stringtranslate.com

Гемеритрин

Тримерный гемеритриновый белковый комплекс ( PDB : 1HMO )

Гемеритрин (также пишется как haemerythrin ; др.-греч . αἷμα , романизировано :  haîma , букв.  «кровь», др.-греч . ἐρυθρός , романизировано :  erythrós , букв.  «красный») — олигомерный белок, отвечающий за транспорт кислорода (O 2 ) у морских беспозвоночных типов сипункулид , приапулид , брахиопод и у одного рода кольчатых червей Magelona . Миогеэритрин — мономерный белок, связывающий O 2 , обнаруженный в мышцах морских беспозвоночных. Гемеритрин и миогеэритрин практически бесцветны при дезоксигенации, но становятся фиолетово-розовыми в насыщенном кислородом состоянии.

Гемеритрин, как можно предположить из названия, не содержит гем . Названия переносчиков кислорода в крови гемоглобина , гемоцианина и гемритрина не относятся к группе гема (встречаются только в глобинах). Вместо этого эти названия произошли от греческого слова, обозначающего кровь. Гемеритрин также может способствовать врожденному иммунитету и регенерации передней ткани у некоторых червей. [1]

О2механизм связывания

Механизм связывания дикислорода необычен. Большинство переносчиков O 2 действуют посредством образования комплексов дикислорода , но гемэритрин удерживает O 2 в виде гидропероксида (HO 2 или -OOH − ). Участок, связывающий O 2 , состоит из пары железных центров. Атомы железа связаны с белком через карбоксилатные боковые цепи глутамата и аспартата , а также через пять остатков гистидина . Гемеритрин и миогемэритрин часто описываются в соответствии с окислительными и лигационными состояниями железного центра:

Поглощение O 2 гемэритрином сопровождается двухэлектронным окислением центра диферро с образованием гидропероксидного (OOH − ) комплекса. Связывание O 2 примерно описано на этой схеме:

Активный центр гемэритрина до и после оксигенации.

Дезоксигемеритрин содержит два высокоспиновых иона железа, соединенных гидроксильной группой ( A ). Один ион железа является гексакоординированным, а другой пентакоординированным. Гидроксильная группа служит в качестве мостикового лиганда , но также функционирует как донор протонов для субстрата O 2 . Этот перенос протонов приводит к образованию мостика из одного атома кислорода (μ-оксо) в окси- и метгемеритрине. O 2 связывается с пентакоординированным центром Fe 2+ в вакантном координационном месте ( B ). Затем электроны переносятся от ионов железа, образуя биядерный центр железа (Fe 3+ ,Fe 3+ ) со связанным пероксидом ( C ). [2] [3]

Четвертичная структура и кооперативность

Гомооктамер гемеритрина с одним мономером, выделенным желтым цветом. PDB : 1HMO

Гемеритрин обычно существует как гомооктамер или гетерооктамер, состоящий из субъединиц α- и β-типа по 13–14 кДа каждая, хотя некоторые виды имеют димерные, тримерные и тетрамерные гемеритрины. Каждая субъединица имеет складку из четырех α-спиралей, связывающую двухъядерный железный центр. Из-за своего размера гемеритрин обычно находится в клетках или «корпускулах» в крови, а не свободно плавает.

В отличие от гемоглобина, большинство гемеритринов не обладают кооперативным связыванием с кислородом, что делает его примерно на 1/4 менее эффективным, чем гемоглобин. Однако у некоторых брахиопод гемеритрин демонстрирует кооперативное связывание O 2 . Кооперативное связывание достигается за счет взаимодействия между субъединицами: оксигенация одной субъединицы увеличивает сродство второй единицы к кислороду.

Сродство гемеритрина к оксиду углерода (CO) на самом деле ниже, чем его сродство к O 2 , в отличие от гемоглобина, который имеет очень высокое сродство к CO. Низкое сродство гемеритрина к отравлению CO отражает роль водородных связей в связывании O 2 , способ пути, который несовместим с комплексами CO, которые обычно не участвуют в образовании водородных связей.

Домен связывания катионов гемеритрина/HHE

Домен связывания катионов гемэритрина/HHE встречается как дублированный домен в гемэритринах, миогемэритринах и родственных белках. Этот домен связывает железо в гемэритрине, но может связывать другие металлы в родственных белках, таких как кадмий в гемэритрине Nereis diversicolor . Он также обнаружен в белке NorA из Cupriavidus necator , этот белок является регулятором реакции на оксид азота , что предполагает иную настройку для его металлических лигандов . Белок из Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans), который содержит домены связывания катионов гемэритрина/HHE, также участвует в реакции на оксид азота. [4] Было отмечено, что белок Staphylococcus aureus , содержащий этот домен, белок восстановления железо-серного кластера ScdA, важен, когда организм переключается на жизнь в среде с низкой концентрацией кислорода; возможно, этот белок действует как хранилище или поглотитель кислорода. [5]

Белки гемеритрин/HHE (H-HxxxE-HxxxH-HxxxxD), обнаруженные в бактериях, участвуют в передаче сигнала и хемотаксисе . Более отдаленно связанные белки включают белки H-HxxxE-H-HxxxE (включая лигазу E3 ) и животные белки F-box (H-HExxE-H-HxxxE). [6]

Ссылки

  1. ^ Коутс, К.Дж., Деккер, Х. (2017). «Иммунологические свойства белков переноса кислорода: гемоглобин, гемоцианин и гемеритрин». Cell. Mol. Life Sci . 74 (2): 293–317. doi :10.1007/s00018-016-2326-7. PMC  5219038. PMID  27518203 .{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  2. ^ DM Kurtz, Jr. «Диоксигенсвязывающие белки» в Comprehensive Coordination Chemistry II 2003, том 8, страницы 229–260. doi :10.1016/B0-08-043748-6/08171-8
  3. ^ Friesner, RA; Baik, M.-H.; Gherman, BF; Guallar, V.; Wirstam, M.; Murphy, RB; Lippard, SJ (2003). «Как железосодержащие белки контролируют химию дикислорода: подробное описание на атомном уровне с помощью точных квантово-химических и смешанных квантово-механических/молекулярно-механических расчетов». Coord. Chem. Rev. 238–239: 267–290. doi :10.1016/S0010-8545(02)00284-9.
  4. ^ Chow ED, Liu OW, O'Brien S, Madhani HD (сентябрь 2007 г.). «Исследование ответов всего генома патогена дрожжей, ассоциированного со СПИДом у человека Cryptococcus neoformans var grubii: стресс оксида азота и температура тела». Curr. Genet . 52 (3–4): 137–48. doi :10.1007/s00294-007-0147-9. PMID  17661046. S2CID  10212964.
  5. ^ Overton TW, Justino MC, Li Y, Baptista JM, Melo AM, Cole JA и др. (2008). «Широкое распространение в патогенных бактериях ди-железных белков, которые восстанавливают окислительные и нитрозативные повреждения железо-серных центров». J Bacteriol . 190 (6): 2004–13. doi :10.1128/JB.01733-07. PMC 2258886. PMID  18203837 . 
  6. ^ Альварес-Карреньо, Клаудия; Альва, Викрам; Бесерра, Артуро; Ласкано, Антонио (апрель 2018 г.). «Структура, функция и эволюция суперсемейства доменов, подобных гемэритрину: Суперсемейство доменов, подобных гемэритрину». Protein Science . 27 (4): 848–860. doi : 10.1002/pro.3374 . PMC 5866928 . PMID  29330894. 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки

В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR012312