Цитохром c — высококонсервативный белок во всем спектре эукариотических видов, обнаруженный в растениях, животных, грибах и многих одноклеточных организмах. Это, наряду с его небольшим размером (молекулярная масса около 12 000 дальтон ), [7] делает его полезным в исследованиях кладистики . [8] Цитохром c изучался для того, чтобы заглянуть в эволюционную биологию.
Цитохром c имеет первичную структуру, состоящую из цепочки примерно из 100 аминокислот . Многие организмы высшего порядка обладают цепочкой из 104 аминокислот. [9] Последовательность цитохрома c у людей идентична таковой у шимпанзе (наших ближайших родственников), но отличается от таковой у лошадей. [10]
Цитохром c имеет аминокислотную последовательность, которая высоко консервативна у эукариот, варьируясь всего на несколько остатков. У более чем тридцати видов, протестированных в одном исследовании, 34 из 104 аминокислот были консервативными (идентичными в их характерном положении). [11] Например, цитохромоксидаза человека реагировала с цитохромом c пшеницы in vitro ; что было справедливо для всех пар протестированных видов. [11] Кроме того, окислительно-восстановительный потенциал +0,25 вольт одинаков во всех исследованных молекулах цитохрома c . [11]
Структура
Кристаллы цитохрома c тунца (длиной около 5 мм), выращенные методом диффузии жидкость-жидкость в условиях микрогравитации в открытом космосе. [12]
Цитохром c относится к классу I семейства цитохромов c-типа [13] и содержит характерный мотив аминокислоты CXXCH (цистеин-любой-любой-цистеин-гистидин), который связывает гем. [14] Этот мотив расположен по направлению к N-концу пептидной цепи и содержит гистидин в качестве 5-го лиганда железа гема. 6-й лиганд обеспечивается остатком метионина, обнаруженным по направлению к C-концу . Белковый остов сложен в пять α-спиралей , которые пронумерованы α1-α5 от N-конца к C-концу. Спирали α3, α4 и α5 называются спиралями 50s, 60s и 70s соответственно, когда речь идет о митохондриальном цитохроме c. [15]
Гем с
Структура гема с
В то время как большинство гемовых белков присоединены к простетической группе посредством лигирования ионов железа и третичных взаимодействий, гемовая группа цитохрома c образует тиоэфирные связи с двумя цистеиновыми боковыми цепями белка. [16] Одним из основных свойств гема c, которое позволяет цитохрому c иметь различные функции, является его способность иметь различные восстановительные потенциалы в природе. Это свойство определяет кинетику и термодинамику реакции переноса электронов. [17]
Дипольный момент
Дипольный момент играет важную роль в ориентации белков в правильных направлениях и повышении их способности связываться с другими молекулами. [18] [19] Дипольный момент цитохрома c возникает из-за кластера отрицательно заряженных боковых цепей аминокислот на «задней» стороне фермента. [19] Несмотря на различия в количестве связанных групп гема и различия в последовательности, дипольный момент цитохромов c позвоночных в значительной степени сохраняется. Например, все цитохромы c позвоночных имеют дипольный момент приблизительно 320 дебаев , в то время как цитохромы c растений и насекомых имеют дипольный момент приблизительно 340 дебаев. [19]
Функция
Цепь переноса электронов
Цитохром c является важным компонентом дыхательной цепи переноса электронов в митохондриях. Гемовая группа цитохрома c принимает электроны от bc 1 Complex III и переносит их в Complex IV , в то время как он переносит энергию в противоположном направлении.
Цитохром c также может катализировать несколько окислительно-восстановительных реакций, таких как гидроксилирование и ароматическое окисление , и проявляет пероксидазную активность при окислении различных доноров электронов, таких как 2,2-азинобис ( 3-этилбензтиазолин-6-сульфоновая кислота) ( ABTS ), 2-кето-4-тиометилмасляная кислота и 4-аминоантипирин.
Бактериальный цитохром c функционирует как нитритредуктаза . [20]
Роль в апоптозе
Цитохром c был также обнаружен в 1996 году Сяодуном Ваном как промежуточный фермент в апоптозе , контролируемой форме клеточной смерти, используемой для уничтожения клеток в процессе развития или в ответ на инфекцию или повреждение ДНК. [21]
Цитохром c связывается с кардиолипином во внутренней митохондриальной мембране, тем самым закрепляя его присутствие и не давая ему выходить из митохондрий и инициировать апоптоз. В то время как первоначальное притяжение между кардиолипином и цитохромом c является электростатическим из-за крайне положительного заряда на цитохроме c, окончательное взаимодействие является гидрофобным, где гидрофобный хвост кардиолипина вставляется в гидрофобную часть цитохрома c.
На ранней стадии апоптоза стимулируется выработка митохондриальных ROS, а кардиолипин окисляется пероксидазной функцией комплекса кардиолипин-цитохром c. Затем гемопротеин отделяется от внутренней мембраны митохондрий и может быть вытеснен в растворимую цитоплазму через поры во внешней мембране. [22]
Устойчивое повышение уровня кальция предшествует высвобождению cyt c из митохондрий. Высвобождение небольших количеств cyt c приводит к взаимодействию с рецептором IP3 (IP3R) на эндоплазматическом ретикулуме (ER), вызывая высвобождение кальция ER. Общее увеличение кальция запускает массивное высвобождение cyt c , которое затем действует в положительной обратной связи для поддержания высвобождения кальция ER через IP3R. [23] Это объясняет, как высвобождение кальция ER может достигать цитотоксических уровней. Это высвобождение цитохрома c, в свою очередь, активирует каспазу 9 , цистеиновую протеазу . Затем каспаза 9 может активировать каспазу 3 и каспазу 7 , которые отвечают за разрушение клетки изнутри.
Торможение апоптоза
Одним из способов активации апоптоза клеток является высвобождение цитохрома c из митохондрий в цитозоль. Исследование показало, что клетки способны защищать себя от апоптоза, блокируя высвобождение цитохрома c с помощью Bcl-x L. [ 24] Другой способ, которым клетки могут контролировать апоптоз, — фосфорилирование Tyr48, которое превращает цитохром c в антиапоптотический переключатель. [25]
Как антиоксидантный фермент
Удаление О−2и H 2 O 2 цитохромом c
Согласно недавнему исследованию, цитохром c, помимо своей хорошо известной роли в цепи переноса электронов и апоптозе клеток, может также действовать как антиоксидантный фермент в митохондриях; он делает это, удаляя супероксид ( O−2) и перекись водорода (H 2 O 2 ) из митохондрий . [26] Таким образом, цитохром c необходим не только для клеточного дыхания в митохондриях, но он также необходим в митохондриях для ограничения продукции O−2и H 2 O 2 . [26]
Экстрамитохондриальная локализация
Широко распространено мнение, что цитохром c локализуется исключительно в межмембранном пространстве митохондрий при нормальных физиологических условиях. [27] Считается , что высвобождение цитохрома c из митохондрий в цитозоль, где он активирует семейство протеаз каспаз , является первичным триггером, приводящим к началу апоптоза. [28] Измерение количества цитохрома c, просачивающегося из митохондрий в цитозоль и из клетки в культуральную среду, является чувствительным методом мониторинга степени апоптоза. [29] [30] Однако подробные иммуно-электронно-микроскопические исследования с использованием срезов тканей крыс с использованием специфических антител к цитохрому c предоставляют убедительные доказательства того, что цитохром c при нормальных клеточных условиях также присутствует в экстрамитохондриальных местах. [31] В ацинарных клетках поджелудочной железы и передней доле гипофиза сильное и специфическое присутствие цитохрома c было обнаружено в гранулах зимогена и в гранулах гормона роста соответственно. В поджелудочной железе цитохром c также был обнаружен в конденсирующих вакуолях и в просвете ацинуса . Было показано, что внемитохондриальная локализация цитохрома c является специфической, поскольку она полностью отменяется при адсорбции первичного антитела с очищенным цитохромом c. [31] Помимо цитохрома c, внемитохондриальная локализация также наблюдалась для большого количества других белков, включая те, которые кодируются митохондриальной ДНК. [32] [33] [34] Это повышает вероятность существования пока еще не идентифицированных специфических механизмов транслокации белков из митохондрий в другие клеточные пункты назначения. [34] [35]
Цитохром c использовался для обнаружения продукции перекиси в биологических системах. По мере выработки супероксида количество окисленного цитохрома c 3+ увеличивается, а восстановленного цитохрома c 2+ уменьшается. [36] Однако супероксид часто вырабатывается с оксидом азота. В присутствии оксида азота восстановление цитохрома c 3+ ингибируется. [37] Это приводит к окислению цитохрома c 2+ до цитохрома c 3+ пероксиазотистой кислотой , промежуточным продуктом, полученным в результате реакции оксида азота и супероксида. [37] Присутствие пероксинитрита или H 2 O 2 и диоксида азота NO 2 в митохондриях может быть летальным, поскольку они нитрируют остатки тирозина цитохрома c, что приводит к нарушению функции цитохрома c как переносчика электронов в цепи переноса электронов. [38]
Как фермент для каталитической активности
Цитохром C также широко изучался как фермент с пероксидазоподобной активностью. Цитохром C был конъюгирован с заряженным полимером для проверки его пероксидазоподобной активности. [39] [40] Вдохновленный природными примерами инкапсуляции фермента в белковые клеточные структуры (пример: карбоксисомы, ферритин и инкапсулин), цитохром C был инкапсулирован в 9 нм небольшой самоорганизующийся ДНК-связывающий белок из белковой клетки с нехваткой питательных веществ (Dps) с использованием химерного подхода к самосборке. Авторы наблюдали уникальное поведение каталитической активности при инкапсуляции фермента внутри белковой клетки, которое отличалось от фермента в растворе. Это было связано с локальной микросредой, обеспечиваемой внутренней полостью наноклетки Dps, которая отличается от объема. [41]
^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000172115 – Ensembl , май 2017 г.
^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000063694 – Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "Ген Энтреза: цитохром c".
^ Tafani M, Karpinich NO, Hurster KA, Pastorino JG, Schneider T, Russo MA и др. (март 2002 г.). «Высвобождение цитохрома c при активации рецептора Fas зависит от транслокации полноразмерного bid и индукции перехода митохондриальной проницаемости». Журнал биологической химии . 277 (12): 10073–82. doi : 10.1074/jbc.M111350200 . PMID 11790791.
^ "Цитохром c – Homo sapiens (Человек)". P99999 . Консорциум UniProt. Масса 11 749 дальтон
^ "Аминокислотные последовательности в белках цитохрома c разных видов" (PDF) . Архивировано из оригинала (PDF) 2013-12-28., адаптировано из Strahler AN (1999). Наука и история Земли: спор об эволюции/сотворении . Амхерст, Нью-Йорк: Prometheus Books. стр. 348. ISBN 978-1-57392-717-8.
^ Lurquin PF, Stone L, Cavalli-Sforza LL (2007). Гены, культура и эволюция человека: синтез. Oxford: Blackwell. стр. 79. ISBN978-1-4051-5089-7.
^ abc Stryer L (1975). Биохимия (1-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman and Company. стр. 362. ISBN978-0-7167-0174-3.
^ Ambler RP (май 1991). "Изменчивость последовательностей в бактериальных цитохромах c". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1058 (1): 42–7. doi :10.1016/S0005-2728(05)80266-X. PMID 1646017.
^ Mavridou DA, Ferguson SJ, Stevens JM (март 2013 г.). «Сборка цитохрома c». IUBMB Life . 65 (3): 209–16. doi :10.1002/iub.1123. PMID 23341334. S2CID 32216217.
^ Liu J, Chakraborty S, Hosseinzadeh P, Yu Y, Tian S, Petrik I и др. (2014-04-23). «Металлопротеины, содержащие цитохромные, железо-серные или медные окислительно-восстановительные центры». Chemical Reviews . 114 (8): 4366–4469. doi :10.1021/cr400479b. ISSN 0009-2665. PMC 4002152 . PMID 24758379.
^ Kang X, Carey J (ноябрь 1999 г.). «Роль гема в структурной организации цитохрома c, исследованная полусинтезом». Биохимия . 38 (48): 15944–51. doi :10.1021/bi9919089. PMID 10625461.
^ Zhao Y, Wang ZB, Xu JX (январь 2003 г.). «Влияние цитохрома c на генерацию и элиминацию O2– и H2O2 в митохондриях». Журнал биологической химии . 278 (4): 2356–60. doi : 10.1074/jbc.M209681200 . PMID 12435729.
^ Koppenol WH, Margoliash E (апрель 1982 г.). «Асимметричное распределение зарядов на поверхности цитохрома лошади c. Функциональные последствия». Журнал биологической химии . 257 (8): 4426–37. doi : 10.1016/S0021-9258(18)34740-9 . PMID 6279635.
^ abc Koppenol WH, Rush JD, Mills JD, Margoliash E (июль 1991 г.). «Дипольный момент цитохрома c». Молекулярная биология и эволюция . 8 (4): 545–58. doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a040659 . PMID 1656165.
^ Schneider J, Kroneck PM (2014). "Производство аммиака многогемовыми цитохромами C". В Kroneck PM, Torres ME (ред.). Металл-управляемая биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том 14. Springer. стр. 211–236. doi :10.1007/978-94-017-9269-1_9. ISBN978-94-017-9268-4. PMID 25416396.
^ Liu X, Kim CN, Yang J, Jemmerson R, Wang X (июль 1996 г.). «Индукция апоптотической программы в бесклеточных экстрактах: потребность в dATP и цитохроме c». Cell . 86 (1): 147–57. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80085-9 . PMID 8689682. S2CID 12604356.
^ Оррениус С., Животовский Б. (сентябрь 2005 г.). «Окисление кардиолипина освобождает цитохром c». Nature Chemical Biology . 1 (4): 188–9. doi :10.1038/nchembio0905-188. PMID 16408030. S2CID 45381495.
^ Boehning D, Patterson RL, Sedaghat L, Glebova NO, Kurosaki T, Snyder SH (декабрь 2003 г.). «Цитохром c связывается с рецепторами инозитола (1,4,5) трифосфата, усиливая кальций-зависимый апоптоз». Nature Cell Biology . 5 (12): 1051–61. doi :10.1038/ncb1063. PMID 14608362. S2CID 27761335.
^ Kharbanda S, Pandey P, Schofield L, Israels S, Roncinske R, Yoshida K и др. (июнь 1997 г.). «Роль Bcl-xL как ингибитора накопления цитозольного цитохрома C в апоптозе, вызванном повреждением ДНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (13): 6939–42. Bibcode : 1997PNAS...94.6939K. doi : 10.1073/pnas.94.13.6939 . PMC 21263. PMID 9192670.
^ García-Heredia JM, Díaz-Quintana A, Salzano M, Orzáez M, Pérez-Payá E, Teixeira M и др. (декабрь 2011 г.). «Фосфорилирование тирозина превращает щелочной переход в биологически значимый процесс и заставляет человеческий цитохром c вести себя как антиапоптотический переключатель». Журнал биологической неорганической химии . 16 (8): 1155–68. doi :10.1007/s00775-011-0804-9. PMID 21706253. S2CID 24156094.
^ ab Bowman SE, Bren KL (декабрь 2008 г.). «Химия и биохимия гема c: функциональные основы для ковалентного присоединения». Natural Product Reports . 25 (6): 1118–30. doi :10.1039/b717196j. PMC 2654777 . PMID 19030605.
^ Neupert W (1997). «Импорт белков в митохондрии». Annual Review of Biochemistry . 66 : 863–917. doi :10.1146/annurev.biochem.66.1.863. PMID 9242927.
^ Kroemer G, Dallaporta B, Resche-Rigon M (1998). «Митохондриальный регулятор смерти/жизни при апоптозе и некрозе». Annual Review of Physiology . 60 : 619–42. doi :10.1146/annurev.physiol.60.1.619. PMID 9558479.
^ Loo JF, Lau PM, Ho HP, Kong SK (октябрь 2013 г.). «Анализ биоштрихкода на основе аптамеров с изотермической рекомбиназной полимеразной амплификацией для обнаружения цитохрома-c и скрининга противораковых препаратов». Talanta . 115 : 159–65. doi :10.1016/j.talanta.2013.04.051. PMID 24054573.
^ Waterhouse NJ, Trapani JA (июль 2003 г.). «Новый количественный анализ высвобождения цитохрома c в апоптотических клетках». Cell Death and Differentiation . 10 (7): 853–5. doi : 10.1038/sj.cdd.4401263 . PMID 12815469.
^ ab Soltys BJ, Andrews DW, Jemmerson R, Gupta RS (2001). «Цитохром-C локализуется в секреторных гранулах поджелудочной железы и передней доли гипофиза». Cell Biology International . 25 (4): 331–8. doi :10.1006/cbir.2000.0651. PMID 11319839. S2CID 2106599.
^ Gupta RS, Ramachandra NB, Bowes T, Singh B (2008). "Необычное клеточное расположение митохондриальных молекулярных шаперонов Hsp60, Hsp70 и Hsp10". В Chadwick D, Goode J (ред.). Биология внеклеточных молекулярных шаперонов . Симпозиумы Novartis Foundation. Т. 291. стр. 59–68, обсуждение 69–73, 137–40. doi :10.1002/9780470754030.ch5. ISBN978-0-470-75403-0. PMID 18575266.
^ Sadacharan SK, Singh B, Bowes T, Gupta RS (ноябрь 2005 г.). «Локализация субъединиц цитохрома с оксидазы I и II, кодируемых митохондриальной ДНК, в гранулах зимогена поджелудочной железы крысы и гранулах гормона роста гипофиза». Histochemistry and Cell Biology . 124 (5): 409–21. doi :10.1007/s00418-005-0056-2. PMID 16133117. S2CID 24440427.
^ ab Soltys BJ, Gupta RS (2000). Митохондриальные белки в неожиданных клеточных местах: экспорт белков из митохондрий с эволюционной точки зрения . International Review of Cytology. Vol. 194. pp. 133–96. doi :10.1016/s0074-7696(08)62396-7. ISBN978-0-12-364598-2. PMID 10494626.
^ Soltys BJ, Gupta RS (май 1999). «Митохондриальные матричные белки в неожиданных местах: экспортируются ли они?». Trends in Biochemical Sciences . 24 (5): 174–7. doi :10.1016/s0968-0004(99)01390-0. PMID 10322429.
^ McCord JM, Fridovich I (ноябрь 1969). «Супероксиддисмутаза. Ферментативная функция эритрокупреина (гемокупреина)». Журнал биологической химии . 244 (22): 6049–55. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63504-5 . PMID 5389100.
^ ab Thomson L, Trujillo M, Telleri R, Radi R (июнь 1995 г.). «Кинетика окисления цитохрома c 2+ пероксинитритом: значение для измерений супероксида в биологических системах, продуцирующих оксид азота». Архивы биохимии и биофизики . 319 (2): 491–7. doi :10.1006/abbi.1995.1321. PMID 7786032.
^ Domazou AS, Gebicka L, Didik J, Gebicki JL, van der Meijden B, Koppenol WH (апрель 2014 г.). «Кинетика реакции диоксида азота с железом (II)- и железом (III) цитохромом c». Free Radical Biology & Medicine . 69 : 172–80. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2014.01.014. PMID 24447894.
^ Чжан И, Ван Кью, Хесс Х (март 2017). «Увеличение пропускной способности каскада ферментов путем изменения pH микросреды отдельных ферментов». ACS Catalysis . 7 (3): 2047–2051. doi :10.1021/acscatal.7b01766.
^ Benson KR, Gorecki J, Nikiforov A, Tsui W, Kasi RM, Kumar CV (апрель 2019 г.). «Конъюгаты цитохрома c-поли(акриловой кислоты) с улучшенным числом оборотов пероксидазы». Organic & Biomolecular Chemistry . 17 (16): 4043–4048. doi :10.1039/c9ob00541b. PMID 30950479.
^ Waghwani HK, Douglas, T (март 2021 г.). «Цитохром C с пероксидазоподобной активностью, инкапсулированный внутри небольшой наноклетки белка DPS». Journal of Materials Chemistry B. 9 ( 14): 3168–3179. doi : 10.1039/d1tb00234a . PMID 33885621.
Дальнейшее чтение
Кумарсвами Р., Чандна С. (февраль 2009 г.). «Предполагаемые партнеры в опосредованном Bax высвобождении цитохрома-c: ANT, CypD, VDAC или ни один из них?». Mitochondrion . 9 (1): 1–8. doi :10.1016/j.mito.2008.10.003. PMID 18992370.
Скулачев ВП (февраль 1998). «Цитохром c в апоптотических и антиоксидантных каскадах». FEBS Letters . 423 (3): 275–80. doi :10.1016/S0014-5793(98)00061-1. PMID 9515723. S2CID 10267410.
Mannella CA (1998). «Конформационные изменения в белке митохондриального канала, VDAC, и их функциональные последствия». Журнал структурной биологии . 121 (2): 207–18. doi :10.1006/jsbi.1997.3954. PMID 9615439.
Ferri KF, Jacotot E, Blanco J, Esté JA, Kroemer G (2000). «Митохондриальный контроль клеточной смерти, вызванной белками, кодируемыми ВИЧ-1». Annals of the New York Academy of Sciences . 926 (1): 149–64. Bibcode : 2000NYASA.926..149F. doi : 10.1111/j.1749-6632.2000.tb05609.x. PMID 11193032. S2CID 21997163.
Britton RS, Leicester KL, Bacon BR (октябрь 2002 г.). «Токсичность железа и хелатная терапия». Международный журнал гематологии . 76 (3): 219–28. doi :10.1007/BF02982791. PMID 12416732. S2CID 22572183.
Haider N, Narula N, Narula J (декабрь 2002 г.). «Апоптоз при сердечной недостаточности представляет собой запрограммированное выживание клеток, а не смерть кардиомиоцитов и вероятность обратного ремоделирования». Journal of Cardiac Failure . 8 (6 Suppl): S512–7. doi :10.1054/jcaf.2002.130034. PMID 12555167.
Castedo M, Perfettini JL, Andreau K, Roumier T, Piacentini M, Kroemer G (декабрь 2003 г.). «Митохондриальный апоптоз, вызванный оболочкой ВИЧ-1». Annals of the New York Academy of Sciences . 1010 (1): 19–28. Bibcode : 2003NYASA1010...19C. doi : 10.1196/annals.1299.004. PMID 15033690. S2CID 37073602.
Ng S, Smith MB, Smith HT, Millett F (ноябрь 1977 г.). «Влияние модификации отдельных лизинов цитохрома c на реакцию с цитохромом b5». Биохимия . 16 (23): 4975–8. doi :10.1021/bi00642a006. PMID 199233.
Lynch SR, Sherman D, Copeland RA (январь 1992 г.). «Связывание цитохрома c влияет на конформацию цитохрома a в цитохром c оксидазе». Журнал биологической химии . 267 (1): 298–302. doi : 10.1016/S0021-9258(18)48493-1 . PMID 1309738.
Garber EA, Margoliash E (февраль 1990 г.). «Взаимодействие цитохрома c с цитохром c оксидазой: понимание перехода от высокого к низкому сродству». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1015 (2): 279–87. doi :10.1016/0005-2728(90)90032-Y. PMID 2153405.
Bedetti CD (май 1985 г.). «Иммуноцитохимическая демонстрация цитохром с оксидазы с помощью иммунопероксидазного метода: специфическое окрашивание митохондрий в фиксированных формалином и залитых парафином тканях человека». Журнал гистохимии и цитохимии . 33 (5): 446–52. doi : 10.1177/33.5.2580882 . PMID 2580882.
Танака Ю., Асикари Т., Сибано Ю., Амачи Т., Ёшизуми Х., Мацубара Х. (июнь 1988 г.). «Конструирование гена цитохрома с человека и его функциональная экспрессия в Saccharomyces cerevisiae». Журнал биохимии . 103 (6): 954–61. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122393. ПМИД 2844747.
Evans MJ, Scarpulla RC (декабрь 1988 г.). "Человеческий соматический ген цитохрома c: два класса обработанных псевдогенов разграничивают период быстрой молекулярной эволюции". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (24 ) : 9625–9. Bibcode : 1988PNAS...85.9625E. doi : 10.1073/pnas.85.24.9625 . PMC 282819. PMID 2849112.
Passon PG, Hultquist DE (июль 1972 г.). «Растворимая цитохром b 5 редуктаза из эритроцитов человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 275 (1): 62–73. doi :10.1016/0005-2728(72)90024-2. hdl : 2027.42/34070 . PMID 4403130.
Dowe RJ, Vitello LB, Erman JE (август 1984). «Исследования седиментационного равновесия при взаимодействии цитохрома c и пероксидазы цитохрома c». Архивы биохимии и биофизики . 232 (2): 566–73. doi :10.1016/0003-9861(84)90574-5. PMID 6087732.
Michel B, Bosshard HR (август 1984). «Спектроскопический анализ взаимодействия цитохрома c и цитохром c оксидазы». Журнал биологической химии . 259 (16): 10085–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)90932-4 . PMID 6088481.
Broger C, Nałecz MJ, Azzi A (октябрь 1980 г.). «Взаимодействие цитохрома c с комплексом цитохрома bc1 митохондриальной дыхательной цепи». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 592 (3): 519–27. doi :10.1016/0005-2728(80)90096-1. PMID 6251869.
Smith HT, Ahmed AJ, Millett F (май 1981). «Электростатическое взаимодействие цитохрома c с цитохромом c1 и цитохромоксидазой». Журнал биологической химии . 256 (10): 4984–90. doi : 10.1016/S0021-9258(19)69355-5 . PMID 6262312.
Geren LM, Millett F (октябрь 1981 г.). «Исследования переноса энергии флуоресценции при взаимодействии адренодоксина и цитохрома c». Журнал биологической химии . 256 (20): 10485–9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)68647-3 . PMID 6270113.
Favre B, Zolnierowicz S, Turowski P, Hemmings BA (июнь 1994). «Каталитическая субъединица протеинфосфатазы 2A карбоксил-метилирована in vivo». Журнал биологической химии . 269 (23): 16311–7. doi : 10.1016/S0021-9258(17)34009-7 . PMID 8206937.
Gao B, Eisenberg E, Greene L (июль 1996 г.). «Влияние конститутивной полимеризации белка теплового шока массой 70 кДа на его взаимодействие с белковым субстратом». Журнал биологической химии . 271 (28): 16792–7. doi : 10.1074/jbc.271.28.16792 . PMID 8663341.
Внешние ссылки
На Викискладе есть медиафайлы по теме Цитохром c .
