Env — это вирусный ген, который кодирует белок, образующий вирусную оболочку . [1] Экспрессия гена env позволяет ретровирусам нацеливаться и прикрепляться к определенным типам клеток, а также проникать в мембрану целевой клетки . [2]
Анализ структуры и последовательности нескольких различных генов env предполагает, что белки Env являются машинами слияния типа 1. [3] Машины слияния типа 1 изначально связываются с рецептором на поверхности клетки-мишени, что запускает конформационное изменение , позволяя связывать белок слияния . Пептид слияния встраивается в мембрану клетки-хозяина и приближает мембрану клетки-хозяина очень близко к вирусной мембране, что облегчает слияние мембран. [4]
Хотя существуют значительные различия в последовательности гена env между ретровирусами , ген всегда расположен ниже gag , pro и pol . Для экспрессии мРНК env должна быть сплайсингована .
Зрелый продукт гена env — вирусный шиповидный белок, состоящий из двух основных частей: поверхностного белка (SU) и трансмембранного белка (TM). Тропизм вируса определяется доменом белка SU, поскольку он отвечает за функцию связывания вируса с рецептором. Таким образом, домен SU определяет специфичность вируса к одной молекуле рецептора. [2]
Ретровирусные гликопротеины представляют собой олигомерные комплексы, состоящие из гетеродимеров SU-TM , которые производятся в эндоплазматическом ретикулуме после трансляции гликозилированного предшественника Env. [5] Расположение этих гетеродимеров определяет трехмерную структуру выступающего шипа на поверхности вируса. Белки Env вируса саркомы и лейкоза птиц ( ASLV ) и вируса лейкемии мышей ( MLV ) являются тримерами гетеродимеров SU-TM. [6] Белок Env вируса иммунодефицита человека ( ВИЧ ) также имеет тримерную структуру гетеродимеров. [7] Считается, что внутриклеточный транспорт зарождающегося белка зависит, в некоторой степени, от олигомеризации предшественников Env, что позволяет гидрофобным последовательностям быть скрытыми внутри структуры белка. Эта олигомеризация также была вовлечена в инициацию слияния с мембраной клетки-мишени. [8]
Env может быть модифицирован путем добавления олигосахаридов, богатых маннозой, процесс, который происходит в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме и осуществляется ферментами клетки-хозяина. Котрансляционное гликозилирование происходит на аспарагине в мотивах Asn-X-Ser или Asn-X-Thr. Различные ретровирусы сильно различаются по сайтам N-связанного гликозилирования: ВИЧ-1 может иметь до 30 гликозилированных сайтов, 25 из которых находятся в gp120 . На другом конце спектра MMTV ( вирус опухоли молочной железы у мышей) имеет только 4 сайта для присоединения олигосахаридов (два на gp52 и два на gp37). Считается, что добавление олигосахаридов играет роль в правильном сворачивании Env, предположительно, путем стабилизации структуры белка. Без правильного сворачивания транспорт и функция белка могут быть серьезно нарушены. [2] Важность гликозилирования Env в ВИЧ-1 была установлена путем синтеза гликопротеина в присутствии ингибитора гликозилирования, туникамицина . Синтезированный белок был неправильно сложен и неспособен связывать CD4 . Однако связывание рецептора было затронуто лишь минимально, когда секретируемый продукт env был ферментативно дегликозилирован. [9]
Ген env кодирует белок gp160, который образует гомотример и расщепляется на gp120 и gp41 протеазой клетки-хозяина , фурином . Для образования активного белка слияния полипептиды SU gp120 и TM gp41 остаются нековалентно связанными друг с другом, но это взаимодействие часто нестабильно, что приводит к сбрасыванию растворимого gp120 и связанного с мембраной gp41 «пеньков». Отдельное расщепление фурином неэффективно, и вирионы часто высвобождаются с неактивным, нерасщепленным gp160. Из-за высокой распространенности этих неактивных форм иммунная система часто вырабатывает антитела , которые нацелены на неактивный gp160, а не на активные формы белка оболочки. См. Цикл репликации ВИЧ .
Экспрессия Env регулируется генным продуктом rev . Экспериментальное удаление rev привело к невозможности обнаружения белка Env, а уровни мРНК env в цитоплазме клеток были значительно снижены. Однако при анализе общей клеточной РНК общие уровни РНК env существенно не отличались при наличии и отсутствии коэкспрессии rev . Было обнаружено, что без экспрессии rev наблюдалось заметное увеличение ядерной РНК env , что предполагает, что rev играет важную роль в ядерном экспорте мРНК env . [10] Роль rev была дополнительно выяснена, когда было обнаружено, что rev действует в транс-положении , нацеливаясь на специфическую последовательность, присутствующую в гене env ВИЧ-1, чтобы инициировать экспорт не полностью сплайсированной РНК ВИЧ-1 из ядра. [11]
Выставленный на поверхности вирусной оболочки, гликопротеин gp120 связывается с рецептором CD4 на любой клетке-мишени, имеющей такой рецептор, в частности, на хелперной Т-клетке . Были выделены штаммы ВИЧ-1, способные проникать в клетки-хозяева, которые являются отрицательными по CD4. Эта независимость от CD4 связана со спонтанной мутацией в гене env . Наличие корецептора , CXCR 4 , достаточно для того, чтобы этот мутантный штамм инфицировал клетки человека. Было обнаружено, что штамм с этим фенотипом имеет семь мутаций в последовательности, кодирующей gp120, и предполагается, что эти мутации вызывают конформационные изменения в gp120, которые позволяют вирусу напрямую взаимодействовать с корецептором. [12]
Поскольку связывание рецептора CD4 является наиболее очевидным шагом в ВИЧ-инфекции, gp120 был среди первых целей исследований вакцины против ВИЧ . Эти усилия были затруднены механизмом слияния, используемым ВИЧ, что делает нейтрализацию антителами чрезвычайно сложной. До связывания с клеткой-хозяином gp120 остается эффективно скрытым от антител, поскольку он скрыт в белке и защищен сахарами. Gp120 подвергается воздействию только в непосредственной близости от клетки-хозяина, а пространство между мембранами вируса и клетки-хозяина достаточно мало, чтобы стерически препятствовать связыванию антител. [13]
Гликопротеин gp41 нековалентно связан с gp120 и обеспечивает второй шаг, посредством которого ВИЧ проникает в клетку. Первоначально он скрыт внутри вирусной оболочки, но когда gp120 связывается с рецептором CD4, gp120 изменяет свою конформацию, в результате чего gp41 становится открытым, где он может помочь в слиянии с клеткой-хозяином.
Препараты -ингибиторы слияния, такие как энфувиртид, блокируют процесс слияния, связываясь с gp41. [14]
Ген env вируса опухоли молочной железы мыши ( MMTV ) кодирует полипротеин gp70 ( P10259 ), который расщепляется с образованием поверхностных (SU) и трансмембранных (TM) продуктов Env. Gp52 является субъединицей SU в MMTV, а gp36 является субъединицей TM. Gp52 является гликопротеином массой 52 000 дальтон, а gp36 является гликопротеином массой 36 000 дальтон. [15] [16]
MMTV Env представляет особый интерес для исследователей из-за открытия, что он кодирует иммунорецепторный мотив активации на основе тирозина (ITAM ) , который, как было показано, трансформирует клетки молочной железы человека и мыши в культуре. Этот ITAM деполяризует эпителиальные ацинарные структуры, тем самым изменяя фенотип клеток и заставляя их становиться раковыми. [16]
Вирусы саркомы и лейкоза птиц ( ASLV ) имеют десять подгрупп (от A до J). Гликопротеин оболочки подгруппы A называется EnvA, а его ген env кодирует белок-предшественник, известный как Pr95. Этот предшественник расщепляется ферментами клетки-хозяина, образуя субъединицу поверхностного белка gp85 и субъединицу трансмембранного белка gp37, которые гетеродимеризуются и затем образуют тример. Вирус не может инфицировать клетки до завершения обработки белка-предшественника оболочки. [17] Для того чтобы вирус проник в цитозоль клетки-хозяина, необходим низкий pH . [18]
Ген env вируса лейкемии мышей (MLV) кодирует гликопротеин массой 71000 дальтон, gp71. Этот мембранный рецептор был выделен из вируса лейкемии мышей Раушера (R-MuLV). [19]
Ретровирусный белок env был захвачен несколько раз в ходе эволюции млекопитающих и экспрессируется в плацентарной ткани, где он облегчает слияние фетальных и материнских клеток. У млекопитающих этот белок называется синцитином . [20] [21]