В биохимии глобулярные белки или сферопротеины являются сферическими («шарообразной формы») белками и являются одним из распространенных типов белков (другие — фибриллярные , неупорядоченные и мембранные белки ). Глобулярные белки в некоторой степени растворимы в воде (образуют коллоиды в воде), в отличие от фибриллярных или мембранных белков. [1] Существует несколько классов сворачивания глобулярных белков, поскольку существует много различных архитектур, которые могут сворачиваться в приблизительно сферическую форму.
Термин «глобин» может более конкретно относиться к белкам, включая глобиновую складку . [2]
Термин глобулярный белок довольно старый (вероятно, с 19 века) и теперь несколько архаичен, учитывая сотни тысяч белков и более элегантный и описательный словарь структурных мотивов . Глобулярную природу этих белков можно определить без использования современных методов, а только с помощью ультрацентрифуг или методов динамического рассеяния света .
Сферическая структура обусловлена третичной структурой белка. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты молекулы связаны с внутренней частью молекулы, тогда как полярные (гидрофильные) аминокислоты связаны с внешней частью, что позволяет осуществлять диполь-дипольные взаимодействия с растворителем , что объясняет растворимость молекулы.
Глобулярные белки лишь в незначительной степени стабильны, поскольку свободная энергия, высвобождаемая при сворачивании белка в его нативную конформацию, относительно мала. Это связано с тем, что сворачивание белка требует энтропийных затрат. Поскольку первичная последовательность полипептидной цепи может образовывать многочисленные конформации, нативная глобулярная структура ограничивает ее конформацию лишь несколькими. Это приводит к уменьшению случайности, хотя нековалентные взаимодействия, такие как гидрофобные взаимодействия, стабилизируют структуру.
Хотя до сих пор неизвестно, как белки сворачиваются естественным образом, новые данные помогли продвинуться в понимании. Часть проблемы сворачивания белков заключается в том, что образуются несколько нековалентных, слабых взаимодействий, таких как водородные связи и взаимодействия Ван-дер-Ваальса . С помощью нескольких методов в настоящее время изучается механизм сворачивания белков. Даже в денатурированном состоянии белка его можно свернуть в правильную структуру.
Глобулярные белки, по-видимому, имеют два механизма сворачивания белка, либо модель диффузии-столкновения, либо модель нуклеационной конденсации, хотя недавние открытия показали, что глобулярные белки, такие как PTP-BL PDZ2, сворачиваются с характерными чертами обеих моделей. Эти новые открытия показали, что переходные состояния белков могут влиять на то, как они сворачиваются. Сворачивание глобулярных белков также недавно было связано с лечением заболеваний, и были разработаны противораковые лиганды , которые связываются со свернутым, но не с естественным белком. Эти исследования показали, что сворачивание глобулярных белков влияет на его функцию. [3]
Согласно второму закону термодинамики , разница свободной энергии между развернутым и сложенным состояниями обусловлена изменениями энтальпии и энтропии. Поскольку разница свободной энергии в глобулярном белке, возникающая в результате сворачивания в его нативную конформацию, мала, он является предельно стабильным, тем самым обеспечивая быструю скорость оборота и эффективный контроль деградации и синтеза белка.
В отличие от фибриллярных белков, которые выполняют только структурную функцию, глобулярные белки могут действовать как:
Среди наиболее известных глобулярных белков — гемоглобин , член семейства белков глобина . Другие глобулярные белки — это альфа , бета и гамма (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM) глобулин. Для получения дополнительной информации о различных глобулинах см. раздел «Электрофорез белков» . Почти все ферменты с основными метаболическими функциями имеют глобулярную форму, как и многие белки сигнальной трансдукции .
Альбумины также являются глобулярными белками, хотя, в отличие от всех других глобулярных белков, они полностью растворимы в воде. Они не растворимы в масле.