В молекулярной биологии классы фолдов белков представляют собой широкие категории топологии третичной структуры белков . Они описывают группы белков , которые имеют схожие пропорции аминокислот и вторичной структуры . Каждый класс содержит несколько независимых суперсемейств белков (т.е. не обязательно эволюционно связанных друг с другом). [1] [2] [3]
Четыре больших класса белков, которые в целом согласованы в двух основных базах данных структурной классификации ( SCOP и CATH ).
Все α-белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура полностью состоит из α-спиралей , за возможным исключением нескольких изолированных β-слоев на периферии.
Типичными примерами являются бромодомен , глобиновая складка и s .
Все β-белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура полностью состоит из β-слоев , за возможным исключением нескольких изолированных α-спиралей на периферии.
Распространенными примерами являются домен SH3 , домен бета-пропеллера , иммуноглобулиновая складка и домен связывания ДНК B3 .
α+β белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура состоит из α-спиралей и β-нитей , которые встречаются отдельно вдоль остова . Поэтому β-нитеи в основном антипараллельны . [4]
Типичными примерами являются ферредоксиновая складка , рибонуклеаза А и домен SH2 .
α/β белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура состоит из чередующихся α-спиралей и β-нитей вдоль остова. Поэтому β-нитеи в основном параллельны . [4]
Распространенными примерами являются флаводоксиновая складка , TIM-бочка и белки с богатыми лейцином повторами (LRR), такие как ингибитор рибонуклеазы .
Мембранные белки взаимодействуют с биологическими мембранами либо путем вставки в них, либо путем присоединения через ковалентно присоединенный липид. Они являются одним из распространенных типов белков наряду с растворимыми глобулярными белками , фибриллярными белками и неупорядоченными белками . [5] Они являются мишенями более 50% всех современных лекарственных препаратов. [6] По оценкам, 20–30% всех генов в большинстве геномов кодируют мембранные белки. [7]
Внутренне неупорядоченные белки не имеют фиксированной или упорядоченной трехмерной структуры . [8] [9] [10] IDP охватывают спектр состояний от полностью неструктурированных до частично структурированных и включают случайные спирали , (предварительно) расплавленные глобулы и большие многодоменные белки, соединенные гибкими линкерами. Они представляют собой один из основных типов белков (наряду с глобулярными , фибриллярными и мембранными белками ). [5]
Спиральные белки образуют длинные нерастворимые волокна, входящие в состав внеклеточного матрикса . Существует множество суперсемейств склеропротеинов, включая кератин , коллаген , эластин и фиброин . Роль таких белков включает защиту и поддержку, формирование соединительной ткани , сухожилий , костных матриксов и мышечных волокон .
Небольшие белки обычно имеют третичную структуру, которая поддерживается дисульфидными мостиками ( белки, богатые цистеином ), металлическими лигандами ( металлсвязывающие белки ) и/или кофакторами, такими как гем .
Многочисленные структуры белков являются результатом рационального проектирования и не существуют в природе. Белки могут быть разработаны с нуля ( проектирование de novo ) или путем внесения рассчитанных изменений в известную структуру белка и ее последовательность (известно как перепроектирование белка ). Рациональные подходы к проектированию белков делают прогнозы последовательности белков, которые будут складываться в определенные структуры. Эти предсказанные последовательности затем могут быть подтверждены экспериментально с помощью таких методов, как синтез пептидов , направленный мутагенез или искусственный синтез генов .