- фукозы с донорного субстрата GDP-фукозы ( гуанозиндифосфат -фукозы) на субстрат-акцептор. Субстратом-акцептором может быть другой сахар, такой как перенос фукозы на основной сахар GlcNAc ( N-ацетилглюкозамин ), как в случае N-связанного гликозилирования , или на белок, как в случае O -связанного гликозилирования, производимого O -фукозилтрансферазой . У млекопитающих существуют различные фукозилтрансферазы, подавляющее большинство из которых находится в аппарате Гольджи . Недавно было показано, что O -фукозилтрансферазы локализуются в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР).

Некоторые из белков этой группы отвечают за молекулярную основу антигенов групп крови , поверхностных маркеров на внешней стороне мембраны эритроцитов. Большинство этих маркеров являются белками, но некоторые представляют собой углеводы, прикрепленные к липидам или белкам [Reid ME, Lomas-Francis C. The Blood Group Antigen FactsBook Academic Press, London / San Diego, (1997)]. Галактозид 3(4)-L-фукозилтрансфераза ( EC 2.4.1.65) принадлежит к системе групп крови Льюиса и связана с антигеном Le(a/b).

Классификация

Семейство гликозилтрансфераз 10 CAZY GT_10 [ permanent dead link ] включает ферменты с двумя известными видами активности: галактозид 3(4)-L-фукозилтрансфераза ( EC 2.4.1.65) и галактозид 3-фукозилтрансфераза ( EC 2.4.1.152). Галактозид 3-фукозилтрансферазы проявляют сходство с альфа-2 и альфа-6-фукозилтрансферазами. [1] Биосинтез углеводного антигена сиалил-Льюис X (sLe(x)) зависит от активности галактозид 3-фукозилтрансферазы. Этот фермент катализирует перенос фукозы от GDP-бета-фукозы к 3-OH N -ацетилглюкозамина, присутствующего в акцепторах лактозамина. [2]

Роль в профилактике ИМП

Мощная активность фукозилтрансферазы препятствует бактериальной адгезии в уретре женщин. [3] Это также опосредовано наличием небольшого количества участков бактериальной адгезии в мочевом пузыре и уретре. Женщины с этими рецепторами, у которых нет слизистой секреции фермента фукозилтрансферазы, помогающего блокировать бактериальную адгезию, с большей вероятностью будут иметь колонизацию E. coli и других колиформных бактерий из прямой кишки и с меньшей вероятностью будут иметь лактобациллы в периуретральной области, что приводит к частым эпизодам цистита . [4]

Белки человека, содержащие этот домен

ФУТ1 ; ФУТ2 ; ФУТ3 ; ФУТ4 ; ФУТ5 ; ФУТ6 ; ФУТ7 ; ФУТ8 ; ФУТ9 ; ФУТ10; ФУТ11;

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Бретон С, Ориол Р, Имберти А (1998). «Консервативные структурные особенности эукариотических и прокариотических фукозилтрансфераз». Гликобиология . 8 (1): 87–94. doi : 10.1093/glycob/8.1.87 . PMID  9451017.
  2. ^ Britten CJ, Bird MI (1997). «Химическая модификация альфа-3-фукозилтрансферазы; определение аминокислотных остатков, необходимых для активности фермента». Biochim. Biophys. Acta . 1334 (1): 57–64. doi :10.1016/s0304-4165(96)00076-1. PMID  9042366.
  3. ^ FAQs.org. «Инфекции мочевыводящих путей». {{cite journal}}: Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  4. ^ Medscape.org. «Инфекции мочевыводящих путей. Какие факторы определяют риск ИМП». {{cite journal}}: Цитировать журнал требует |journal=( помощь )

Внешние ссылки