HSP90B1

Белкокодирующий ген у вида Homo sapiens

Белок теплового шока 90 кДа бета-член 1 (HSP90B1), известный также как эндоплазмин , gp96 , grp94 или ERp99 , представляет собой белок-шаперон , который у людей кодируется геном HSP90B1 . ^{[5] [6]}

HSP90B1 является паралогом HSP90 , который обнаруживается в эндоплазматическом ретикулуме . Он играет решающую роль в сворачивании белков секреторного пути, таких как Toll-подобные рецепторы и интегрины . ^{[7] [8]} Он считается важным иммунным шапероном, регулирующим как врожденный , так и адаптивный иммунитет. ^[9] Полученный из опухоли HSP90B1 (витеспен) вступил в клинические испытания иммунотерапии рака . ^{[10] [11] [12] [13]}

Было показано, что grp94 является мишенью для лечения множества заболеваний, таких как глаукома, множественная миелома и метастатический рак. grp94 включает в себя 5 различных аминокислот в своей первичной последовательности, что создает 2 уникальных субкармана: S1 и S2. Эти субкарманы используются в текущих исследованиях для ингибирования шаперона, поскольку его клиентские белки, по-видимому, активируются в раковых клетках. ^[14]

Рекомендации

1. GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000166598 - Ensembl , май 2017 г.
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020048 - Ensembl , май 2017 г.
3. "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
5. Маки Р.Г., Старый ЖЖ, Шривастава ПК (август 1990 г.). «Человеческий гомолог мышиного антигена отторжения опухоли gp96: 5'-регуляторные и кодирующие области и связь с белками, индуцируемыми стрессом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (15): 5658–62. Бибкод : 1990PNAS...87.5658M. дои : 10.1073/pnas.87.15.5658 . ПМК 54386 . ПМИД  2377606. 
6. Чен Б., Пиль WH, Гуй Л., Бруфорд Э., Монтейро А. (декабрь 2005 г.). «Семейство генов HSP90 в геноме человека: понимание их расхождения и эволюции». Геномика . 86 (6): 627–37. дои : 10.1016/j.ygeno.2005.08.012 . ПМИД  16269234.
7. Рэндоу Ф, Семена B (октябрь 2001 г.). «Шаперон эндоплазматической сети gp96 необходим для врожденного иммунитета, но не для жизнеспособности клеток». Природная клеточная биология . 3 (10): 891–6. дои : 10.1038/ncb1001-891. PMID  11584270. S2CID  26559580.
8. Ян Ю, Лю Б, Дай Дж, Шривастава П.К., Заммит DJ, Лефрансуа Л, Ли З (февраль 2007 г.). «Белок теплового шока gp96 является главным шапероном для toll-подобных рецепторов и играет важную роль во врожденной функции макрофагов». Иммунитет . 26 (2): 215–26. doi :10.1016/j.immuni.2006.12.005. ПМЦ 2847270 . ПМИД  17275357. ,
9. Шильд Х., Раммензее Х.Г. (август 2000 г.). «gp96 — швейцарский армейский нож иммунной системы». Природная иммунология . 1 (2): 100–1. дои : 10.1038/77770. PMID  11248798. S2CID  29571184.
10. Вуд К.Г., Малдерс П. (август 2009 г.). «Витеспен: доклинический и клинический обзор». Будущая онкология . 5 (6): 763–74. дои : 10.2217/фон.09.46. ПМИД  19663726.
11. Тости Г, ди Пьетро А, Ферруччи П.Ф., Тестори А (ноябрь 2009 г.). «Вакцина HSPPC-96 для пациентов с метастатической меланомой: от современного состояния к возможному будущему». Экспертная оценка вакцин . 8 (11): 1513–26. дои : 10.1586/erv.09.108. PMID  19863242. S2CID  207223461.
12. "NCT00293423". ClinicalTrials.gov, Национальные институты здравоохранения США . Проверено 10 апреля 2010 г. Белково-пептидная комплексная вакцина теплового шока GP96 в лечении пациентов с рецидивирующей или прогрессирующей глиомой
13. Блох О, Крейн Калифорния, Фукс Ю, Каур Р, Аги М.К., Бергер М.С., Бутовски Н.А., Чанг С.М., Кларк Дж.Л., Макдермотт М.В., Прадос М.Д., Слоан А.Е., Брюс Дж.Н., Парса А.Т. (январь 2014 г.). «Вакцинация белково-пептидным комплексом теплового шока-96 от рецидивирующей глиобластомы: фаза II, одногрупповое исследование». Нейроонкология . 16 (2): 274–9. дои : 10.1093/neuonc/not203. ПМЦ 3895386 . ПМИД  24335700. 
14. Хандельвал А., Кроули В.М., Благг Б.С. (октябрь 2017 г.). «Селективные ингибиторы Grp94 на основе резорцина». Письма ACS по медицинской химии . 8 (10): 1013–1018. doi : 10.1021/acsmedchemlett.7b00193. ПМК 5641966 . ПМИД  29057043. 

дальнейшее чтение

• Шривастава П. (2001). «Взаимодействие белков теплового шока с пептидами и антигенпрезентирующими клетками: сопровождение врожденного и адаптивного иммунного ответа». Ежегодный обзор иммунологии . 20 (1): 395–425. doi :10.1146/annurev.immunol.20.100301.064801. ПМИД  11861608.
• Ли З, Дай Дж, Чжэн Х, Лю Б, Кодилл М (март 2002 г.). «Комплексный взгляд на роль и механизмы комплекса белок теплового шока gp96-пептид в возникновении иммунного ответа». Границы бионауки . 7 (4): d731–51. дои : 10.2741/A808. ПМИД  11861214.
• Доллинс Д.Э., Уоррен Дж.Дж., Иммормино Р.М., Гевирт Д.Т. (октябрь 2007 г.). «Структуры комплексов GRP94-нуклеотид выявляют механические различия между шаперонами hsp90». Молекулярная клетка . 28 (1): 41–56. doi :10.1016/j.molcel.2007.08.024. ПМК  2094010 . ПМИД  17936703.
• Каул С.К., Тайра К., Перейра-Смит О.М., Вадхва Р. (2003). «Морталин: настоящее и будущее». Экспериментальная геронтология . 37 (10–11): 1157–64. дои : 10.1016/S0531-5565(02)00135-3. PMID  12470827. S2CID  44450296.
• Шайфф В.Т., Хруска К.А., МакКорт Д.В., Грин М., Шварц Б.Д. (сентябрь 1992 г.). «HLA-DR связывается со специфическими стрессовыми белками и сохраняется в эндоплазматическом ретикулуме в отрицательных клетках с инвариантной цепью». Журнал экспериментальной медицины . 176 (3): 657–66. дои : 10.1084/jem.176.3.657. ПМК  2119345 . ПМИД  1512535.
• Золнерович С., Уорк С., Хатчисон К., Фокс И.Х. (апрель 1990 г.). «Частичное отделение тромбоцитарных и плацентарных аденозиновых рецепторов от аденозин-А2-подобного связывающего белка». Молекулярная фармакология . 37 (4): 554–9. ПМИД  2325637.
• Хатчисон К.А., Невинс Б., Перини Ф., Фокс И.Х. (май 1990 г.). «Растворимый и мембраносвязанный человеческий низкоаффинный аденозинсвязывающий белок (аденотин): свойства и гомология со стрессовыми белками млекопитающих и птиц». Биохимия . 29 (21): 5138–44. дои : 10.1021/bi00473a020. ПМИД  2378869.
• Чанг С.К., Эрвин А.Е., Ли А.С. (май 1989 г.). «Гены белков, регулируемых глюкозой (GRP94 и GRP78), имеют общие регуляторные домены и координировано регулируются общими транс-действующими факторами». Молекулярная и клеточная биология . 9 (5): 2153–62. дои : 10.1128/mcb.9.5.2153. ПМК  363009 . ПМИД  2546060.
• Андерсон С.Л., Шен Т., Лу Дж., Син Л., Блашер Н.Е., Шривастава П.К., Рубин Б.И. (октябрь 1994 г.). «Эндплазматический ретикулярный белок теплового шока gp96 активируется транскрипционно в клетках, обработанных интерфероном». Журнал экспериментальной медицины . 180 (4): 1565–9. дои : 10.1084/jem.180.4.1565. ПМК  2191700 . ПМИД  7523574.
• Брюно Н., Ломбардо Д. (июнь 1995 г.). «Шаперонная функция белка, родственного Grp 94, для сворачивания и транспорта липазы, зависимой от солей желчных кислот поджелудочной железы». Журнал биологической химии . 270 (22): 13524–33. дои : 10.1074/jbc.270.22.13524 . ПМИД  7768954.
• Чавани С., Мимно Э., Миллер П., Биттон Р., Нгуен П., Трепель Дж., Уайтселл Л., Шнур Р., Мойер Дж., Некерс Л. (март 1996 г.). «p185erbB2 связывается с GRP94 in vivo. Диссоциация гетерокомплекса p185erbB2/GRP94 бензохиноновыми ансамицинами предшествует истощению p185erbB2». Журнал биологической химии . 271 (9): 4974–7. дои : 10.1074/jbc.271.9.4974 . ПМИД  8617772.
• Кузнецов Г., Чен Л.Б., Нигам С.К. (январь 1997 г.). «Множественный молекулярный комплекс шаперонов с неправильно свернутыми большими олигомерными гликопротеинами в эндоплазматическом ретикулуме». Журнал биологической химии . 272 (5): 3057–63. дои : 10.1074/jbc.272.5.3057 . ПМИД  9006956.
• Хосино Т., Ван Дж., Деветтен М.П., ​​Ивата Н., Кадзигая С., Уайз Р.Дж., Лю Дж.М., Юсуфян Х. (июнь 1998 г.). «Молекулярный шаперон GRP94 связывается с белком группы C анемии Фанкони и регулирует его внутриклеточную экспрессию». Кровь . 91 (11): 4379–86. дои : 10.1182/blood.v91.11.4379. ПМИД  9596688.
• Линник К.М., Герсковиц Х. (август 1998 г.). «Множественные молекулярные шапероны взаимодействуют с аполипопротеином B во время его созревания. Сеть резидентных шаперонов эндоплазматического ретикулума (ERp72, GRP94, кальретикулин и BiP) взаимодействует с аполипопротеином b независимо от его состояния липидации». Журнал биологической химии . 273 (33): 21368–73. дои : 10.1074/jbc.273.33.21368 . ПМИД  9694898.
• Делом Ф., Лежен П.Ж., Вине Л., Карайон П., Малле Б. (февраль 1999 г.). «Участие окислительных реакций и внеклеточных белков-шаперонов в спасении неправильно собранного тиреоглобулина в просвете фолликула». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 255 (2): 438–43. дои : 10.1006/bbrc.1999.0229. ПМИД  10049727.
• Редди Р.К., Лу Дж., Ли А.С. (октябрь 1999 г.). «Гликопротеин-шаперон эндоплазматического ретикулума GRP94 с Са(2+)-связывающими и антиапоптотическими свойствами является новой протеолитической мишенью кальпаина во время апоптоза, индуцированного этопозидом». Журнал биологической химии . 274 (40): 28476–83. дои : 10.1074/jbc.274.40.28476 . ПМИД  10497210.
• Роэр Н., Сарно С., Миро Ф., Руззене М., Льоренс Ф., Меджио Ф., Итарте Э., Пинна Л.А., Плана М. (сентябрь 2001 г.). «Карбокси-концевой домен Grp94 связывается с протеинкиназой CK2 альфа, но не с голоферментом CK2». Письма ФЭБС . 505 (1): 42–6. дои : 10.1016/S0014-5793(01)02781-8 . PMID  11557039. S2CID  52949128.
• Вабулас Р.М., Бредель С., Хильф Н., Сингх-Джасуджа Х., Хертер С., Ахмад-Неджад П., Киршнинг К.Дж., Да Коста К., Раммензее Х.Г., Вагнер Х., Шильд Х. (июнь 2002 г.). «Находящийся в эндоплазматическом ретикулуме белок теплового шока Gp96 активирует дендритные клетки через путь Toll-подобного рецептора 2/4». Журнал биологической химии . 277 (23): 20847–53. дои : 10.1074/jbc.M200425200 . ПМИД  11912201.
• Шин Х.Дж., Ким С.С., Чо Ю.Х., Ли С.Г., Ро Х.М. (март 2002 г.). «Белки клетки-хозяина, связывающиеся с эпсилоном сигнала инкапсидации в РНК вируса гепатита В». Архив вирусологии . 147 (3): 471–91. дои : 10.1007/s007050200001 . PMID  11958450. S2CID  23653290.