Химическая структура ацетильной группы, связанной с остатком R молекулы.
Ацетилтрансфераза (или трансацетилаза ) представляет собой тип фермента трансферазы , который переносит ацетильную группу посредством процесса, называемого ацетилированием . Ацетилирование служит модификацией, которая может глубоко изменить функциональность белка путем изменения различных свойств, таких как гидрофобность, растворимость и свойства поверхности. [1] Эти изменения могут повлиять на конформацию белка и его взаимодействие с субстратами, кофакторами и другими макромолекулами. [1] На изображении справа показана базовая структура ацетильной группы, где R — переменная, указывающая остальную часть молекулы, к которой присоединена ацетильная группа.
Состав
3D-структура гистон-ацетилтрансферазы
3D-структура холин-ацетилтрансферазы
3D-структура серотонин-N-ацетилтрансферазы
Прогнозы трехмерной структуры гистонов, холина и серотонин-ацетилтрансфераз показаны сбоку на этой странице. Трехмерная структура этих белков важна для взаимодействия между ними и их субстратами. Изменения в трехмерных структурах этих ферментов могут привести к тому, что химические модификации не будут завершены.
^ abc Марморштейн Р., Чжоу М.М. (июль 2014 г.). «Авторы и читатели ацетилирования гистонов: структура, механизм и ингибирование». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 6 (7): а018762. doi : 10.1101/cshperspect.a018762. ПМК 4067988 . ПМИД 24984779.
^ abc Верро А., Кауфман П.Д., Кобаяши Р., Стиллман Б. (январь 1998 г.). «Нуклеосомная ДНК регулирует ядро-гистонсвязывающую субъединицу ацетилтрансферазы Hat1 человека». Современная биология . 8 (2): 96–108. дои : 10.1016/s0960-9822(98)70040-5 . PMID 9427644. S2CID 201273.
^ аб Ким А.Р., Рилетт Р.Дж., Шилтон Б.Х. (декабрь 2006 г.). «Связывание субстрата и каталитический механизм холинацетилтрансферазы человека». Биохимия . 45 (49): 14621–14631. дои : 10.1021/bi061536l. ПМИД 17144655.
^ ab Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (февраль 1991 г.). «Ген холин-ацетилтрансферазы человека картируется в области 10q11-q22.2 путем гибридизации in situ». Геномика . 9 (2): 396–398. дои : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . ПМИД 1840566.
^ abcd Кун С.Л., Мазурук К., Бернард М., Роузбум П.Х., Кляйн, округ Колумбия, Родригес И.Р. (май 1996 г.). «Ген серотонин-N-ацетилтрансферазы человека (EC 2.3.1.87) (AANAT): структура, хромосомная локализация и тканевая экспрессия». Геномика . 34 (1): 76–84. дои : 10.1006/geno.1996.0243. ПМИД 8661026.
^ abcd Арнесен Т., Ван Дамм П., Полевода Б., Хелсенс К., Эвьент Р., Колерт Н. и др. (май 2009 г.). «Протеомный анализ выявляет эволюционную консервативность и расхождение N-концевых ацетилтрансфераз дрожжей и человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (20): 8157–8162. Бибкод : 2009PNAS..106.8157A. дои : 10.1073/pnas.0901931106 . ПМЦ 2688859 . ПМИД 19420222.
↑ Хун Х, Цай Ю, Чжан С, Дин Х, Ван Х, Хан А (апрель 2017 г.). «Молекулярные основы субстратспецифического ацетилирования N-концевой ацетилтрансферазой NatB». Состав . 25 (4): 641–649.е3. дои : 10.1016/j.str.2017.03.003 . ПМИД 28380339.
^ abcd Ван Дамм П., Ласа М., Полевода Б., Газкес С., Элосеги-Артола А., Ким Д.С. и др. (июль 2012 г.). «Анализ N-концевого ацетилома и функциональные знания N-концевой ацетилтрансферазы NatB». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (31): 12449–12454. Бибкод : 2012PNAS..10912449V. дои : 10.1073/pnas.1210303109 . ПМК 3412031 . ПМИД 22814378.
