PRR29 ( богатый пролином белок 29 ) — это белок, кодируемый геном PRR29 , расположенным у человека на хромосоме 17 в 17q23. [5] [6] [7]
Его функция до конца не изучена. Его название происходит от цепочки из 5 аминокислот пролина , расположенных ближе к концу белка. Основной домен в последовательности этого белка известен как DUF4587. [5] Сообщается, что он имеет высокие уровни экспрессии в тканях, относящихся к кровеносной системе и иммунной системе . [8] Предполагается, что PRR29 является ядерным белком, который облегчает связь между ядром и митохондриями .
Ген также широко известен как C17orf72. Ген имеет размер 5961 пар оснований и содержит пять экзонов . [6]
PRR29 расположен на длинном плече хромосомы 17 (17q23.3), начиная с 63998344 и заканчивая 64004305. [6] Ген охватывает 5961 пару оснований и ориентирован на плюс-цепи. Гены SNHG25 и LOC105371858 соседствуют с PRR29 на хромосоме 17. Ген ICAM2 расположен на отрицательной цепи, прямо напротив PRR29.
Человеческий ген PRR29, также называемый C17of72, охватывает 6 экзонов и расположен в геномных координатах chr17:63,998,351-64,002,516 на положительной цепи ДНК (hg38). Он имеет длину 4,166 пар оснований, включая интроны . После их удаления длина сокращается до 3,611 пар оснований. [9]
Ген имеет 12 распространенных вариантов сплайсинга и одну несплайсированную форму. [10] Самая длинная транскрибированная мРНК состоит из 3048 пар оснований, а транскрибированная белковая последовательность для этой мРНК составляет 189 аминокислот . [6]
Homo sapiens PRR29 имеет несколько изоформ белка, самая длинная из которых состоит из 236 аминокислот. [6] PRR29 имеет прогнозируемую изоэлектрическую точку 5,23 и прогнозируемую молекулярную массу 26,1 килодальтон. PRR29 характеризуется большей, чем в среднем, долей пролинов (19,1%) и меньшим, чем в среднем, количеством аспарагинов (0,4%) [12]
Молекулярная масса белка PRR29 оценивается в 20,7 кДа. Его изоэлектрическая точка , как предполагается, находится на уровне 4,83. [13]
PRR29 содержит богатую пролином область в своей последовательности от аминокислот 73 до 166. Домен неизвестной функции, DUF 4587, также присутствует от аминокислот 39 до 112 или 113. [14] [15] DUF 4587 обычно имеет длину от 64 до 79 аминокислот и содержит два мотива последовательности QNAQ и HHH. Предполагается, что PRR29 содержит несколько областей формирования альфа-спирали и бета-слоя. В частности, предполагается, что область DUF 4587 образует альфа-спираль. [16]
Он содержит один мотив, богатый пролином, который простирается от аминокислоты 39 до 107. [17]
Вторичная структура характеризуется высокой степенью уверенности в наличии альфа-спирали от аминокислоты 43 до 70, а остальная часть состоит из спиралей. [18] Что касается третичной структуры , предиктивные инструменты вернули низкую степень уверенности во всех разделах белка, кроме основной альфа-спирали. [19]
Вторичная структура 5' UTR PRR29 состоит из единственной петли-стебля , которая почти полностью сохраняется между ортологами. 3' UTR намного длиннее, содержит 41 различную петлю-стебля во вторичной структуре. Любое предсказанное связывание miRNA с PRR29 считается нефункциональным. [20]
Используя PSORTII, предсказывают, что PRR29 локализуется в ядре клетки. [21] PSORTII не предсказывает никаких целевых последовательностей или сигнальных пептидов. Данные о локализации PRR29 внутри клеток показывают, что он в первую очередь обнаруживается в ядре, затем следуют митохондрии и цитоплазма . [22]
Предполагается, что PRR29 будет подвергаться сумоилированию, ацетилированию, а также фосфорилированию серина, треонина и тирозина. [23] Наиболее распространенными типами посттрансляционной модификации , которые происходят для этого белка, являются фосфорилирование , гликозилирование , гидроксилирование и сумоилирование . [24] Они способствуют стабильности, структуре и сворачиванию белка.
Интерактом PRR29 пока еще недостаточно хорошо охарактеризован. В одном экспериментальном исследовании было обнаружено, что белок Sus scrofa PRR29-подобный взаимодействует с N-концевой протеазой вируса классической чумы свиней (CSFV). [25]
PRR29 повсеместно экспрессируется по всему телу. Однако особенно высокая экспрессия наблюдается в яичниках, мышцах, сердце, яичках и тимусе. [27] Согласно PaxDb, распространенность PRR29 попадает в нижние 5% по сравнению с другими белками. [28]
Его экспрессия сконцентрирована в родственных тканях, включая селезенку , легкие , лейкоциты и сердце . [8] Данные гибридизации in situ показывают, что экспрессия в человеческом мозге относительно низкая в переднем мозге , но выше в базальных ганглиях , среднем мозге и заднем мозге , за исключением коры мозжечка. Для сравнения, экспрессия в мозге мыши сосредоточена в изокортексе , обонятельной области, гиппокампе , корковой подпластинке и мозжечке .
Прогнозирование факторов транскрипции , которые связываются с промоторной областью PRR29, включает факторы, участвующие в активации лейкоцитов и образовании клеток крови. [29] Распространенность белка по сравнению с другими, обнаруженными в организме человека, в настоящее время неизвестна. [30]
PRR29 имеет единственный известный паралог, C21orf58 . [31] PRR29 хорошо сохраняется среди хордовых, а PRR29-подобные белки, содержащие DUF 4587, были предсказаны у первичноротых, таких как моллюски и кольчатые черви. [32] DUF 4587 высококонсервативен во всех ортологах PRR29 и также присутствует в его паралоге, C21orf58. [33] Этот домен был обнаружен у видов, столь отдаленно родственных, как Capitella teleta , которые отделились от людей 847 миллионов лет назад. [34]
Этот ген имеет ортологов у других видов животных . Он был обнаружен только у позвоночных , старейшим из которых является бамбуковая акула с белыми пятнами . [35] [36]
PRR29 не имеет известных паралогов . [35]
Этот ген развивается со скоростью, превышающей скорость цитохрома c , но ниже скорости альфа-цепи фибриногена . [36]
Неизвестно, связан ли PRR29 напрямую с какими-либо заболеваниями.
Эксперименты проводились на образцах тканей и клеток, чтобы наблюдать любые потенциальные изменения в экспрессии белка в различных условиях. Образцы, пораженные легочным саркоидозом и мелкоклеточным раком легких, не испытывали значительных изменений в экспрессии по сравнению с нормальными клетками. [40] [41] Аневризма внутричерепной артерии действительно вызывала изменения, приводящие к повышенной экспрессии [42]