Бутират-КоА-лигаза , также известная как ксенобиотическая/среднецепочечная жирнокислотная лигаза ( XM-лигаза ), представляет собой фермент ( EC 6.2.1.2), который катализирует химическую реакцию :
Тремя субстратами этого фермента являются АТФ , карбоновая кислота и КоА , тогда как его тремя продуктами являются АМФ , дифосфат и ацил-КоА .
Этот фермент принадлежит к семейству лигаз , в частности, тех, которые образуют связи углерод-сера как кислотно-тиоловые лигазы. Этот фермент участвует в конъюгации глицина ксенобиотиков [1] и метаболизме бутаноата .
Систематическое название этого класса ферментов — бутаноат:КоА-лигаза (АМФ-образующая). Другие названия, которые обычно используются, включают:
Конъюгация глицина с митохондриальными ацил-КоА, катализируемая глицин-N-ацилтрансферазой (GLYAT, EC 2.3.1.13), является важным метаболическим путем, ответственным за поддержание адекватных уровней свободного кофермента А (CoASH). Однако из-за небольшого количества фармацевтических препаратов, которые конъюгируются с глицином, этот путь еще не был подробно охарактеризован. Здесь мы рассмотрим причины и возможные последствия межиндивидуальных вариаций в пути конъюгации глицина. ...
Рисунок 1. Конъюгация глицином бензойной кислоты. Путь конъюгации глицина состоит из двух этапов. Сначала бензоат лигируется с CoASH с образованием высокоэнергетического бензоил-CoA-тиоэфира. Эта реакция катализируется кислотой со средней длиной цепи HXM-A и HXM-B:CoA-лигазами и требует энергии в форме АТФ. ... Затем бензоил-CoA конъюгируется с глицином с помощью GLYAT с образованием гиппуровой кислоты, высвобождая CoASH. В дополнение к факторам, перечисленным в рамках, уровни АТФ, CoASH и глицина могут влиять на общую скорость пути конъюгации глицина.