Ацетилтрансфераза (также называемая трансацетилазой ) — это тип фермента трансферазы , который переносит ацетильную группу посредством процесса, называемого ацетилированием. В биологических организмах посттрансляционная модификация белка посредством ацетилирования может существенно трансформировать его функциональность, изменяя различные свойства, такие как гидрофобность , растворимость и поверхностные свойства. [1] Эти изменения могут влиять на конформацию белка и его взаимодействие с субстратами, кофакторами и другими макромолекулами. [1]
Типы ацетилтрансфераз
Дополнительные примеры ацетилтрансфераз, встречающихся в природе, включают:
Структура
Ниже показаны предполагаемые трехмерные структуры ацетилтрансфераз гистонов, холина и серотонина. [ необходима ссылка ] Как и для всех ферментов, структура ацетилтрансфераз необходима для взаимодействия между ними и их субстратами; изменения в структуре этих ферментов могут привести к потере ферментативной активности.
Трехмерная структура гистонацетилтрансферазы
Трехмерная структура холинацетилтрансферазы
Трехмерная структура серотонин N-ацетилтрансферазы
Смотрите также
Ссылки
- ^ abc Marmorstein R, Zhou MM (июль 2014 г.). «Писатели и читатели ацетилирования гистонов: структура, механизм и ингибирование». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 6 (7): a018762. doi :10.1101/cshperspect.a018762. PMC 4067988. PMID 24984779 .
- ^ abc Verreault A, Kaufman PD, Kobayashi R, Stillman B (январь 1998). «Нуклеосомная ДНК регулирует субъединицу связывания гистона с ядром человеческой ацетилтрансферазы Hat1». Current Biology . 8 (2): 96–108. doi : 10.1016/s0960-9822(98)70040-5 . PMID 9427644. S2CID 201273.
- ^ ab Kim AR, Rylett RJ, Shilton BH (декабрь 2006 г.). «Связывание субстрата и каталитический механизм человеческой холинацетилтрансферазы». Биохимия . 45 (49): 14621–14631. doi :10.1021/bi061536l. PMID 17144655.
- ^ ab Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (февраль 1991 г.). «Ген холинацетилтрансферазы человека картируется в области 10q11-q22.2 с помощью гибридизации in situ». Genomics . 9 (2): 396–398. doi : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . PMID 1840566.
- ^ abcd Coon SL, Mazuruk K, Bernard M, Roseboom PH, Klein DC, Rodriguez IR (май 1996). "Ген человеческой серотониновой N-ацетилтрансферазы (EC 2.3.1.87) (AANAT): структура, локализация в хромосомах и экспрессия в тканях". Genomics . 34 (1): 76–84. doi :10.1006/geno.1996.0243. PMID 8661026.
- ^ abcd Arnesen T, Van Damme P, Polevoda B, Helsens K, Evjenth R, Colaert N и др. (май 2009 г.). «Протеомные анализы выявляют эволюционную консервацию и расхождение N-терминальных ацетилтрансфераз у дрожжей и людей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (20): 8157–8162. Bibcode : 2009PNAS..106.8157A. doi : 10.1073/pnas.0901931106 . PMC 2688859. PMID 19420222 .
- ^ Хонг Х, Цай И, Чжан С, Дин Х, Ван Х, Хан А (апрель 2017). «Молекулярная основа субстрат-специфического ацетилирования N-концевой ацетилтрансферазой NatB». Структура . 25 (4): 641–649.e3. doi : 10.1016/j.str.2017.03.003 . PMID 28380339.
- ^ abcd Van Damme P, Lasa M, Polevoda B, Gazquez C, Elosegui-Artola A, Kim DS и др. (июль 2012 г.). «Анализ N-терминального ацетилома и функциональные идеи N-терминальной ацетилтрансферазы NatB». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (31): 12449–12454. Bibcode : 2012PNAS..10912449V. doi : 10.1073 /pnas.1210303109 . PMC 3412031. PMID 22814378.
Внешние ссылки
