В молекулярной биологии домен белка SAND назван в честь ряда белков в семействе белков: S p100, A IRE-1, N ucP41/75, D EAF-1. Он локализован в ядре клетки и играет важную роль в хроматин -зависимом транскрипционном контроле. Он обнаружен исключительно у эукариот .
Точная функция домена белка SAND еще не определена. Тем не менее, считается, что это домен связывания ДНК, несмотря на его бета-структуру. Эту функцию можно вывести, изучив фактор транскрипции DEAF-1. [1] Здесь, сохраненные положительно заряженные остатки в доменах SAND предполагают существование отрицательно заряженных лигандов . ДНК является отрицательно заряженной молекулой из-за фосфата, обнаруженного в ее остове. Следовательно, это предполагает, что домен SAND является ДНК-связывающей областью DEAF-1. [2]
Структура этого домена белка содержит глобулярную складку. Считается, что он имеет вторичную структуру альфа/бета, которая состоит из пяти бета-нитей . [2] Эта структура состоит из пятинитевой антипараллельной бета-складки с четырьмя альфа-спиралями . Кроме того, считается, что домен SAND имеет модульную структуру; он может быть связан с бромодоменом , пальцем PHD и пальцем MYND . [2]
Этот домен белка имеет консервативную область из около 80 остатков . Мутации в этой области приводят к различным заболеваниям человека, особенно в этих белках: Sp100 (пятнистый белок 100 кДа), NUDR (ядерный DEAF-1-связанный), GMEB (связывающий глюкокортикоидный модуляторный элемент) и AIRE-1 (аутоиммунный регулятор 1) белки . [2] [3]