Глютен — это запасной белок в зрелых семенах пшеницы (и в семенах близкородственных видов). Это липкое вещество, содержащееся в хлебной пшенице, которое позволяет тесту подниматься и сохранять форму во время выпечки. Те же или очень похожие белки также обнаружены в родственных травах трибы Triticeae . Глютен семян некоторых растений, не относящихся к Triticeae, обладает сходными свойствами, но ни один из них не может сравниться с таксонами Triticeae, особенно видами Triticum (мягкая пшеница, твердая пшеница и т. д.). Что отличает мягкую пшеницу от других семян трав, так это количество этих белков и уровень субкомпонентов, причем мягкая пшеница имеет самое высокое содержание белка и сложную смесь белков, полученных из трех видов трав ( Aegilops speltoides , Aegilops tauschii strangulata и Triticum) . монококк ).
Белки семян Triticeae делятся на четыре группы: [1]
Из этих белков два последних, проламин (в пшенице – глиадин) и глютелин (в пшенице – глютенин) образуют классически определяемые компоненты глютена в пшенице.
Глютен Triticeae в первую очередь важен для развивающегося определения «без глютена» в диетическом лечении чувствительности к глютену , которое направлено на исключение патогенных белков из рациона восприимчивых людей (а именно, целиакии ). Ядовитые мотивы, по-видимому, широко распространены у Triticeae , но не у других таксонов, для большинства больных целиакией. Однако все четыре белка участвуют в аллергии на пшеницу, а белки, полученные не из пшеницы, могут не участвовать в некоторых видах аллергии на глютен или идиопатической чувствительности.
Белки эндосперма Triticeae, обычно богатые аргинином, пролином, глютамином и/или аспарагином.
Из-за полезности пшеничного глютена генетические исследования в основном сосредоточены на генетике пшеницы . Пшеница имеет три генома (AABBDD) и может кодировать множество вариаций одного и того же белка, даже в подкатегориях глиадина, многие типы глиадина для каждого сорта, X = геном (хромосомы генома A, B или D (от 1 до 7)). Геномы A и B происходят от дикой пшеницы эммерс, которая, в свою очередь, является естественным дигеномным видом, содержащим геном, подобный Triticum monococcum и Aegilops speltoides . Геном D происходит от современного вида Aegilops tauschii strangulatum . [3]
Генетические исследования показывают, что у пшеницы каждый тип белка может кодироваться несколькими локусами, и в разных геномах можно обнаружить несколько разных аллелей для каждого локуса, что позволяет создать большое количество уникально кодируемых изоформ.
Проламины и, в меньшей степени, глютелины являются отличными субстратами для дезамидирования, особенно трансглутаминазой тканей млекопитающих (тТГ). Деамидирование — это процесс, при котором часть R-C0-NH2 глютаминов (или аспарагина) гидролизуется до R-CO-OH с образованием глутаминовой кислоты или аспарагиновой кислоты. В глиадине трипептиды -QQP-, -QVP-, -QLP-, -QYP- в контексте благоприятных соседних пептидов легко деамидируются. [5] Большинство белков имеют мало или вообще не имеют таких сайтов трансглутаминазы; однако альфа-глиадин имеет 13 таких сайтов. Трансглутаминаза тканей человека не только дезамидирует глиадин, но также сшивается с глиадином, что имеет иммунологические последствия. Глиадин также содержит небольшой пептид, который, по-видимому, изменяет распределение трансглутаминазы в кишечнике, но не сшивается; механизм его «врожденного» поведения не ясен. ТТГ также связывает глиадин с другими белками через эти сайты, генерируя антипищевые реакции, реакции против собственных белков и самоперекрестные реакции на пищевые белки, которые приводят к вторичным аутоиммунитетам. Роль тТГ во внеклеточном матриксе заключается в сшивании боковых цепей лизина белков, таких как коллаген, с белками, однако глютен, по-видимому, проникает в тонкую кишку, мешая этому процессу и приводя к ложному иммунному распознаванию матрикса и окружающих клеток как инородное , приводящее, в конечном итоге, к разрушению слизистой оболочки кишечника. Семена некоторых растений могут вызывать врожденные и клеточные реакции в качестве защитной реакции на чрезмерное потребление семян.
Хотя проламины и глютелины являются отличными субстратами дезамидазы и трансаминаз, высокоповторяющиеся мотивы, особенно полипролин/глутаминовые пути, часто являются плохими субстратами для желудочно-кишечных эндопротеаз , например, тех, которые продуцируются в желудочно-кишечном тракте. Ярким примером является 33-мер α-2 глиадина . Другой устойчивой к перевариванию областью является 25-мерный участок, содержащий врожденный пептид. [6] Альфа-глиадины, несущие эти сайты, особенно ядовиты для молодых крыс, если их скармливать в концентрациях выше 1% [7] , а добавление ингибиторов маннозидазы увеличивает чувствительность именно к альфа-глиадинам. [8] Эти свойства некоторых альфа-глиадинов, по-видимому, развились, чтобы предотвратить долгосрочное или целенаправленное потребление определенных видов пшеницы. Это одно из иронических свойств пшеницы, поскольку ее основным преимуществом является количество белка в пшенице, однако часть его тратится на кишечную флору (или иммунную систему хозяина), поскольку он не может быть расщеплен. Одним из предлагаемых способов решения этой проблемы являются новые ферменты, которые помогают расщеплять проламины в желудке. Это может предотвратить возникновение заболеваний, связанных с пшеницей, у восприимчивых людей, но такой скрининг в настоящее время не эффективен, и как только клиническое состояние достигается, большинство людей становятся настолько чувствительными к глиадинам пшеницы, что фактически потребуется полное переваривание в желудке.
Иммунохимия Triticeae важна при некоторых аутоиммунных заболеваниях (см. раздел «Болезни человека»), чувствительности к глютену и аллергии на глютен в целом. Его можно подразделить на врожденные реакции (прямая стимуляция иммунной системы), опосредованную презентацию класса II ( HLA DQ ), стимуляцию клеток-киллеров, опосредованную классом I, и распознавание антител. Опосредованное DQ-ограничением класса II представление глиадина Т-хелперным лимфоцитам, по-видимому, является основным процессом, участвующим в целиакии .
Глютен является неотъемлемой частью современной пищевой промышленности. Производство пшеницы восходит к периоду до неолита , когда люди обрабатывали зерновые ягоды (или кукурузу) по отдельности вручную. На раннем этапе выращивания пшеница была отобрана по ее урожайности и возможности выращивания в различных климатических условиях, в результате чего были получены первые сорта. Эта индустрия распространилась во многие районы Западной Евразии во время неолитизации, неся с собой более примитивные сорта. Эти зерна можно было использовать для приготовления супов (спелтоиды) или утомительно перемалывать в простую муку и выпечку. На втором этапе была произведена пшеница Эммер, которая представляла собой аллоквадраплоидный вид и содержала больше глютена, что делало выпечку более эффективной. Это также распространилось во время неолитизации, но местами такие сорта составляли меньшинство. Один из вариантов пшеницы полбы называется твердой пшеницей и является источником манной крупы, используемой при изготовлении макаронных изделий и других пищевых паст. Сопоставимые разновидности встречаются по всей Евразии. Наконец, пшеницу эммерса соединили с козьей травой (Aegilops tauschii) для получения аллогексаплоидной хлебной пшеницы, которая после подъема и приготовления имеет мягкую тонкую текстуру. Промышленные свойства этой пшеницы основаны на ее клейковине, клейковине высокой эластичности, высокой термостойкости других клейковины или на том, что она изменяется под воздействием тепла с образованием более прочных полимеров.
Кукурузу готовят путем кипячения в воде со щелочью, а затем измельчают, в результате чего получается материал без кожицы, называемый никстамализованной масой . Масу можно использовать для приготовления лепешек, тамале, чипсов и других продуктов, но ее необходимо использовать быстро, поскольку ее клейковина быстро меняется, а связывание быстро снижается. Маса плохо хранится, и для улучшения сохранности в ущерб качеству добавляются химикаты. Напротив, клейковина пшеницы обладает более клейкими свойствами, которые изменяются при приготовлении разными способами. Глютенины, например, растягиваются, но также могут фиксировать свою форму при высоких температурах, благодаря чему хлеб сохраняет свой характерный подъем.
Когда мука смешивается с водой и дрожжами, тесто можно поднять и впоследствии зафиксировать при нагревании, в результате чего образуется твердая внешняя оболочка с мягкой приятной на вкус внутренней частью . Это делает хлеб удобным для транспортировки и сохраняет его в течение нескольких дней (в сухих условиях). Ячмень можно прорастить в течение короткого периода времени и обжарить, полученный солод можно измельчить для еды или смешать с хлебными дрожжами (в настоящее время это разновидность пивоваров) для производства пива и спиртных напитков, таких как виски , водка и солод для закваски . Добавление мягкой кислоты в ржаную муку активирует ее для приготовления хлеба (хлеб на закваске, используемый в Северной Европе).
Добавление яйца в муку из манной крупы T. durum можно использовать для приготовления макарон, а без яиц - вариант пасты, используемый для приготовления китайских пельменей. В пшеничную или манную крупу можно добавлять другие ингредиенты, такие как рыба, мясо или молоко, для создания пищевых паст. Пшеницу можно дополнительно переработать в очень мелкую муку и просеять, в качестве альтернативы клейковину можно извлечь и добавить в другие продукты. Хотя многие семенные клейковины и пищевые жевательные резинки в сочетании с пищевым крахмалом приближаются к созданию рафинированных продуктов из пшеничной муки и муки твердых сортов, ни одна комбинация еще не приблизилась к качествам этой муки по сопоставимой цене.
Некоторые сорта triticeae, такие как ячмень, имеют относительно низкое содержание белка. Это делает их более приемлемыми для пивоварения , где высокобелковые зерна могут привести к белковому «замутнению» или помутнению. Запасные белки в семенах трав (например, клейковина в пшенице) предназначены для того, чтобы помочь растению расти на ранних этапах его жизни, а среди белков семян есть ферменты , которые превращают крахмал в сахар.
Эти белки активируются во время прорастания, а крахмал вокруг эндосперма превращается в сахара . Позже проламины расщепляются, чтобы обеспечить молодые семена источником азота и энергии, что дает проросткам Triticeae большой импульс на раннем этапе жизни.
Как только крахмал превращается в сахар , он может быть легко ферментирован Saccharomyces cerevisiae . Однако сначала следует остановить процесс прорастания. Для этого частично проросшие зерна помещают в жарочную печь и обжаривают до стерилизации и сушки ростков. Этот процесс прорастания и сушки называется соложением . Затем обжаренные ростки измельчают, регидрируют и ферментируют. Получается сырое пиво .
Потенциал деамидирования пшеницы обсуждался выше. Глютен вырабатывается при производстве пшеничного крахмала. Однако с глютеном сложнее обращаться после удаления крахмала и других белков. Например, спирторастворимую глютен нельзя смешивать с молочными продуктами, поскольку спирт денатурирует и осаждает молочные белки. Поэтому глютен часто модифицируют для коммерческого использования путем дезамидирования путем обработки кислотой при высоких температурах или ферментативной обработки деамидазой или трансглутаминазой. Повышенный заряд увеличивает гидрофильность глиадинов, заставляя их растягиваться в растворе. Дезаминирования 20% боковых цепей глутамина до глутамата достаточно для образования растворимого продукта. Это делает глютен достаточно растворимым без алкоголя, чтобы его можно было смешивать с другими продуктами, такими как молоко.
У людей, страдающих глютен-чувствительной энтеропатией/целиакией, наблюдается побочная реакция на глютен в сортах Triticeae при употреблении в пищу. [9] Известно , что помимо мягкой пшеницы, рожь и ячмень (которые имеют схожую клейковину) вызывают симптомы целиакии. От 2 до 10% людей, чувствительных к глютену, также чувствительны к овесу , но неясно, насколько это связано с загрязнением семян тритицеи в овсе или аллергическими реакциями (или непереносимостью). Таким образом, в широком применении обозначение « безглютеновые» применяется к продуктам, содержащим запасные белки семян, полученные из Triticeae.