stringtranslate.com

ЦСНК2Б

Субъединица бета казеинкиназы II представляет собой белок , который у человека кодируется геном CSNK2B . [5] [6] Это повсеместно распространенная протеинкиназа , которая регулирует метаболические пути, передачу сигналов, транскрипцию, трансляцию и репликацию. Фермент локализуется в эндоплазматической сети и аппарате Гольджи . [7]

Казеинкиназа, повсеместно распространенная, хорошо консервативная протеинкиназа, участвующая в клеточном метаболизме и дифференцировке , характеризуется предпочтением серина или треонина в кислых участках аминокислот . Фермент представляет собой тетрамер из 2 альфа- и 2 бета-субъединиц. [8] [9] Однако некоторые виды (например, млекопитающие) обладают двумя родственными формами альфа-субъединицы (альфа и альфа'), тогда как другие (например, грибы) обладают двумя родственными бета-субъединицами (бета и бета'). . [10] Альфа-субъединица является каталитической единицей и содержит области, характерные для серин/треониновых протеинкиназ. Считается, что бета-субъединица является регуляторной, обладая N-концевым сайтом аутофосфорилирования, внутренним кислотным доменом и потенциальным металлсвязывающим мотивом . [10] Бета-субъединица представляет собой высококонсервативный белок массой около 25 кДа, который содержит в своей центральной части богатый цистеином мотив CX(n)C, который может участвовать в связывании такого металла, как цинк . [11] Промотор гена бета -субъединицы млекопитающих имеет общие характеристики с промоторами других протеинкиназ млекопитающих и тесно связан с промотором регуляторной субъединицы цАМФ-зависимой протеинкиназы. [10]

Взаимодействия

Было показано, что CSNK2B взаимодействует с CD163 , [12] CSNK2A2 , [13] [14] [15] [16] Казеинкиназой 2, альфа 1 , [14] [15] [16] [17] [18] FGF1 , [19] TRIB3 , [20] CDC34 , [21] Рибосомальный белок L5 , [13] [17] [22] [23] BTF3 , [24] BRCA1 , [25] RNF7 , [17] Киназа P70-S6 [ 26] и АПК . [27]

Рекомендации

  1. ^ abc ENSG00000204435, ENSG00000232960, ENSG00000206406, ENSG00000224774, ENSG00000230700, ENSG00000224398 GRCh38: Версия ансамбля 89: ENSG00000228875, ENSG00000204435, ENSG00000232960, ENSG00000206406, ENSG00000224774, ENSG00000230700, ENSG00000224398 – ансамбль , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024387 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Ян-Фенг Т.Л., Тейтц Т., Чунг М.К., Кан Ю.В., Канаани Д. (март 1991 г.). «Отнесение гена бета-субъединицы казеинкиназы II человека к 6p12----p21». Геномика . 8 (4): 741–2. дои : 10.1016/0888-7543(90)90266-W . ПМИД  2276748.
  6. ^ Мучер Г, Беккер Дж, Кнапп М, Баттнер Р, Мозер М, Рудник-Шонеборн С, Сомло С, Джермино Г, Онучич Л, Авнер Э, Гуэй-Вудфорд Л, Зеррес К (апрель 1998 г.). «Точное картирование аутосомно-рецессивного локуса поликистозной болезни почек (PKHD1) и генов MUT, RDS, CSNK2 бета и GSTA1 на участке 6p21.1-p12». Геномика . 48 (1): 40–5. дои : 10.1006/geno.1997.5145 . ПМИД  9503014.
  7. ^ «Ген Энтрез: казеинкиназа 2 CSNK2B, бета-полипептид» .
  8. ^ Якоби Р., Восс Х., Пьерин В. (июль 1989 г.). «Человеческая фосвитин/казеинкиназа типа II. Молекулярное клонирование и секвенирование полноразмерной кДНК, кодирующей бета-субъединицу». Евро. Дж. Биохим . 183 (1): 227–33. дои : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14917.x . ПМИД  2666134.
  9. ^ Восс Х., Виркнер У., Якоби Р., Хьюитт Н.А., Швагер С., Циммерманн Дж., Ансорж В., Пьерин В. (июль 1991 г.). «Структура гена, кодирующего бета-субъединицу казеинкиназы II человека». Ж. Биол. Хим . 266 (21): 13706–11. дои : 10.1016/S0021-9258(18)92756-0 . ПМИД  1856204.
  10. ^ abc Bidwai AP, Reed JC, Glover CV (май 1995 г.). «Клонирование и разрушение CKB1, гена, кодирующего бета-субъединицу 38-кДа казеинкиназы II Saccharomyces cerevisiae (CKII). Удаление регуляторных субъединиц CKII вызывает фенотип, чувствительный к соли». Ж. Биол. Хим . 270 (18): 10395–404. дои : 10.1074/jbc.270.18.10395 . ПМИД  7737972.
  11. ^ Рид Дж.К., Бидваи А.П., Гловер CV (июль 1994 г.). «Клонирование и разрушение CKB2, гена, кодирующего регуляторную бета'-субъединицу 32-кДа казеинкиназы II Saccharomyces cerevisiae». Ж. Биол. Хим . 269 ​​(27): 18192–200. дои : 10.1016/S0021-9258(17)32434-1 . ПМИД  8027080.
  12. ^ Риттер М., Бюхлер С., Капинский М., Шмитц Г. (апрель 2001 г.). «Взаимодействие CD163 с регуляторной субъединицей казеинкиназы II (CKII) и зависимость передачи сигналов CD163 от CKII и протеинкиназы C». Евро. Дж. Иммунол . 31 (4). Германия: 999–1009. doi : 10.1002/1521-4141(200104)31:4<999::AID-IMMU999>3.0.CO;2-R . ISSN  0014-2980. ПМИД  11298324.
  13. ^ ab Ленер Б., Семпл Дженнифер I, Браун Стефани Э., Коунселл Дамиан, Кэмпбелл Р. Дункан, Сандерсон Кристофер М. (январь 2004 г.). «Анализ высокопроизводительной дрожжевой двухгибридной системы и ее использование для прогнозирования функции внутриклеточных белков, кодируемых в области III класса MHC человека». Геномика . 83 (1). США: 153–67. дои : 10.1016/S0888-7543(03)00235-0. ISSN  0888-7543. ПМИД  14667819.
  14. ^ аб Ким М.С., Ли Ю.Т., Ким Дж.М., Ча Дж.Ю., Бэ Ю.С. (февраль 1998 г.). «Характеристика белкового взаимодействия между субъединицами протеинкиназы CKII in vivo и in vitro». Мол. Клетки . 8 (1). КОРЕЯ: 43–8. дои : 10.1016/S1016-8478(23)13390-5 . ISSN  1016-8478. ПМИД  9571630.
  15. ^ аб Марин О, Меджио Ф, Сарно С, Пинна Л.А. (июнь 1997 г.). «Физическое рассечение структурных элементов, ответственных за регуляторные свойства и межсубъединичные взаимодействия бета-субъединицы протеинкиназы CK2». Биохимия . 36 (23). СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ: 7192–8. дои : 10.1021/bi962885q. ISSN  0006-2960. ПМИД  9188720.
  16. ^ аб Боск Д.Г., Грэм К.С., Солнье Р.Б., Чжан С., Пробер Д., Гитц Р.Д., Личфилд Д.В. (май 2000 г.). «Идентификация и характеристика CKIP-1, нового белка, содержащего домен гомологии плекстрина, который взаимодействует с протеинкиназой CK2». Ж. Биол. Хим . 275 (19). СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ: 14295–306. дои : 10.1074/jbc.275.19.14295 . ISSN  0021-9258. ПМИД  10799509.
  17. ^ abc Ан Б.Х., Ким Т.Х., Бэ Ю.С. (октябрь 2001 г.). «Картирование домена взаимодействия бета-субъединицы протеинкиназы CKII с белками-мишенями». Мол. Клетки . 12 (2). Корея (Южная): 158–63. дои : 10.1016/S1016-8478(23)17077-4 . ISSN  1016-8478. ПМИД  11710515.
  18. ^ Куск М., Ахмед Р., Томсен Б., Бендиксен С., Иссингер О.Г., Болдырев Б. (январь 1999 г.). «Взаимодействие субъединицы протеинкиназы CK2beta внутри голофермента и с другими белками». Мол. Клетка. Биохим . 191 (1–2). НИДЕРЛАНДЫ: 51–8. дои : 10.1023/А: 1006840613986. ISSN  0300-8177. PMID  10094392. S2CID  257329.
  19. ↑ Скьерпен CS, Нильсен Трин, Веше Йорген, Олснес Сьюр (август 2002 г.). «Связывание вариантов FGF-1 с протеинкиназой CK2 коррелирует с митогенностью». ЭМБО Дж . 21 (15). Англия: 4058–69. doi : 10.1093/emboj/cdf402. ISSN  0261-4189. ПМК 126148 . ПМИД  12145206. 
  20. ^ Чжоу Ю, Ли Лу, Лю Цюнмин, Син Гуйчунь, Куай Сюэчжан, Сунь Цзин, Инь Сюшань, Ван Цзянь, Чжан Линцян, Хэ Фучу (май 2008 г.). «Е3-убиквитинлигаза SIAH1 опосредует убиквитинирование и деградацию TRB3». Клетка. Сигнал . 20 (5). Англия: 942–8. doi :10.1016/j.cellsig.2008.01.010. ISSN  0898-6568. ПМИД  18276110.
  21. ^ Блок К, Бойер Т.Г., Ю PR (ноябрь 2001 г.). «Фосфорилирование человеческого убиквитин-конъюгирующего фермента CDC34 казеинкиназой 2». Ж. Биол. Хим . 276 (44). США: 41049–58. дои : 10.1074/jbc.M106453200 . ISSN  0021-9258. ПМИД  11546811.
  22. ^ Болдырев Б., Иссингер О.Г. (февраль 1997 г.). «Киназа A-Raf является новым взаимодействующим партнером бета-субъединицы протеинкиназы CK2». ФЭБС Летт . 403 (2). НИДЕРЛАНДЫ: 197–9. дои : 10.1016/S0014-5793(97)00010-0. ISSN  0014-5793. PMID  9042965. S2CID  84557809.
  23. ^ Ким Дж. М., Ча Дж. Ю., Маршак Д. Р., Бэ Ю. С. (сентябрь 1996 г.). «Взаимодействие бета-субъединицы казеинкиназы II с рибосомальным белком L5». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 226 (1). СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ: 180–6. дои : 10.1006/bbrc.1996.1330 . ISSN  0006-291X. ПМИД  8806611.
  24. ^ Грейн С., Пьерин В. (январь 1999 г.). «BTF3 является потенциальным новым субстратом протеинкиназы CK2». Мол. Клетка. Биохим . 191 (1–2). НИДЕРЛАНДЫ: 121–8. дои : 10.1023/А: 1006806226764. ISSN  0300-8177. PMID  10094400. S2CID  1057554.
  25. ^ О'Брайен К.А., Лемке С.Дж., Кок К.С., Рао Р.Н., Бекманн Р.П. (июль 1999 г.). «Казеинкиназа 2 связывается с BRCA1 и фосфорилирует его». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 260 (3). СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ: 658–64. дои : 10.1006/bbrc.1999.0892. ISSN  0006-291X. ПМИД  10403822.
  26. ^ Панасюк Г, Немазаный Иван, Живолуп Александр, Бретнер Мария, Личфилд Дэвид В, Филоненко Валерий, Подагра Иван Т (октябрь 2006 г.). «Ядерный экспорт S6K1 II регулируется фосфорилированием протеинкиназы CK2 по Ser-17». Ж. Биол. Хим . 281 (42). США: 31188–201. дои : 10.1074/jbc.M602618200 . ISSN  0021-9258. ПМИД  16895915.
  27. ^ Хомма МК, Ли Донгся, Кребс Эдвин Дж., Юаса Ясухито, Хомма Ёшими (апрель 2002 г.). «Ассоциация и регуляция активности казеинкиназы 2 белком аденоматозного полипоза coli». Учеб. Натл. акад. наук. США 99 (9). США: 5959–64. Бибкод : 2002PNAS...99.5959K. дои : 10.1073/pnas.092143199 . ISSN  0027-8424. ПМК 122884 . ПМИД  11972058.  

Внешние ссылки

дальнейшее чтение

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000704.