stringtranslate.com

Интеграза

Ретровирусная интеграза ( ИН ) — это фермент , продуцируемый ретровирусом (таким как ВИЧ ), который интегрирует (формирует ковалентные связи) свою генетическую информацию с информацией клетки -хозяина , которую он заражает. [1] Ретровирусные ИН не следует путать с фаговыми интегразами ( рекомбиназами ) , используемыми в биотехнологии , такими как фаговая интеграза λ, как обсуждается в разделе сайт-специфической рекомбинации .

Макромолекулярный комплекс макромолекулы ИН, связанной с концами концов вирусной ДНК, получил название интасомы ; ИН является ключевым компонентом этого комплекса, а также ретровирусного преинтеграционного комплекса . [2]

Состав

Все ретровирусные белки IN содержат три канонических домена, соединенных гибкими линкерами: [3] [4]

Сообщалось о кристаллических и ЯМР-структурах отдельных доменов и двухдоменных конструкциях интеграз ВИЧ-1, ВИЧ-2, SIV и вируса саркомы Рауса (RSV), причем первые структуры были определены в 1994 году. [5] [6] ] Биохимические данные и структурные данные позволяют предположить, что ретровирусная ИН функционирует как тетрамер (димер из димеров), причем все три домена важны для мультимеризации и связывания вирусной ДНК. [7] Кроме того, было показано, что несколько клеточных белков хозяина взаимодействуют с ИН, чтобы облегчить процесс интеграции: например, фактор хозяина, человеческий хроматин-ассоциированный белок LEDGF , прочно связывает ИН ВИЧ и направляет преинтеграционный комплекс ВИЧ в сторону высокоактивного ИН. экспрессированные гены интеграции. [8]

Пенистый вирус человека (HFV), агент, безвредный для человека, имеет интегразу, аналогичную ВИЧ-ИН, и поэтому является моделью функции ВИЧ-ИН; Определена кристаллическая структура 2010 интегразы HFV, собранной на концах вирусной ДНК. [6]

Функция и механизм

Интеграция происходит после образования двухцепочечной линейной вирусной ДНК с помощью обратной транскриптазы вирусной РНК/ДНК-зависимой ДНК-полимеразы . [9]

Основная функция ИН — вставка вирусной ДНК в хромосомную ДНК хозяина, что является важным этапом репликации ВИЧ . Интеграция – это «точка невозврата» для клетки, которая становится постоянным носителем вирусного генома (провируса). Интеграция частично ответственна за сохранение ретровирусных инфекций. [10] После интеграции экспрессия вирусного гена и образование частиц могут произойти немедленно или в какой-то момент в будущем, время зависит от активности хромосомного локуса, в котором находится провирус. [4]

Ретровирусные ИН катализируют две реакции: [4]

Обе реакции катализируются в одном и том же активном центре и включают переэтерификацию без участия ковалентного промежуточного соединения белок-ДНК (в отличие от реакций, катализируемых рекомбиназой Ser/Tyr) . [4]

ВИЧ

Каталитический основной домен ВИЧ
Структурное изображение каталитического основного домена ВИЧ на основе работ Фэна Л. и Кварацхелия М. из базы данных белков.

ВИЧ- интеграза представляет собой вирусный белок массой 32 кДа, состоящий из трех доменов: N-конца , каталитического ядерного домена и С-конца, каждый из которых имеет различные свойства и функции, способствующие эффективности ВИЧ-интегразы. [3]

N-конец состоит из 50 аминокислотных остатков, которые содержат консервативную последовательность гистидина, гистидина, цитозина, цитозина, которая хелатирует ионы цинка, дополнительно усиливая ферментативную активность каталитического ядерного домена. [3] Поскольку хелатирование металлов имеет жизненно важное значение для эффективности интегразы, оно является целью разработки ретровирусной терапии. [3]

Каталитический основной домен, как и N-конец, содержит высококонсервативные аминокислотные остатки -Asp64, Asp116, Glu152-, поскольку консервативный мотив DDE (Asp-Asp-Glu) способствует эндонуклеазным и полинуклеотидтрансферазным функциям интегразы. Мутации в этих регионах инактивируют интегразу и препятствуют интеграции генома. [3]

С-концевой домен неспецифично связывается с ДНК хозяина и стабилизирует интеграционный комплекс. [3]

Механизм интеграции

После синтеза генома двухцепочечной ДНК ВИЧ интеграза связывается с длинными тандемными повторами, фланкирующими геном на обоих концах. Используя свою эндонуклеолитическую активность, интеграза отщепляет ди- или тринуклеотид с обоих 3'-концов генома в процессе, известном как 3'-процессинг. [11] Специфичность расщепления улучшается за счет использования кофакторов, таких как Mn 2+ и Mg 2+ , которые взаимодействуют с мотивом DDE каталитического основного домена, действуя как кофакторы для функции интегразы. [11]

Вновь созданные 3'OH-группы разрушают фосфодиэфирные связи ДНК хозяина посредством нуклеофильной атаки типа SN2. [6] 3'-концы ковалентно связаны с целевой ДНК. Затем 5'-концы вирусного генома расщепляются с помощью ферментов репарации хозяина; считается, что эти же ферменты ответственны за интеграцию 5'-конца в геном хозяина, образуя провирус. [6] [11]

Антиретровирусная терапия

В ноябре 2005 года данные фазы 2 исследования исследуемого ингибитора ВИЧ- интегразы МК -0518 продемонстрировали, что это соединение обладает мощной противовирусной активностью. 12 октября 2007 г. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов (США) одобрило ингибитор интегразы Ралтегравир (МК-0518, торговая марка Isentress). Второй ингибитор интегразы, элвитегравир , был одобрен в США в августе 2012 года.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Бек Б.Дж., Фрейденрайх О., Уорт Дж.Л. (2010). «Пациенты с инфекцией вируса иммунодефицита человека и синдромом приобретенного иммунодефицита». Справочник больницы общего профиля Массачусетса по психиатрии больниц общего профиля . Эльзевир. стр. 353–370. дои : 10.1016/b978-1-4377-1927-7.00026-1. ISBN 9781437719277.
  2. ^ Масуда Т. (2011). «Неферментативные функции ретровирусной интегразы: следующая цель разработки новых лекарств против ВИЧ». Границы микробиологии . 2 : 210. дои : 10.3389/fmicb.2011.00210 . ПМК 3192317 . ПМИД  22016749. 
  3. ^ abcdef Йожвик И.К., Пассос Д.О., Люмкис Д. (сентябрь 2020 г.). «Структурная биология ингибиторов переноса цепи интегразы ВИЧ». Тенденции в фармакологических науках . 41 (9): 611–626. doi :10.1016/j.tips.2020.06.003. ПМЦ 7429322 . ПМИД  32624197. 
  4. ^ abcd Делелис О, Карайон К, Саиб А, Депре Э, Мусаде Дж. Ф. (декабрь 2008 г.). «Интеграза и интеграция: биохимическая активность интегразы ВИЧ-1». Ретровирусология . 5 (1): 114. дои : 10.1186/1742-4690-5-114 . ПМК 2615046 . ПМИД  19091057. 
  5. ^ Лоди П.Дж., Эрнст Дж.А., Кушевски Дж., Хикман А.Б., Энгельман А., Крейги Р. и др. (август 1995 г.). «Структура раствора ДНК-связывающего домена интегразы ВИЧ-1». Биохимия . 34 (31): 9826–9833. дои : 10.1021/bi00031a002. ПМИД  7632683.
  6. ^ abcd Чой Э, Малларедди-младший, Лу Д, Коллуру С (октябрь 2018 г.). «Последние достижения в открытии низкомолекулярных ингибиторов интегразы ВИЧ-1». Наука будущего О.А. 4 (9): ФСО338. doi : 10.4155/fsoa-2018-0060. ПМК 6222271 . ПМИД  30416746. 
  7. ^ Заяц С., Ди Нунцио Ф., Лабежа А., Ван Дж., Энгельман А., Черепанов П. (июль 2009 г.). Любан Дж. (ред.). «Структурные основы функциональной тетрамеризации лентивирусной интегразы». ПЛОС Патогены . 5 (7): e1000515. дои : 10.1371/journal.ppat.1000515 . ПМК 2705190 . ПМИД  19609359. 
  8. ^ Крейги Р., Бушман FD (июль 2012 г.). «Интеграция ДНК ВИЧ». Перспективы Колд-Спринг-Харбора в медицине . 2 (7): а006890. doi : 10.1101/cshperspect.a006890. ПМЦ 3385939 . ПМИД  22762018. 
  9. ^ Бердик RC, Патак В.К. (январь 2021 г.). «Эффективная обратная транскрипция ВИЧ-1 in vitro: необходима оптимальная стабильность капсида». Сигнальная трансдукция и таргетная терапия . 6 (1): 13. дои : 10.1038/s41392-020-00458-3. ПМК 7804106 . ПМИД  33436564. 
  10. ^ Мальдарелли Ф (февраль 2016 г.). «Роль интеграции ВИЧ в персистенции вируса: больше не нужно свистеть мимо провирусного кладбища». Журнал клинических исследований . 126 (2): 438–447. дои : 10.1172/JCI80564. ПМЦ 4731194 . ПМИД  26829624. 
  11. ^ abc Махбуби-Раббани М, Аббаси М, Хаджимахди З, Зарги А (2021). «Двойные ингибиторы обратной транскриптазы/интегразы ВИЧ-1: обзор последних достижений и исследований взаимосвязи структура-активность». Иранский журнал фармацевтических исследований . 20 (2): 333–369. дои : 10.22037/ijpr.2021.115446.15370. ПМЦ 8457747 . ПМИД  34567166. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки