stringtranslate.com

Бактериородопсин

Бактериородопсин (Боп) — белок, используемый архей , особенно галоархей , классом эвриархей . [1] Он действует как протонный насос ; то есть он улавливает энергию света и использует ее для перемещения протонов через мембрану из клетки. [2] Полученный протонный градиент впоследствии преобразуется в химическую энергию. [3]

Функция

Бактериородопсин представляет собой светоуправляемый переносчик ионов H + , обнаруженный у некоторых галоархей, особенно у Halobacterium salinarum (ранее известного как Syn. H. halobium ). Протондвижущая сила, генерируемая белком, используется АТФ-синтазой для выработки аденозинтрифосфата (АТФ) . Экспрессируя бактериородопсин, клетки архей способны синтезировать АТФ в отсутствие источника углерода. [4] [5]

Состав

Тример бактериородопсина , показывающий приблизительное положение внеклеточной и цитоплазматической сторон мембраны (красная и синяя линии соответственно).

Бактериородопсин представляет собой интегральный мембранный белок массой 27 кДа , обычно встречающийся в двумерных кристаллических участках, известных как «фиолетовая мембрана», которые могут занимать почти 50% площади поверхности клетки архей. Повторяющийся элемент гексагональной решетки состоит из трех одинаковых белковых цепей, каждая из которых повернута на 120 градусов относительно остальных. [6] Каждый мономер имеет семь трансмембранных альфа-спиралей и обращенный к внеклеточному двухцепочечному бета-листу . [7] [8]

Бактериородопсин синтезируется как белок -предшественник , известный как бактериоопсин, который сильно модифицируется после трансляции . [9] [10] Изменения:

Спектральные свойства

Молекула бактериородопсина фиолетового цвета и наиболее эффективно поглощает зеленый свет (в диапазоне длин волн 500–650 нм ). В нативной мембране белок имеет максимальное поглощение при 553 нм, однако добавление детергента разрушает тримерную форму, что приводит к потере экситонной связи между хромофорами, и, следовательно, мономерная форма имеет максимум поглощения 568 нм. [13] [14]

Бактериородопсин имеет широкий спектр возбуждения. Для длины волны обнаружения от 700 до 800 нм он имеет заметное обнаруженное излучение для длин волн возбуждения от 470 до 650 нм (с пиком при 570 нм). [15] При накачке с длиной волны 633 нм спектр излучения имеет заметную интенсивность в диапазоне от 650 до 850 нм. [16]

Механизм

Обзор фотоцикла

Бактериородопсин – это протонный насос, управляемый светом. Именно молекула сетчатки меняет свое состояние изомеризации с полностью транс на 13- цис при поглощении фотона . Окружающий белок реагирует на изменение формы хромофора, претерпевая упорядоченную последовательность конформационных изменений (известных под общим названием фотоцикл). [17] Конформационные изменения изменяют значения p K a консервативных аминокислот в ядре белка, включая Asp85, Asp96 и атом N основания Шиффа (Lys216). Эти последовательные изменения константы диссоциации кислоты приводят к переносу одного протона с внутриклеточной стороны мембраны на внеклеточную сторону мембраны на каждый фотон, поглощенный хромофором.

Фотоцикл бактериородопсина состоит из девяти различных стадий, начиная с основного состояния или состояния покоя, которое обозначается «bR». Промежуточные соединения обозначаются отдельными буквами и могут различаться по спектрам поглощения . [18] Девять этапов:

БР + фотон → К ⇌ Л ⇌ М 1 ⇌ М 2 ⇌ М 2 ' ⇌ Н ⇌ Н' ⇌ О ⇌ БР [18]

Основное состояние + фотон → состояние K → состояние L

Конформационное изменение, парная стереограмма . Оранжевая молекула представляет собой полностью транс- ретиналь, а красная молекула — это 13- цис- ретиналь.

Бактериородопсин в основном состоянии поглощает фотон, и сетчатка меняет изомеризацию с полностью транс -15- анти на напряженное 13- цис- 15- анти в K-состоянии. Реакция изомеризации быстрая и протекает менее чем за 1 пс. Сетчатка принимает менее напряженную конформацию с образованием интермедиата L.

Состояние L → состояние M 1

Asp85 принимает протон от атома N основания Шиффа. В промежуточном продукте M1 ни основание Шиффа, ни Asp85 не заряжены.

Состояние М 1 → Состояние М 2

Основание Шиффа поворачивается от внеклеточной стороны белка к цитоплазматической стороне, готовясь принять новый протон.

Состояние М 2 → Состояние М 2 '

Протон высвобождается из Glu204 и Glu194 во внеклеточную среду.

M 2 'состояние → N состояние

Шиффовское основание сетчатки принимает протон от Asp96. В состоянии N заряжены как Asp96, так и база Шиффа.

Состояние N → Состояние N

Asp96 принимает протон с цитоплазматической стороны мембраны и становится незаряженным.

Состояние N → Состояние O

Ретиналь реизомеризуется в полностью транс- состояние.

Состояние О → основное состояние

Asp85 переносит протон на Glu194 и Glu204 [19] [20] на внеклеточной поверхности белка.

Гомологи и другие подобные белки

Бактериородопсин принадлежит к семейству микробных родопсинов . Его гомологи включают археродопсины , [21] галородопсин , управляемый светом хлоридный насос (кристаллическая структура которого также известна), и некоторые каналы, непосредственно активируемые светом, такие как каналродопсин .

Бактериородопсин подобен родопсинам позвоночных , пигментам , которые воспринимают свет в сетчатке . Родопсины также содержат ретиналь; однако функции родопсина и бактериородопсина различны, и сходство их аминокислотных последовательностей ограничено. И родопсин, и бактериородопсин принадлежат к семейству белков рецепторов 7TM , но родопсин является рецептором, связанным с G-белком, а бактериородопсин - нет. При первом использовании электронной кристаллографии для получения структуры белка на атомном уровне структура бактериородопсина была определена в 1990 году. [22] Затем ее использовали в качестве матрицы для построения моделей рецепторов, связанных с G-белком, прежде чем стали также доступны кристаллографические структуры . для этих белков . Он был тщательно изучен как на слюде [23] [24], так и на стеклянных подложках с использованием атомно-силовой микроскопии и фемтосекундной кристаллографии. [25]

Все остальные фототрофные системы бактерий, водорослей и растений используют хлорофиллы или бактериохлорофиллы , а не бактериородопсин. Они также создают протонный градиент, но совершенно другим и более косвенным путем, задействуя цепь переноса электронов , состоящую из нескольких других белков. Кроме того, хлорофиллам помогают улавливать световую энергию другие пигменты, известные как «антенны»; их нет в системах на основе бактериородопсина. Возможно, фототрофия независимо развивалась как минимум дважды: один раз у бактерий и один раз у архей.

Галерея

Смотрите также

Литература

  1. ^ Шох CL, Чуфо С, Домрачев М, Хоттон CL, Каннан С, Хованская Р, Лейпе Д, Маквей Р, О'Нил К, Робберце Б, Шарма С, Суссов В, Салливан Дж. П., Сан Л, Тернер С, Карш- Мизрахи (2020). «Галобактерии». Таксономия NCBI: комплексная обновленная информация о курировании, ресурсах и инструментах . Национальный центр биотехнологической информации . Проверено 31 марта 2021 г.
  2. ^ Воэт, Джудит Г .; Воэт, Дональд (2004). Биохимия . Нью-Йорк: Дж. Уайли и сыновья. ISBN 978-0-471-19350-0.
  3. ^ «Бактериородопсин: перекачка ионов».
  4. ^ Николлс Д.Г .; Фергюсон С.Дж. (1992). Биоэнергетика 2 (2-е изд.). Сан-Диего: Академическая пресса. ISBN 9780125181242.
  5. ^ Страйер, Люберт (1995). Биохимия (четвертое изд.). Нью-Йорк - Бейзингсток: WH Freeman and Company. ISBN 978-0716720096.
  6. ^ Эссен Л.О., Зигерт Р., Леман В.Д., Остерхельт Д. (1998). «Липидные пятна в олигомерах мембранных белков: кристаллическая структура бактериородопсина-липидного комплекса». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (20): 11673–11678. Бибкод : 1998PNAS...9511673E. дои : 10.1073/pnas.95.20.11673 . ПМК 21699 . ПМИД  9751724. 
  7. ^ Пебай-Перуа Э., Раммель Г., Розенбуш Дж. П., Ландау Э. М. (1997). «Рентгеновская структура бактериородопсина при 2,5 Å из микрокристаллов, выращенных в липидных кубических фазах». Наука . 277 (5332): 1676–1681. дои : 10.1126/science.277.5332.1676. ПМИД  9287223.
  8. ^ Люке Х., Шоберт Б., Рихтер Х.Т., Карталлер Дж.П., Лани Дж.К. (1999). «Структура бактериородопсина с разрешением 1,55 Å». Журнал молекулярной биологии . 291 (4): 899–911. дои : 10.1006/jmbi.1999.3027. ПМИД  10452895.
  9. ^ Эстерхельт, Дитер ; Стокениус, Вальтер (1971). «Родопсинподобный белок из пурпурной мембраны Halobacterium halobium». Новая биология природы . 233 (39): 149–152. дои : 10.1038/newbio233149a0. ПМИД  4940442.
  10. ^ Остерхельт, Дитер (1982). «[3] Восстановление белков сетчатки бактериородопсина и галородопсина». Восстановление белков сетчатки бактериородопсина и галородопсина . Методы энзимологии. Том. 88. стр. 10–17. дои : 10.1016/0076-6879(82)88006-3. ISBN 9780121819880.
  11. ^ Бэйли Х., Хуанг К.С., Радхакришнан Р., Росс А.Х., Такагаки Ю., Хорана Х.Г. (1981). «Место прикрепления сетчатки в бактериородопсине». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 78 (4): 2225–2229. Бибкод : 1981PNAS...78.2225B. дои : 10.1073/pnas.78.4.2225 . ПМК 319317 . ПМИД  6941281. 
  12. ^ Аб Хой К.К., Бада Хуарес Дж.Ф., судья П.Дж., Йен ХИ, Ву Д., Виналс Дж., Тейлор Г.Ф., Уоттс А., Робинсон К.В. (2021). «Наночастицы Lipodisq, не содержащие детергентов, облегчают масс-спектрометрию высокого разрешения свернутых интегральных мембранных белков». Нано-буквы . 21 (7): 2824–2831. Бибкод : 2021NanoL..21.2824H. doi : 10.1021/acs.nanolett.0c04911. ПМК 8050825 . ПМИД  33787280. 
  13. ^ Ван Дж., Линк С., Heyes CD, Эль-Сайед Массачусетс (2002). «Сравнение динамики первичных событий бактериородопсина в его тримерном и мономерном состояниях». Биофизический журнал . 83 (3): 1557–1566. Бибкод : 2002BpJ....83.1557W. дои : 10.1016/S0006-3495(02)73925-8. ПМЦ 1302253 . ПМИД  12202380. 
  14. ^ Пескителли Дж., Вуди Р.В. (2012). «Экситонное происхождение спектра видимого кругового дихроизма бактериородопсина». Журнал физической химии Б. 116 (23): 6751–6763. дои : 10.1021/jp212166k. ПМИД  22329810.
  15. ^ Шенкль, Сельма; Зграблич, Горан; Портуондо-Кампа, Эрвин; Хааке, Стефан; Шерги, Маджед (2007). «О зависимости флуоресценции бактериородопсина от длины волны возбуждения». Письма по химической физике . 441 (4–6): 322–326. Бибкод : 2007CPL...441..322S. дои : 10.1016/j.cplett.2007.04.086.
  16. ^ Отани, Х.; Цукамото, Ю.; Сакода, Ю.; Хамагучи, Х. (1995). «Спектры флуоресценции бактериородопсина и промежуточных продуктов O и Q при комнатной температуре». ФЭБС Летт . 359 (1): 65–68. дои : 10.1016/0014-5793(94)01440-c. ПМИД  7851532.
  17. ^ Хаяши С., Таджхоршид Э., Шультен К. (сентябрь 2003 г.). «Молекулярно-динамическое моделирование фотоизомеризации бактериородопсина с использованием ab initio сил для возбужденного хромофора». Биофизический журнал . 85 (3): 1440–9. Бибкод : 2003BpJ....85.1440H. дои : 10.1016/S0006-3495(03)74576-7. ПМК 1303320 . ПМИД  12944261. 
  18. ^ ab Эрнст О.П., Лодовски Д.Т., Эльстнер М., Хегеман П., Браун Л.С., Кандори Х (2014). «Микробные и животные родопсины: структуры, функции и молекулярные механизмы». Химические обзоры . 114 (1): 126–163. дои : 10.1021/cr4003769. ПМЦ 3979449 . ПМИД  24364740. 
  19. ^ Дюмаев, А.К.; Рихтер, ХТ; Браун, Л.С.; Танио, М.; Тузи, С.; Сайто, Х.; Кимура, Ю.; Нидлман, Р.; Лани, Дж. К. (1998). «Существование цепи переноса протонов в бактериородопсине: участие Glu-194 в высвобождении протонов на внеклеточную поверхность». Биохимия . 37 (8): 2496–2906. дои : 10.1021/bi971842m. ПМИД  9485398.
  20. ^ Балашов, ИП; Лу, М.; Имашева Е.С.; Говинджи, Р.; Эбри, Т.Г.; Озерсен б, 3-й; Чен, Ю.; Крауч, РК; Меник, ДР (1999). «Группа высвобождения протонов бактериородопсина контролирует скорость последней стадии его фотоцикла при низком pH». Биохимия . 38 (7): 2026–2039. дои : 10.1021/bi981926a. ПМИД  10026285.{{cite journal}}: CS1 maint: числовые имена: список авторов ( ссылка )
  21. ^ Бада Хуарес Дж. Ф., судья П. Дж., Адам С., Аксфорд Д., Виналс Дж., Берч Дж., Кван Т.О., Хой К.К., Йен Х.И., Виал А, Милхиет П.Е., Робинсон К.В., Шапиро I, Мораес И., Уоттс А (2021). «Структуры транспортера археродопсина 3 показывают, что нарушение внутренних водных сетей лежит в основе сенсибилизации рецепторов». Природные коммуникации . 12 (1): 629. Бибкод : 2021NatCo..12..629B. дои : 10.1038/s41467-020-20596-0. ПМЦ 7840839 . ПМИД  33504778. 
  22. ^ Хендерсон Р., Болдуин Дж. М., Ческа Т. А., Землян Ф., Бекманн Э., Даунинг К. Х. (1990). «Модель структуры бактериородопсина на основе электронной криомикроскопии высокого разрешения». Дж Мол Биол . 213 (4): 899–929. дои : 10.1016/S0022-2836(05)80271-2. ПМИД  2359127.{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  23. ^ Мюллер, Дэниел Дж.; Дюфрен, Ив Ф. (2008). «Атомно-силовая микроскопия как многофункциональный молекулярный инструментарий в нанобиотехнологии». Природные нанотехнологии . 3 (5): 261–269. Бибкод : 2008NatNa...3..261M. дои : 10.1038/nnano.2008.100. ISSN  1748-3387. ПМИД  18654521.
  24. ^ Сибата, Микихиро; Ямасита, Хаято; Учихаши, Такаюки; Кандори, Хидеки; Андо, Тосио (14 февраля 2010 г.). «Высокоскоростная атомно-силовая микроскопия показывает динамические молекулярные процессы в фотоактивированном бактериородопсине». Природные нанотехнологии . 5 (3): 208–212. Бибкод : 2010НатНа...5..208С. дои : 10.1038/nnano.2010.7. hdl : 2297/23872 . ISSN  1748-3387. ПМИД  20154686.
  25. ^ Нанго, Эрико; Руайан, Антуан; Кубо, Минору; Накане, Таканори; Викстранд, Сесилия; Кимура, Тецунари; Танака, Томоюки; Тоно, Кенсуке; Сон, Чангён (23 декабря 2016 г.). «Трёхмерный фильм структурных изменений бактериородопсина». Наука . 354 (6319): 1552–1557. Бибкод : 2016Sci...354.1552N. дои : 10.1126/science.aah3497. ISSN  0036-8075. PMID  28008064. S2CID  206651572.
  26. ^ Аб Нисикава, Т.; Мураками, М. (28 марта 2005 г.). «Кристаллическая структура 13-цис-изомера бактериородопсина». Банк данных белков RCSB (PDB). doi : 10.2210/pdb1x0s/pdb. Идентификатор PDB: 1X0S . Проверено 7 октября 2012 г. {{cite journal}}: Требуется цитировать журнал |journal=( помощь )
  27. ^ Аб Нисикава, Т.; Мураками, М. (2005). «Кристаллическая структура 13-цис-изомера бактериородопсина в темно-адаптированном состоянии». Дж. Мол. Биол . 352 (2): 319–328. дои : 10.1016/j.jmb.2005.07.021. PMID  16084526. Идентификатор PDB: 1X0S.
  28. ^ ab Изображение, созданное с помощью RasTop (программное обеспечение для молекулярной визуализации).

Внешние ссылки