stringtranslate.com

Коэнзим М

Коэнзим М — это кофермент, необходимый для реакций переноса метильной группы в метаболизме архейных метаногенов , [1] [2] и в метаболизме других субстратов у бактерий . [3] Он также является необходимым кофактором в метаболическом пути бактерий, окисляющих алкены. КоМ помогает устранить токсичные эпоксиды, образующиеся при окислении алкенов, таких как пропилен. [4] Структура этого кофермента была открыта CD Taylor и RS Wolfe в 1974 году, когда они изучали метаногенез, процесс, посредством которого диоксид углерода превращается в метан в некоторых археях. [5] Кофермент представляет собой анион с формулой HSCH
2Ч.
2ТАК−
3. Он называется 2-меркаптоэтансульфонат и сокращенно HS–CoM . Катион не важен, но натриевая соль наиболее доступна. Меркаптоэтансульфонат содержит как тиол , который является основным местом реакционной способности, так и сульфонатную группу, которая обеспечивает растворимость в водных средах.

Биохимическая роль

Метаногенез

Кофермент является донором С1 в метаногенезе . Он преобразуется в метилкофермент М тиоэфир, тиоэфир СН
3SCH
2Ч.
2ТАК−
3, на предпоследнем этапе образования метана . [6] Метил-кофермент М реагирует с коферментом В , 7-тиогептаноилтреонинфосфатом, образуя гетеродисульфид, высвобождая метан:

CH 3 –S–CoM + HS–CoB → CH 4 + CoB–S–S–CoM

Эта индукция катализируется ферментом метилкофермент М-редуктазой , который ограничивает кофактор F430 как простетическую группу .

Метаболизм алкенов

Коэнзим М также используется для получения ацетоацетата из CO2 и пропилена или этилена в аэробных бактериях. В частности, в бактериях, которые окисляют алкены в эпоксиды. После того, как пропилен (или другой алкен) подвергается эпоксидированию и становится эпоксипропаном, он становится электрофильным и токсичным. Эти эпоксиды реагируют с ДНК и белками, влияя на функцию клеток. Бактерии, окисляющие алкены, такие как Xanthobacter autotrophicus [4], используют метаболический путь, в котором CoM конъюгируется с алифатическим эпоксидом. Этот шаг создает нуклеофильное соединение, которое может реагировать с CO2 . Окончательное карбоксилирование производит ацетоацетат, расщепляя пропилен. [4]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Balch WE, Wolfe RS (1979). «Специфичность и биологическое распределение кофермента M (2-меркаптоэтансульфоновой кислоты)». J. Bacteriol . 137 (1): 256–63. doi :10.1128/JB.137.1.256-263.1979. PMC  218444. PMID  104960 .
  2. ^ Taylor CD, Wolfe RS (10 августа 1974 г.). «Структура и метилирование кофермента M(HSCH2CH2SO3)». J. Biol. Chem . 249 (15): 4879–85. doi : 10.1016/S0021-9258(19)42403-4 . PMID  4367810.
  3. ^ Partovi, Sarah E.; Mus, Florence; Gutknecht, Andrew E.; Martinez, Hunter A.; Tripet, Brian P.; Lange, Bernd Markus; DuBois, Jennifer L.; Peters, John W. (2018-04-06). «Биосинтез кофермента M у бактерий включает элиминацию фосфата функционально отличным членом суперсемейства аспартаз/фумараз». The Journal of Biological Chemistry . 293 (14): 5236–5246. doi : 10.1074/jbc.RA117.001234 . ISSN  1083-351X. PMC 5892593. PMID 29414784  . 
  4. ^ abc Krishnakumar, Arathi M.; Sliwa, Darius; Endrizzi, James A.; Boyd, Eric S.; Ensign, Scott A.; Peters, John W. (сентябрь 2008 г.). «Как разобраться в роли кофермента M в метаболизме алкенов». Microbiology and Molecular Biology Reviews . 72 (3): 445–456. doi :10.1128/MMBR.00005-08. ISSN  1092-2172. PMC 2546864 . PMID  18772284. 
  5. ^ Парри, Рональд Дж. (1999-01-01), Бартон, сэр Дерек; Наканиши, Кодзи; Мет-Кон, Отто (ред.), "1.29 - Биосинтез серосодержащих натуральных продуктов", Comprehensive Natural Products Chemistry , Оксфорд: Pergamon, стр. 825–863, doi :10.1016/b978-0-08-091283-7.00031-x, ISBN 978-0-08-091283-7, получено 2022-05-10
  6. ^ Тауэр, Рудольф К. (1998-09-01). «Биохимия метаногенеза: дань уважения Марджори Стивенсон: лекция о премии Марджори Стивенсон 1998 года». Микробиология . 144 (9): 2377–2406. doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . ISSN  1350-0872. PMID  9782487.