Оборот число

В химии термин « число оборотов » имеет два различных значения.

В энзимологии число оборотов ( $k cat$ ) определяется как предельное число химических превращений молекул субстрата в секунду, которые один активный центр будет выполнять при заданной концентрации фермента $[E T]$ для ферментов с двумя или более активными центрами. ^[1] Для ферментов с одним активным центром $k cat$ называется каталитической константой . ^[2] Ее можно рассчитать из предельной скорости реакции $V max$ и концентрации каталитического центра $e 0$ следующим образом:

$k_{\mathrm {cat} }={\frac {V_{\max }}{e_{0}}}$ (См. кинетику Михаэлиса–Ментен ).

В других областях химии, таких как металлоорганический катализ , число оборотов ( TON ) имеет другое значение: число молей субстрата, которое моль катализатора может преобразовать, прежде чем станет инактивированным: ^[3]

${\ displaystyle \ mathrm {TON} = {\ frac {n_ {\ mathrm {product} } {n _ {\ mathrm {cat} }}}}$

Идеальный катализатор имел бы бесконечное число оборотов в этом смысле, потому что он никогда не будет израсходован. Термин частота оборотов ( TOF ) используется для обозначения оборота за единицу времени, что эквивалентно значению числа оборотов в энзимологии.

$\mathrm {TOF} = {\frac {\mathrm {TON} {t}}$

Для большинства промышленных применений частота оборота находится в диапазоне 10−2 – 102 ^с − ¹⁽¹⁰³ – 107 ^с − ¹ для ферментов). ^[4] Фермент каталаза имеет самую большую частоту оборота, со значениями до 4 × 10⁷ с⁻¹ было сообщено.^[5]

Число оборотов ферментов, ограниченных диффузией

Ацетилхолинэстераза — это сериновая гидролаза с зарегистрированной каталитической константой более 10 ⁴ с ⁻¹ . Это означает, что этот фермент реагирует с ацетилхолином со скоростью, близкой к диффузионно-ограниченной. ^[6]

Карбоангидраза является одним из самых быстрых ферментов, и ее скорость обычно ограничена скоростью диффузии ее субстратов . Типичные каталитические константы для различных форм этого фермента находятся в диапазоне от 10 ⁴ с ⁻¹ до 10 ⁶ с ⁻¹ . ^[7]

Смотрите также

Катализ

Ссылки

^ Роскоски, Роберт (2015). «Кинетика Михаэлиса-Ментена». Справочный модуль по биомедицинским наукам . doi :10.1016/b978-0-12-801238-3.05143-6. ISBN 978-0-12-801238-3.
^ Корниш-Боуден, Атель (2012). Основы ферментативной кинетики (4-е изд.). Wiley-Blackwell, Weinheim. стр. 33. ISBN 978-3-527-33074-4.
^ Bligaard, Thomas; Bullock, R. Morris; Campbell, Charles T.; Chen, Jingguang G.; Gates, Bruce C.; Gorte, Raymond J.; Jones, Christopher W.; Jones, William D.; Kitchin, John R.; Scott, Susannah L. (1 апреля 2016 г.). «Toward Benchmarking in Catalysis Science: Best Practices, Challenges, and Opportunities». ACS Catalysis . 6 (4): 2590–2602. doi : 10.1021/acscatal.6b00183 .
^ «Введение», Промышленный катализ , Вайнхайм, ФРГ: Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, стр. 7, 20 апреля 2006 г., doi : 10.1002/3527607684.ch1, ISBN 978-3-527-60768-6, получено 2022-06-03
^ Смейкал, Гэри Б.; Какуману, Шрикант (2019-07-03). «Ферменты и их оборотные числа». Expert Review of Proteomics . 16 (7): 543–544. doi : 10.1080/14789450.2019.1630275 . ISSN 1478-9450. PMID 31220960. S2CID 195188786.
^ Базелянский, Майкл; Роби, Эллен; Кирш, Джек Ф. (14 января 1986 г.). «Фракционный диффузионно-ограниченный компонент реакций, катализируемых ацетилхолинэстеразой». Биохимия . 25 (1): 125–130. doi :10.1021/bi00349a019. PMID 3954986.
^ Линдског, Свен (январь 1997). «Структура и механизм действия карбоангидразы». Фармакология и терапия . 74 (1): 1–20. doi :10.1016/s0163-7258(96)00198-2. PMID 9336012.