stringtranslate.com

Глутаминовая кислота

Глутаминовая кислота (символ Glu или E ; [4] анионная форма известна как глутамат ) — это α- аминокислота , которая используется почти всеми живыми существами в биосинтезе белков . Это несущественное питательное вещество для человека, что означает, что человеческий организм может синтезировать достаточно для ее использования. Это также самый распространенный возбуждающий нейромедиатор в нервной системе позвоночных . Он служит предшественником синтеза ингибирующей гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК) в ГАМКергических нейронах.

Его молекулярная формула — C.
5ЧАС
9НЕТ
4Глутаминовая кислота существует в двух оптически изомерных формах; правовращающая L -форма обычно получается путем гидролиза глютена или из сточных вод производства свекловичного сахара или путем ферментации. [5] [ необходима полная цитата ] Ее молекулярная структура может быть идеализирована как HOOC−CH( NH
2)−( Ч
2) 2 −COOH, с двумя карбоксильными группами −COOH и одной аминогруппой − NH
2. Однако в твердом состоянии и слабокислых водных растворах молекула принимает электронейтральную цвиттерионную структуру − OOC−CH( NH+
3)−( Ч
2) 2 −COOH. Кодируется кодонами GAA или GAG.

Кислота может потерять один протон из своей второй карбоксильной группы, образуя сопряженное основание , однозарядный отрицательный анион глутамата − OOC−CH( NH+
3)−( Ч
2) 2 −COO − . Эта форма соединения преобладает в нейтральных растворах. Нейротрансмиттер глутамат играет главную роль в нейронной активации . [6] Этот анион создает пикантный вкус умами у продуктов питания и содержится в глутаматных ароматизаторах , таких как глутамат натрия . В Европе он классифицируется как пищевая добавка E620 . В сильнощелочных растворах дважды отрицательный анион − OOC−CH( NH
2)−( Ч
2) 2 −COO − преобладает. Радикал, соответствующий глутамату, называется глутамил .

Однобуквенный символ E для глутамата был назначен в качестве буквы, следующей за D для аспартата , поскольку глутамат больше на одну метиленовую группу –CH 2 –. [7]

Химия

Ионизация

Моноанион глутамата.

При растворении глутаминовой кислоты в воде аминогруппа ( − NH
2) может получить протон ( H+
), и/или карбоксильные группы могут терять протоны в зависимости от кислотности среды.

В достаточно кислой среде обе карбоксильные группы протонируются, и молекула становится катионом с одним положительным зарядом, HOOC−CH( NH+
3)−( Ч
2) 2 −COOH. [8]

При значениях pH между 2,5 и 4,1 [8] карбоновая кислота, расположенная ближе к амину, обычно теряет протон, и кислота становится нейтральным цвиттерионом − OOC−CH( NH+
3)−( Ч
2) 2 −COOH. Это также форма соединения в кристаллическом твердом состоянии. [9] [10] Изменение состояния протонирования происходит постепенно; обе формы находятся в равных концентрациях при pH 2,10. [11]

При еще более высоком pH другая карбоксильная группа теряет свой протон, и кислота существует почти полностью в виде аниона глутамата − OOC−CH( NH+
3)−( Ч
2) 2 −COO − , с одним отрицательным зарядом в целом. Изменение состояния протонирования происходит при pH 4,07. [11] Эта форма с обоими карбоксилатами, не содержащими протонов, доминирует в физиологическом диапазоне pH (7,35–7,45).

При еще более высоком pH аминогруппа теряет дополнительный протон, и преобладающим видом становится дважды отрицательный анион − OOC−CH( NH
2)−( Ч
2) 2 −COO − . Изменение состояния протонирования происходит при pH 9,47. [11]

Оптическая изомерия

Глутаминовая кислота хиральна ; существуют два зеркальных энантиомера : d (−) и l (+). Форма l более широко распространена в природе, но форма d встречается в некоторых особых контекстах, таких как бактериальная капсула и клеточные стенки бактерий (которые производят ее из формы l с помощью фермента глутаматрацемазы ) и печень млекопитающих . [12] [13]

История

Хотя они встречаются в природе во многих продуктах питания, вкусовые свойства глутаминовой кислоты и других аминокислот были научно идентифицированы только в начале 20-го века. Это вещество было обнаружено и идентифицировано в 1866 году немецким химиком Карлом Генрихом Ритхаузеном , который обработал пшеничный глютен (в честь которого он был назван) серной кислотой . [14] В 1908 году японский исследователь Кикунаэ Икеда из Токийского императорского университета идентифицировал коричневые кристаллы, оставшиеся после испарения большого количества бульона комбу, как глутаминовую кислоту. Эти кристаллы, если их попробовать, воспроизводили невыразимый, но неоспоримый вкус, который он обнаружил во многих продуктах питания, особенно в морских водорослях. Профессор Икеда назвал этот вкус умами . Затем он запатентовал метод массового производства кристаллической соли глутаминовой кислоты, глутамата натрия . [15] [16]

Синтез

Биосинтез

Промышленный синтез

Глутаминовая кислота производится в самых больших масштабах среди всех аминокислот, с предполагаемым годовым производством около 1,5 миллионов тонн в 2006 году. [18] Химический синтез был вытеснен аэробной ферментацией сахаров и аммиака в 1950-х годах, при этом организм Corynebacterium glutamicum (также известный как Brevibacterium flavum ) наиболее широко использовался для производства. [19] Выделение и очистка могут быть достигнуты путем концентрирования и кристаллизации ; он также широко доступен в виде своей гидрохлоридной соли. [20]

Функции и применение

Метаболизм

Глутамат является ключевым соединением в клеточном метаболизме . У людей пищевые белки расщепляются в процессе пищеварения на аминокислоты , которые служат метаболическим топливом для других функциональных ролей в организме. Ключевым процессом в расщеплении аминокислот является трансаминирование , при котором аминогруппа аминокислоты переносится в α- кетокислоту , обычно катализируемую трансаминазой . Реакцию можно обобщить следующим образом:

R 1 -аминокислота + R 2 -α- кетокислота ⇌ R 1 -α-кетокислота + R 2 -аминокислота

Очень распространенной α-кетокислотой является α-кетоглутарат , промежуточное вещество в цикле лимонной кислоты . Трансаминирование α-кетоглутарата дает глутамат. Полученный продукт α-кетокислоты часто также полезен, он может служить топливом или субстратом для дальнейших процессов метаболизма. Вот примеры:

Аланин + α-кетоглутарат ⇌ пируват + глутамат
Аспартат + α-кетоглутарат ⇌ оксалоацетат + глутамат

Пируват и оксалоацетат являются ключевыми компонентами клеточного метаболизма, выступая в качестве субстратов или промежуточных продуктов в таких фундаментальных процессах , как гликолиз , глюконеогенез и цикл лимонной кислоты .

Глутамат также играет важную роль в утилизации организмом избыточного или отработанного азота . Глутамат подвергается дезаминированию , окислительной реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой , [17] следующим образом:

глутамат + H 2 O + НАДФ + → α-кетоглутарат + НАДФН + NH 3 + H +

Аммиак (в виде аммония ) затем выводится преимущественно в виде мочевины , синтезируемой в печени . Таким образом, трансаминирование может быть связано с дезаминированием, эффективно позволяя удалять азот из аминогрупп аминокислот через глутамат в качестве промежуточного продукта и в конечном итоге выводить его из организма в виде мочевины.

Глутамат также является нейротрансмиттером (см. ниже), что делает его одной из самых распространенных молекул в мозге. Злокачественные опухоли мозга, известные как глиома или глиобластома, используют это явление, используя глутамат в качестве источника энергии, особенно когда эти опухоли становятся более зависимыми от глутамата из-за мутаций в гене IDH1 . [21] [22]

Нейротрансмиттер

Глутамат является наиболее распространенным возбуждающим нейромедиатором в нервной системе позвоночных . [23] В химических синапсах глутамат хранится в пузырьках . Нервные импульсы запускают высвобождение глутамата из пресинаптической клетки. Глутамат действует на ионотропные и метаботропные ( связанные с G-белком ) рецепторы. [23] В противоположной постсинаптической клетке рецепторы глутамата , такие как рецептор NMDA или рецептор AMPA , связывают глутамат и активируются. Благодаря своей роли в синаптической пластичности глутамат участвует в когнитивных функциях, таких как обучение и память в мозге. [24] Форма пластичности, известная как долговременная потенциация, имеет место в глутаматергических синапсах в гиппокампе , неокортексе и других частях мозга. Глутамат действует не только как передатчик «точка-точка» , но и посредством синаптических перекрестных помех между синапсами, при которых суммирование глутамата, высвобождаемого из соседнего синапса, создает внесинаптическую сигнализацию/ объемную передачу . [25] Кроме того, глутамат играет важную роль в регуляции конусов роста и синаптогенеза во время развития мозга , как первоначально описал Марк Мэттсон .

Несинаптические глутаматергические сигнальные цепи мозга

Было обнаружено, что внеклеточный глутамат в мозге дрозофилы регулирует постсинаптическую кластеризацию рецепторов глутамата посредством процесса, включающего десенсибилизацию рецепторов. [26] Ген, экспрессируемый в глиальных клетках, активно переносит глутамат во внеклеточное пространство , [26] в то время как в прилежащем ядре, стимулирующем метаботропные рецепторы глутамата группы II , этот ген, как было обнаружено, снижает внеклеточные уровни глутамата. [27] Это повышает вероятность того, что этот внеклеточный глутамат играет «эндокринную» роль как часть более крупной гомеостатической системы.

предшественник ГАМК

Глутамат также служит предшественником синтеза ингибирующей гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК) в ГАМК-ергических нейронах. Эта реакция катализируется глутаматдекарбоксилазой (ГАД). [28] ГАМК-ергические нейроны идентифицируются (в исследовательских целях) путем выявления их активности (с помощью методов авторадиографии и иммуногистохимии ) [29] , которая наиболее распространена в мозжечке и поджелудочной железе . [30]

Синдром ригидного человека — это неврологическое расстройство, вызванное антителами к GAD, что приводит к снижению синтеза ГАМК и, следовательно, к нарушению двигательной функции, такой как мышечная ригидность и спазмы. Поскольку в поджелудочной железе много GAD, в ней происходит прямое иммунологическое разрушение, и у пациентов развивается сахарный диабет . [31]

Усилитель вкуса

Глутаминовая кислота, являясь составной частью белка, присутствует в продуктах, содержащих белок, но ее можно почувствовать на вкус только тогда, когда она присутствует в несвязанной форме. Значительные количества свободной глутаминовой кислоты присутствуют в самых разных продуктах, включая сыры и соевый соус , а глутаминовая кислота отвечает за умами , один из пяти основных вкусов человеческого чувства вкуса . Глутаминовая кислота часто используется в качестве пищевой добавки и усилителя вкуса в форме ее натриевой соли , известной как глутамат натрия (MSG).

Питательное вещество

Все виды мяса, птицы, рыбы, яиц, молочных продуктов и комбу являются отличными источниками глутаминовой кислоты. Некоторые богатые белком растительные продукты также служат источниками. 30–35 % глютена (большая часть белка в пшенице) — это глутаминовая кислота. Девяносто пять процентов пищевого глутамата метаболизируется кишечными клетками при первом прохождении. [32]

Рост растений

Auxigro — препарат для роста растений, содержащий 30% глутаминовой кислоты.

ЯМР-спектроскопия

В последние годы [ когда? ] было проведено много исследований по использованию остаточной дипольной связи (RDC) в спектроскопии ядерного магнитного резонанса (ЯМР). Производное глутаминовой кислоты, поли-γ-бензил-L-глутамат (PBLG), часто используется в качестве выравнивающей среды для контроля масштаба наблюдаемых дипольных взаимодействий. [33]

Роль глутамата в старении

Фармакология

Препарат фенциклидин (более известный как PCP или «Angel Dust») неконкурентно антагонизирует глутаминовую кислоту на уровне рецептора NMDA . По тем же причинам декстрометорфан и кетамин также обладают сильными диссоциативными и галлюциногенными эффектами. Острая инфузия препарата эглуметад (также известного как эглумегад или LY354740), агониста метаботропных глутаматных рецепторов 2 и 3 , привела к заметному снижению стрессовой реакции, вызванной йохимбином, у макак-боннет ( Maca radiata ); хроническое пероральное введение эглуметада этим животным привело к заметному снижению базового уровня кортизола (примерно на 50 процентов) по сравнению с нелечеными контрольными субъектами. [34] Было также продемонстрировано, что эглуметад действует на метаботропный глутаматный рецептор 3 (GRM3) человеческих адренокортикальных клеток , снижая регуляцию альдостеронсинтазы , CYP11B1 , и выработку надпочечниковых стероидов (т. е. альдостерона и кортизола ). [35] Глутамат нелегко проходит через гематоэнцефалический барьер , но вместо этого транспортируется высокоаффинной транспортной системой. [36] [37] Он также может быть преобразован в глутамин .

Токсичность глутамата можно снизить с помощью антиоксидантов , а психоактивное вещество каннабиса , тетрагидроканнабинол (ТГК), и непсихоактивное вещество каннабидиол (КБД) и другие каннабиноиды , как было обнаружено, блокируют нейротоксичность глутамата с аналогичной эффективностью и, следовательно, являются мощными антиоксидантами. [38] [39]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ "L-Глутаминовая кислота". Национальная медицинская библиотека . Получено 24 июня 2023 г.
  2. ^ Белиц, Х.-Д.; Грош, Вернер; Шиберле, Питер (27 февраля 2009 г.). Пищевая химия. Спрингер. ISBN 978-3540699330.
  3. ^ "Структуры аминокислот". cem.msu.edu. Архивировано из оригинала 11 февраля 1998 года.
  4. ^ "Номенклатура и символика аминокислот и пептидов". Совместная комиссия ИЮПАК-МСБ по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 29 августа 2017 г. Получено 5 марта 2018 г.
  5. ↑ Третий новый международный словарь английского языка Вебстера, несокращенный, третье издание, 1971 г.
  6. ^ Роберт Сапольски (2005), Биология и поведение человека: неврологические истоки индивидуальности (2-е издание); The Teaching Company . стр. 19–20 Руководства.
  7. ^ Saffran, M. (апрель 1998 г.). «Названия аминокислот и салонные игры: от тривиальных названий до однобуквенного кода, названия аминокислот напрягают память студентов. Возможна ли более рациональная номенклатура?». Biochemical Education . 26 (2): 116–118. doi :10.1016/S0307-4412(97)00167-2.
  8. ^ ab Альберт Нойбергер (1936), «Константы диссоциации и структуры глутаминовой кислоты и ее эфиров». Biochemical Journal , том 30, выпуск 11, статья CCXCIII, стр. 2085–2094. PMC  1263308.
  9. ^ Роданте, Ф.; Марросу, Г. (1989). «Термодинамика вторых процессов диссоциации протона девяти α-аминокислот и третьих процессов ионизации глутаминовой кислоты, аспарагиновой кислоты и тирозина». Thermochimica Acta . 141 : 297–303. Bibcode : 1989TcAc..141..297R. doi : 10.1016/0040-6031(89)87065-0.
  10. ^ Lehmann, Mogens S.; Koetzle, Thomas F.; Hamilton, Walter C. (1972). «Определение структуры белков и компонентов нуклеиновой кислоты методом прецизионной нейтронной дифракции. VIII: кристаллическая и молекулярная структура β-формы аминокислоты l-глутаминовой кислоты». Journal of Crystal and Molecular Structure . 2 (5): 225–233. Bibcode : 1972JCCry...2..225L. doi : 10.1007/BF01246639. S2CID  93590487.
  11. ^ abc Уильям Х. Браун и Лоуренс С. Браун (2008), Органическая химия (5-е издание). Cengage Learning. стр. 1041. ISBN 0495388572 , 978-0495388579 . 
  12. ^ Национальный центр биотехнологической информации, "D-глутамат". База данных соединений PubChem , CID=23327. Доступ 17.02.2017.
  13. ^ Liu, L.; Yoshimura, T.; Endo, K.; Kishimoto, K.; Fuchikami, Y.; Manning, JM; Esaki, N.; Soda, K. (1998). «Компенсация ауксотрофии D-глутамата Escherichia coli WM335 геном аминотрансферазы D-аминокислот и регуляция экспрессии murI». Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry . 62 (1): 193–195. doi : 10.1271/bbb.62.193 . PMID  9501533.
  14. ^ RHA Plimmer (1912) [1908]. RHA Plimmer; FG Hopkins (ред.). Химическая конституция белка. Монографии по биохимии. Том. Часть I. Анализ (2-е изд.). Лондон: Longmans, Green and Co. стр. 114. Получено 3 июня 2012 г.
  15. ↑ Рентон, Алекс (10 июля 2005 г.). «Если глутамат натрия так вреден для вас, почему у всех в Азии не болит голова?». The Guardian . Получено 21 ноября 2008 г.
  16. ^ "Kikunae Ikeda Sodium Glutamate". Японское патентное ведомство . 7 октября 2002 г. Архивировано из оригинала 28 октября 2007 г. Получено 21 ноября 2008 г.
  17. ^ Alvise Perosa; Fulvio Zecchini (2007). Методы и реагенты для зеленой химии: Введение. John Wiley & Sons. стр. 25. ISBN 978-0-470-12407-9.
  18. ^ Майкл К. Фликингер (2010). Энциклопедия промышленной биотехнологии: биопроцесс, биосепарация и клеточная технология, 7 томов. Wiley. С. 215–225. ISBN 978-0-471-79930-6.
  19. ^ Фоли, Патрик; Керманшахи поур, Азаде; Бич, Эван С.; Циммерман, Джули Б. (2012). «Вывод и синтез возобновляемых поверхностно-активных веществ». Chem. Soc. Rev. 41 ( 4): 1499–1518. doi :10.1039/C1CS15217C. ISSN  0306-0012. PMID  22006024.
  20. ^ ван Лит, SA; Навис, AC; Веррейп, К; Никлу, СП; Бьерквиг, Р; Весселинг, П; Топс, Б; Моленаар, Р; ван Ноорден, CJ; Лендерс, WP (август 2014 г.). «Глутамат как хемотаксическое топливо для клеток диффузной глиомы: они являются присосками глутамата?». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Обзоры о раке . 1846 (1): 66–74. дои : 10.1016/j.bbcan.2014.04.004. ПМИД  24747768.
  21. ^ van Lith, SA; Molenaar, R; van Noorden, CJ; Leenders, WP (декабрь 2014 г.). «Опухолевые клетки в поисках глутамата: альтернативное объяснение повышенной инвазивности мутантных глиом IDH1». Neuro-Oncology . 16 (12): 1669–1670. doi :10.1093/neuonc/nou152. PMC 4232089 . PMID  25074540. 
  22. ^ ab Meldrum, BS (2000). «Глутамат как нейротрансмиттер в мозге: обзор физиологии и патологии». Журнал питания . 130 (4S Suppl): 1007S–1015S. doi : 10.1093/jn/130.4.1007s . PMID  10736372.
  23. ^ McEntee, WJ; Crook, TH (1993). «Глутамат: его роль в обучении, памяти и старении мозга». Психофармакология . 111 (4): 391–401. doi :10.1007/BF02253527. PMID  7870979. S2CID  37400348.
  24. ^ Окубо, Ю.; Секия, Х.; Намики, С.; Сакамото, Х.; Иинума, С.; Ямасаки, М.; Ватанабэ, М.; Хиросе, К.; Иино, М. (2010). «Визуализация внесинаптической динамики глутамата в мозге». Труды Национальной академии наук . 107 (14): 6526–6531. Бибкод : 2010PNAS..107.6526O. дои : 10.1073/pnas.0913154107 . ПМК 2851965 . ПМИД  20308566. 
  25. ^ ab Augustin H, Grosjean Y, Chen K, Sheng Q, Featherstone DE (2007). «Невезикулярное высвобождение глутамата глиальными транспортерами xCT подавляет кластеризацию рецепторов глутамата in vivo». Journal of Neuroscience . 27 (1): 111–123. doi :10.1523/JNEUROSCI.4770-06.2007. PMC 2193629 . PMID  17202478. 
  26. ^ Чжэн Си; Бейкер ДА; Шен Х; Карсон ДС; Каливас ПВ (2002). «Группа II метаботропных рецепторов глутамата модулирует внеклеточный глутамат в прилежащем ядре». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 300 (1): 162–171. doi :10.1124/jpet.300.1.162. PMID  11752112.
  27. ^ Бак, Лассе К.; Шусбо, Арне; Ваагепетерсен, Хелле С. (август 2006 г.). «Цикл глутамат/ГАМК-глутамин: аспекты транспорта, гомеостаза нейротрансмиттеров и переноса аммиака». Журнал нейрохимии . 98 (3): 641–653. doi :10.1111/j.1471-4159.2006.03913.x. ISSN  0022-3042. PMID  16787421.
  28. ^ Керр, ДИБ; Онг, Дж. (январь 1995 г.). "ГАМК-рецепторы" . Фармакология и терапия . 67 (2): 187–246. doi :10.1016/0163-7258(95)00016-A. PMID  7494864.
  29. ^ Крюгер, Кристиан; Стокер, Винфрид; Шлоссер, Михаэль (2007). "АУТОАНТИТЕЛА К ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЕ ДЕКАРБОКСИЛАЗЕ" . Аутоантитела (2-е изд.). С. 369–378. doi :10.1016/B978-044452763-9/50052-4. ISBN 978-0-444-52763-9.
  30. ^ Ньюсом, Скотт Д.; Джонсон, Тори (15 августа 2022 г.). «Расстройства спектра синдрома скованности; Больше, чем кажется на первый взгляд». Журнал нейроиммунологии . 369 : 577915. doi : 10.1016/j.jneuroim.2022.577915. ISSN  0165-5728. PMC 9274902. PMID 35717735  . 
  31. ^ Reeds, PJ; et al. (1 апреля 2000 г.). «Кишечный метаболизм глутамата». Journal of Nutrition . 130 (4s): 978S–982S. doi : 10.1093/jn/130.4.978S . PMID  10736365.
  32. ^ CM Thiele, Concepts Magn. Reson. A, 2007, 30A, 65–80
  33. ^ Coplan JD, Mathew SJ, Smith EL, Trost RC, Scharf BA, Martinez J, Gorman JM, Monn JA, Schoepp DD, Rosenblum LA (июль 2001 г.). «Влияние LY354740, нового глутаматергического метаботропного агониста, на гипоталамо-гипофизарно-надпочечниковую ось и норадренергическую функцию нечеловекообразных приматов». CNS Spectr . 6 (7): 607–612, 617. doi :10.1017/S1092852900002157. PMID  15573025. S2CID  6029856.
  34. ^ Фелисола С.Дж., Накамура Ю., Сато Ф., Моримото Р., Кикучи К., Накамура Т., Ходзава А., Ван Л., Онодера Ю., Исэ К., Макнамара К.М., Мидорикава С., Сузуки С., Сасано Х (январь 2014 г.). «Глутаматные рецепторы и регуляция стероидогенеза в надпочечниках человека: метаботропный путь». Молекулярная и клеточная эндокринология . 382 (1): 170–177. doi : 10.1016/j.mce.2013.09.025. PMID  24080311. S2CID  3357749.
  35. ^ Смит, Квентин Р. (апрель 2000 г.). «Транспорт глутамата и других аминокислот через гематоэнцефалический барьер». Журнал питания . 130 (4S Suppl): 1016S–1022S. doi : 10.1093/jn/130.4.1016S . PMID  10736373.
  36. ^ Хокинс, Ричард А. (сентябрь 2009 г.). «Гематоэнцефалический барьер и глутамат». Американский журнал клинического питания . 90 (3): 867S–874S. doi :10.3945/ajcn.2009.27462BB. PMC 3136011. PMID 19571220.  Эта организация не допускает чистого поступления глутамата в мозг; скорее, она способствует удалению глутамата и поддержанию низких концентраций глутамата в ECF. 
  37. ^ Хэмпсон, Эйдан Дж. (1998). « Каннабидиол и (−)Δ9-тетрагидроканнабинол являются нейропротекторными антиоксидантами». Proc Natl Acad Sci USA . 95 (14): 8268–8273. doi : 10.1073/pnas.95.14.8268 . PMC 20965. PMID  9653176. 
  38. ^ Хэмпсон, Эйдан Дж. (2006). «Нейропротекторные антиоксиданты из марихуаны». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 899 (1): 274–282. doi :10.1111/j.1749-6632.2000.tb06193.x. S2CID  39496546.

Дальнейшее чтение

На Викискладе есть медиафайлы по теме Глутаминовая кислота .

Внешние ссылки

Найдите информацию о глутаминовой кислоте в Викисловаре, бесплатном словаре.