Холопротеин

Найдите значение слова «холопротеин» в Викисловаре, бесплатном словаре.

Холопротеин или конъюгированный белок — это апопротеин , объединенный со своей простетической группой . ^[1]

Некоторые ферменты не нуждаются в дополнительных компонентах для проявления полной активности. Другим для активности требуются небелковые молекулы, называемые кофакторами. ^[2] Кофакторы могут быть как неорганическими (например, ионы металлов и кластеры железа и серы ), так и органическими соединениями (например, флавин и гем ). Органическими кофакторами могут быть либо коферменты , которые высвобождаются из активного центра фермента во время реакции, либо простетические группы , которые прочно связаны с ферментом. Органические простетические группы могут быть ковалентно связаны (например, биотин в ферментах, таких как пируваткарбоксилаза ). ^[3]

Примером фермента, содержащего кофактор, является карбоангидраза , которая имеет цинковый кофактор, связанный как часть ее активного центра. ^[4] Эти прочно связанные ионы или молекулы обычно находятся в активном центре и участвуют в катализе. ^[5]^{: 8.1.1} Например, флавиновые и гемовые кофакторы часто участвуют в окислительно-восстановительных реакциях. ^[5]^{: 17}

Ферменты, которым требуется кофактор, но которые не имеют ни одной связи, называются апоферментами или апопротеинами . Фермент вместе с кофактором(ами), необходимыми для активности, называется голоферментом (или галоферментом). Термин голофермент может также применяться к ферментам, которые содержат несколько белковых субъединиц, таких как ДНК-полимеразы ; здесь голофермент — это полный комплекс, содержащий все субъединицы, необходимые для активности. ^[5]^{: 8.1.1}

Ссылки

^ "Holoprotein". Медицинский словарь Farlex Partner. 2012.
^ de Bolster M (1997). "Глоссарий терминов, используемых в бионеорганической химии: кофактор". Международный союз теоретической и прикладной химии. Архивировано из оригинала 21 января 2017 года . Получено 30 октября 2007 года .
^ Chapman-Smith A, Cronan JE (1999). «Ферментативное биотинилирование белков: посттрансляционная модификация исключительной специфичности». Trends Biochem. Sci . 24 (9): 359–63. doi :10.1016/s0968-0004(99)01438-3. PMID 10470036.
^ Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN, McKenna R (февраль 2005 г.). «Структурная и кинетическая характеристика гистидина активного центра как протонного челнока в катализе человеческой карбоангидразы II». Биохимия . 44 (4): 1097–115. doi :10.1021/bi0480279. PMID 15667203.
^ abc Страйер Л., Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л. (2002). Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.

Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л., Страйер Л. Биохимия. 5-е издание. Нью-Йорк: WH Freeman; 2002. Доступно по адресу: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/