stringtranslate.com

Белок, взаимодействующий с рецептором AH

Белок, взаимодействующий с рецептором AH ( AIP ), также известный как белок, взаимодействующий с рецептором арилуглеводорода , гомолог иммунофилина ARA9 или белок 2, ассоциированный с вирусом гепатита B ( XAP-2 ), представляет собой белок , который у людей кодируется геном AIP . [5] [6] [7] Белок является членом семейства FKBP .

Функция

AIP может играть положительную роль в опосредованной арильным углеводородным рецептором сигнализации, возможно, влияя на его восприимчивость к лиганду и/или его ядерное нацеливание. AIP является клеточным негативным регулятором белка X вируса гепатита B (HBV). [5] Кроме того, известно, что он подавляет противовирусную сигнализацию и индукцию интерферона I типа, воздействуя на IRF7, ключевого игрока в путях противовирусных сигналов. [8] AIP состоит из N-концевого домена, подобного FKBP52, и C-концевого домена TPR. [9]

Мутации и роль в болезнях

Мутации AIP могут быть причиной семейной формы акромегалии , семейной изолированной аденомы гипофиза (FIPA). Соматотропиномы (т.е. аденомы гипофиза , продуцирующие GH ), иногда связанные с пролактиномами , присутствуют у большинства пациентов с мутацией AIP. [10]

Взаимодействия

Было показано, что AIP взаимодействует с арильным углеводородным рецептором , [7] [11] [12] рецептором, активируемым пролифератором пероксисом альфа [13] и ядерным транслокатором арильного углеводородного рецептора . [7] [14] Кроме того, было показано, что AIP может взаимодействовать с IRF7, чтобы выполнять свою новую функцию негативного регулирования противовирусных сигнальных путей. [8]

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000110711 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000024847 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ ab "Ген Entrez: белок, взаимодействующий с рецептором арилуглеводорода AIP".
  6. ^ Кужандайвелу Н., Конг YS, Иноуйе С., Ян WM, Сето Э. (декабрь 1996 г.). «XAP2, новый белок, ассоциированный с Х-хромосомой вируса гепатита В, который ингибирует трансактивацию Х-хромосомы». Nucleic Acids Res . 24 (23): 4741–50. doi :10.1093/nar/24.23.4741. PMC 146319. PMID  8972861 . 
  7. ^ abc Carver LA, Bradfield CA (апрель 1997). «Лиганд-зависимое взаимодействие арильного углеводородного рецептора с новым гомологом иммунофилина in vivo». J. Biol. Chem . 272 ​​(17): 11452–6. doi : 10.1074/jbc.272.17.11452 . PMID  9111057.
  8. ^ ab Zhou Q, Lavorgna A, Bowman M, Hiscott J, Harhaj EW (июнь 2015 г.). «Взаимодействующий белок рецептора арилуглеводорода нацеливает IRF7 на подавление противовирусной сигнализации и индукцию интерферона типа I». Журнал биологической химии . 290 (23): 14729–39. doi : 10.1074/jbc.M114.633065 . PMC 4505538. PMID  25911105 . 
  9. ^ Petrulis JR, Perdew GH (2002). «Роль белков-шаперонов в комплексе ядра рецептора арильных углеводородов». Химико-биологические взаимодействия . 141 (1–2): 25–40. Bibcode :2002CBI...141...25P. doi :10.1016/S0009-2797(02)00064-9. PMID  12213383.
  10. ^ Occhi G, Trivellin G, Ceccato F, et al. (2010). «Распространенность мутаций AIP в большой серии спорадических итальянских пациентов с акромегалией и оценка статуса CDKN1B у пациентов с акромегалией с множественной эндокринной неоплазией». Eur. J. Endocrinol . 163 (3): 369–376. doi : 10.1530/EJE-10-0327 . PMID  20530095.
  11. ^ Petrulis JR, Hord NG, Perdew GH (декабрь 2000 г.). «Субклеточная локализация арильного углеводородного рецептора модулируется иммунофилиновым гомологом вируса гепатита B X-ассоциированного белка 2». J. Biol. Chem . 275 (48): 37448–53. doi : 10.1074/jbc.M006873200 . PMID  10986286.
  12. ^ Ma Q, Whitlock JP (апрель 1997 г.). «Новый цитоплазматический белок, который взаимодействует с рецептором Ah, содержит тетратрикопептидные повторяющиеся мотивы и усиливает транскрипционный ответ на 2,3,7,8-тетрахлордибензо-п-диоксин». J. Biol. Chem . 272 ​​(14): 8878–84. doi : 10.1074/jbc.272.14.8878 . PMID  9083006.
  13. ^ Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (февраль 2003 г.). «Доказательства того, что рецептор, активируемый пролифератором пероксисом альфа, комплексируется с белком теплового шока 90 кДа и белком 2, ассоциированным с Х-хромосомой вируса гепатита B». J. Biol. Chem . 278 (7): 4467–73. doi : 10.1074/jbc.M211261200 . PMID  12482853.
  14. ^ Kazlauskas A, Sundström S, Poellinger L, Pongratz I (апрель 2001 г.). «Комплекс шаперонов hsp90 регулирует внутриклеточную локализацию рецептора диоксина». Mol. Cell. Biol . 21 (7): 2594–607. doi : 10.1128 /MCB.21.7.2594-2607.2001. PMC 86890. PMID  11259606. 

Дальнейшее чтение