stringtranslate.com

Майрон Л. Бендер

Майрон Ли Бендер (1924–1988) родился в Сент-Луисе , штат Миссури . Он получил степень бакалавра (1944) и степень доктора философии (1948) в Университете Пердью . Последний был под руководством Генри Б. Хасса. После постдокторских исследований под руководством Пола Д. Барлетта ( Гарвардский университет ) и Фрэнка Х. Вестхаймера ( Чикагский университет ) он провел один год в качестве преподавателя в Университете Коннектикута . После этого он был профессором химии в Иллинойсском технологическом институте в 1951 году, а затем в Северо-Западном университете в 1960 году. Он работал в основном над изучением механизмов реакций и биохимии действия ферментов . Майрон Л. Бендер продемонстрировал двухступенчатый механизм катализа для сериновых протеаз, нуклеофильный катализ при гидролизе эфиров и внутримолекулярный катализ в воде. Он также показал, что циклодекстрин может быть использован для исследования катализа органических реакций в рамках химии хозяин-гость . Наконец, он и другие сообщили о синтезе органического соединения как модели промежуточного продукта ацилхимотрипсина.

За время своей карьеры Майрон Л. Бендер был активным членом Чикагского отделения Американского химического общества . Он был избран членом Мертон-колледжа , Оксфордского университета и Национальной академии наук , в 1968 году. Он получил почетную степень от Университета Пердью в 1969 году. Он был удостоен Премии Среднего Запада Американского химического общества в 1972 году.

Профессор Бендер вышел на пенсию из Северо-Западного университета в 1988 году. В том же году он и его жена Мюриэль С. Бендер умерли.

Исследовать

Научные работы

Первоначальная работа Бендера касалась механизмов химических реакций [1] , и хотя это продолжалось на протяжении всей его карьеры, он все больше интересовался механизмами ферментов, [2] особенно α- химотрипсина . [3] [4] [5] Позже он расширил свой интерес , включив в него другие ферменты, такие как ацетилхолинэстераза [6] и карбоксипептидаза [7] и другие. [8]

Бендер был пионером в использовании п- нитрофенилацетата в качестве модельного субстрата для изучения протеолиза, поскольку он особенно удобен в спектроскопических экспериментах. [9] [10] Он также использовал имидазол в качестве модельного катализатора для изучения действия ферментов. [11]

Он также изучал искусственные ферменты, начиная с модифицированного субтилизина , в котором остаток серина был заменен на цистеин (замена эфирной группы на тиол). [12] Полгар и Бендер подчеркивали тот факт, что модифицированный фермент был каталитически активным, тогда как Кошланд и Ниит, [13] сделавшие по сути то же самое наблюдение в том же году, пришли к противоположному выводу, что, несмотря на замену группы на одну в принципе более реактивную, модифицированный фермент был менее эффективен в качестве катализатора, чем немодифицированный фермент. Филипп и Бендер позже провели подробное исследование каталитических различий между нативным субтилизином и тиолсубтилизином. [14] Бендер также изучал другие искусственные ферменты, [15] такие как циклоамилозы, которые были не просто модифицированными природными ферментами.

Бендер, возможно, был первым, кто осознал, что константа специфичности ( отношение каталитической константы к константе Михаэлиса ) является наилучшим показателем специфичности фермента [16] и использовал для нее термин «константа специфичности» , как позже рекомендовал IUBMB . [ 17] Филипп и Бендер предположили, что эта константа специфичности совпадает с константой скорости второго порядка для связывания фермента с субстратом [18] для наиболее активных субстратов.

Обзоры

Бендер был автором или соавтором нескольких обзоров, например, обобщающих многолетнюю работу по α-химотрипсину [19] и протеолитическим ферментам в целом. [20]

Книги

Книги Бендера в основном касались катализа, [21] особенно катализа ферментами [22] и его базовой химии, [23] а также химии циклодекстрина; [24]

Выдающиеся летние лекторы Бендера

Серия выдающихся летних лекций по органической химии имени Майрона Л. Бендера и Мюриэль С. Бендер была основана в 1989 году и организована химическим факультетом Северо-Западного университета. Среди ученых, которые читали эти лекции, были Джулиус Ребек (1990), Джоанн Штуббе (1992), Питер Б. Дерван (1993), Мэри Энн Фокс (1994), Ричард Лернер (1995), Эрик Якобсен (1997), Ларри Э. Оверман (1998), Рональд Бреслоу (1999), Жан Фреше (2000), Дейл Богер (2001), | Барбара Империали (2003 г.), Франсуа Дидерих (2004 г.), Кристофер Т. Уолш (2008 г.), Стивен Л. Бухвальд (2009 г.), Пол Вендер (2010 г.) и Кендалл Хоук (2011 г.).

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Бендер, Майрон Л. (1951). «Кислородный обмен как доказательство существования промежуточного продукта при гидролизе эфира». Журнал Американского химического общества . 73 (4): 1626–1629. doi :10.1021/ja01148a063.
  2. ^ Бендер, Майрон Л.; Тернквест, Байрон У. (1957). «Общий основной катализ гидролиза эфиров и его связь с ферментативным гидролизом1». Журнал Американского химического общества . 79 (7): 1656–1662. doi :10.1021/ja01564a035.
  3. ^ Бендер, Майрон Л.; Кемп, Кеннет К. (1957). «Кинетика катализируемого α-химотрипсином обмена кислорода карбоновых кислот1». Журнал Американского химического общества . 79 : 116–120. doi :10.1021/ja01558a030.
  4. ^ Бендер, Майрон Л.; Глассон, Уильям А. (1960). «Кинетика гидролиза и метанолиза метилового эфира ацетил-L-фенилаланина, катализируемого α-химотрипсином. Доказательства специфического связывания воды на поверхности фермента1». Журнал Американского химического общества . 82 (13): 3336–3342. doi :10.1021/ja01498a027.
  5. ^ Бендер, Майрон Л.; Зернер, Берт (1961). «Образование промежуточного ацил-фермента, транс -циннамоил-α-химотрипсина, при гидролизе нелабильных эфиров транс-коричной кислоты1». Журнал Американского химического общества . 83 (10): 2391–2392. doi :10.1021/ja01471a040.
  6. ^ Бендер, Майрон Л.; Ступс, Джеймс К. (1965). «Титрование активных участков ацетилхолинэстеразы». Журнал Американского химического общества . 87 (7): 1622–1623. doi :10.1021/ja01085a045. PMID  14302679.
  7. ^ Бендер, ML; Уитакер, JR; Менгер, F. (1965). «Влияние ацетилирования фермента на кинетику гидролиза гиппурил-L-фениллактидной кислоты, катализируемого карбоксипептидазой-A». Труды Национальной академии наук . 53 (4): 711–716. doi : 10.1073/pnas.53.4.711 . PMC 221055. PMID  14324526. 
  8. ^ Бендер, Майрон Л.; Беге-Кантон, Мария Луиза Беге; Блейкли, Роберт Л.; Брубахер, Льюис Дж.; Федер, Джозеф; Гюнтер, Клод Р.; Кезди, Ференц Дж.; Киллеффер, Джон В.; Маршалл, Томас Х.; Миллер, Чарльз Г.; Реске, Роджер В.; Ступс, Джеймс К. (1966). «Определение концентрации растворов гидролитических ферментов: α-химотрипсин, трипсин, папаин, эластаза, субтилизин и ацетилхолинэстераза». Журнал Американского химического общества . 88 (24): 5890–5913. doi :10.1021/ja00976a034. PMID  5980876.
  9. ^ Бендер, Майрон Л.; Тернквест, Байрон В. (1957). «Гидролиз п-нитрофенилацетата, катализируемый имидазолом». Журнал Американского химического общества . 79 (7): 1652–1655. doi :10.1021/ja01564a034.
  10. ^ Кезди, Ференц Дж.; Бендер, Майрон Л. (1962). «Кинетика гидролиза п-нитрофенилацетата, катализируемого α-химотрипсином». Биохимия . 1 (6): 1097–1106. doi :10.1021/bi00912a021. PMID  14032227.
  11. ^ Вестхаймер, Ф. Х.; Бендер, Майрон Л. (1962). «Имидазольный катализ гидролиза δ-тиовалеролактона». Журнал Американского химического общества . 84 (24): 4908–4909. doi :10.1021/ja00883a055.
  12. ^ Полгар, Ласло; Бендер, Майрон Л. (1966). «Новый фермент, содержащий синтетически сформированный активный сайт. Тиол-субтилизин1». Журнал Американского химического общества . 88 (13): 3153–3154. doi :10.1021/ja00965a060.
  13. ^ Neet, KE; Koshland, DE (1966). «Преобразование серина в активном центре субтилизина в цистеин: «химическая мутация»». Труды Национальной академии наук . 56 (5): 1606–1611. Bibcode : 1966PNAS...56.1606N. doi : 10.1073 /pnas.56.5.1606 . PMC 220044. PMID  5230319. 
  14. ^ Филипп, Манфред; Бендер, М. Л. (1983). «Кинетика субтилизина и тиолсубтилизина». Молекулярная и клеточная биохимия . 51 (1): 5–32. doi :10.1007/BF00215583. PMID  6343835. S2CID  24136200.
  15. ^ Вандер Джагт, Дэвид Л.; Киллиан, Фредерик Л.; Бендер, М.Л. (1970). «Циклоамилозы как модели ферментов. Влияние образования комплексов включения на внутримолекулярное участие». Журнал Американского химического общества . 92 (4): 1016–1022. doi :10.1021/ja00707a046. PMID  5451006.
  16. ^ Брот, Фредерик Э.; Бендер, Майрон Л. (1969). «Использование константы специфичности α-химотрипсина». Журнал Американского химического общества . 91 (25): 7187–7191. doi :10.1021/ja01053a050.
  17. ^ Корниш-Боуден, А. (2014). «Текущие рекомендации IUBMB по номенклатуре и кинетике ферментов». Перспективы в науке . 1 (1–6): 74–87. Bibcode : 2014PerSc...1...74C. doi : 10.1016/j.pisc.2014.02.006 .
  18. ^ Филипп, Манфред; Бендер, Майрон Л. (1973). «Является ли связывание этапом, ограничивающим скорость ацилирования альфа-химотрипсина специфическими субстратами?». Nature New Biology . 241 (106): 44. doi : 10.1038/newbio241044a0 . PMID  4512333.
  19. ^ Бендер, Майрон Л.; Кезди, Ференц Дж. (1964). «Современное состояние механизма α-химотрипсина». Журнал Американского химического общества . 86 (18): 3704–3714. doi :10.1021/ja01072a020.
  20. ^ Бендер, ML; Кезди, FJ (1965). «Механизм действия протеолитических ферментов». Annual Review of Biochemistry . 34 : 49–76. doi :10.1146/annurev.bi.34.070165.000405. PMID  14321178.
  21. ^ Бендер, Майрон Л. (1971). Механизмы гомогенного катализа от протонов к белкам . Wiley-Interscience. ISBN 978-0471065005.
  22. ^ Бендер, М. Л.; Брубахер, Льюис Дж. (1973). Катализ и действие ферментов . McGraw-Hill. ISBN 978-0070044500.
  23. ^ Бендер, Майрон Л.; Бендер, Майк; Бержерон, Рэймонд Дж.; Комияма, Макото (1984). Биоорганическая химия ферментативного катализа . Wiley. ISBN 978-0471059912.
  24. ^ Бендер, Майрон Л.; Кобияма, М. (1978). Химия циклодекстрина . Берлин: Springer-Verlag. ISBN 978-3540085775.

Внешние ссылки