Амидные кольца представляют собой небольшие мотивы в белках и полипептидах . Они состоят из 9-атомных или 11-атомных колец, образованных двумя водородными связями CO ... HN между амидной группой боковой цепи и атомами основной цепи короткого полипептида . [1] Они наблюдаются с боковыми цепями глутамина или аспарагина в белках и полипептидах . Структурно подобные кольца возникают при связывании пуриновых , пиримидиновых и никотинамидных оснований с атомами основной цепи белков. Около 4% аспарагинов и глютаминов образуют амидные кольца; в базах данных доменных структур белков в среднем присутствует каждый второй белок.
В таких кольцах полипептид имеет конформацию бета-листа или полипролиновой спирали II типа (PPII). Ряд глутаминов и аспарагинов помогают связывать короткие пептиды (с конформацией PPII) в бороздке белков MHC ( главного комплекса гистосовместимости ) класса II [2], образуя эти мотивы. Амидное кольцо из 11 атомов, включающее остаток глутамина, находится внутри вариабельных доменов легкой цепи некоторых антител иммуноглобулина G и помогает связывать два бета-листа .
Амидное кольцо используется для обеспечения специфичности адаптерного белка GRB2 в отношении конкретного аспарагина в белках, с которыми он связывается. GRB2 прочно связывается с пентапептидом EYINQ (когда тирозин фосфорилируется); в таких структурах между амидной боковой цепью аспарагина пентапептида и атомами основной цепи остатка 109 GRB2 находится амидное кольцо из 9 атомов. [3]