stringtranslate.com

Диссоциация с электронным захватом

Принципиальная схема комбинированной экспериментальной установки ECD FTICRMS и IRMPD

Диссоциация с захватом электронов ( ECD ) — это метод фрагментации ионов газовой фазы для выяснения структуры пептидов и белков в тандемной масс-спектрометрии . Это один из наиболее широко используемых методов активации и диссоциации иона-предшественника с выбранной массой в MS/MS. Он включает прямое введение электронов низкой энергии в захваченные ионы газовой фазы. [1] [2]

История

Диссоциация с захватом электронов была разработана Романом Зубаревым и Нилом Келлехером в лаборатории Фреда Маклафферти в Корнелльском университете . Облучение ионов мелиттина 4+ и ионов убиквитина 10+ (захваченных в ячейке FT-MS) лазерными импульсами привело не только к своеобразной фрагментации c', z, но и к восстановлению заряда. Было высказано предположение, что если ячейка FT модифицирована для одновременного захвата катионов и электронов, вторичные электроны, испускаемые УФ-фотонами, увеличивают эффект восстановления заряда и фрагментацию c′, z•. Замена УФ-лазера на источник EI привела к разработке этой новой техники. [3]

Принципы

Диссоциация с захватом электронов обычно включает многократно протонированную молекулу M, взаимодействующую со свободным электроном с образованием нечетноэлектронного иона. Освобождение электрической потенциальной энергии приводит к фрагментации иона-продукта.

.

Скорость диссоциации электронного захвата зависит не только от частоты реакций фрагментации ион-электрон, но и от количества ионов в объеме взаимодействия ион-электрон. Плотность электронного тока и поперечное сечение ECD прямо пропорциональны частоте фрагментации. [4] [5] Катод-диспенсер с косвенным нагревом, используемый в качестве источника электронов, обеспечивает больший электронный ток и большую площадь эмиссионной поверхности. [6] [7]

Устройства ECD могут быть двух видов. Они могут захватывать ионы аналита во время стадии ECD или могут проходить через режим потока, где диссоциация происходит, когда ионы аналита непрерывно протекают через область ECD. Режим потока имеет преимущество перед другими режимами, поскольку используется почти весь пучок ионов аналита. Однако это снижает эффективность ECD для режима потока. [8]

ECD производит существенно отличающиеся типы фрагментных ионов (хотя в основном c- и z-типа, b-ионы были идентифицированы в ECD [9] ), чем другие методы фрагментации MS/MS, такие как диссоциация с отрывом электронов (EDD) (в основном a и x типы), [10] [11] [12] диссоциация, вызванная столкновениями (CID) (в основном b [13] и y типы) и инфракрасная многофотонная диссоциация . CID и IRMPD вводят внутреннюю колебательную энергию тем или иным образом, вызывая потерю посттрансляционных модификаций во время фрагментации. В ECD наблюдаются уникальные фрагменты (и комплементарные CID) [14] , и возможность эффективно фрагментировать целые макромолекулы была многообещающей.

Хотя ECD в основном используется в масс-спектрометрии с ионным циклотронным резонансом с преобразованием Фурье , [15] исследователи указали, что он успешно использовался в масс-спектрометре с ионной ловушкой . [16] [17] [18] ECD также может выполнять быструю интеграцию множественных сканов в FTICR-MS, если используется в сочетании с внешним накоплением. [6]

ECD — это недавно представленная методика фрагментации MS/MS, которая все еще изучается. [19] [20] Механизм ECD все еще обсуждается, но, по-видимому, не обязательно разрывает самую слабую связь и поэтому считается быстрым процессом ( неэргодическим ), в котором энергия не может свободно релаксировать внутримолекулярно. Были высказаны предположения, что радикальные реакции, инициированные электроном, могут быть ответственны за действие ECD. [21] В похожей методике фрагментации MS/MS, называемой диссоциацией с переносом электронов , электроны переносятся путем столкновения между катионами аналита и анионами реагента. [22] [23] [24]

Приложения

Расщепление дисульфидной связи

ECD сам по себе и в сочетании с другими MS очень полезен для белков и пептидов, содержащих множественные дисульфидные связи. FTICR в сочетании с ECD помогает распознавать пептиды, содержащие дисульфидные связи. ECD также может получить доступ к важной информации о последовательности путем активации более заряженных белков. Более того, расщепление дисульфидной связи происходит с помощью ECD многозарядных белков или пептидов, полученных с помощью ESI. [25] Захват электрона этими белками высвобождает атом H, захваченный дисульфидной связью, что приводит к его диссоциации. [26]

ECD с активацией на основе УФ увеличивает покрытие MS сверху вниз последовательности дисульфидных связей, содержащих белки, и гомолитически расщепляет дисульфидную связь, производя два разделенных тиоловых радикала. Эта техника наблюдалась с инсулином и рибонуклеазой, что привело к их расщеплению до трех дисульфидных связей и увеличению покрытия последовательности. [27]

Посттрансляционные модификации

Фрагменты ECD-MS могут сохранять посттрансляционные модификации, такие как карбоксилирование, фосфорилирование [28] [29] и O-гликозилирование. [6] [30] [31] ECD имеет потенциал для проведения нисходящей характеристики основных типов посттрансляционных модификаций в белках. Он успешно расщепил 87 из 208 связей остова и обеспечил первую прямую характеристику фосфопротеина, бычьего β-казеина, одновременно ограничив местоположение пяти участков фосфорилирования. Он имеет преимущества перед CAD для измерения степени фосфорилирования с минимальным количеством потерь фосфатов и для картирования фосфопептида/фосфопротеина, что делает ECD превосходным методом. [32]

Принципиальная схема источника диссоциации электронного захвата при атмосферном давлении (AP-ECD)

Сочетание ECD с методами разделения

ECD был объединен с капиллярным электрофорезом (CE) для получения информации о структурном анализе смеси пептидов и белкового гидролизата. [33] Микро-ВЭЖХ в сочетании с ECD FTICR использовался для анализа пепсинового гидролизата цитохрома c. [34] Теги последовательностей были получены путем анализа смеси пептидов и триптического гидролизата бычьего сывороточного альбумина при использовании LC ECD FTICR MS. [35] Кроме того, LC-ECD-MS/MS обеспечивает более длинные теги последовательностей, чем LC-CID-MS/MS для идентификации белков. [14] Устройства ECD, использующие радиочастотную квадрупольную ионную ловушку, актуальны для высокопроизводительной протеомики . [36] [8] В последнее время диссоциация захвата электронов при атмосферном давлении (AP-ECD) становится лучшей технологией, поскольку ее можно реализовать как автономное устройство-источник ионов и не требует какой-либо модификации основного прибора. [37] [38]

Протеомика

Анализ белков может быть выполнен либо с использованием подхода сверху вниз , либо снизу вверх . Однако лучшее покрытие последовательностей обеспечивается анализом сверху вниз. [39] Сочетание ECD с FTICR MS привело к популярности этого подхода. Он также помог определить множественные сайты модификации в интактных белках. [40] [41] Нативная диссоциация электронного захвата (NECD) использовалась для изучения димера цитохрома c [42] и недавно была использована для выяснения каналов связывания железа в ферритине селезенки лошади. [43]

Синтетические полимеры

Исследования ECD полиалкенгликолей, полиамидов, полиакрилатов и полиэфиров полезны для понимания состава полимерных образцов. Это стало мощным методом анализа структурной информации о ионах-предшественниках во время MS/MS для синтетических полимеров. Тенденция ECD к разрыву одинарных связей делает интерпретацию сканирования ионов-продуктов простой и легкой для полимерной химии. [44]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Зубарев, Роман А.; Келлехер, Нил Л.; Маклафферти, Фред В. (1998-04-01). «Диссоциация электронного захвата многозарядных белковых катионов. Неэргодический процесс». Журнал Американского химического общества . 120 (13): 3265–3266. doi :10.1021/ja973478k. ISSN  0002-7863.
  2. ^ McLafferty, Fred W.; Horn, David M.; Breuker, Kathrin; Ge, Ying; Lewis, Mark A.; Cerda, Blas; Zubarev, Roman A.; Carpenter, Barry K. (2001-03-01). "Диссоциация электронного захвата газообразных многозарядных ионов с помощью ионного циклотронного резонанса с преобразованием Фурье". Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 12 (3): 245–249. Bibcode : 2001JASMS..12..245M. doi : 10.1016/s1044-0305(00)00223-3. ISSN  1044-0305. PMID  11281599. S2CID  45275450.
  3. ^ Зубарев, Роман; Хазельманн (2002). «К пониманию механизма диссоциации электронного захвата: историческая перспектива и современные идеи». Европейский журнал масс-спектрометрии . 8 (5): 337–349. doi :10.1255/ejms.517. S2CID  56411732.
  4. ^ Цыбин, Юрий О.; Рамстрём, Маргарета; Витт, Маттиас; Байкут, Гёкхан; Хаканссон, Пер (2004-07-01). «Характеристика пептидов и белков с помощью высокоскоростной электронной захватной диссоциации Фурье-преобразования и ионного циклотронного резонанса масс-спектрометрии». Журнал масс-спектрометрии . 39 (7): 719–729. Bibcode : 2004JMSp...39..719T. doi : 10.1002/jms.658 . ISSN  1096-9888. PMID  15282750.
  5. ^ Зубарев, РА; Хорн, ДМ; Фридрикссон, ЕК; Келлехер, НЛ; Кругер, НА; Льюис, МА; Карпентер, БК; Маклафферти, ФВ (2000-02-01). "Диссоциация электронного захвата для структурной характеристики многозарядных катионов белка". Аналитическая химия . 72 (3): 563–573. doi :10.1021/ac990811p. ISSN  0003-2700. PMID  10695143.
  6. ^ abc Haselmann, Kim F.; Budnik, Bogdan A.; Olsen, Jesper V.; Nielsen, Michael L.; Reis, Celso A.; Clausen, Henrik; Johnsen, Anders H.; Zubarev, Roman A. (2001-07-01). "Преимущества внешнего накопления для диссоциации электронного захвата в масс-спектрометрии с преобразованием Фурье". Аналитическая химия . 73 (13): 2998–3005. doi :10.1021/ac0015523. ISSN  0003-2700. PMID  11467546.
  7. ^ Цыбин, Юрий О.; Хаканссон, Пер; Будник, Богдан А.; Хасельманн, Ким Ф.; Кьельдсен, Франк; Горшков, Михаил; Зубарев, Роман А. (15.10.2001). «Улучшенные системы инжекции электронов с низкой энергией для высокоскоростной диссоциации электронного захвата в масс-спектрометрии с ионным циклотронным резонансом с преобразованием Фурье». Rapid Communications in Mass Spectrometry . 15 (19): 1849–1854. Bibcode : 2001RCMS...15.1849T. doi : 10.1002/rcm.448. ISSN  1097-0231. PMID  11565103.
  8. ^ ab Баба, Такаши; Кэмпбелл, Дж. Ларри; Ле Бланк, Дж. К. Ив; Хагер, Джеймс У.; Томсон, Брюс А. (2015-01-06). "Диссоциация электронного захвата в разветвленной радиочастотной ионной ловушке". Аналитическая химия . 87 (1): 785–792. doi :10.1021/ac503773y. ISSN  0003-2700. PMID  25423608.
  9. ^ Лю, Х. и Хаканссон, К. J Am Soc Mass Spectrom (2007) 18: 2007. doi:10.1016/j.jasms.2007.08.015; Хазельманн и Шмидт, RCM 21:1003-1008, 2007; Купер JASMS 16:1932-1940, 2005.
  10. ^ Лич, Франклин Э.; Вольф, Джереми Дж.; Ларемор, Татьяна Н.; Линхардт, Роберт Дж.; Амстер, И. Джонатан (2008). «Оценка экспериментальных параметров, которые контролируют диссоциацию с отрывом электронов, и их влияние на эффективность фрагментации гликозаминогликановых углеводов». Международный журнал масс-спектрометрии . 276 (2–3): 110–115. Bibcode : 2008IJMSp.276..110L. doi : 10.1016/j.ijms.2008.05.017. PMC 2633944. PMID  19802340 . 
  11. ^ McFarland MA; Marshall AG; Hendrickson CL; Nilsson CL; Fredman P. ; Månsson JE (май 2005 г.). «Структурная характеристика ганглиозида GM1 с помощью инфракрасной многофотонной диссоциации, диссоциации электронного захвата и диссоциации отсоединения электрораспылительной ионизации FT-ICR MS/MS». J. Am. Soc. Mass Spectrom. 16 (5): 752–62. doi :10.1016/j.jasms.2005.02.001. PMID  15862776.
  12. ^ Wolff JJ; Laremore TN; Busch AM; Linhardt RJ; Amster IJ (июнь 2008 г.). «Влияние зарядового состояния и катионизации натрия на диссоциацию с отрывом электронов и инфракрасную многофотонную диссоциацию гликозаминогликановых олигосахаридов». J. Am. Soc. Mass Spectrom. 19 (6): 790–8. doi :10.1016/j.jasms.2008.03.010. PMC 2467392 . PMID  18499037.  
  13. ^ Harrison AG (2009). «To b or not to b: the continue saga of peptide b ions». Mass Spectrom. Rev. 28 (4): 640–54. Bibcode :2009MSRv...28..640H. doi :10.1002/mas.20228. PMID  19338048.
  14. ^ ab Creese, Andrew J.; Cooper, Helen J. (2007-05-01). "Жидкостная хроматография с электронной диссоциацией захвата тандемной масс-спектрометрии (LC-ECD-MS/MS) в сравнении с жидкостной хроматографией с диссоциацией, вызванной столкновениями (LC-CID-MS/MS), для идентификации белков". Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 18 (5): 891–897. doi :10.1016/j.jasms.2007.01.008. ISSN  1044-0305. PMC 2572008. PMID 17350280  . 
  15. ^ Cooper HJ; Håkansson K.; Marshall AG (2005). «Роль диссоциации электронного захвата в биомолекулярном анализе». Mass Spectrometry Reviews . 24 (2): 201–22. Bibcode : 2005MSRv...24..201C. doi : 10.1002/mas.20014. PMID  15389856.
  16. ^ Баба и др., Анал. Chem., 76:4263–4266, 2004.
  17. ^ Дин, Ли; Брансиа, Франческо Л. (2006-03-01). «Диссоциация электронного захвата в масс-спектрометре с цифровой ионной ловушкой». Аналитическая химия . 78 (6): 1995–2000. doi :10.1021/ac0519007. ISSN  0003-2700. PMID  16536438.
  18. ^ Deguchi, Kisaburo; Ito, Hiroki; Baba, Takashi; Hirabayashi, Atsumu; Nakagawa, Hiroaki; Fumoto, Masataka; Hinou, Hiroshi; Nishimura, Shin-Ichiro (2007-03-15). "Структурный анализ O-гликопептидов с использованием многоступенчатых масс-спектров отрицательных и положительных ионов, полученных с помощью диссоциаций, вызванных столкновениями и электронным захватом, в линейной ионной ловушке времяпролетной масс-спектрометрии". Rapid Communications in Mass Spectrometry . 21 (5): 691–698. Bibcode :2007RCMS...21..691D. doi :10.1002/rcm.2885. ISSN  1097-0231. PMID  17279605.
  19. ^ Syrstad EA; Turecek F. (2005). «К общему механизму диссоциации электронного захвата». J. Am. Soc. Mass Spectrom . 16 (2): 208–24. doi :10.1016/j.jasms.2004.11.001. PMID  15694771. S2CID  756042.
  20. ^ Савицкий ММ; Кьельдсен Ф.; Нильсен МЛ; Зубарев РА (2006). "Предпочтения дополнительных последовательностей при диссоциации электронного захвата и колебательном возбуждении при фрагментации полипептидных поликатионов". Angew. Chem. Int. Ed. Engl . 45 (32): 5301–3. doi :10.1002/anie.200601240. PMID  16847865.
  21. ^ Leymarie N.; Costello CE; OConnor PB (2003). «Диссоциация электронного захвата инициирует каскад свободнорадикальной реакции». J. Am. Chem. Soc . 125 (29): 8949–8958. doi :10.1021/ja028831n. PMID  12862492.
  22. ^ Coon, Joshua J.; Shabanowitz, Jeffrey; Hunt, Donald F.; Syka, John EP (2005-06-01). "Диссоциация пептидных анионов с переносом электронов". Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 16 (6): 880–882. ​​doi :10.1016/j.jasms.2005.01.015. ISSN  1044-0305. PMID  15907703.
  23. ^ Зубарев РА, Зубарев АР, Савицкий ММ (2008). «Захват/передача электронов против столкновительно активированных/индуцированных диссоциаций: соло или дуэт?». J. Am. Soc. Mass Spectrom . 19 (6): 753–61. doi :10.1016/j.jasms.2008.03.007. PMID  18499036.
  24. ^ Хамидан, Хишам Бен; Чиаппе, Диего; Хартмер, Ральф; Воробьев, Алексей; Мониатт, Марк; Цыбин, Юрий О. (2009). «Диссоциация электронного захвата и переноса: анализ структуры пептидов на различных уровнях внутренней энергии ионов». Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 20 (4): 567–575. doi : 10.1016/j.jasms.2008.11.016 . ISSN  1044-0305. PMID  19112028.
  25. ^ Зубарев, Роман А.; Кругер, Натан А.; Фридрикссон, Эйнар К.; Льюис, Марк А.; Хорн, Дэвид М.; Карпентер, Барри К.; Маклафферти, Фред В. (1999-03-01). «Диссоциация с электронным захватом газообразных многозарядных белков благоприятна для дисульфидных связей и других участков с высоким сродством к атому водорода». Журнал Американского химического общества . 121 (12): 2857–2862. doi :10.1021/ja981948k. ISSN  0002-7863.
  26. ^ Дасс, Чхабил (2001). Принципы и практика биологической масс-спектрометрии . Нью-Йорк. ISBN 978-0471330530.{{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )
  27. ^ Wongkongkathep, Piriya; Li, Huilin; Zhang, Xing; Loo, Rachel R. Ogorzalek; Julian, Ryan R.; Loo, Joseph A. (2015). «Усиление расщепления дисульфидной связи белка с помощью УФ-возбуждения и диссоциации электронного захвата для нисходящей масс-спектрометрии». International Journal of Mass Spectrometry . 390 : 137–145. Bibcode :2015IJMSp.390..137W. doi :10.1016/j.ijms.2015.07.008. PMC 4669582 . PMID  26644781. 
  28. ^ Creese, Andrew J.; Cooper, Helen J. (2008-09-01). «Влияние фосфорилирования на диссоциацию электронного захвата пептидных ионов». Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 19 (9): 1263–1274. doi :10.1016/j.jasms.2008.05.015. ISSN  1044-0305. PMC 2570175. PMID  18585055 . 
  29. ^ Woodling, Kellie A.; Eyler, John R.; Tsybin, Yury O.; Nilsson, Carol L.; Marshall, Alan G.; Edison, Arthur S.; Al-Naggar, Iman M.; Bubb, Michael R. (2007-12-01). "Идентификация одиночных и двойных участков фосфорилирования методом ECD FT-ICR/MS в пептидах, связанных с доменом участка фосфорилирования миристоилированного белка киназы с, богатого аланином". Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 18 (12): 2137–2145. doi : 10.1016/j.jasms.2007.09.010 . ISSN  1044-0305. PMID  17962038.
  30. ^ Миргородская, Е.; Репсторфф, П.; Зубарев, РА (1999-10-01). "Локализация участков О-гликозилирования в пептидах с помощью диссоциации электронного захвата в масс-спектрометре с преобразованием Фурье". Аналитическая химия . 71 (20): 4431–4436. doi :10.1021/ac990578v. ISSN  0003-2700. PMID  10546526.
  31. ^ Ренфроу, Мэтью Б.; Купер, Хелен Дж.; Томана, Милан; Кулхави, Роуз; Хики, Ёсиюки; Тома, Казунори; Эмметт, Марк Р.; Местецкий, Джири; Маршалл, Алан Г. (13.05.2005). «Определение аберрантного O-гликозилирования в шарнирной области IgA1 методом масс-спектрометрии с ионным циклотронным резонансом и диссоциацией электронного захвата». Журнал биологической химии . 280 (19): 19136–19145. doi : 10.1074/jbc.m411368200 . ISSN  0021-9258. PMID  15728186.
  32. ^ Ши, Стоун Д.-Х.; Хемлинг, Марк Э.; Карр, Стивен А.; Хорн, Дэвид М.; Линд, Ингемар; Маклафферти, Фред В. (2001-01-01). "Картирование фосфопептидов/фосфопротеинов с помощью масс-спектрометрии с диссоциацией электронного захвата". Аналитическая химия . 73 (1): 19–22. doi :10.1021/ac000703z. ISSN  0003-2700. PMID  11195502.
  33. ^ Tsybin, Håkansson, Wetterhall, Markides, Bergquist (2017). «Капиллярный электрофорез и масс-спектрометрия с ионным циклотронным резонансом и диссоциацией электронного захвата и Фурье-преобразованием для анализа пептидной смеси и белкового дайджеста». European Journal of Mass Spectrometry . 8 (5): 389–395. doi :10.1255/ejms.514. S2CID  98604321.{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  34. ^ Дэвидсон, Уолтер; Фрего, Ли (2002-05-30). «Микровысокоэффективная жидкостная хроматография/масс-спектрометрия с преобразованием Фурье с диссоциацией электронного захвата для анализа ферментативных переваров белков». Rapid Communications in Mass Spectrometry . 16 (10): 993–998. Bibcode : 2002RCMS...16..993D. doi : 10.1002/rcm.666. ISSN  1097-0231. PMID  11968133.
  35. ^ Palmblad, Magnus; Tsybin, Youri O.; Ramström, Margareta; Bergquist, Jonas; Håkansson, Per (2002-05-30). "Жидкостная хроматография и диссоциация электронного захвата в масс-спектрометрии с ионным циклотронным резонансом с преобразованием Фурье". Rapid Communications in Mass Spectrometry . 16 (10): 988–992. Bibcode : 2002RCMS...16..988P. doi : 10.1002/rcm.667. ISSN  1097-0231. PMID  11968132.
  36. ^ Сатаке, Хироюки; Хасэгава, Хидеки; Хирабаяси, Ацуму; Хасимото, Юичиро; Баба, Такаши; Масуда, Кацуёси (1 ноября 2007 г.). «Быстрая диссоциация с многократным захватом электронов в линейной радиочастотной квадрупольной ионной ловушке». Аналитическая химия . 79 (22): 8755–8761. дои : 10.1021/ac071462z. ISSN  0003-2700. ПМИД  17902701.
  37. ^ Робб, Дэймон Б.; Рогальски, Джейсон К.; Каст, Юрген; Блейдс, Майкл В. (2011-10-01). «Новый источник ионов и процедуры для диссоциации пептидов при атмосферном давлении и электронном захвате». Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 22 (10): 1699–706. Bibcode : 2011JASMS..22.1699R. doi : 10.1007/s13361-011-0202-0. ISSN  1044-0305. PMID  21952883. S2CID  6700021.
  38. ^ Робб, Дэймон Б.; Рогальски, Джейсон К.; Каст, Юрген; Блейдс, Майкл В. (2012-05-01). «Жидкостная хроматография–масс-спектрометрия с диссоциацией электронов при атмосферном давлении для структурного анализа пептидов и белков». Аналитическая химия . 84 (9): 4221–4226. doi :10.1021/ac300648g. ISSN  0003-2700. PMID  22494041.
  39. ^ Келлехер, Нил Л.; Лин, Хонг И.; Валаскович, Гэри А.; Аасеруд, Дэвид Дж.; Фридрикссон, Эйнар К.; Маклафферти, Фред В. (1999-02-01). «Характеристика белков сверху вниз и снизу вверх с помощью тандемной масс-спектрометрии высокого разрешения». Журнал Американского химического общества . 121 (4): 806–812. doi :10.1021/ja973655h. ISSN  0002-7863.
  40. ^ Чалмерс, Майкл Дж.; Хаканссон, Кристина; Джонсон, Роберт; Смит, Ричард; Шен, Цзяньвэй; Эмметт, Марк Р.; Маршалл, Алан Г. (2004-04-01). «Фосфорилирование протеинкиназы А, охарактеризованное с помощью масс-спектрометрии ионного циклотронного резонанса с тандемным преобразованием Фурье». Протеомика . 4 (4): 970–981. doi :10.1002/pmic.200300650. ISSN  1615-9861. PMID  15048979. S2CID  21400646.
  41. ^ Ge, Ying; Lawhorn, Brian G.; ElNaggar, Mariam; Strauss, Erick; Park, Joo-Heon; Begley, Tadhg P.; McLafferty, Fred W. (2002-01-01). "Нисходящая характеристика более крупных белков (45 кДа) с помощью масс-спектрометрии с диссоциацией электронного захвата". Журнал Американского химического общества . 124 (4): 672–678. doi :10.1021/ja011335z. ISSN  0002-7863. PMID  11804498.
  42. ^ Брейкер, Катрин; Маклафферти, Фред В. (2003-10-20). "Диссоциация с естественным захватом электронов для структурной характеристики нековалентных взаимодействий в нативном цитохромеке". Angewandte Chemie International Edition . 42 (40): 4900–4904. doi :10.1002/anie.200351705. ISSN  1521-3773. PMID  14579433.
  43. ^ Скиннер, Оуэн С.; МакЭнэлли, Майкл О.; Ван Дуйн, Ричард П.; Шатц, Джордж К.; Брейкер, Катрин; Комптон, Филип Д.; Келлехер, Нил Л. (17.10.2017). «Карты диссоциации собственного электронного захвата в каналах связывания железа в ферритине селезенки лошади». Аналитическая химия . 89 (20): 10711–10716. doi :10.1021/acs.analchem.7b01581. ISSN  0003-2700. PMC 5647560. PMID 28938074  . 
  44. ^ Харт-Смит, Джин (2014). «Обзор тандемной масс-спектрометрии с электронным захватом и переносом электронов в полимерной химии». Analytica Chimica Acta . 808 : 44–55. doi :10.1016/j.aca.2013.09.033. PMID  24370092.