stringtranslate.com

Гемагглютинин

Иллюстрация, показывающая прикрепление вируса гриппа к клеточной мембране посредством поверхностного белка гемагглютинина.

В молекулярной биологии гемагглютинины ( альтернативное написание haemagglutinin , от греческого haima , «кровь» + латинского gluten , «клей») представляют собой рецептор-связывающие мембранные гликопротеины слияния , вырабатываемые вирусами семейств Paramyxoviridae и Orthomyxoviridae . [1] [2] Гемагглютинины отвечают за связывание с рецепторами на клетках - хозяевах для инициирования прикрепления вируса и инфицирования . [3]

Гемагглютинины распознают гликоконъюгаты клеточной поверхности , содержащие сиаловую кислоту на поверхности эритроцитов хозяина с низким сродством, и используют их для проникновения в эндосому клеток хозяина. [4] В эндосоме гемагглютинины активируются при pH 5–6,5, чтобы претерпеть конформационные изменения, которые позволяют вирусу прикрепиться через пептид слияния . [5]

Вирусолог Джордж К. Херст открыл агглютинацию и гемагглютинины в 1941 году. [6] Альфред Готтшалк доказал в 1957 году, что гемагглютинины связывают вирус с клеткой-хозяином, прикрепляясь к сиаловым кислотам на углеводных боковых цепях гликопротеинов и гликолипидов клеточной мембраны . [7]

Название «гемагглютинин» происходит от способности белка вызывать слипание (« агглютинацию ») красных кровяных телец (эритроцитов) in vitro . [8]

Типы

Структура

Гемагглютинины — это небольшие белки, которые выступают из поверхности вирусной мембраны в виде шипов длиной 135 ангстрем (Å) и диаметром 30–50 Å. [14] Каждый шип состоит из трех идентичных мономерных субъединиц, что делает белок гомотримером . Эти мономеры образованы двумя гликопептидами , HA1 и HA2, и связаны двумя дисульфидными полипептидами , включая дистальный к мембране HA1 и меньший проксимальный к мембране HA2. Для определения структуры белка, большая часть которой является α-спиральной , использовались рентгеновская кристаллография , ЯМР-спектроскопия и криоэлектронная микроскопия. [15] В дополнение к гомотримерной структуре ядра гемагглютинины имеют четыре субдомена: субдомен R, связывающий мембранно-дистальный рецептор, рудиментарный домен E, который функционирует как разрушающая рецептор эстераза , домен слияния F и субдомен мембранного якоря M. Субдомен мембранного якоря образует эластичные белковые цепи, связывающие гемагглютинин с эктодоменом . [16]

Использование в серологии

Принципиальная схема экспериментальной установки для обнаружения гемагглютинации при определении группы крови.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Couch, Robert B. (1996), Baron, Samuel (ред.), "Orthomyxoviruses", Medical Microbiology (4-е изд.), Галвестон (Техас): Медицинское отделение Техасского университета в Галвестоне, ISBN 978-0-9631172-1-2, PMID  21413353 , получено 30 января 2024 г.
  2. ^ "Paramyxoviridae - обзор | Темы ScienceDirect". www.sciencedirect.com . Получено 30 января 2024 г. .
  3. ^ Нобусава, Э. (октябрь 1997 г.). «[Структура и функция гемагглютинина вирусов гриппа]». Нихон Ринсё. Японский журнал клинической медицины . 55 (10): 2562–2569. ISSN  0047-1852. ПМИД  9360372.
  4. ^ Бангару, Сандхья; Ланг, Шаньшань; Шотсарт, Майкл; Вандервен, Хиллари А.; Чжу, Сюэюн; Козе, Нургун; Бомбарди, Робин; Финн, Джессика А.; Кент, Стивен Дж.; Гильчук, Павел; Гильчук, Юлия (2019). «Участок уязвимости интерфейса тримера головного домена гемагглютинина вируса гриппа». Клетка . 177 (5): 1136–1152.e18. дои : 10.1016/j.cell.2019.04.011. ПМК 6629437 . ПМИД  31100268. 
  5. ^ Медейрос, Р.; Эскриу, Н.; Наффах, Н.; Манугерра, JC; ван дер Верф, С. (10 октября 2001 г.). «Остатки гемагглютинина недавних вирусов гриппа человека A (H3N2), которые способствуют неспособности агглютинировать куриные эритроциты». Вирусология . 289 (1): 74–85. дои : 10.1006/виро.2001.1121 . ISSN  0042-6822. ПМИД  11601919.
  6. ↑ Колата, Джина (26 января 1994 г.). «Джордж Кибл Херст, 84 года, умер; пионер молекулярной вирусологии». The New York Times . ISSN  0362-4331 . Получено 14 мая 2024 г.
  7. ^ Генри, Ронни; Мерфи, Фредерик А. (октябрь 2018 г.). «Этимология: гемагглютинин и нейраминидаза». Новые инфекционные заболевания . 24 (10): 1849. doi :10.3201/eid2410.ET2410. PMC 6154157 . 
  8. ^ Нельсон DL, Кокс MM (2005). Принципы биохимии Ленингера (4-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman.
  9. ^ CDC (2 ноября 2021 г.). «Типы вирусов гриппа». Центры по контролю и профилактике заболеваний . Получено 18 октября 2022 г.
  10. ^ Хасигути, Такао; Маэнака, Кацуми; Янаги, Юсуке (16 декабря 2011 г.). «Гемагглютинин вируса кори: структурное понимание проникновения в клетку и вакцины против кори». Границы микробиологии . 2 : 247. дои : 10.3389/fmicb.2011.00247 . ISSN  1664-302X. ПМЦ 3267179 . ПМИД  22319511. 
  11. ^ Pan CH, Jimenez GS, Nair N (21 августа 2014 г.) [август 2008 г.]. «Использование адъюванта Vaxfectin с ДНК-вакциной, кодирующей гемагглютинин вируса кори и белки слияния, защищает молодых и детенышей макак-резус от вируса кори». Клиническая и вакцинная иммунология . 15 (8): 1214–1221. doi :10.1128/CVI.00120-08. PMC 2519314. PMID 18524884  . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  12. ^ Tappert, Mary M.; Porterfield, J. Zachary; Mehta-D'Souza, Padmaja; Gulati, Shelly; Air, Gillian M. (август 2013 г.). «Количественное сравнение связывания рецептора гемагглютинина-нейраминидазы вируса парагриппа и расщепления рецептора». Journal of Virology . 87 (16): 8962–8970. doi :10.1128/JVI.00739-13. ISSN  0022-538X. PMC 3754076 . PMID  23740997. 
  13. ^ Кубота, Мари; Хашигучи, Такао (2020). «Масштабная экспрессия и очистка гемагглютинин-нейраминидазы вируса эпидемического паротита для структурных анализов и анализов связывания гликанов». Очистка и анализ лектина . Методы в молекулярной биологии. Том 2132. С. 641–652. doi :10.1007/978-1-0716-0430-4_55. ISBN 978-1-0716-0429-8. ISSN  1940-6029. PMID  32306363. S2CID  216030421.
  14. ^ Гэмблин, Стивен Дж.; Вашьери, Себастьен Г.; Сюн, Сяоли; Чжан, Цзе; Мартин, Стивен Р.; Скехель, Джон Дж. (1 октября 2021 г.). «Структура и активность гемагглютинина». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine . 11 (10): a038638. doi :10.1101/cshperspect.a038638. ISSN  2157-1422. PMC 8485738. PMID 32513673  . 
  15. ^ Гэмблин, Стивен Дж.; Вашьери, Себастьен Г.; Сюн, Сяоли; Чжан, Цзе; Мартин, Стивен Р.; Скехель, Джон Дж. (1 октября 2021 г.). «Структура и активность гемагглютинина». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine . 11 (10): a038638. doi :10.1101/cshperspect.a038638. ISSN  2157-1422. PMC 8485738. PMID 32513673  . 
  16. ^ Дональд Дж. Бентон, Андреа Нанс, Лесли Дж. Колдер, Джек Тернер, Урсула Ной, И Пу Линь, Эстер Кетелаарс, Николь Л. Каллеваард, Давиде Корти, Антонио Ланзавеккья, Стивен Дж. Гамблин, Питер Б. Розенталь, Джон Дж. Скехель (2 октября 2018 г.) [17 сентября 2018 г.]. «Гемагглютининовый мембранный якорь». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 115 (40): 10112–10117. дои : 10.1073/pnas.1810927115 . ПМК 6176637 . ПМИД  30224494. {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  17. ^ Пейн, Сьюзен (2017). «Методы изучения вирусов». Вирусы . стр. 37–52. doi :10.1016/B978-0-12-803109-4.00004-0. ISBN 978-0-12-803109-4. S2CID  89981392.
  18. ^ Ашиба, Хироки; Фудзимаки, Макото; Авазу, Коичи; Фу, Мэнъин; Оки, Ёшимичи; Танака, Торахико; Макисима, Макото (март 2015 г.). «Обнаружение гемагглютинации для определения группы крови на основе датчиков волноводного режима». Сенсорные и биосенсорные исследования . 3 : 59–64. дои : 10.1016/j.sbsr.2014.12.003 .
  19. ^ Theis, Samuel R.; Hashmi, Muhammad F. (2022), "Тест Кумбса", StatPearls , Treasure Island (FL): StatPearls Publishing, PMID  31613487 , получено 16 декабря 2022 г.
  20. ^ Фокози, Даниэле; Франчини, Массимо; Магги, Фабрицио (8 марта 2022 г.). «Модифицированные тесты гемагглютинации для серологии COVID-19 в условиях ограниченных ресурсов: готовы ли к прайм-тайму?». Вакцины . 10 (3): 406. doi : 10.3390/vaccines10030406 . ISSN  2076-393X. PMC 8953758. PMID 35335038  . 

Внешние ссылки