stringtranslate.com

Аденозинтрифосфат

Химическая формула
Интерактивная анимация структуры АТФ

Аденозинтрифосфат ( АТФ ) — это нуклеозидтрифосфат [2] , который обеспечивает энергию для управления и поддержки многих процессов в живых клетках , таких как сокращение мышц , распространение нервных импульсов и химический синтез . Найденный во всех известных формах жизни , он часто упоминается как «молекулярная единица валюты » для внутриклеточного переноса энергии . [3]

При потреблении в процессе метаболизма АТФ преобразуется либо в аденозиндифосфат (АДФ), либо в аденозинмонофосфат (АМФ). Другие процессы регенерируют АТФ. Он также является предшественником ДНК и РНК и используется в качестве кофермента . Средний взрослый человек ежедневно перерабатывает около 50 килограммов (около 100 молей ). [4]

С точки зрения биохимии АТФ классифицируется как нуклеозидтрифосфат , что указывает на то, что он состоит из трех компонентов: азотистого основания ( аденина ), сахара рибозы и трифосфата .

Структура

АТФ состоит из аденина , присоединенного атомом азота № 9 к 1' атому углерода сахара ( рибозы ), который в свою очередь присоединен к 5' атому углерода сахара к трифосфатной группе. Во многих реакциях, связанных с метаболизмом, адениновая и сахарная группы остаются неизменными, но трифосфат преобразуется в ди- и монофосфат, давая соответственно производные АДФ и АМФ . Три фосфорильные группы обозначены как альфа (α), бета (β) и, для терминального фосфата, гамма (γ). [5]

В нейтральном растворе ионизированный АТФ существует в основном в форме АТФ 4− с небольшой долей АТФ 3− . [6]

Связывание катионов металлов

Полианионный и имеющий потенциально хелатирующую полифосфатную группу, АТФ связывает катионы металлов с высоким сродством. Константа связывания для Mg2+( 9 554 ). [7] Связывание двухвалентного катиона , почти всегда магния , сильно влияет на взаимодействие АТФ с различными белками. Из-за силы взаимодействия АТФ-Mg 2+ , АТФ существует в клетке в основном в виде комплекса с Mg2+
связаны с фосфатными кислородными центрами. [6] [8]

Второй ион магния имеет решающее значение для связывания АТФ в домене киназы. [9] Присутствие Mg 2+ регулирует активность киназы. [10] С точки зрения мира РНК интересно, что АТФ может переносить ион Mg, который катализирует полимеризацию РНК. [ необходима цитата ]

Химические свойства

Соли АТФ можно выделить в виде бесцветных твердых веществ. [11]

Циклы синтеза и распада АТФ; 2 и 1 представляют собой вход и выход энергии соответственно.

АТФ стабилен в водных растворах между pH  6,8 и 7,4 (в отсутствие катализаторов). При более экстремальных уровнях pH он быстро гидролизуется до АДФ и фосфата. Живые клетки поддерживают соотношение АТФ к АДФ в точке, на десять порядков от равновесия, с концентрацией АТФ в пять раз выше, чем концентрация АДФ. [12] [13] В контексте биохимических реакций связи POP часто называют высокоэнергетическими связями . [14]

Реактивные аспекты

Гидролиз АТФ в АДФ и неорганический фосфат

АТФ 4- (вод) + H 2 O (ж) = АДФ 3- (вод) + HPO 2- (вод) + Н + (вод)

выделяет 20,5 килоджоулей на моль (4,9 ккал/моль) энтальпии . Это может отличаться в физиологических условиях, если реагент и продукты не находятся точно в этих состояниях ионизации. [15] Значения свободной энергии, высвобождаемой при расщеплении либо фосфатной (P i ), либо пирофосфатной (PP i ) единицы из АТФ при стандартных концентрациях состояния 1 моль/л при pH 7, составляют: [16]

АТФ + Н
2O → АДФ + P i   Δ G °' = -30,5 кДж/моль (-7,3 ккал/моль)
АТФ + Н
2O → AMP + PP i   Δ G °' = -45,6 кДж/моль (-10,9 ккал/моль)

Эти сокращенные уравнения при pH около 7 можно записать более явно (R = аденозил ):

[РО-П(О) 2 -ОП(О) 2 -О-РО 3 ] 4− + Н
2О → [РО-П(О) 2 -О-РО 3 ] 3− + [HPO 4 ] 2− + H +
[РО-П(О) 2 -ОП(О) 2 -О-РО 3 ] 4− + Н
2О → [RO-PO 3 ] 2− + [HO 3 P-O-PO 3 ] 3− + H +

В цитоплазматических условиях, где соотношение АДФ/АТФ составляет 10 порядков от равновесного, ΔG составляет около −57 кДж/моль. [12]

Наряду с pH, изменение свободной энергии гидролиза АТФ также связано с концентрацией Mg 2+ , от ΔG°' = −35,7 кДж/моль при концентрации Mg 2+ , равной нулю, до ΔG°' = −31 кДж/моль при [Mg 2+ ] = 5 мМ. Более высокие концентрации Mg 2+ уменьшают свободную энергию, высвобождаемую в реакции из-за связывания ионов Mg 2+ с отрицательно заряженными атомами кислорода АТФ при pH 7. [17]

На этом изображении показано вращение на 360 градусов одного газофазного хелата магния -АТФ с зарядом −2. Анион был оптимизирован на теоретическом уровне UB3LYP/6-311++G(d,p), а атомная связность была изменена оптимизатором-человеком для отражения вероятной электронной структуры.

Продукция AMP и ADP

Производство, аэробные условия

Типичная внутриклеточная концентрация АТФ может составлять 1–10 мкмоль на грамм ткани у различных эукариот. [18] Дефосфорилирование АТФ и рефосфорилирование АДФ и АМФ происходят неоднократно в ходе аэробного метаболизма. [19]

АТФ может быть произведен рядом различных клеточных процессов; три основных пути у эукариот : (1) гликолиз , (2) цикл лимонной кислоты / окислительное фосфорилирование и (3) бета-окисление . Общий процесс окисления глюкозы до углекислого газа , комбинация путей 1 и 2, известная как клеточное дыхание , производит около 30 эквивалентов АТФ из каждой молекулы глюкозы. [20]

Производство АТФ нефотосинтетическими аэробными эукариотами происходит в основном в митохондриях , которые составляют около 25% объема типичной клетки. [21]

Гликолиз

В гликолизе глюкоза и глицерин метаболизируются в пируват . Гликолиз генерирует два эквивалента АТФ через субстратное фосфорилирование, катализируемое двумя ферментами, фосфоглицераткиназой (PGK) и пируваткиназой . Также производятся два эквивалента никотинамидадениндинуклеотида (НАДН), которые могут окисляться через цепь переноса электронов и приводить к образованию дополнительного АТФ с помощью АТФ-синтазы . Пируват, образующийся как конечный продукт гликолиза, является субстратом для цикла Кребса . [22]

Гликолиз рассматривается как состоящий из двух фаз с пятью шагами каждая. В фазе 1, «подготовительной фазе», глюкоза преобразуется в 2 d-глицеральдегид-3-фосфат (g3p). Один АТФ инвестируется в Шаг 1, а другой АТФ инвестируется в Шаг 3. Шаги 1 и 3 гликолиза называются «шагами подготовки». В фазе 2 два эквивалента g3p преобразуются в два пирувата. На Шаге 7 производятся два АТФ. Кроме того, на Шаге 10 производятся еще два эквивалента АТФ. На Шагах 7 и 10 АТФ генерируется из АДФ. В цикле гликолиза образуется сеть из двух АТФ. Путь гликолиза позже связан с циклом лимонной кислоты, который производит дополнительные эквиваленты АТФ. [ необходима цитата ]

Регулирование

В гликолизе гексокиназа напрямую ингибируется своим продуктом, глюкозо-6-фосфатом, а пируваткиназа ингибируется самим АТФ. Основной контрольной точкой для гликолитического пути является фосфофруктокиназа (ФФК), которая аллостерически ингибируется высокими концентрациями АТФ и активируется высокими концентрациями АМФ. Ингибирование ФФК АТФ необычно, поскольку АТФ также является субстратом в реакции, катализируемой PFK; активная форма фермента представляет собой тетрамер, который существует в двух конформациях, только одна из которых связывает второй субстрат фруктозо-6-фосфат (F6P). Белок имеет два сайта связывания для АТФ — активный сайт доступен в любой конформации белка, но связывание АТФ с сайтом ингибитора стабилизирует конформацию, которая плохо связывает F6P. [22] Ряд других малых молекул могут компенсировать вызванный АТФ сдвиг равновесной конформации и реактивировать PFK, включая циклический AMP , ионы аммония , неорганический фосфат и фруктозо-1,6- и -2,6-бифосфат. [22]

Цикл лимонной кислоты

В митохондрии пируват окисляется комплексом пируватдегидрогеназы до ацетильной группы, которая полностью окисляется до углекислого газа циклом лимонной кислоты (также известным как цикл Кребса ). Каждый «оборот» цикла лимонной кислоты производит две молекулы углекислого газа, один эквивалент АТФ гуанозинтрифосфата (ГТФ) через фосфорилирование на уровне субстрата, катализируемое сукцинил-КоА-синтетазой , поскольку сукцинил-КоА превращается в сукцинат, три эквивалента НАДН и один эквивалент ФАДН 2 . НАДН и ФАДН 2 рециркулируются (в НАД + и ФАД , соответственно) путем окислительного фосфорилирования , генерируя дополнительный АТФ. Окисление НАДН приводит к синтезу 2–3 эквивалентов АТФ, а окисление одного ФАДН 2 дает от 1 до 2 эквивалентов АТФ. [20] Большая часть клеточного АТФ генерируется этим процессом. Хотя сам цикл лимонной кислоты не включает молекулярный кислород , это обязательно аэробный процесс, поскольку O 2 используется для рециркуляции NADH и FADH 2 . При отсутствии кислорода цикл лимонной кислоты прекращается. [21]

Генерация АТФ митохондрией из цитозольного NADH зависит от малат-аспартатного челнока (и в меньшей степени от глицерин-фосфатного челнока ), поскольку внутренняя митохондриальная мембрана непроницаема для NADH и NAD + . Вместо переноса сгенерированного NADH фермент малатдегидрогеназа преобразует оксалоацетат в малат , который перемещается в митохондриальный матрикс. Другая реакция, катализируемая малатдегидрогеназой, происходит в противоположном направлении, производя оксалоацетат и NADH из недавно перенесенного малата и внутреннего запаса митохондрии NAD + . Трансаминаза преобразует оксалоацетат в аспартат для транспортировки обратно через мембрану в межмембранное пространство. [21]

При окислительном фосфорилировании прохождение электронов от NADH и FADH 2 через цепь переноса электронов высвобождает энергию для перекачивания протонов из митохондриального матрикса в межмембранное пространство. Это перекачивание генерирует движущую силу протонов , которая является чистым эффектом градиента pH и градиента электрического потенциала через внутреннюю митохондриальную мембрану. Поток протонов по этому градиенту потенциала, то есть из межмембранного пространства в матрикс, дает АТФ синтазы АТФ. [23] За один оборот производится три АТФ.

Хотя потребление кислорода, по-видимому, имеет основополагающее значение для поддержания движущей силы протонов, в случае нехватки кислорода ( гипоксии ) внутриклеточный ацидоз (опосредованный повышением скорости гликолиза и гидролиза АТФ ) способствует повышению мембранного потенциала митохондрий и напрямую стимулирует синтез АТФ. [24]

Большая часть АТФ, синтезируемого в митохондриях, будет использоваться для клеточных процессов в цитозоле; таким образом, он должен быть экспортирован из своего места синтеза в митохондриальном матриксе. Движению АТФ наружу благоприятствует электрохимический потенциал мембраны, поскольку цитозоль имеет относительно положительный заряд по сравнению с относительно отрицательным матриксом. Для каждого транспортируемого АТФ требуется 1 H + . Производство одного АТФ стоит около 3 H + . Следовательно, производство и экспорт одного АТФ требует 4H +. Внутренняя мембрана содержит антипортер , транслоказу АДФ/АТФ, которая является интегральным мембранным белком, используемым для обмена вновь синтезированного АТФ в матриксе на АДФ в межмембранном пространстве. [25]

Регулирование

Цикл лимонной кислоты регулируется в основном доступностью ключевых субстратов, в частности соотношением НАД + к НАДН и концентрациями кальция , неорганического фосфата, АТФ, АДФ и АМФ. Цитрат  — ион, давший название циклу — является ингибитором обратной связи цитратсинтазы , а также ингибирует ФФК, обеспечивая прямую связь между регуляцией цикла лимонной кислоты и гликолизом. [22]

Бета-окисление

В присутствии воздуха и различных кофакторов и ферментов жирные кислоты преобразуются в ацетил-КоА . Этот путь называется бета-окислением . Каждый цикл бета-окисления укорачивает цепь жирной кислоты на два атома углерода и производит по одному эквиваленту ацетил-КоА, НАДН и ФАДН 2. Ацетил-КоА метаболизируется циклом лимонной кислоты для генерации АТФ, в то время как НАДН и ФАДН 2 используются окислительным фосфорилированием для генерации АТФ. Десятки эквивалентов АТФ генерируются бета-окислением одной длинной ацильной цепи. [26]

Регулирование

При окислительном фосфорилировании ключевой контрольной точкой является реакция, катализируемая цитохром с оксидазой , которая регулируется доступностью ее субстрата – восстановленной формы цитохрома с . Количество доступного восстановленного цитохрома с напрямую связано с количеством других субстратов:

что напрямую подразумевает это уравнение:

Таким образом, высокое отношение [НАДН] к [НАД + ] или высокое отношение [АДФ] [P i ] к [АТФ] подразумевает большое количество восстановленного цитохрома с и высокий уровень активности цитохром с оксидазы. [22] Дополнительный уровень регуляции вводится скоростями транспорта АТФ и НАДН между митохондриальным матриксом и цитоплазмой. [25]

Кетоз

Кетоновые тела могут использоваться в качестве топлива, давая 22 молекулы АТФ и 2 молекулы ГТФ на молекулу ацетоацетата при окислении в митохондриях. Кетоновые тела транспортируются из печени в другие ткани, где ацетоацетат и бета -гидроксибутират могут быть повторно преобразованы в ацетил-КоА для получения восстановительных эквивалентов (НАДН и ФАДН 2 ) через цикл лимонной кислоты. Кетоновые тела не могут использоваться печенью в качестве топлива, поскольку в печени отсутствует фермент β-кетоацил-КоА-трансфераза, также называемая тиолазой . Ацетоацетат в низких концентрациях поглощается печенью и подвергается детоксикации через метилглиоксальный путь, который заканчивается лактатом. Ацетоацетат в высоких концентрациях поглощается клетками, отличными от тех, что находятся в печени, и поступает на другой путь через 1,2-пропандиол . Хотя этот путь следует другой серии шагов, требующих АТФ, 1,2-пропандиол может быть превращен в пируват. [27]

Производство, анаэробные условия

Ферментация — это метаболизм органических соединений в отсутствие воздуха. Он включает в себя фосфорилирование на уровне субстрата в отсутствие дыхательной цепи переноса электронов . Уравнение реакции глюкозы с образованием молочной кислоты :

С
6ЧАС
12О
6+ 2 АДФ + 2 Пи → 2  СН
3CH(OH)COOH + 2 АТФ + 2  Н
2О

Анаэробное дыхание — это дыхание при отсутствии O2. Прокариоты могут использовать различные акцепторы электронов. К ним относятся нитрат , сульфат и углекислый газ.

Пополнение запасов АТФ нуклеозиддифосфаткиназами

АТФ также может синтезироваться посредством нескольких так называемых реакций «пополнения», катализируемых семействами ферментов нуклеозиддифосфаткиназ (NDK), которые используют другие нуклеозидтрифосфаты в качестве донора высокоэнергетического фосфата, а также семейством АТФ:гуанидофосфотрансфераз . [ необходима цитата ]

Производство АТФ во время фотосинтеза

В растениях АТФ синтезируется в тилакоидной мембране хлоропласта . Этот процесс называется фотофосфорилированием . «Машина» похожа на ту, что в митохондриях, за исключением того, что световая энергия используется для перекачивания протонов через мембрану для создания протондвижущей силы. Затем происходит АТФ-синтаза точно так же, как при окислительном фосфорилировании. [ 28] Часть АТФ, произведенного в хлоропластах, потребляется в цикле Кальвина , который производит триозные сахара.

Переработка АТФ

Общее количество АТФ в организме человека составляет около 0,1  моль/л . [29] Большая часть АТФ перерабатывается из АДФ посредством вышеупомянутых процессов. Таким образом, в любой момент времени общее количество АТФ + АДФ остается довольно постоянным.

Энергия, используемая клетками человека у взрослого человека, требует гидролиза от 100 до 150 моль/л АТФ ежедневно, что означает, что человек обычно использует количество АТФ, равное весу его тела, в течение дня. [30] Каждый эквивалент АТФ перерабатывается 1000–1500 раз в течение одного дня ( 150 / 0,1 = 1500 ), [29] примерно со скоростью 9×10 20 молекул/с. [29]

Пример складки Россмана, структурного домена фермента декарбоксилазы из бактерии Staphylococcus epidermidis ( PDB : 1G5Q ​) со связанным кофактором флавинмононуклеотида

Биохимические функции

Внутриклеточная сигнализация

АТФ участвует в передаче сигнала , выступая в качестве субстрата для киназ, ферментов, которые переносят фосфатные группы. Киназы являются наиболее распространенными АТФ-связывающими белками. Они имеют небольшое количество общих складок. [31] Фосфорилирование белка киназой может активировать каскад, такой как каскад митоген-активируемой протеинкиназы . [32]

АТФ также является субстратом аденилатциклазы , чаще всего в путях передачи сигнала рецептора, связанного с G-белком , и трансформируется во вторичный мессенджер , циклический АМФ, который участвует в запуске кальциевых сигналов путем высвобождения кальция из внутриклеточных запасов. [33] Эта форма передачи сигнала особенно важна для функции мозга, хотя она участвует в регуляции множества других клеточных процессов. [34]

Синтез ДНК и РНК

АТФ — один из четырех мономеров, необходимых для синтеза РНК . Этот процесс осуществляется РНК-полимеразами . [35] Похожий процесс происходит при образовании ДНК, за исключением того, что АТФ сначала преобразуется в дезоксирибонуклеотид dATP. Как и многие реакции конденсации в природе, репликация ДНК и транскрипция ДНК также потребляют АТФ.

Активация аминокислот в синтезе белка

Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы потребляют АТФ при присоединении тРНК к аминокислотам, образуя комплексы аминоацил-тРНК. Аминоацилтрансфераза связывает АМФ-аминокислоту с тРНК. Реакция связывания протекает в два этапа:

  1. аа + АТФ ⟶ аа-АМФ + ПП i
  2. аа-АМФ + тРНК ⟶ аа-тРНК + АМФ

Аминокислота связана с предпоследним нуклеотидом на 3′-конце тРНК (A в последовательности CCA) посредством сложноэфирной связи (переверните на иллюстрации).

Транспортер кассеты связывания АТФ

Транспортировка химических веществ из клетки против градиента часто связана с гидролизом АТФ. Транспортировка осуществляется посредством транспортеров связывающих кассет АТФ . Геном человека кодирует 48 транспортеров ABC, которые используются для экспорта лекарств, липидов и других соединений. [36]

Внеклеточная сигнализация и нейротрансмиссия

Клетки секретируют АТФ для связи с другими клетками в процессе, называемом пуринергической сигнализацией . АТФ служит нейротрансмиттером во многих частях нервной системы, модулирует биение ресничек, влияет на снабжение сосудов кислородом и т. д. АТФ либо секретируется непосредственно через клеточную мембрану через канальные белки [37] [38] , либо закачивается в везикулы [39] , которые затем сливаются с мембраной. Клетки обнаруживают АТФ с помощью пуринергических рецепторных белков P2X и P2Y . [40] Было показано, что АТФ является критически важной сигнальной молекулой для взаимодействия микроглии с нейронами во взрослом мозге, [41] , а также во время развития мозга. [42] Кроме того, вызванная повреждением тканей сигнализация АТФ является основным фактором быстрых изменений фенотипа микроглии. [43]

Сокращение мышц

АТФ питает мышечные сокращения . [44] Мышечные сокращения регулируются сигнальными путями, хотя различные типы мышц регулируются специфическими путями и стимулами в зависимости от их конкретной функции. Однако во всех типах мышц сокращение осуществляется белками актином и миозином . [45]

АТФ изначально связан с миозином. Когда АТФаза гидролизует связанный АТФ в АДФ и неорганический фосфат , миозин располагается таким образом, что может связываться с актином. Миозин, связанный АДФ и P i, образует поперечные мостики с актином, а последующее высвобождение АДФ и P i высвобождает энергию в качестве рабочего хода. Рабочий ход заставляет актиновую нить скользить мимо миозиновой нити, укорачивая мышцу и вызывая сокращение. Затем другая молекула АТФ может связываться с миозином, высвобождая его из актина и позволяя этому процессу повторяться. [45] [46]

Растворимость белка

Недавно было высказано предположение, что АТФ действует как биологический гидротроп [47] и, как было показано, влияет на растворимость во всем протеоме. [48]

Абиогенного происхождения

Ацетилфосфат (AcP), предшественник АТФ, может быть легко синтезирован с умеренными выходами из тиоацетата при pH 7 и 20 °C и pH 8 и 50 °C, хотя ацетилфосфат менее стабилен при более высоких температурах и щелочных условиях, чем в более прохладных и кислых или нейтральных условиях. Он не способен способствовать полимеризации рибонуклеотидов и аминокислот и способен только фосфорилировать органические соединения. Было показано, что он может способствовать агрегации и стабилизации АМФ в присутствии Na + , агрегация нуклеотидов может способствовать полимеризации выше 75 °C в отсутствие Na + . Возможно, что полимеризация, стимулируемая AcP, может происходить на минеральных поверхностях. [49] Было показано, что АДФ может фосфорилироваться до АТФ только с помощью AcP, а другие нуклеозидтрифосфаты не фосфорилируются AcP. Это может объяснить, почему все формы жизни используют АТФ для управления биохимическими реакциями. [50]

Аналоги АТФ

Биохимические лаборатории часто используют исследования in vitro для изучения молекулярных процессов, зависящих от АТФ. Аналоги АТФ также используются в рентгеновской кристаллографии для определения структуры белка в комплексе с АТФ, часто вместе с другими субстратами. [ необходима цитата ]

Ингибиторы ферментов АТФ-зависимых ферментов, таких как киназы, необходимы для изучения участков связывания и переходных состояний, участвующих в АТФ-зависимых реакциях. [ необходима ссылка ]

Большинство полезных аналогов АТФ не могут быть гидролизованы, как АТФ; вместо этого они захватывают фермент в структуру, тесно связанную с АТФ-связанным состоянием. Аденозин 5′-(γ-тиотрифосфат) является чрезвычайно распространенным аналогом АТФ, в котором один из гамма-фосфатных кислородов заменен атомом серы ; этот анион гидролизуется значительно медленнее, чем сам АТФ, и функционирует как ингибитор АТФ-зависимых процессов. В кристаллографических исследованиях переходные состояния гидролиза моделируются связанным ионом ванадата .

Осторожность необходима при интерпретации результатов экспериментов с использованием аналогов АТФ, поскольку некоторые ферменты могут гидролизовать их с заметной скоростью при высокой концентрации. [51]

Медицинское применение

АТФ вводят внутривенно при некоторых заболеваниях сердца. [52]

История

АТФ был открыт в 1929 году Карлом Ломанном  [de] [53] и Йендрасиком [54] и, независимо, Сайрусом Фиске и Йеллапрагадой Субба Рао из Гарвардской медицинской школы [55] , обе команды соревновались друг с другом, чтобы найти метод определения фосфора.

В 1941 году Фриц Альберт Липманн предположил, что он является посредником между реакциями, дающими энергию, и реакциями, потребляющими энергию в клетках. [56]

Впервые он был синтезирован в лаборатории Александром Тоддом в 1948 году [57] , и в 1957 году он был удостоен Нобелевской премии по химии отчасти за эту работу.

Нобелевская премия по химии 1978 года была присуждена Питеру Деннису Митчеллу за открытие хемиосмотического механизма синтеза АТФ.

Нобелевская премия по химии 1997 года была разделена: одна половина была присуждена совместно Полу Д. Бойеру и Джону Э. Уокеру «за выяснение ферментативного механизма, лежащего в основе синтеза аденозинтрифосфата (АТФ)», а другая половина — Йенсу К. Скоу «за первое открытие фермента, переносящего ионы, Na + , K + -АТФазы». [58]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ ab "Информация о продукте динатриевой соли аденозина 5'-трифосфата" (PDF) . Sigma. Архивировано (PDF) из оригинала 2019-03-23 ​​. Получено 2019-03-22 .
  2. ^ Данн, Джейкоб; Грайдер, Майкл Х. (2023). "Физиология, аденозинтрифосфат". StatPearls . StatPearls Publishing. PMID  31985968 . Получено 13 ноября 2023 г. .
  3. ^ Ноулз, Дж. Р. (1980). «Реакции переноса фосфорила, катализируемые ферментами». Annu. Rev. Biochem . 49 : 877–919. doi : 10.1146/annurev.bi.49.070180.004305. PMID  6250450.
  4. ^ "Среднестатистический человек с ежедневным рационом в 8000 кДж и 30% эффективностью превращения пищевых продуктов в химическую энергию будет синтезировать (и гидролизовать) около 50 кг АТФ в течение 1 дня". Wilkens, Stephan (2008). "ATP Synthesis, Chemistry of". Wiley Encyclopedia of Chemical Biology . doi :10.1002/9780470048672.wecb648. ISBN 9780471754770.
  5. ^ Данн, Джейкоб; Грайдер, Майкл Х. (2023), «Физиология, аденозинтрифосфат», StatPearls , Treasure Island (FL): StatPearls Publishing, PMID  31985968 , получено 28 сентября 2023 г.
  6. ^ ab Storer, A.; Cornish-Bowden, A. (1976). «Концентрация MgATP2− и других ионов в растворе. Расчет истинных концентраций видов, присутствующих в смесях ассоциированных ионов». Biochem. J . 159 (1): 1–5. doi :10.1042/bj1590001. PMC 1164030 . PMID  11772. 
  7. ^ Уилсон, Дж.; Чин, А. (1991). «Хелатирование двухвалентных катионов АТФ, изученное методом титрационной калориметрии». Anal. Biochem . 193 (1): 16–19. doi :10.1016/0003-2697(91)90036-S. PMID  1645933.
  8. ^ Гарфинкель, Л.; Альтшульд, Р.; Гарфинкель, Д. (1986). «Магний в сердечном энергетическом метаболизме». J. Mol. Cell. Cardiol . 18 (10): 1003–1013. doi :10.1016/S0022-2828(86)80289-9. PMID  3537318.
  9. ^ Saylor, P.; Wang, C.; Hirai, T.; Adams, J. (1998). «Второй ион магния имеет решающее значение для связывания АТФ в домене киназы онкопротеина v-Fps». Биохимия . 37 (36): 12624–12630. doi :10.1021/bi9812672. PMID  9730835.
  10. ^ Лин, X.; Айрапетов, М; Сан, Г. (2005). «Характеристика взаимодействий между активным центром протеинтирозинкиназы и двухвалентным металлическим активатором». BMC Biochem . 6 : 25. doi : 10.1186/1471-2091-6-25 . PMC 1316873. PMID  16305747 . 
  11. ^ Будавари, Сьюзан, ред. (2001), Индекс Merck: Энциклопедия химикатов, лекарств и биологических препаратов (13-е изд.), Merck, ISBN 0911910131
  12. ^ ab Фергюсон, С. Дж.; Николлс, Дэвид; Фергюсон, Стюарт (2002). Биоэнергетика 3 (3-е изд.). Сан-Диего, Калифорния: Academic. ISBN 978-0-12-518121-1.
  13. ^ Берг, JM; Тимочко, Дж. Л.; Страйер, Л. (2003). Биохимия . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: WH Freeman. п. 376. ИСБН 978-0-7167-4684-3.
  14. ^ Chance, B.; Lees, H.; Postgate, J. G. (1972). «Значение терминов «обратный поток электронов» и «высокоэнергетический электрон» в биохимии». Nature . 238 (5363): 330–331. Bibcode :1972Natur.238..330C. doi :10.1038/238330a0. PMID  4561837. S2CID  4298762.
  15. ^ Гаевски, Э.; Стеклер, Д.; Голдберг, Р. (1986). «Термодинамика гидролиза аденозин-5′-трифосфата в аденозин-5′-дифосфат». J. Biol. Chem . 261 (27): 12733–12737. doi : 10.1016/S0021-9258(18)67153-4 . PMID  3528161.
  16. ^ Берг, Джереми М.; Тимочко, Джон Л.; Страйер, Люберт (2007). Биохимия (6-е изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: WH Freeman. п. 413. ИСБН 978-0-7167-8724-2.
  17. ^ Гарретт, Реджинальд Х.; Гришэм, Чарльз М. (2016). Биохимия (6-е изд.). Cengage Learning. стр. 68. ISBN 978-1305577206.
  18. ^ Бейс, И.; Ньюсхолм, Э. А. (1 октября 1975 г.). «Содержание адениновых нуклеотидов, фосфагенов и некоторых гликолитических интермедиатов в покоящихся мышцах позвоночных и беспозвоночных». Biochem. J . 152 (1): 23–32. doi :10.1042/bj1520023. PMC 1172435 . PMID  1212224. 
  19. ^ "Аденозинтрифосфат". Britannica. 11 ноября 2023 г. Получено 1 декабря 2023 г.
  20. ^ ab Rich, P. R. (2003). «Молекулярный механизм дыхательной цепи Кейлина». Biochem. Soc. Trans . 31 (6): 1095–1105. doi :10.1042/BST0311095. PMID  14641005.
  21. ^ abc Lodish, H.; Berk, A.; Matsudaira, P.; Kaiser, C. A.; Krieger, M.; Scott, M. P.; Zipursky, S. L.; Darnell, J. (2004). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4366-8.
  22. ^ abcde Voet, Д.; Воэт, JG (2004). Биохимия . Том. 1 (3-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. ISBN 978-0-471-19350-0.
  23. ^ Абрахамс, Дж.; Лесли, А.; Люттер, Р.; Уокер, Дж. (1994). «Структура F1-АТФазы из митохондрий сердца быка с разрешением 2,8 Å». Nature . 370 (6491): 621–628. Bibcode :1994Natur.370..621A. doi :10.1038/370621a0. PMID  8065448. S2CID  4275221.
  24. ^ Дево, JBL; Хеджес, CP; Хики, AJR (январь 2019 г.). «Ацидоз поддерживает функцию митохондрий мозга у устойчивых к гипоксии трехплавничных рыб: стратегия выживания при остром гипоксическом воздействии?». Front Physiol . 9, 1914: 1941. doi : 10.3389/fphys.2018.01941 . PMC 6346031. PMID  30713504 . 
  25. ^ ab Dahout-Gonzalez, C.; Nury, H.; Trézéguet, V.; Lauquin, G.; Pebay-Peyroula, E.; Brandolin, G. (2006). «Молекулярные, функциональные и патологические аспекты митохондриального переносчика АДФ/АТФ». Physiology . 21 (4): 242–249. doi :10.1152/physiol.00005.2006. PMID  16868313.
  26. ^ Роннетт, Г.; Ким, Э.; Ландри, Л.; Ту, Й. (2005). «Метаболизм жирных кислот как цель лечения ожирения». Physiol. Behav . 85 (1): 25–35. doi :10.1016/j.physbeh.2005.04.014. PMID  15878185. S2CID  24865576.
  27. ^ "Интегрированная система информации о рисках" (PDF) . 2013-03-15. Архивировано (PDF) из оригинала 2015-09-24 . Получено 2019-02-01 .
  28. ^ Аллен, Дж. (2002). «Фотосинтез АТФ-электронов, протонных насосов, роторов и равновесия». Cell . 110 (3): 273–276. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00870-X . PMID  12176312. S2CID  1754660.
  29. ^ abc Фурман, Брэдли П.; Циммерман, Джерри Дж. (2011). Детская интенсивная терапия. Elsevier. стр. 1061. ISBN 978-0-323-07307-3. Получено 16 мая 2020 г. .
  30. ^ Фурман, Брэдли П.; Циммерман, Джерри Дж. (2011). Детская интенсивная терапия. Elsevier. С. 1058–1072. ISBN 978-0-323-07307-3. Получено 16 мая 2020 г. .
  31. ^ Шеефф, Э.; Борн, П. (2005). "Структурная эволюция суперсемейства протеинкиназ". PLOS Comput. Biol . 1 (5): e49. Bibcode :2005PLSCB...1...49S. doi : 10.1371/journal.pcbi.0010049 . PMC 1261164 . PMID  16244704. 
  32. ^ Мишра, Н.; Тутеджа, Р.; Тутеджа, Н. (2006). «Передача сигналов через сети МАР-киназы в растениях». Arch. Biochem. Biophys . 452 (1): 55–68. doi :10.1016/j.abb.2006.05.001. PMID  16806044.
  33. ^ Каменецкий, М.; Миддельхауфе, С.; Банк, Э.; Левин, Л.; Бак, Дж.; Стигборн, К. (2006). «Молекулярные детали генерации цАМФ в клетках млекопитающих: история двух систем». J. Mol. Biol . 362 (4): 623–639. doi :10.1016/j.jmb.2006.07.045. PMC 3662476. PMID  16934836 . 
  34. ^ Ханун, Дж.; Дефер, Н. (2001). «Регулирование и роль изоформ аденилатциклазы». Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol . 41 (1): 145–174. doi :10.1146/annurev.pharmtox.41.1.145. PMID  11264454.
  35. ^ Джойс, К. М.; Стейтц, Т. А. (1995). «Структуры и функции полимеразы: вариации на тему?». J. Bacteriol . 177 (22): 6321–6329. doi :10.1128/jb.177.22.6321-6329.1995. PMC 177480. PMID  7592405 . 
  36. ^ Borst, P.; Elferink, R. Oude (2002). "ABC-транспортеры млекопитающих в здоровье и патологии" (PDF) . Annual Review of Biochemistry . 71 : 537–592. doi :10.1146/annurev.biochem.71.102301.093055. PMID  12045106. S2CID  34707074. Архивировано (PDF) из оригинала 21.04.2018 . Получено 20.04.2018 .
  37. ^ Романов, Роман А.; Лэшер, Роберт С.; Высоко, Бриджит; Сэвидж, Логан Э.; Лоусон, Адам; Рогачевская Ольга Александровна; Чжао, Гаитян; Рогачевский Вадим Владимирович; Быстрова Марина Ф.; Чурбанов Глеб Д.; Адамейко Игорь; Харкани, Тибор; Ян, Жуйбяо; Кидд, Грэм Дж.; Марамбо, Филипп; Киннамон, Джон К.; Колесников Станислав С.; Фингер, Томас Э. (2018). «Химические синапсы без синаптических везикул: пуринергическая нейротрансмиссия через канал CALHM1-митохондриальный сигнальный комплекс». Научная сигнализация . 11 (529): eaao1815. doi : 10.1126/scisignal.aao1815. ISSN  1945-0877. PMC 5966022. PMID  29739879 . 
  38. ^ Даль, Герхард (2015). «Выделение АТФ через каналы паннексона». Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences . 370 (1672): 20140191. doi :10.1098/rstb.2014.0191. ISSN  0962-8436. PMC 4455760 . PMID  26009770. 
  39. ^ Ларссон, Макс; Савада, Кейсуке; Морланд, Сесили; Хиаса, Мики; Ормель, Лассе; Морияма, Ёсинори; Гундерсен, Видар (2012). «Функциональная и анатомическая идентификация везикулярного транспортера, опосредующего высвобождение нейронального АТФ». Кора головного мозга . 22 (5): 1203–1214. doi : 10.1093/cercor/bhr203 . ISSN  1460-2199. PMID  21810784.
  40. ^ Пухалович, Камила; Тарновский, Мацей; Барановская-Босяцкая, Ирена; Хлубек, Дариуш; Дзедейко, Виолетта (18 декабря 2014 г.). «Рецепторы P2X и P2Y — роль в патофизиологии нервной системы». Международный журнал молекулярных наук . 15 (12): 23672–23704. дои : 10.3390/ijms151223672 . ISSN  1422-0067. ПМЦ 4284787 . ПМИД  25530618. 
  41. ^ Csaba, Cserep; Balazs, Pósfai (2020). «Микроглия контролирует и защищает нейронную функцию через специализированные соматические пуринергические соединения». Science . doi :10.1126/science.aax6752. PMID  31831638.
  42. ^ Csaba, Cserep; Anett, Schwarcz D (2022). «Микроглиальный контроль развития нейронов через соматические пуринергические соединения». Cell Reports . doi :10.1016/j.celrep.2022.111369. PMID  36130488.
  43. ^ Питер, Берки; Чаба, Череп; Жужанна, Кёрньеи (2024). «Микроглия способствует нейронной синхронности, несмотря на эндогенную фенотипическую трансформацию, связанную с АТФ, в острых срезах мозга мышей». Nature Communications . doi :10.1038/s41467-024-49773-1. PMC 11208608 . PMID  38926390.  
  44. ^ Hultman, E.; Greenhaff, PL (1991). «Энергетический метаболизм скелетных мышц и утомляемость во время интенсивных упражнений у человека». Science Progress . 75 (298 Pt 3-4): 361–370. ISSN  0036-8504. PMID  1842855.
  45. ^ ab Kuo, Ivana Y.; Ehrlich, Barbara E. (февраль 2015 г.). «Сигнализация при сокращении мышц». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 7 (2): a006023. doi :10.1101/cshperspect.a006023. ISSN  1943-0264. PMC 4315934. PMID  25646377 . 
  46. ^ "38.17: Сокращение мышц и локомоция - АТФ и сокращение мышц". Biology LibreTexts . 2018-07-16 . Получено 2024-05-01 .
  47. ^ Хайман, Энтони А.; Кришнан, Ямуна; Альберти, Саймон; Ван, Цзе; Саха, Шамбадитья; Малиновска, Лилиана; Патель, Авинаш (19.05.2017). «АТФ как биологический гидротроп». Science . 356 (6339): 753–756. Bibcode :2017Sci...356..753P. doi :10.1126/science.aaf6846. ISSN  0036-8075. PMID  28522535. S2CID  24622983.
  48. ^ Савицкий, Михаил М.; Банчефф, Маркус; Хубер, Вольфганг; Доминик Хельм; Гюнтнер, Ина; Вернер, Тило; Курзава, Нильс; Шридхаран, Синдхуджа (2019-03-11). "Профилирование растворимости и термической стабильности в масштабах всего протеома выявляет различные регуляторные роли АТФ". Nature Communications . 10 (1): 1155. Bibcode :2019NatCo..10.1155S. doi :10.1038/s41467-019-09107-y. ISSN  2041-1723. PMC 6411743 . PMID  30858367. 
  49. ^ Уичер, Александра; Кампруби, Элой; Пинна, Сильвана; Херши, Барри; Лейн, Ник (2018-06-01). «Ацетилфосфат как изначальная энергетическая валюта у истоков жизни». Происхождение жизни и эволюция биосфер . 48 (2): 159–179. Bibcode : 2018OLEB...48..159W. doi : 10.1007/s11084-018-9555-8. ISSN  1573-0875. PMC 6061221. PMID 29502283  . 
  50. ^ «Древняя химия может объяснить, почему живые существа используют АТФ в качестве универсальной энергетической валюты: ранний шаг в метаболической эволюции подготовил почву для появления АТФ как универсального носителя энергии». ScienceDaily . Получено 27.08.2023 .
  51. ^ Ресетар, А. М.; Чалович, Дж. М. (1995). «Аденозин 5′-(гамма-тиотрифосфат): аналог АТФ, который следует использовать с осторожностью в исследованиях мышечного сокращения». Биохимия . 34 (49): 16039–16045. doi :10.1021/bi00049a018. PMID  8519760.
  52. ^ Pelleg, Amir; Kutalek, Steven P.; Flammang, Daniel; Benditt, David (февраль 2012 г.). "ATPace: инъекционный аденозин 5′-трифосфат". Purinergic Signalling . 8 (Suppl 1): 57–60. doi :10.1007/s11302-011-9268-1. ISSN  1573-9538. PMC 3265710 . PMID  22057692. 
  53. ^ Ломанн, К. (август 1929 г.). «Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel» [О фракции пирофосфата в мышцах]. Naturwissenschaften (на немецком языке). 17 (31): 624–625. Бибкод : 1929NW.....17..624.. doi : 10.1007/BF01506215. S2CID  20328411.
  54. ^ Vaughan, Martha; Hill, Robert L.; Simoni, Robert D. (2002). «Определение фосфора и открытие фосфокреатина и АТФ: работа Фиске и СуббаРоу». Журнал биологической химии . 277 (32): e21. PMID  12161449. Архивировано из оригинала 2017-08-08 . Получено 2017-10-24 .
  55. ^ Маруяма, К. (март 1991 г.). «Открытие аденозинтрифосфата и установление его структуры». J. Hist. Biol . 24 (1): 145–154. doi :10.1007/BF00130477. S2CID  87425890.
  56. ^ Липманн, Ф. (1941). «Метаболическое образование и использование энергии фосфатной связи». Adv. Enzymol . 1 : 99–162. ISSN  0196-7398.
  57. ^ "История: АТФ впервые открыт в 1929 году". Нобелевская премия по химии 1997 года . Нобелевский фонд . Архивировано из оригинала 2010-01-23 . Получено 2010-05-26 .
  58. ^ "Нобелевская премия по химии 1997 года". Нобелевская премия . Архивировано из оригинала 24 октября 2017 года . Получено 21 января 2018 года .

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Аденозинтрифосфат .