stringtranslate.com

белок SMC

Модели структуры SMC и когезина

Комплексы SMC представляют собой большое семейство АТФаз , которые участвуют во многих аспектах организации и динамики хромосом высшего порядка. [1] [2] [3] SMC означает структурное поддержание хромосом .

Классификация

Эукариотические SMC

У эукариот в отдельных организмах имеется не менее шести белков SMC, которые образуют три различных гетеродимера со специализированными функциями:

Каждый комплекс содержит отдельный набор не-SMC регуляторных субъединиц. Некоторые организмы имеют варианты белков SMC. Например, млекопитающие имеют мейоз -специфический вариант SMC1, известный как SMC1β. [11] Нематода Caenorhabditis elegans имеет SMC4-вариант, который играет специализированную роль в компенсации дозировки . [12]

В следующей таблице показаны названия белков SMC для нескольких модельных организмов и позвоночных: [13]

Прокариотические SMC

Белки SMC сохраняются от бактерий до человека . [14] [15] Большинство бактерий имеют один белок SMC в отдельных видах, который образует гомодимер. [16] [17] Недавно было показано, что белки SMC помогают ДНК дочерних клеток в начале репликации, гарантируя правильную сегрегацию. В подклассе грамотрицательных бактерий, включая Escherichia coli , отдаленно родственный белок, известный как MukB, играет эквивалентную роль. [18]

Молекулярная структура

Структура димера SMC

Первичная структура

Белки SMC имеют длину 1000-1500 аминокислот. Они имеют модульную структуру, состоящую из следующих доменов:

  1. Уокер А АТФ-связывающий мотив
  2. область спиральной обмотки I
  3. область шарнира
  4. область спиральной обмотки II
  5. Уокер Б АТФ-связывающий мотив; сигнатурный мотив

Вторичная и третичная структура

Димеры SMC образуют V-образную молекулу с двумя длинными спиральными плечами. [19] [20] Чтобы создать такую ​​уникальную структуру, протомер SMC самосворачивается посредством антипараллельных спиральных взаимодействий, образуя стержнеобразную молекулу. На одном конце молекулы N-концевой и C-концевой домены образуют АТФ -связывающий домен. Другой конец называется шарнирным доменом. Затем два протомера димеризуются через свои шарнирные домены и собирают V-образный димер. [21] [22] Длина спиральных плеч составляет ~50 нм. Такие длинные «антипараллельные» спиральные спирали встречаются очень редко и встречаются только среди белков SMC (и их родственников, таких как Rad50). АТФ-связывающий домен белков SMC структурно связан с доменом ABC-транспортеров , большого семейства трансмембранных белков, которые активно транспортируют небольшие молекулы через клеточные мембраны. Считается, что цикл связывания и гидролиза АТФ модулирует цикл закрытия и открытия V-образной молекулы. Тем не менее, детальные механизмы действия белков SMC еще предстоит определить.

Агрегация SMC

Белки SMC имеют потенциал для формирования более крупной кольцевой структуры. Способность создавать различные архитектурные структуры позволяет осуществлять различные регуляции функций. Некоторые из возможных конфигураций — это двойные кольца, нити и розетки. Двойные кольца — это 4 белка SMC, связанных головками и шарниром, образуя кольцо. Нити — это цепочка чередующихся SMC. Розетки — это розоподобные структуры с концевыми сегментами во внутренней области и шарниром во внешней области. [23]

Гены

Следующие гены человека кодируют белки ГМК:

Смотрите также

На Викискладе есть медиафайлы по теме SMC-белки .

Ссылки

  1. ^ Лосада А., Хирано Т. (2005). «Динамические молекулярные линкеры генома: первое десятилетие белков SMC». Genes Dev . 19 (11): 1269–1287. doi : 10.1101/gad.1320505 . PMID  15937217.
  2. ^ Nasmyth K, Haering CH (2005). «Структура и функция комплексов SMC и клейзина». Annu. Rev. Biochem . 74 : 595–648. doi :10.1146/annurev.biochem.74.082803.133219. PMID  15952899.
  3. ^ Хуан CE, Милутинович М, Кошланд Д (2005). «Кольца, браслет или застежки: модные альтернативы для комплексов Smc». Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci . 360 (1455): 537–42. doi :10.1098/rstb.2004.1609. PMC 1569475. PMID  15897179 . 
  4. ^ Михаэлис С., Чиоск Р., Насмит К. (1997). «Когезины: хромосомные белки, которые предотвращают преждевременное разделение сестринских хроматид». Cell . 91 (1): 35–45. doi : 10.1016/S0092-8674(01)80007-6 . PMID  9335333.
  5. ^ Guacci V, Koshland D, Strunnikov A (1998). «Прямая связь между сплоченностью сестринских хроматид и конденсацией хромосом, выявленная посредством анализа MCD1 в S. cerevisiae». Cell . 91 (1): 47–57. doi :10.1016/S0092-8674(01)80008-8. PMC 2670185 . PMID  9335334. 
  6. ^ Лосада А., Хирано М., Хирано Т. (1998). «Идентификация белковых комплексов SMC Xenopus, необходимых для сцепления сестринских хроматид». Genes Dev . 12 (13): 1986–1997. doi :10.1101/gad.12.13.1986. PMC 316973. PMID  9649503 . 
  7. ^ ab Wu N, Yu H (февраль 2012 г.). «Комплексы Smc в ответе на повреждение ДНК». Cell & Bioscience . 2 (1): 5. doi : 10.1186/2045-3701-2-5 . PMC 3329402 . PMID  22369641. 
  8. ^ Хирано Т., Кобаяши Р., Хирано М. (1997). «Конденсины, комплекс конденсации хромосом, содержащий XCAP-C, XCAP-E и гомолог белка Drosophila Barren у Xenopus». Cell . 89 (4): 511–21. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80233-0 . PMID  9160743.
  9. ^ Оно Т., Лосада А., Хирано М., Майерс М. П., Нойвальд А. Ф., Хирано Т. (2003). «Дифференциальный вклад конденсина I и конденсина II в митотическую архитектуру хромосом в клетках позвоночных». Cell . 115 (1): 109–21. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00724-4 . PMID  14532007.
  10. ^ Fousteri MI, Lehmann AR (2000). «Новый комплекс белков SMC в Schizosaccharomyces pombe содержит белок репарации ДНК Rad18». EMBO J . 19 (7): 1691–1702. doi :10.1093/emboj/19.7.1691. PMC 310237 . PMID  10747036. 
  11. ^ Revenkova E, Eijpe M, Heyting C, Gross B, Jessberger R (2001). "Новая специфичная для мейоза изоформа млекопитающего SMC1". Mol. Cell. Biol . 21 (20): 6984–6998. doi :10.1128/MCB.21.20.6984-6998.2001. PMC 99874. PMID  11564881 . 
  12. ^ Chuang PT, Albertson DG, Meyer BJ (1994). "DPY-27: гомолог белка конденсации хромосом, который регулирует компенсацию дозы C. elegans посредством ассоциации с X-хромосомой". Cell . 79 (3): 459–474. doi :10.1016/0092-8674(94)90255-0. PMID  7954812. S2CID  28228489.
  13. ^ Шлейффер, Александр; Кейтна, Сюзанна; Маурер-Штро, Себастьян; Глотцер, Майкл; Нэсмит, Ким; Эйзенхабер, Франк (март 2003 г.). «Кляйзины: суперсемейство бактериальных и эукариотических белков-партнеров SMC». Молекулярная клетка . 11 (3): 571–575. дои : 10.1016/s1097-2765(03)00108-4 . ISSN  1097-2765. ПМИД  12667442.
  14. ^ Харви, Сьюзан Х.; Криен, Майкл Дж. Э.; О'Коннелл, Мэтью Дж. (2002). "Структурное поддержание белков хромосом (SMC), семейство консервативных АТФаз". Genome Biology . 3 (2): REVIEWS3003. doi : 10.1186/gb-2002-3-2-reviews3003 . ISSN  1474-760X. PMC 139016. PMID 11864377  . 
  15. ^ Palecek, Jan J.; Gruber, Stephan (1 декабря 2015 г.). «Kite Proteins: a Superfamily of SMC/Kleisin Partners Conserved Across Bacteria, Archaea, and Eukaryotes». Structure . 23 (12): 2183–2190. doi : 10.1016/j.str.2015.10.004 . ISSN  1878-4186. PMID  26585514.
  16. ^ Бриттон РА, Лин ДК, Гроссман АД (1998). «Характеристика прокариотического белка SMC, участвующего в разделении хромосом». Genes Dev . 12 (9): 1254–1259. doi :10.1101/gad.12.9.1254. PMC 316777. PMID 9573042  . 
  17. ^ Хирано, Тацуя (15 февраля 2002 г.). «ABC белков SMC: двухрукие АТФазы для конденсации, сплоченности и восстановления хромосом». Гены и развитие . 16 (4): 399–414. doi : 10.1101/gad.955102 . ISSN  0890-9369. PMID  11850403. S2CID  45664625.
  18. ^ Ники Х, Джаффе А, Имамура Р, Огура Т, Хирага С (1991). «Новый ген mukB кодирует белок массой 177 кДа с доменами спиральной спирали, участвующими в разделении хромосом E. coli». EMBO J . 10 (1): 183–193. doi :10.1002/j.1460-2075.1991.tb07935.x. PMC 452628 . PMID  1989883. 
  19. ^ Melby TE, Ciampaglio CN, Briscoe G, Erickson HP (1998). «Симметричная структура структурного поддержания хромосом (SMC) и белков MukB: длинные, антипараллельные спиральные спирали, сложенные на гибком шарнире». J. Cell Biol . 142 (6 ) : 1595–1604. doi :10.1083/jcb.142.6.1595. PMC 2141774. PMID  9744887. 
  20. ^ Anderson DE, Losada A, Erickson HP, Hirano T (2002). «Конденсин и когезин демонстрируют различные конформации плеч с характерными углами шарнира». J. Cell Biol . 156 (6): 419–424. doi :10.1083/jcb.200111002. PMC 2173330. PMID  11815634 . 
  21. ^ Haering CH, Löwe J, Hochwagen A, Nasmyth K (2002). «Молекулярная архитектура белков SMC и когезинового комплекса дрожжей». Mol. Cell . 9 (4): 773–788. doi : 10.1016/S1097-2765(02)00515-4 . PMID  11983169.
  22. ^ Хирано М., Хирано Т. (2002). «Шарнирно-опосредованная димеризация белка SMC необходима для его динамического взаимодействия с ДНК». EMBO J. 21 ( 21): 5733–5744. doi :10.1093/emboj/cdf575. PMC 131072. PMID  12411491 . 
  23. ^ Cox MM, Doudna JA, O'Donnell M (2015). Молекулярная биология: принципы и практика (Второе издание). Нью-Йорк. ISBN 978-1-4641-2614-7. OCLC  905380069.{{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )