stringtranslate.com

Бактериальный микрокомпартмент

Строение оболочки бактериального микроотсека. Первая структура оболочки BMC, определенная методами рентгеновской кристаллографии и криоэлектронной микроскопии [1] , содержит представителей каждого из типов белков оболочки: BMC-P, BMC-H и BMC-T в обоих своих тримерах ( вверху справа) и димер тримера (внизу справа), формы. [Изображение: Тодд Йейтс]

Бактериальные микрокомпартменты ( БМК ) представляют собой органеллоподобные структуры, обнаруженные у бактерий . Они состоят из белковой оболочки, в которой заключены ферменты и другие белки . BMC обычно имеют диаметр около 40–200 нанометров и полностью состоят из белков. [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8 ] [ 9] [10] [11] [12] [13] Оболочка функционирует как мембрана, поскольку она избирательно проницаема. [4] [6] [8] [14] [15] Другие белковые компартменты, обнаруженные у бактерий и архей, включают инкапсулиновые нанокомпартменты [16] и газовые везикулы . [17]

Открытие

Первые BMC были обнаружены в 1950-х годах на электронных микрофотографиях цианобактерий [18] и позже были названы карбоксисомами после того, как была установлена ​​их роль в фиксации углерода . [19] До 1990-х годов карбоксисомы считались диковинкой, свойственной лишь некоторым автотрофным бактериям. Но затем в оперонах pdu ( утилизация пропандиола ) [20] и eut ( утилизация этаноламина ) [21] были идентифицированы гены, кодирующие белки, гомологичные белкам оболочки карбоксисомы . Впоследствии трансмиссионные электронные микрофотографии клеток сальмонеллы , выращенных на пропандиоле [22] или этаноламине [23], показали наличие полиэдрических тел, подобных карбоксисомам. Термин метаболосома используется для обозначения таких катаболических BMC (в отличие от автотрофных карбоксисом).

Хотя карбоксисомы, BMC, использующие пропандиол (PDU) и этаноламин (EUT), инкапсулируют разные ферменты и, следовательно, имеют разные функции, гены, кодирующие белки оболочки, очень похожи. Большинство генов (кодирующих белки оболочки и инкапсулированные ферменты) экспериментально охарактеризованных BMC расположены рядом друг с другом в отдельных генетических локусах или оперонах. В настоящее время секвенировано более 20 000 бактериальных геномов, и методы биоинформатики можно использовать для обнаружения всех генов оболочки BMC и поиска других генов поблизости, что дает список потенциальных BMC. [2] [24] [25] В 2014 году комплексное исследование выявило 23 различных локуса, кодирующих до 10 функционально различных BMC в 23 бактериальных типах . [25] В 2021 году при анализе более 40 000 последовательностей белков оболочки было показано, что по крайней мере 45 типов имеют члены, кодирующие BMC, [2] а количество функциональных типов и подтипов увеличилось до 68. [ 2] роль BMC в микробиоме человека также становится ясной. [26]

Ракушки

Семейства белков, образующие оболочку

Оболочка BMC выглядит икосаэдрической [27] или квазиикосаэдрической и образована (псевдо) гексамерными и пентамерными белковыми субъединицами. [28]   Структуры интактных оболочек были определены для трех функционально различных типов: типов BMC, карбоксисом, [29] органелл GRM2, участвующих в катаболизме холина [30] и метаболосомы с неизвестной функцией. В совокупности эти структуры показали, что основные принципы сборки оболочки универсально сохраняются в функционально различных BMC. [31] [28]

Семейство белков оболочки BMC

Основными компонентами оболочки BMC являются белки, содержащие домен(ы) Pfam00936. Эти белки образуют олигомеры шестиугольной формы и образуют грани оболочки.

Однодоменные белки (BMC-H)

Белки BMC-H, содержащие одну копию домена Pfam00936, являются наиболее распространенным компонентом граней оболочки. [28] Были определены кристаллические структуры ряда этих белков, показавшие, что они собираются в циклические гексамеры, обычно с небольшой порой в центре. [4] Предполагается, что это отверстие участвует в избирательном транспорте небольших метаболитов через скорлупу. Большинство BMC содержат несколько различных типов белков BMC-H (паралогов), которые объединяются вместе, образуя грани, что, вероятно, отражает диапазон метаболитов, которые должны входить в оболочку и выходить из нее. [28]

Белки тандемного домена (BMC-T)

Подмножество белков оболочки состоит из тандемных (слитых) копий домена Pfam00936 (белки BMC-T). Это эволюционное событие было воссоздано в лаборатории путем создания синтетического белка BMC-T. [32] Структурно охарактеризованные белки BMC-T образуют тримеры, имеющие псевдогексамерную форму. [33] [34] [35] Некоторые кристаллические структуры BMC-T показывают, что тримеры могут штабелироваться лицом к лицу. В таких структурах одна пора одного тримера находится в «открытой» конформации, а другая закрыта, что позволяет предположить, что может существовать механизм, подобный воздушному затвору, который модулирует проницаемость некоторых оболочек BMC. [33] [36] Кажется, что эти ворота расположены по всей поверхности оболочки. [31] Другая подгруппа белков BMC-T содержит кластер [4Fe-4S] и может участвовать в транспорте электронов через оболочку BMC. [37] [38] [39] [40] [41] Металлоцентры также были встроены в белки BMC-T для проведения электронов. [42] [43]

Семейство EutN/CcmL (BMC-P)

Двенадцать пятиугольных единиц необходимы, чтобы закрыть вершины икосаэдрической оболочки. Кристаллические структуры белков семейства EutN/CcmL (Pfam03319) были решены, и они обычно образуют пентамеры (BMC-P). [44] [45] [46] Важность белков BMC-P в формировании оболочки, по-видимому, различается среди разных BMC. Показано, что они необходимы для формирования оболочки PDU BMC, поскольку мутанты, у которых был удален ген белка BMC-P, не могут образовывать оболочки, [47] , но не для альфа-карбоксисомы: без BMC-P белки, карбоксисомы все равно будут собираться, и многие из них удлинятся; [48] ​​эти мутантные карбоксисомы кажутся «протекающими». [49]

Эволюция BMC и связь с вирусными капсидами

Хотя оболочка BMC архитектурно похожа на многие вирусные капсиды, не обнаружено структурной или последовательностной гомологии белков оболочки с капсидными белками. Вместо этого структурные сравнения и сравнения последовательностей позволяют предположить, что как BMC-H (и BMC-T), так и BMC-P, скорее всего, произошли от настоящих клеточных белков, а именно, сигнального белка PII и белка, содержащего домен OB-fold, соответственно. [50]

Проницаемость оболочки

Хорошо известно, что ферменты упакованы внутри оболочки BMC и что должна происходить некоторая степень секвестрации метаболитов и кофакторов. [6] Однако для того, чтобы BMC функционировали, другим метаболитам и кофакторам также необходимо разрешить пересекать оболочку. Например, в карбоксисомах рибулозо-1,5-бисфосфат, бикарбонат и фосфоглицерат должны пересекать оболочку, тогда как диффузия углекислого газа и кислорода, по-видимому, ограничена. [51] [52] Аналогично, для PDU BMC оболочка должна быть проницаемой для пропандиола, пропанола, пропионилфосфата и, возможно, также для витамина B12, но ясно, что пропиональдегид каким-то образом изолируется, чтобы предотвратить повреждение клеток. [53] Есть некоторые свидетельства того, что ATP также может пересекать некоторые оболочки BMC. [6]

Было высказано предположение, что центральная пора, образующаяся в гексагональных белковых плитках скорлупы, является каналом, по которому метаболиты диффундируют в скорлупу. [4] [54] Например, поры в оболочке карбоксисомы имеют общий положительный заряд, который, как предполагается, притягивает отрицательно заряженные субстраты, такие как бикарбонат. [4] [6] [15] [54] Эксперименты по мутагенезу в микрокомпарте PDU показали, что пора белка оболочки PduA является путем проникновения пропандиолового субстрата. [55] Для более крупных метаболитов очевиден механизм пропускания в некоторых белках BMC-T. [33] [36] [56] В микрокомпарте EUT открытие большой поры в белке оболочки EutL регулируется присутствием основного метаболического субстрата, этаноламина. [57]

Присутствие железо-серных кластеров в некоторых белках оболочки, предположительно в центральной поре, привело к предположению, что они могут служить проводником, по которому электроны могут перемещаться через оболочку. [37] [40] [41]

Типы

Комплексные исследования данных о последовательностях микробного генома выявили более 60 различных метаболических функций, инкапсулированных оболочками BMC. [25] [2] Большинство из них участвуют либо в фиксации углерода (карбоксисомы), либо в окислении альдегидов (метаболосомы). [25] Веб-сервер BMC Caller позволяет идентифицировать тип BMC на основе белковых последовательностей компонентов локуса BMC. Звонок BMC

Обобщенная функциональная схема экспериментально охарактеризованных BMC. (А) Карбоксисома. (Б) Метаболосома. Реакции, выделенные серым цветом, представляют собой периферийные реакции по отношению к основному химическому составу BMC. Слева изображены олигомеры белков оболочки BMC: синий — BMC-H; голубой, БМК-Т; желтый, BMC-P. 3-PGA, 3-фосфоглицерат и RuBP, рибулозо-1,5-бисфосфат. [25]

Карбоксисомы: фиксация углерода

Электронные микрофотографии, показывающие альфа-карбоксисомы хемоавтотрофной бактерии Halothiobacillus neapolitanus : (A) расположены внутри клетки и (B) неповреждены после выделения. Масштабные линейки указывают 100 нм. [54]

Карбоксисомы инкапсулируют рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазу/оксигеназу (RuBisCO) и карбоангидразу у CO 2 -фиксирующих бактерий как часть механизма концентрирования CO 2 . [58] Бикарбонат перекачивается в цитозоль и диффундирует в карбоксисому, где карбоангидраза превращает его в углекислый газ, субстрат RuBisCO. Считается, что оболочка карбоксисомы лишь умеренно проницаема для углекислого газа, что приводит к эффективному увеличению концентрации углекислого газа вокруг RuBisCO, тем самым усиливая фиксацию CO 2 . [52] [59] Мутанты, у которых отсутствуют гены, кодирующие оболочку карбоксисомы, демонстрируют фенотип с высокой потребностью в CO 2 из-за потери концентрации углекислого газа, что приводит к усилению фиксации кислорода RuBisCO. Было также предложено, чтобы оболочки ограничивали диффузию кислорода, [15] [52] тем самым предотвращая оксигеназную реакцию и уменьшая бесполезное фотодыхание. [51]

Электронная микрофотография клетки Synechococcus elongatus PCC 7942, показывающая карбоксисомы в виде многогранных темных структур. Масштабная линейка показывает 500 нм.

Метаболосомы: окисление альдегидов.

Помимо анаболических карбоксисом, было охарактеризовано несколько катаболических BMC, которые участвуют в гетеротрофном метаболизме посредством короткоцепочечных альдегидов; их собирательно называют метаболосомами. [6] [23] [12]

В 2014 году было высказано предположение, что, несмотря на функциональное разнообразие, большинство метаболосом имеют общий инкапсулированный химический состав, управляемый тремя основными ферментами: альдегиддегидрогеназой, алкогольдегидрогеназой и фосфотрансацилазой. [6] [25] [60] [61] Поскольку альдегиды могут быть токсичными для клеток [53] и/или летучими, [62] считается, что они секвестрируются в метаболосомах. Альдегид первоначально связывается с коферментом А с помощью НАД+-зависимой альдегиддегидрогеназы, но эти два кофактора должны быть переработаны, поскольку они, по-видимому, не могут проникнуть через оболочку. [63] [64] Эти реакции рециркуляции катализируются алкогольдегидрогеназой (НАД+) [63] и фосфотрансацетилазой (коэнзим А) [64] , в результате чего образуется фосфорилированное ацильное соединение, которое может легко быть источником фосфорилирования на уровне субстрата. или вступают в центральный метаболизм, в зависимости от того, аэробно или анаэробно растет организм. [53] Похоже, что большинство, если не все, метаболосомы используют эти основные ферменты. Метаболосомы также инкапсулируют другой фермент, специфичный для исходного субстрата BMC, который генерирует альдегид; это определенный сигнатурный фермент BMC. [6] [25]

PDU BMC

Электронная микрофотография клеток Escherichia coli, экспрессирующих гены PDU BMC (слева), и очищенных PDU BMC из того же штамма (справа).

Некоторые бактерии могут использовать 1,2-пропандиол в качестве источника углерода. Они используют BMC для инкапсуляции нескольких ферментов, участвующих в этом пути (Sampson and Bobik, 2008). PDU BMC обычно кодируется 21 генным локусом. Этих генов достаточно для сборки BMC, поскольку их можно трансплантировать от одного типа бактерий к другому, в результате чего у реципиента образуется функциональная метаболосома. [39] Это пример биоинженерии, который также предоставляет доказательства в поддержку гипотезы эгоистичного оперона. [65] 1,2-пропандиол дегидратируется до пропиональдегида под действием пропандиолдегидратазы, которая требует витамина B12 в качестве кофактора. [66] Пропиональдегид вызывает мутации ДНК и в результате токсичен для клеток, что, возможно, объясняет, почему это соединение изолируется внутри BMC. [53] Конечными продуктами PDU BMC являются пропанол и пропионилфосфат, который затем дефосфорилируется до пропионата, образуя один АТФ. В качестве субстратов для роста можно использовать пропанол и пропионат. [53]

ИО BMC

Утилизация этаноламина (EUT) BMC кодируются многими различными типами бактерий. [25] Этаноламин расщепляется до аммиака и ацетальдегида под действием этаноламин-аммиачной лиазы, которая также требует витамина B12 в качестве кофактора. [67] Ацетальдегид довольно летуч, и наблюдалось, что мутанты с дефицитом оболочки BMC имеют дефект роста и выделяют избыточное количество ацетальдегида. [62] Было высказано предположение, что секвестрация ацетальдегида в метаболосоме предотвращает его потерю в результате летучести. [62] Конечными продуктами EUT BMC являются этанол и ацетилфосфат. Этанол, вероятно, является потерянным источником углерода, но ацетилфосфат может либо генерировать АТФ, либо перерабатываться в ацетил-КоА и вступать в цикл ТСА или в несколько путей биосинтеза. [23]

Бифункциональные PDU/EUT BMC

Некоторые бактерии, особенно представители рода Listeria , кодируют один локус, в котором присутствуют гены как PDU, так и EUT BMC. [25] Пока неясно, действительно ли это химерный BMC со смесью обоих наборов белков или образуются два отдельных BMC.

BMC, содержащие глицилрадикальные ферменты (GRM)

Было идентифицировано несколько различных локусов BMC, которые содержат ферменты глицилового радикала, [24] [25] [68] [69] , которые получают каталитический радикал в результате расщепления S-аденозилметионина. [70] Было показано, что один локус GRM в Clostridium phytofermentans участвует в ферментации фукозы и рамнозы, которые первоначально разлагаются до 1,2-пропандиола в анаэробных условиях. Предполагается, что фермент глицилового радикала дегидратирует пропандиол до пропиональдегида, который затем обрабатывается способом, идентичным каноническому PDU BMC. [71]

КПК планктомицетов и веррукомикробий (ПВМ)

Различные линии Planctomycetes и Verrucomicrobia кодируют локус BMC. Было показано, что этот локус Planctomyces limnophilus участвует в аэробном расщеплении фукозы и рамнозы. Считается, что альдолаза генерирует лактальдегид, который затем обрабатывается через BMC, в результате чего образуются 1,2-пропандиол и лактилфосфат. [60]

Родококки и микобактерии BMC (RMM)

У представителей родов Rhodococcus и Mycobacterium наблюдались два типа локусов BMC , хотя их фактическая функция не установлена. [25] Однако на основании охарактеризованной функции одного из генов, присутствующих в локусе, и предсказанных функций других генов было высказано предположение, что эти локусы могут участвовать в деградации амино-2-пропанола. Альдегид, образующийся в этом предсказанном пути, будет чрезвычайно токсичным соединением метилглиоксалем; его секвестрация внутри BMC может защитить клетку. [25]

BMC неизвестной функции (BUF)

Один тип локуса BMC не содержит RuBisCO или каких-либо основных ферментов метаболосомы и, как предполагается, способствует третьей категории биохимических преобразований (т.е. ни фиксации углерода, ни окисления альдегидов). [25] Наличие генов, которые, по прогнозам, кодируют амидогидролазы и деаминазы, может указывать на то, что этот BMC участвует в метаболизме азотистых соединений. [25]

Сборка

Карбоксисомы

Путь сборки бета-карбоксисом идентифицирован и начинается с белка CcmM, образующего ядро ​​RuBisCO. [72] CcmM имеет два домена: N-концевой домен гамма-карбоангидразы, за которым следует домен, состоящий из трех-пяти повторов последовательностей, подобных малым субъединицам RuBisCO. [73] С-концевой домен агрегирует RuBisCO, вероятно, заменяя фактические малые субъединицы RuBisCO в голоферменте L8-S8, эффективно сшивая RuBisCO в клетке в один большой агрегат, называемый прокарбоксисомой. [72] N-концевой домен CcmM физически взаимодействует с N-концевым доменом белка CcmN, который, в свою очередь, рекрутирует субъединицы гексагонального белка оболочки через инкапсуляционный пептид на его C-конце. [74] Карбоксисомы затем пространственно выравниваются в цианобактериальной клетке посредством взаимодействия с бактериальным цитоскелетом, обеспечивая их равное распределение в дочерних клетках. [75]

Сборка альфа-карбоксисом может отличаться от сборки бета-карбоксисом [76] , поскольку они не имеют белков, гомологичных CcmN или CcmM, а также пептидов инкапсуляции. На электронных микрофотографиях наблюдались пустые карбоксисомы. [77] Некоторые микрофотографии показывают, что их сборка происходит как одновременное слияние ферментов и белков оболочки, в отличие от, казалось бы, ступенчатого процесса, наблюдаемого для бета-карбоксисом. Было показано, что для образования простых альфа-карбоксисом в гетерологичных системах необходимы только большие и малые субъединицы Рубиско, внутренний закрепляющий белок CsoS2 и основной белок оболочки CsoS1A. [78]

Филогенетический анализ белков оболочки обоих типов карбоксисом показывает, что они эволюционировали независимо, каждый от предков метаболосом. [28]

Метаболосомы

Сборка метаболосомы, вероятно, аналогична сборке бета-карбоксисомы [6] [72] за счет первоначальной агрегации белков, подлежащих инкапсуляции. Основные белки многих метаболосом агрегируют, когда экспрессируются отдельно. [79] [80] [81] [82] Более того, многие инкапсулированные белки содержат концевые расширения, которые поразительно похожи на C-концевой пептид CcmN, который рекрутирует белки оболочки. [74] [83] Эти инкапсулирующие пептиды короткие (около 18 остатков) и, как предполагается, образуют амфипатические альфа-спирали. [74] Было показано, что некоторые из этих спиралей опосредуют инкапсуляцию нативных ферментов в BMC, а также гетерологичных белков (таких как GFP). [74] [84] [85] [86] [87]

Регуляция (генетическая)

За исключением карбоксисом цианобактерий, во всех протестированных случаях ККМ кодируются оперонами, которые экспрессируются только в присутствии их субстрата. Генетические локусы большинства функционально различных типов BMC кодируют белки-регуляторы, которые могут предоставлять информацию о функции BMC. [88]

КПК PDU у Salmonella enterica индуцируются присутствием пропандиола или глицерина в анаэробных условиях и только пропандиола в аэробных условиях. [89] Эта индукция опосредована глобальными белками-регуляторами Crp и ArcA (чувствительными к циклическому АМФ и анаэробным условиям соответственно) [90] и регуляторным белком PocR, который является активатором транскрипции как для локусов pdu , так и для cob (оперон необходим для синтеза витамина B12, необходимого кофактора пропандиолдегидратазы). [89]

КМК EUT у Salmonella enterica индуцируются посредством регуляторного белка EutR при одновременном присутствии этаноламина и витамина B12, что может происходить в аэробных или анаэробных условиях. Salmonella enterica может производить эндогенный витамин B12 только в анаэробных условиях, хотя она может импортировать цианобаламин и превращать его в витамин B12 как в аэробных, так и в анаэробных условиях. [91]

КПК PVM у Planctomyces limnophilus индуцируются присутствием фукозы или рамнозы в аэробных условиях, но не глюкозы. [60] Аналогичные результаты были получены для GRM BMC из Clostridium phytofermentans , для которых оба сахара индуцируют гены, кодирующие BMC, а также гены, кодирующие диссимиляционные ферменты фукозы и рамнозы. [71]

В дополнение к охарактеризованным регуляторным системам исследования биоинформатики показали, что потенциально существует множество других регуляторных механизмов, даже внутри функционального типа BMC (например, PDU), включая двухкомпонентные регуляторные системы. [25]

Актуальность для глобального здравоохранения и здоровья человека

Карбоксисомы присутствуют у всех цианобактерий и многих других фото- и хемоавтотрофных бактерий. Цианобактерии являются глобально значимыми движущими силами фиксации углерода, и поскольку в современных атмосферных условиях им для этого требуются карбоксисомы, карбоксисомы являются основным компонентом глобальной фиксации углекислого газа.

Несколько типов BMC вовлечены в вирулентность патогенов, таких как Salmonella enterica и Listeria monocytogenes . Гены BMC имеют тенденцию активироваться в условиях вирулентности, и их мутация приводит к дефекту вирулентности, как показывают конкурентные эксперименты. [92] [93] [94] [95] [96]

Биотехнологические приложения

Некоторые особенности BMC делают их привлекательными для биотехнологических применений. Поскольку карбоксисомы повышают эффективность фиксации углерода, много исследовательских усилий было направлено на внедрение карбоксисом и необходимых переносчиков бикарбоната в хлоропласты растений, чтобы с некоторым успехом разработать механизм концентрации хлоропластического CO 2 [97] [98] . [78] Карбоксисомы также служат примером того, как знание пути сборки BMC позволяет упростить и уменьшить количество необходимых генных продуктов для строительства органелл. [99] Это особенно важно для введения компартментализации в сложные для инженерии организмы, такие как растения [99] [100] в синтетической биологии растений. [100] [101] [99] В более общем плане, поскольку белки оболочки BMC самособираются, могут образовываться пустые оболочки, [47] [102] что побуждает к попыткам сконструировать их так, чтобы они содержали индивидуальный груз. Открытие инкапсуляционного пептида на концах некоторых BMC-ассоциированных белков [74] [84] дает возможность приступить к созданию индивидуальных BMC путем слияния чужеродных белков с этим пептидом и совместной экспрессии его с белками оболочки. Например, добавив этот пептид к пируватдекарбоксилазе и алкогольдегидрогеназе, исследователи спроектировали биореактор этанола. [103] Стратегии инкапсуляции белков в синтетические оболочки с использованием различных адаптерных доменов [104] и слияний с концами белков оболочки [105] также оказались успешными. Наконец, поры, присутствующие в белках оболочки, контролируют проницаемость оболочки: они могут быть мишенью для биоинженерии, поскольку их можно модифицировать, чтобы обеспечить проникновение выбранных субстратов и продуктов. [106] Разработка проницаемости вышла за рамки метаболитов; Поры белка оболочки были модифицированы для проведения электронов. [42] [43]

Помимо возможности разделения метаболизма в биоинженерии, [107] синтетические BMC имеют множество потенциальных применений в качестве нанотерапевтических средств. [108]   Дополнительные технические достижения, такие как возможность строить оболочки in vitro [109] , быстро позволяют развивать BMC в биотехнологии.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Саттер, Маркус; Гребер, Бэзил; Оссиньярг, Клемент; Керфельд, Шерил А. (23 июня 2017 г.). «Принципы сборки и структура оболочки бактериального микрокамеры массой 6,5 МДа». Наука . 356 (6344): 1293–1297. Бибкод : 2017Sci...356.1293S. дои : 10.1126/science.aan3289. ПМЦ  5873307 . ПМИД  28642439.
  2. ^ abcde Саттер, Маркус; Мельницки, Мэтью Р.; Шульц, Фредерик; Войке, Таня; Керфельд, Шерил А. (декабрь 2021 г.). «Каталог разнообразия и повсеместности бактериальных микрокомпартментов». Природные коммуникации . 12 (1): 3809. Бибкод : 2021NatCo..12.3809S. дои : 10.1038/s41467-021-24126-4. ISSN  2041-1723. ПМЦ 8217296 . ПМИД  34155212. 
  3. ^ Ченг, Шоуцян; Лю, Ю; Кроули, Кристофер С.; Йейтс, Тодд О.; Бобик, Томас А. (2008). «Бактериальные микрокомпарты: их свойства и парадоксы». Биоэссе . 30 (11–12): 1084–1095. дои : 10.1002/bies.20830. ISSN  0265-9247. ПМЦ 3272490 . ПМИД  18937343. 
  4. ^ abcde Керфельд Калифорния, Савайя М.Р., Танака С., Нгуен К.В., Филлипс М., Биби М., Йейтс Т.О. (август 2005 г.). «Белковые структуры, образующие оболочку примитивных бактериальных органелл». Наука . 309 (5736): 936–938. Бибкод : 2005Sci...309..936K. CiteSeerX 10.1.1.1026.896 . дои : 10.1126/science.1113397. PMID  16081736. S2CID  24561197. 
  5. ^ Йейтс, Тодд О.; Керфельд, Шерил А.; Хайнхорст, Сабина; Кэннон, Гордон С.; Шайвли, Джессап М. (2008). «Белковые органеллы бактерий: карбоксисомы и родственные микрокомпарты». Обзоры природы Микробиология . 6 (9): 681–691. doi : 10.1038/nrmicro1913. ISSN  1740-1526. PMID  18679172. S2CID  22666203.
  6. ^ abcdefghi Керфельд, Шерил А.; Эрбильгин, Онур (2015). «Бактериальные микрокомпарты и модульная конструкция микробного метаболизма». Тенденции в микробиологии . 23 (1): 22–34. дои : 10.1016/j.tim.2014.10.003 . ISSN  0966-842X. ПМИД  25455419.
  7. ^ Кэннон GC, Брэдберн CE, Олдрич HC, Бейкер С.Х., Хайнхорст С., Шивели Дж.М. (декабрь 2001 г.). «Микроотделения у прокариот: карбоксисомы и родственные многогранники». Прикладная и экологическая микробиология . 67 (12): 5351–5361. Бибкод : 2001ApEnM..67.5351C. doi :10.1128/AEM.67.12.5351-5361.2001. ПМК 93316 . ПМИД  11722879. 
  8. ^ аб Керфельд, Шерил А.; Хайнхорст, Сабина; Кэннон, Гордон К. (2010). «Бактериальные микрокомпарты». Ежегодный обзор микробиологии (представленная рукопись). 64 (1): 391–408. doi : 10.1146/annurev.micro.112408.134211. ISSN  0066-4227. ПМК 6022854 . ПМИД  20825353. 
  9. ^ Йейтс, Тодд О.; Кроули, Кристофер С.; Танака, Сихо (2010). «Органеллы бактериальных микроотделений: структура белковой оболочки и эволюция». Анну. Преподобный Биофиз . 39 (1): 185–205. doi :10.1146/annurev.biophys.093008.131418. ПМЦ 3272493 . ПМИД  20192762. 
  10. ^ Хайнхорст, Сабина; Кэннон, Гордон К. (2020), Джендроссек, Дитер (ред.), «Бактериальные микрокомпарты», Бактериальные органеллы и органеллоподобные включения , Монографии по микробиологии, Cham: Springer International Publishing, vol. 34, стр. 125–147, номер документа : 10.1007/978-3-030-60173-7_6, ISBN. 978-3-030-60172-0, S2CID  240735306 , получено 17 сентября 2021 г.
  11. ^ Кеннеди, Нолан В.; Миллс, Кэролайн Э; Николс, Тейлор М; Абрахамсон, Шарлотта Х; Туллман-Эрчек, Даниэль (октябрь 2021 г.). «Бактериальные микрокомпарты: крошечные органеллы с большим потенциалом». Современное мнение в микробиологии . 63 : 36–42. дои : 10.1016/j.mib.2021.05.010 . ПМИД  34126434.
  12. ^ аб Аксен, Сет Д.; Эрбильгин, Онур; Керфельд, Шерил А. (23 октября 2014 г.). Танака, Марк М. (ред.). «Таксономия локусов бактериальных микрокомпартментов, созданная с помощью нового метода оценки». PLOS Вычислительная биология . 10 (10): e1003898. Бибкод : 2014PLSCB..10E3898A. дои : 10.1371/journal.pcbi.1003898 . ISSN  1553-7358. ПМК 4207490 . ПМИД  25340524. 
  13. ^ Миллс, CE; Уолтманн, К.; Арчер, АГ; Кеннеди, Северо-Запад; Абрахамсон, Швейцария; Джексон, AD; Рот, EW; Ширман, С.; Джуэтт, Нью-Мексико; Манган, Нью-Мексико; Ольвера де ла Крус, М.; Туллман-Эрчек, Д. (2022). «Вертексный белок PduN настраивает работу инкапсулированного пути, диктуя морфологию бактериальных метаболосом». Природные коммуникации . 13 (3746): 3746. doi : 10.1038/s41467-022-31279-3 . ПМЦ 9243111 . ПМИД  35768404. 
  14. ^ Йейтс, Тодд О.; Томпсон, Майкл С.; Бобик, Томас А. (2011). «Белковые оболочки органелл бактериальных микрокомпартментов». Курс. Мнение. Структура. Биол . 21 (2): 223–231. дои : 10.1016/j.sbi.2011.01.006. ПМК 3070793 . ПМИД  21315581. 
  15. ^ abc Кинни, Джеймс Н.; Аксен, Сет Д.; Керфельд, Шерил А. (2011). «Сравнительный анализ белков оболочки карбоксисом». Исследования фотосинтеза . 109 (1–3): 21–32. doi : 10.1007/s11120-011-9624-6. ISSN  0166-8595. ПМК 3173617 . ПМИД  21279737. 
  16. ^ Саттер, Маркус; Берингер, Дэниел; Гутманн, Саша; Гюнтер, Сюзанна; Прангишвили, Давид; Лесснер, Мартин Дж; Стеттер, Карл О; Вебер-Бан, Эйлика; Бан, Ненад (2008). «Структурные основы инкапсуляции ферментов в бактериальный нанокомпартмент». Структурная и молекулярная биология природы . 15 (9): 939–947. дои : 10.1038/nsmb.1473. hdl : 20.500.11850/150838 . ISSN  1545-9993. PMID  19172747. S2CID  205522743.
  17. ^ Пфайфер, Фелиситас (2012). «Распределение, образование и регуляция газовых пузырьков». Обзоры природы Микробиология . 10 (10): 705–715. doi : 10.1038/nrmicro2834. ISSN  1740-1526. PMID  22941504. S2CID  9926129.
  18. ^ Г. ДРЮС И В. НИКЛОВИЦ (1956). «[Цитология Cyanophycea. II. Центроплазма и зернистые включения Phormidium uncinatum]». Архив микробиологии . 24 (2): 147–162. ПМИД  13327992.
  19. ^ Шивели Дж.М., Болл Ф., Браун Д.Х., Сондерс Р.Э. (ноябрь 1973 г.). «Функциональные органеллы прокариот: полиэдрические включения (карбоксисомы) Thiobacillus neapolitanus». Наука . 182 (4112): 584–586. Бибкод : 1973Sci...182..584S. дои : 10.1126/science.182.4112.584. PMID  4355679. S2CID  10097616.
  20. ^ П. Чен, Д.И. Андерссон и Дж.Р. Рот (сентябрь 1994 г.). «Контрольная область регулона pdu/cob у Salmonella typhimurium». Журнал бактериологии . 176 (17): 5474–5482. дои : 10.1128/jb.176.17.5474-5482.1994. ЧВК 196736 . ПМИД  8071226. 
  21. ^ И. Стоилькович, А. Дж. Баумлер и Ф. Хеффрон (март 1995 г.). «Утилизация этаноламина Salmonella typhimurium: нуклеотидная последовательность, экспрессия белка и мутационный анализ кластера генов cchA cchB eutE eutJ eutG eutH». Журнал бактериологии . 177 (5): 1357–1366. дои : 10.1128/jb.177.5.1357-1366.1995. ПМК 176743 . ПМИД  7868611. 
  22. ^ Бобик Т.А., Хавеманн Г.Д., Буш Р.Дж., Уильямс Д.С., Олдрич ХК (октябрь 1999 г.). «Оперон утилизации пропандиола (pdu) серовара Salmonella enterica Typhimurium LT2 включает гены, необходимые для образования полиэдрических органелл, участвующих в кофермент B (12)-зависимой деградации 1, 2-пропандиола». Журнал бактериологии . 181 (19): 5967–5975. дои : 10.1128/JB.181.19.5967-5975.1999. ПМЦ 103623 . ПМИД  10498708. 
  23. ^ abc Бринсмейд, СР; Палдон, Т.; Эскаланте-Семерена, JC (2005). «Минимальные функции и физиологические условия, необходимые для роста Salmonella enterica на этаноламине в отсутствие метаболосомы». Журнал бактериологии . 187 (23): 8039–8046. дои : 10.1128/JB.187.23.8039-8046.2005. ISSN  0021-9193. ПМЦ 1291257 . ПМИД  16291677. 
  24. ^ аб Хорда, Жюльен; Лопес, Дэвид; Уитли, Николь М.; Йейтс, Тодд О. (2013). «Использование сравнительной геномики для открытия новых видов белковых метаболических органелл у бактерий». Белковая наука . 22 (2): 179–195. дои : 10.1002/pro.2196. ISSN  0961-8368. ПМЦ 3588914 . ПМИД  23188745. 
  25. ^ abcdefghijklmno Аксен, Сет Д.; Эрбильгин, Онур; Керфельд, Шерил А. (2014). «Таксономия локусов бактериальных микрокомпартментов, созданная с помощью нового метода оценки». PLOS Вычислительная биология . 10 (10): e1003898. Бибкод : 2014PLSCB..10E3898A. дои : 10.1371/journal.pcbi.1003898 . ISSN  1553-7358. ПМК 4207490 . ПМИД  25340524. 
  26. ^ Асия, Куница; Саттер, Маркус; Керфельд, Шерил А. (13 мая 2021 г.). «Обзор распределения бактериальных микрокомпартментов в микробиоме человека». Границы микробиологии . 12 : 669024. doi : 10.3389/fmicb.2021.669024 . ISSN  1664-302X. ПМЦ 8156839 . ПМИД  34054778. 
  27. ^ Верницци, Г.; Скнепнек, Р; Ольвера де ла Крус, М. (2011). «Платоническая и архимедова геометрии в многокомпонентных упругих мембранах». Учеб. Натл. акад. наук. США . 108 (11): 4292–4299. дои : 10.1073/pnas.1012872108 . ПМК 3060260 . ПМИД  21368184. 
  28. ^ abcde Melnicki, Мэтью Р.; Саттер, Маркус; Керфельд, Шерил А. (октябрь 2021 г.). «Эволюционные взаимоотношения между белками оболочки карбоксисом и метаболосом». Современное мнение в микробиологии . 63 : 1–9. дои : 10.1016/j.mib.2021.05.011. ПМЦ 8525121 . ПМИД  34098411. 
  29. ^ Саттер, М.; Лафлин, Т.Г.; Дэвис, К.М.; Керфельд, Калифорния (25 сентября 2019 г.). «Структура синтетической оболочки бета-карбоксисомы, Т = 4». Физиология растений . 181 (3): 1050–1058. doi : 10.2210/pdb6owg/pdb. ПМК 6836842 . ПМИД  31501298 . Проверено 17 сентября 2021 г. 
  30. ^ Калниньш, Гинтс; Чесле, Ева-Эмилия; Янсонс, Юрис; Лиепиньш, Янис; Филимоненко Анатолий; Тарс, Каспарс (декабрь 2020 г.). «Механизмы инкапсуляции и структурные исследования частиц бактериальных микрокомпартментов GRM2». Природные коммуникации . 11 (1): 388. Бибкод : 2020NatCo..11..388K. дои : 10.1038/s41467-019-14205-y. ISSN  2041-1723. ПМК 6971018 . ПМИД  31959751. 
  31. ^ Аб Гребер, Бэзил Дж.; Саттер, Маркус; Керфельд, Шерил А. (май 2019 г.). «Пластичность молекулярных взаимодействий управляет сборкой оболочки бактериальных микрокамер». Состав . 27 (5): 749–763.е4. doi :10.1016/j.str.2019.01.017. ISSN  0969-2126. ПМК 6506404 . ПМИД  30833088. 
  32. ^ Саттер, Маркус; Макгуайр, Шон; Ферлез, Брайан; Керфельд, Шерил А. (22 марта 2019 г.). «Структурная характеристика синтетического белка оболочки бактериальных микрокомпартментов с тандемным доменом, способного образовывать икосаэдрические сборки оболочки». ACS Синтетическая биология . 8 (4): 668–674. doi : 10.1021/acsynbio.9b00011. ISSN  2161-5063. ПМЦ 6884138 . ПМИД  30901520. 
  33. ^ abc Кляйн, Майкл Г.; Цварт, Питер; Бэгби, Сара С.; Цай, Фэй; Чисхолм, Салли В.; Хайнхорст, Сабина; Кэннон, Гордон С.; Керфельд, Шерил А. (2009). «Идентификация и структурный анализ нового белка оболочки карбоксисомы, имеющего значение для транспорта метаболитов». Журнал молекулярной биологии . 392 (2): 319–333. дои : 10.1016/j.jmb.2009.03.056. hdl : 1721.1/61355 . ISSN  0022-2836. PMID  19328811. S2CID  42771660.
  34. ^ Сагерманн, М.; Отаки, А.; Николакакис, К. (2009). «Кристаллическая структура белка оболочки EutL микроотсека этаноламин-аммиаклиазы». Труды Национальной академии наук . 106 (22): 8883–8887. Бибкод : 2009PNAS..106.8883S. дои : 10.1073/pnas.0902324106 . ISSN  0027-8424. ПМК 2690006 . ПМИД  19451619. 
  35. ^ Хелдт, Дана; Фрэнк, Стефани; Сейедараби, Арефе; Ладикис, Димитриос; Парсонс, Джошуа Б.; Уоррен, Мартин Дж.; Пикерсгилл, Ричард В. (2009). «Структура тримерного бактериального белка оболочки микрокамеры, EtuB, связанного с утилизацией этанола в Clostridium kluyveri» (PDF) . Биохимический журнал . 423 (2): 199–207. дои : 10.1042/BJ20090780. ISSN  0264-6021. PMID  19635047. S2CID  22548122.
  36. ^ Аб Кай, Ф.; Саттер, М.; Кэмерон, Джей Си; Стэнли, Д.Н.; Кинни, Дж. Н.; Керфельд, Калифорния (2013). «Структура CcmP, тандемного доменного белка бактериального микрокомпартмента из -карбоксисомы, образует субкомпартмент внутри микрокомпартмента». Журнал биологической химии . 288 (22): 16055–16063. дои : 10.1074/jbc.M113.456897 . ISSN  0021-9258. ПМЦ 3668761 . ПМИД  23572529. 
  37. ^ аб Кроули, Кристофер С.; Кашио, Дуилио; Савая, Майкл Р.; Копштейн, Джеффри С.; Бобик, Томас А.; Йейтс, Тодд О. (2010). «Структурное понимание механизмов транспорта через оболочку микроотсека Salmonella Enterica Pdu». Журнал биологической химии . 285 (48): 37838–37846. дои : 10.1074/jbc.M110.160580 . ПМЦ 2988387 . ПМИД  20870711. 
  38. ^ Панг, Аллан; Уоррен, Мартин Дж.; Пикерсгилл, Ричард В. (2011). «Структура PduT, тримерного бактериального микрокомпартментного белка с сайтом связывания кластера 4Fe – 4S». Acta Crystallographica Раздел D. 67 (2): 91–96. дои : 10.1107/S0907444910050201. ISSN  0907-4449. ПМИД  21245529.
  39. ^ Аб Парсонс, Дж. Б.; Динеш, С.Д.; Дири, Э.; Лич, Гонконг; Бриндли, А.А.; Хелдт, Д.; Франк, С.; Смейлс, СМ; Лунсдорф, Х.; Рамбах, А.; Гасс, Миннесота; Блелох, А.; МакКлин, К.Дж.; Манро, AW; Ригби, SEJ; Уоррен, MJ; Прентис, МБ (2008). «Биохимические и структурные взгляды на форму и биогенез бактериальных органелл». Журнал биологической химии . 283 (21): 14366–14375. дои : 10.1074/jbc.M709214200 . ISSN  0021-9258. ПМИД  18332146.
  40. ^ Аб Парсонс, Джошуа Б.; Лоуренс, Эндрю Д.; Маклин, Кирсти Дж.; Манро, Эндрю В.; Ригби, Стивен Э.Дж.; Уоррен, Мартин Дж. (2010). «Характеристика PduS, метаболосомы корринредуктазы pdu и данные о субструктурной организации внутри бактериального микрокомпартмента». ПЛОС ОДИН . 5 (11): e14009. Бибкод : 2010PLoSO...514009P. дои : 10.1371/journal.pone.0014009 . ISSN  1932-6203. ПМЦ 2982820 . ПМИД  21103360. 
  41. ^ Аб Томпсон, Майкл С.; Уитли, Николь М.; Жорда, Жюльен; Савая, Майкл Р.; Гиданиан, Сохейл; Ахмед, Хода; Ян, З; Маккарти, Кристал; Уайтлегг, Жюльен; Йейтс, Тодд О. (2014). «Идентификация уникального сайта связывания кластера Fe-S в белке оболочки микрокомпартмента глицил-радикального типа». Журнал молекулярной биологии . 426 (19): 3287–3304. дои : 10.1016/j.jmb.2014.07.018. ПМК 4175982 . ПМИД  25102080. 
  42. ^ ab Aussignargues, Клеман; Панделия, Мария-Эйрини; Саттер, Маркус; Плегария, Джефферсон С.; Зажицкий, Ян; Турмо, Айко; Хуан, Цзинчэн; Дукат, Дэниел К.; Хегг, Эрик Л.; Гибни, Брайан Р.; Керфельд, Шерил А. (11 января 2016 г.). «Структура и функция белка оболочки бактериального микрокомпартмента, созданного для связывания кластера [4Fe-4S]». Журнал Американского химического общества . 138 (16): 5262–5270. дои : 10.1021/jacs.5b11734. ISSN  0002-7863. ОСТИ  1713208. ПМИД  26704697.
  43. ^ ab Plegaria, Джефферсон С.; Йейтс, Мэтью Д.; Главен, Сара М.; Керфельд, Шерил А. (23 декабря 2019 г.). «Окислительно-восстановительная характеристика иммобилизованных на электродах белков оболочки бактериальных микрокамер, созданных для связывания металлических центров». Прикладные биоматериалы ACS . 3 (1): 685–692. дои : 10.1021/acsabm.9b01023 . ISSN  2576-6422. PMID  35019413. S2CID  212963331.
  44. ^ Танака, С.; Керфельд, Калифорния; Савая, MR; Кай, Ф.; Хайнхорст, С.; Кэннон, GC; Йейтс, Т.О. (2008). «Модели атомного уровня оболочки бактериальных карбоксисом». Наука . 319 (5866): 1083–1086. Бибкод : 2008Sci...319.1083T. дои : 10.1126/science.1151458. ISSN  0036-8075. PMID  18292340. S2CID  5734731.
  45. ^ Саттер, Маркус; Уилсон, Стивен С.; Дойч, Сэмюэл; Керфельд, Шерил А. (2013). «Две новые кристаллические структуры карбоксисомных пентамерных белков с высоким разрешением демонстрируют высокую структурную консервативность ортологов CcmL среди отдаленно родственных видов цианобактерий». Исследования фотосинтеза . 118 (1–2): 9–16. doi : 10.1007/s11120-013-9909-z. ISSN  0166-8595. PMID  23949415. S2CID  18954502.
  46. ^ Уитли, Николь М.; Гиданьян, Сохейл Д.; Лю, Юйси; Кашио, Дуилио; Йейтс, Тодд О. (2013). «Оболочки бактериальных микрокамер различных функциональных типов содержат пентамерные вершинные белки». Белковая наука . 22 (5): 660–665. дои : 10.1002/pro.2246. ISSN  0961-8368. ПМЦ 3649267 . ПМИД  23456886. 
  47. ^ Аб Парсонс, Джошуа Б.; Фрэнк, Стефани; Бхелла, Дэвид; Лян, Минчжи; Прентис, Майкл Б.; Малвихилл, Дэниел П.; Уоррен, Мартин Дж. (2010). «Синтез пустых бактериальных микрокомпартментов, направленное включение белков-органелл и свидетельства движения органелл, связанных с нитями» (PDF) . Молекулярная клетка . 38 (2): 305–315. doi : 10.1016/j.molcel.2010.04.008 . ISSN  1097-2765. ПМИД  20417607.
  48. ^ Яохуа Ли, Нолан В. Кеннеди, Сию Ли, Кэролайн Э. Миллс, Даниэль Таллман-Эрчек, Моника Ольвера де ла Круз, «Вычислительные и экспериментальные подходы к контролю сборки бактериальных микрокомпартментов», ACS Central Science 7, 658–670 (2021) ); doi.org/10.1021/acscentsci.0c01699
  49. ^ Цай, Фэй; Менон, Баларай Б.; Кэннон, Гордон С.; Карри, Кеннет Дж.; Шайвли, Джессап М.; Хайнхорст, Сабина (2009). «Пентамерные вершинные белки необходимы для того, чтобы икосаэдрическая оболочка карбоксисомы функционировала как барьер утечки CO2». ПЛОС ОДИН . 4 (10): е7521. Бибкод : 2009PLoSO...4.7521C. дои : 10.1371/journal.pone.0007521 . ISSN  1932-6203. ПМК 2760150 . ПМИД  19844578. 
  50. ^ Крупович, М; Кунин Е.В. (13 ноября 2017). «Клеточное происхождение вирусных капсидоподобных бактериальных микрокомпартментов». Биология Директ . 12 (1): 25. дои : 10.1186/s13062-017-0197-y . ПМЦ 5683377 . ПМИД  29132422. 
  51. ^ аб Маркус, Йехуда; Берри, Джозеф А.; Пирс, Джон (1992). «Фотосинтез и фотодыхание у мутанта цианобактерии Synechocystis PCC 6803, лишенного карбоксисом». Планта . 187 (4): 511–6. дои : 10.1007/BF00199970. ISSN  0032-0935. PMID  24178146. S2CID  22158778.
  52. ^ abc Доу, З.; Хайнхорст, С.; Уильямс, Э.Б.; Мурин, CD; Шайвли, Дж. М.; Кэннон, GC (2008). «Кинетика фиксации CO2 мутантных карбоксисом Halothiobacillus neapolitanus, лишенных карбоангидразы, позволяет предположить, что оболочка действует как диффузионный барьер для CO2». Журнал биологической химии . 283 (16): 10377–10384. дои : 10.1074/jbc.M709285200 . ISSN  0021-9258. ПМИД  18258595.
  53. ^ abcde Сэмпсон, EM; Бобик, Т.А. (2008). «Микроотделения для B12-зависимой деградации 1,2-пропандиола обеспечивают защиту от ДНК и повреждения клеток реактивным метаболическим промежуточным продуктом». Журнал бактериологии . 190 (8): 2966–2971. дои : 10.1128/JB.01925-07. ISSN  0021-9193. ПМЦ 2293232 . ПМИД  18296526. 
  54. ^ abc Цай Ю, Савайя М.Р., Кэннон GC, Кай Ф, Уильямс Э.Б., Хайнхорст С., Керфельд Калифорния, Йейтс Т.О. (июнь 2007 г.). «Структурный анализ CsoS1A и белковой оболочки карбоксисомы Halothiobacillus neapolitanus». ПЛОС Биология . 5 (6): е144. дои : 10.1371/journal.pbio.0050144 . ПМК 1872035 . ПМИД  17518518. 
  55. ^ Чоудхури, К.; Чун, Санни; Панг, Аллан; Савая, Майкл Р.; Синха, С.; Йейтс, Тодд О.; Бобик, Томас А. (2015). «Селективный молекулярный транспорт через белковую оболочку органеллы бактериального микрокомпартмента». Учеб. Натл. акад. наук. США . 112 (10): 2990–2995. Бибкод : 2015PNAS..112.2990C. дои : 10.1073/pnas.1423672112 . ПМК 4364225 . ПМИД  25713376. 
  56. ^ Танака, Шихо; Савая, Майкл Р.; Йейтс, Тодд О. (2010). «Структура и механизмы белковой органеллы Escherichia coli». Наука . 327 (596): 81–84. Бибкод : 2010Sci...327...81T. дои : 10.1126/science.1179513. PMID  20044574. S2CID  206522604.
  57. ^ Томпсон, Майкл С.; Кашио, Дуилио; Лейбли, Дэвид Дж.; Йейтс, Тодд О. (2015). «Аллостерическая модель контроля открытия пор путем связывания субстрата в белке оболочки микроотсека EutL». Белковая наука . 24 (6): 956–975. дои : 10.1002/pro.2672. ПМЦ 4456109 . ПМИД  25752492. 
  58. ^ Мюррей Р. Бэджер и Г. Дин Прайс (февраль 2003 г.). «Механизмы концентрации CO2 у цианобактерий: молекулярные компоненты, их разнообразие и эволюция». Журнал экспериментальной ботаники . 54 (383): 609–622. дои : 10.1093/jxb/erg076 . ПМИД  12554704.
  59. ^ GD Price и MR Badger (октябрь 1989 г.). «Экспрессия карбоангидразы человека в Cyanobacterium Synechococcus PCC7942 создает фенотип с высокой потребностью в CO (2): доказательства центральной роли карбоксисом в механизме концентрации CO (2)». Физиология растений . 91 (2): 505–513. дои : 10.1104/стр.91.2.505. ПМК 1062030 . ПМИД  16667062. 
  60. ^ abc Эрбильгин, О.; Макдональд, КЛ; Керфельд, Калифорния (2014). «Характеристика планктомицетальной органеллы: новый бактериальный микрокомпартмент для аэробной деградации растительных сахаридов». Прикладная и экологическая микробиология . 80 (7): 2193–2205. Бибкод : 2014ApEnM..80.2193E. дои : 10.1128/AEM.03887-13. ISSN  0099-2240. ПМЦ 3993161 . ПМИД  24487526. 
  61. ^ Эрбильгин, Онур; Саттер, Маркус; Керфельд, Шерил А. (9 марта 2016 г.). «Структурная основа переработки кофермента А в бактериальной органелле». ПЛОС Биология . 14 (3): e1002399. дои : 10.1371/journal.pbio.1002399 . ISSN  1545-7885. ПМЦ 4784909 . ПМИД  26959993. 
  62. ^ abc Джозеф Т. Пенрод и Джон Р. Рот (апрель 2006 г.). «Сохранение летучего метаболита: роль карбоксисомоподобных органелл в Salmonella enterica». Журнал бактериологии . 188 (8): 2865–2874. дои : 10.1128/JB.188.8.2865-2874.2006. ПМК 1447003 . ПМИД  16585748. 
  63. ^ Аб Ченг, Шоуцян; Фань, Чэньгуан; Синха, Шармиштха; Бобик, Томас А. (2012). «Фермент PduQ представляет собой алкогольдегидрогеназу, используемую для внутренней переработки НАД + внутри микрокомпартмента Pdu Salmonella enterica». ПЛОС ОДИН . 7 (10): е47144. Бибкод : 2012PLoSO...747144C. дои : 10.1371/journal.pone.0047144 . ISSN  1932-6203. ПМЦ 3471927 . ПМИД  23077559. 
  64. ^ аб Хасеби, DL; Рот, младший (2013). «Доказательства того, что метаболический микроотдел содержит и перерабатывает частные пулы кофакторов». Журнал бактериологии . 195 (12): 2864–2879. дои : 10.1128/JB.02179-12. ISSN  0021-9193. ПМЦ 3697265 . ПМИД  23585538. 
  65. ^ Дж. Г. Лоуренс и Дж. Р. Рот (август 1996 г.). «Эгоистичные опероны: горизонтальный перенос может стимулировать эволюцию кластеров генов». Генетика . 143 (4): 1843–1860. дои : 10.1093/генетика/143.4.1843. ПМК 1207444 . ПМИД  8844169. 
  66. ^ RM Джетер (май 1990 г.). «Кобаламин-зависимое использование 1,2-пропандиола Salmonella typhimurium». Журнал общей микробиологии . 136 (5): 887–896. дои : 10.1099/00221287-136-5-887 . ПМИД  2166132.
  67. ^ DM Roof и JR Roth (июнь 1989 г.). «Функции, необходимые для зависимого от витамина B12 использования этаноламина Salmonella typhimurium». Журнал бактериологии . 171 (6): 3316–3323. дои : 10.1128/jb.171.6.3316-3323.1989. ПМК 210052 . ПМИД  2656649. 
  68. ^ Ферлез, Брайан; Саттер, Маркус; Керфельд, Шерил А. (26 февраля 2019 г.). «Микрокомпартменты, связанные с глицил-радикальными ферментами: окислительно-восстановительные бактериальные органеллы». мБио . 10 (1): e02327-18. дои : 10.1128/mbio.02327-18. ISSN  2161-2129. ПМК 6325248 . ПМИД  30622187. 
  69. ^ Зажицкий, Ян; Эрбильгин, Онур; Керфельд, Шерил А. (15 декабря 2015 г.). «Биоинформатическая характеристика бактериальных микрокомпартментов, связанных с глицилрадикальными ферментами». Прикладная и экологическая микробиология . 81 (24): 8315–8329. Бибкод : 2015ApEnM..81.8315Z. дои : 10.1128/aem.02587-15. ISSN  0099-2240. ПМЦ 4644659 . ПМИД  26407889. 
  70. ^ Фрей, Перри А.; Хегеман, Адриан Д.; Ружичка, Фрэнк Дж. (2008). «Радикальное суперсемейство ЗРК». Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 43 (1): 63–88. дои : 10.1080/10409230701829169. ISSN  1040-9238. PMID  18307109. S2CID  86816844.
  71. ^ аб Пети, Эльза; ЛаТуф, В. Грег; Коппи, Маддалена В.; Варник, Томас А.; Карри, Девин; Ромашко Игорь; Дешпанде, Суприя; Хаас, Келли; Альвело-Мавроса, Хесус Г.; Уордман, Колин; Шнелл, Дэнни Дж.; Лешин, Сьюзен Б.; Бланшар, Джеффри Л. (2013). «Участие бактериального микрокомпартмента в метаболизме фукозы и рамнозы Clostridium phytofermentans». ПЛОС ОДИН . 8 (1): e54337. Бибкод : 2013PLoSO...854337P. дои : 10.1371/journal.pone.0054337 . ISSN  1932-6203. ПМЦ 3557285 . ПМИД  23382892. 
  72. ^ abc Кэмерон, Джеффри С.; Уилсон, Стивен С.; Бернштейн, Сьюзен Л.; Керфельд, Шерил А. (2013). «Биогенез бактериальной органеллы: путь сборки карбоксисом». Клетка . 155 (5): 1131–1140. дои : 10.1016/j.cell.2013.10.044 . ISSN  0092-8674. ПМИД  24267892.
  73. ^ Лонг Б.М., Бэджер М.Р., Уитни С.М., Прайс Г.Д. (октябрь 2007 г.). «Анализ карбоксисом Synechococcus PCC7942 выявил множественные комплексы Рубиско с карбоксисомными белками CcmM и CcaA». Журнал биологической химии . 282 (40): 29323–29335. дои : 10.1074/jbc.M703896200 . ПМИД  17675289.
  74. ^ Абде Кинни, JN; Салмин, А.; Кай, Ф.; Керфельд, Калифорния (2012). «Выяснение важной роли консервативного карбоксисомного белка CcmN раскрывает общую особенность сборки бактериальных микрокомпартментов». Журнал биологической химии . 287 (21): 17729–17736. дои : 10.1074/jbc.M112.355305 . ISSN  0021-9258. ПМК 3366800 . ПМИД  22461622. 
  75. ^ Сэвидж, DF; Афонсу, Б.; Чен, А.Х.; Сильвер, Пенсильвания (2010). «Пространственно-упорядоченная динамика аппаратов бактериальной фиксации углерода». Наука . 327 (5970): 1258–1261. Бибкод : 2010Sci...327.1258S. дои : 10.1126/science.1186090. ISSN  0036-8075. PMID  20203050. S2CID  36685539.
  76. ^ Цай, Фэй; Доу, Чжичэн; Бернштейн, Сьюзен; Леверенц, Райан; Уильямс, Эрик; Хайнхорст, Сабина; Шайвли, Джессап; Кэннон, Гордон; Керфельд, Шерил (2015). «Достижения в понимании сборки карбоксисом у прохлорококков и синехококков указывают на то, что CsoS2 является критическим компонентом». Жизнь . 5 (2): 1141–1171. Бибкод : 2015Life....5.1141C. дои : 10.3390/life5021141 . ISSN  2075-1729. ПМЦ 4499774 . ПМИД  25826651. 
  77. ^ Янку, Кристина В.; Моррис, Дилан М.; Доу, Чжичэн; Хайнхорст, Сабина; Кэннон, Гордон С.; Дженсен, Грант Дж. (2010). «Организация, структура и сборка α-карбоксисом, определенные с помощью электронной криотомографии интактных клеток». Журнал молекулярной биологии . 396 (1): 105–117. дои : 10.1016/j.jmb.2009.11.019. ISSN  0022-2836. ПМЦ 2853366 . ПМИД  19925807. 
  78. ^ аб Лонг, Б.М.; Хи, Вайоминг (2018). «Карбоксисомная инкапсуляция фермента Рубиско, фиксирующего CO2, в хлоропластах табака». Природные коммуникации . 9 (1): 3570. Бибкод : 2018NatCo...9.3570L. дои : 10.1038/s41467-018-06044-0. ПМК 6120970 . ПМИД  30177711. 
  79. ^ Николь А. Лил, Грегори Д. Хавеманн и Томас А. Бобик (ноябрь 2003 г.). «PduP представляет собой кофермент-а-ацилирующую пропиональдегиддегидрогеназу, связанную с многогранными тельцами, участвующими в B12-зависимой деградации 1,2-пропандиола сероваром Salmonella enterica Typhimurium LT2». Архив микробиологии . 180 (5): 353–361. дои : 10.1007/s00203-003-0601-0. PMID  14504694. S2CID  44010353.
  80. ^ Такамаса Тобимацу, Масахиро Кавата и Тецуо Торая (март 2005 г.). «N-концевые области бета- и гамма-субъединиц снижают растворимость аденозилкобаламин-зависимой диолдегидратазы». Бионауки, биотехнологии и биохимия . 69 (3): 455–462. дои : 10.1271/bbb.69.455 . ПМИД  15784971.
  81. ^ Лю Ю, Лил Н.А., Сэмпсон Э.М., Джонсон К.Л., Хавеманн Г.Д., Бобик Т.А. (март 2007 г.). «PduL представляет собой эволюционно отличающуюся фосфотрансацилазу, участвующую в B12-зависимой деградации 1,2-пропандиола серовара Salmonella enterica serovar typhimurium LT2». Журнал бактериологии . 189 (5): 1589–1596. дои : 10.1128/JB.01151-06. ПМК 1855771 . ПМИД  17158662. 
  82. ^ Сибата, Н.; Тамагаки, Х.; Хиеда, Н.; Акита, К.; Комори, Х.; Шомура, Ю.; Тераваки, С.-и.; Мори, К.; Ясуока, Н.; Хигучи, Ю.; Торая, Т. (2010). «Кристаллические структуры этаноламин-аммиак-лиазы в комплексе с аналогами и субстратами коэнзима B12». Журнал биологической химии . 285 (34): 26484–26493. дои : 10.1074/jbc.M110.125112 . ISSN  0021-9258. ПМК 2924083 . ПМИД  20519496. 
  83. ^ Оссиньярг, Клеман; Пааш, Брэдли К.; Гонсалес-Эскер, Рауль; Эрбильгин, Онур; Керфельд, Шерил А. (2015). «Сборка бактериальных микрокамер: ключевая роль инкапсулирующих пептидов». Коммуникативная и интегративная биология . 8 (3): 00. дои : 10.1080/19420889.2015.1039755. ISSN  1942-0889. ПМЦ 4594438 . ПМИД  26478774. 
  84. ^ аб Фан, К.; Ченг, С.; Лю, Ю.; Эскобар, СМ; Кроули, CS; Джефферсон, RE; Йейтс, Т.О.; Бобик, Т.А. (2010). «Короткие N-концевые последовательности упаковывают белки в бактериальные микрокомпартменты». Труды Национальной академии наук . 107 (16): 7509–7514. Бибкод : 2010PNAS..107.7509F. дои : 10.1073/pnas.0913199107 . ISSN  0027-8424. ПМЦ 2867708 . ПМИД  20308536. 
  85. ^ Фан, К.; Бобик, Т.А. (2011). «N-концевая область средней субъединицы (PduD) упаковывает аденозилкобаламин-зависимую диолдегидратазу (PduCDE) в микрокомпартмент Pdu». Журнал бактериологии . 193 (20): 5623–5628. дои : 10.1128/JB.05661-11. ISSN  0021-9193. ПМК 3187188 . ПМИД  21821773. 
  86. ^ Чоудхари, Свати; Куин, Морин Б.; Сандерс, Марк А.; Джонсон, Итан Т.; Шмидт-Даннерт, Клаудия (2012). «Спроектированные белковые наноотделения для целевой локализации ферментов». ПЛОС ОДИН . 7 (3): e33342. Бибкод : 2012PLoSO...733342C. дои : 10.1371/journal.pone.0033342 . ISSN  1932-6203. ПМК 3299773 . ПМИД  22428024. 
  87. ^ Лассила, Джонатан К.; Бернштейн, Сьюзен Л.; Кинни, Джеймс Н.; Аксен, Сет Д.; Керфельд, Шерил А. (2014). «Сборка прочных оболочек бактериальных микрокамер с использованием строительных блоков из органелл неизвестной функции». Журнал молекулярной биологии . 426 (11): 2217–2228. дои : 10.1016/j.jmb.2014.02.025. ISSN  0022-2836. ПМИД  24631000.
  88. ^ Кирст, Хеннинг; Керфельд, Шерил А. (30 июня 2021 г.). «Подсказки о функции бактериальных микрокомпартментов на основе вспомогательных генов». Труды Биохимического общества . 49 (3): 1085–1098. дои : 10.1042/BST20200632. ISSN  0300-5127. ПМЦ 8517908 . PMID  34196367. S2CID  235696227. 
  89. ^ AB Т. А. Бобик, М. Эйлион и Дж. Р. Рот (апрель 1992 г.). «Один регуляторный ген объединяет контроль синтеза витамина B12 и деградации пропандиола». Журнал бактериологии . 174 (7): 2253–2266. дои : 10.1128/jb.174.7.2253-2266.1992. ПМК 205846 . ПМИД  1312999. 
  90. ^ М. Эйлион, Т. А. Бобик и Дж. Р. Рот (ноябрь 1993 г.). «Две глобальные системы регулирования (Crp и Arc) контролируют регулон кобаламин / пропандиол Salmonella typhimurium». Журнал бактериологии . 175 (22): 7200–7208. дои : 10.1128/jb.175.22.7200-7208.1993. ПМК 206861 . ПМИД  8226666. 
  91. ^ DE Шеппард и Дж. Р. Рот (март 1994 г.). «Обоснование аутоиндукции активатора транскрипции: этаноламин-аммиаклиаза (EutBC) и активатор оперона (EutR) конкурируют за аденозил-кобаламин в Salmonella typhimurium». Журнал бактериологии . 176 (5): 1287–1296. дои : 10.1128/jb.176.5.1287-1296.1994. ПМК 205191 . ПМИД  8113167. 
  92. ^ Джозеф Б., Пшибилла К., Штюлер С., Шауэр К., Слагуис Дж., Фукс Т.М., Гебель В. (январь 2006 г.). «Идентификация генов Listeria monocytogenes, способствующих внутриклеточной репликации, путем анализа профиля экспрессии и скрининга мутантов». Журнал бактериологии . 188 (2): 556–568. дои : 10.1128/JB.188.2.556-568.2006. ПМЦ 1347271 . ПМИД  16385046. 
  93. ^ Йохен Клампп и Тило М. Фукс (апрель 2007 г.). «Идентификация новых генов на геномных островах, которые способствуют репликации Salmonella typhimurium в макрофагах». Микробиология . 153 (Часть 4): 1207–1220. дои : 10.1099/mic.0.2006/004747-0 . ПМИД  17379730.
  94. ^ Маадани А., Фокс К.А., Милонакис Э., Гарсин Д.А. (май 2007 г.). «Мутации Enterococcus faecalis, влияющие на вирулентность модельного хозяина Caenorhabditis elegans». Инфекция и иммунитет . 75 (5): 2634–2637. дои :10.1128/IAI.01372-06. ПМЦ 1865755 . ПМИД  17307944. 
  95. ^ Харви, ПК; Уотсон, М.; Халм, С.; Джонс, Массачусетс; Ловелл, М.; Беркьери, А.; Янг, Дж.; Бамстед, Н.; Барроу, П. (2011). «Salmonella enterica Serovar Typhimurium, колонизирующая просвет куриного кишечника, медленно растет и активирует уникальный набор генов вирулентности и метаболизма». Инфекция и иммунитет . 79 (10): 4105–4121. дои : 10.1128/IAI.01390-10. ISSN  0019-9567. ПМК 3187277 . ПМИД  21768276. 
  96. ^ Кендалл, ММ; Грубер, CC; Паркер, Коннектикут; Сперандио, В. (2012). «Этаноламин контролирует экспрессию генов, кодирующих компоненты, участвующие в передаче сигналов межцарства и вирулентности в энтерогеморрагической Escherichia coli O157: H7». мБио . 3 (3): е00050–12–е00050–12. doi : 10.1128/mBio.00050-12. ISSN  2150-7511. ПМЦ 3372972 . ПМИД  22589288. 
  97. ^ Лин, Мят Т.; Оккиалини, Алессандро; Андралойц, П. Джон; Девоншир, Джин; Хайнс, Кевин М.; Парри, Мартин AJ; Хэнсон, Морин Р. (2014). «β-карбоксисомные белки собираются в высокоорганизованные структуры в никотианхлоропластах». Заводской журнал . 79 (1): 1–12. дои : 10.1111/tpj.12536. ISSN  0960-7412. ПМК 4080790 . ПМИД  24810513. 
  98. ^ Лин, Мят Т.; Оккиалини, Алессандро; Андралойц, П. Джон; Парри, Мартин AJ; Хэнсон, Морин Р. (2014). «Более быстрый Rubisco с потенциалом увеличения фотосинтеза сельскохозяйственных культур». Природа . 513 (7519): 547–550. Бибкод : 2014Natur.513..547L. дои : 10.1038/nature13776. ISSN  0028-0836. ПМК 4176977 . ПМИД  25231869. 
  99. ^ abc Гонсалес-Эскер, К. Рауль; Ньюнхэм, Сара Э.; Керфельд, Шерил А. (20 июня 2016 г.). «Бактериальные микрокомпарты как метаболические модули для синтетической биологии растений». Заводской журнал . 87 (1): 66–75. дои : 10.1111/tpj.13166 . ISSN  0960-7412. ПМИД  26991644.
  100. ^ Аб Керфельд, Шерил А. (декабрь 2015 г.). «Подключи и работай для повышения первичной производительности». Американский журнал ботаники . 102 (12): 1949–1950. дои : 10.3732/ajb.1500409 . ISSN  0002-9122. ПМИД  26656128.
  101. ^ Зажицкий, Ян; Аксен, Сет Д.; Кинни, Джеймс Н.; Керфельд, Шерил А. (23 октября 2012 г.). «Цианобактериальные подходы к улучшению фотосинтеза растений». Журнал экспериментальной ботаники . 64 (3): 787–798. дои : 10.1093/jxb/ers294 . ISSN  1460-2431. ПМИД  23095996.
  102. ^ Цай, Фэй; Саттер, Маркус; Бернштейн, Сьюзен Л.; Кинни, Джеймс Н.; Керфельд, Шерил А. (27 августа 2014 г.). «Инженерия бактериальных микрокамерных оболочек: химерные белки оболочки и химерные оболочки карбоксисом». ACS Синтетическая биология . 4 (4): 444–453. дои : 10.1021/sb500226j. ISSN  2161-5063. ПМИД  25117559.
  103. ^ Лоуренс, Эндрю Д.; Фрэнк, Стефани; Ньюнхэм, Сара; Ли, Мэтью Дж.; Браун, Ян Р.; Сюэ, Вэй-Фэн; Роу, Мишель Л.; Малвихилл, Дэниел П.; Прентис, Майкл Б.; Ховард, Марк Дж.; Уоррен, Мартин Дж. (2014). «Структура раствора бактериального микроотсека, нацеливающего пептид, и его применение в конструкции биореактора на этаноле». ACS Синтетическая биология . 3 (7): 454–465. дои : 10.1021/sb4001118. ISSN  2161-5063. ПМЦ 4880047 . ПМИД  24933391. 
  104. ^ Хаген, Эндрю; Саттер, Маркус; Слоан, Нэнси; Керфельд, Шерил А. (23 июля 2018 г.). «Программированная загрузка и быстрая очистка спроектированных оболочек бактериальных микрокамер». Природные коммуникации . 9 (1): 2881. Бибкод : 2018NatCo...9.2881H. дои : 10.1038/s41467-018-05162-z. ISSN  2041-1723. ПМК 6056538 . ПМИД  30038362. 
  105. ^ Ферлез, Брайан; Саттер, Маркус; Керфельд, Шерил А. (июль 2019 г.). «Разработанная оболочка бактериального микроотсека с настраиваемым составом и точной загрузкой груза». Метаболическая инженерия . 54 : 286–291. дои : 10.1016/j.ymben.2019.04.011. ISSN  1096-7176. ПМК 6884132 . ПМИД  31075444. 
  106. ^ Цай, Фэй; Саттер, Маркус; Бернштейн, Сьюзен Л.; Кинни, Джеймс Н.; Керфельд, Шерил А. (2015). «Инженерия бактериальных микрокамерных оболочек: химерные белки оболочки и химерные оболочки карбоксисом». ACS Синтетическая биология . 4 (4): 444–453. дои : 10.1021/sb500226j. ISSN  2161-5063. ПМИД  25117559.
  107. ^ Керфельд, Шерил А; Саттер, Маркус (октябрь 2020 г.). «Спроектированные бактериальные микрокомпартменты: приложения для программирования метаболизма». Современное мнение в области биотехнологии . 65 : 225–232. doi : 10.1016/j.copbio.2020.05.001 . ISSN  0958-1669. ПМЦ 7719235 . ПМИД  32554213. 
  108. ^ Кирст, Хеннинг; Керфельд, Шерил А. (10 октября 2019 г.). «Бактериальные микрокомпартменты: метаболические модули, усиливающие катализ, для метаболической и биомедицинской инженерии следующего поколения». БМК Биология . 17 (1): 79. дои : 10.1186/s12915-019-0691-z . ISSN  1741-7007. ПМК 6787980 . ПМИД  31601225. 
  109. ^ Хаген, Эндрю Р.; Плегария, Джефферсон С.; Слоан, Нэнси; Ферлез, Брайан; Оссиньярг, Клемент; Бертон, Родни; Керфельд, Шерил А. (22 октября 2018 г.). «Сборка in vitro разнообразных структур оболочки бактериальных микрокамер». Нано-буквы . 18 (11): 7030–7037. Бибкод : 2018NanoL..18.7030H. doi : 10.1021/acs.nanolett.8b02991. ISSN  1530-6984. ПМК 6309364 . ПМИД  30346795. 

Внешние ссылки