stringtranslate.com

Сюжет Хейнса-Вульфа

График Хейнса a/v против a для кинетики Михаэлиса–Ментена

В биохимии , график Хейнса-Вульфа , график Хейнса или график против является графическим представлением кинетики фермента , в котором отношение начальной концентрации субстрата к скорости реакции откладывается против . Он основан на перестановке уравнения Михаэлиса-Ментен, показанного ниже:

где — константа Михаэлиса , — предельная скорость. [1]

JBS Haldane заявил, повторив то, что он и KG Stern написали в своей книге, [2] , что эта перестройка была вызвана Барнетом Вульфом . [3] Однако это было всего лишь одно из трех преобразований, введенных Вульфом. Оно было впервые опубликовано CS Hanes, хотя он не использовал его в качестве графика. [4] Hanes отметил, что использование линейной регрессии для определения кинетических параметров из этого типа линейного преобразования генерирует наилучшее соответствие между наблюдаемыми и вычисленными значениями , а не . [4] : 1415 

Исходя из уравнения Михаэлиса–Ментен:

мы можем взять обратные величины обеих частей уравнения, чтобы получить уравнение, лежащее в основе графика Лайнуивера–Берка :

которое можно умножить с обеих сторон на, чтобы получить

Таким образом, при отсутствии экспериментальных данных об ошибках график функции против дает прямую линию наклона , отсекательную точку на оси ординат и отсекательную точку на оси абсцисс .

Как и другие методы, линеаризующие уравнение Михаэлиса–Ментен, график Хейнса–Вульфа исторически использовался для быстрого определения кинетических параметров , и , но он был в значительной степени вытеснен нелинейными методами регрессии , которые значительно более точны и больше не являются вычислительно недоступными. Однако он остается полезным как средство графического представления данных.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Термин «максимальная скорость» часто используется, но не рекомендуется IUBMB; см. Cornish-Bowden, A (2014). «Текущие рекомендации IUBMB по номенклатуре и кинетике ферментов». Persp. Sci . 1 : 74–87. doi :10.1016/j.pisc.2014.02.006.
  2. ^ Холдейн, Джон Бердон Сандерсон ; Стерн, Курт Гюнтер (1932). Allgemeine Chemie der Enzyme . Wissenschaftliche Forschungsberichte, Naturwissenschaftliche Reihe, herausgegeben von Dr. Raphael Eduard Liesegang . Том. 28. Дрезден и Лейпциг: Теодор Штайнкопф. стр. 119–120. ОСЛК  964209806.
  3. ^ Холдейн, Джон Бердон Сандерсон (1957). «Графические методы в химии ферментов». Nature . 179 (4564): 832–832. Bibcode :1957Natur.179R.832H. doi : 10.1038/179832b0 . S2CID  4162570.
  4. ^ ab Hanes, Charles Samuel (1932). «Исследования растительных амилаз: влияние концентрации крахмала на скорость гидролиза амилазой пророщенного ячменя». Biochemical Journal . 26 (5): 1406–1421. doi :10.1042/bj0261406. PMC 1261052. PMID  16744959 .