Интроны группы II представляют собой большой класс самокаталитических рибозимов и мобильных генетических элементов, обнаруженных в генах всех трех доменов жизни . Активность рибозимов (например, самосплайсинг ) может происходить в условиях высокой соли in vitro . Однако для сплайсинга in vivo требуется помощь белков . [1] В отличие от интронов группы I , вырезание интронов происходит в отсутствие ГТФ и включает образование лариата с точкой разветвления остатка А, сильно напоминающей ту, что обнаруживается в лариатах, образованных во время сплайсинга ядерной пре-мРНК. Предполагается, что сплайсинг пре-мРНК (см. сплайсосому ) мог развиться из интронов группы II из-за схожего каталитического механизма, а также структурного сходства подструктуры домена V группы II с расширенной мяРНК U6/U2 . [2] [3] Наконец, их способность к сайт-специфическому встраиванию в сайты ДНК была использована в качестве инструмента для биотехнологии . [4] Например, интроны группы II могут быть модифицированы для создания сайт-специфических вставок генома и доставки ДНК-груза, такого как репортерные гены или сайты lox [5]
Вторичная структура интронов группы II характеризуется шестью типичными структурами стебель-петля, также называемыми доменами I–VI (DI–DVI или D1–D6). Домены расходятся от центрального ядра, которое сближает 5'- и 3'-стыки сплайсинга. Проксимальные спиральные структуры шести доменов соединены несколькими нуклеотидами в центральной области (линкерные или соединительные последовательности). Из-за своего огромного размера домен I был далее разделен на субдомены a, b, c и d. Были выявлены различия в последовательностях интронов группы II, которые привели к дальнейшему разделению на подгруппы IIA, IIB и IIC, наряду с различным расстоянием выпуклого аденозина в домене VI (перспективная точка ветвления, образующая лариат) от 3'-сайта сплайсинга, а также включением или пропуском структурных элементов, таких как координационная петля в домене I, которая присутствует в интронах IIB и IIC, но не в IIA. [1] Интроны группы II также образуют очень сложную третичную структуру РНК .
Интроны группы II обладают лишь очень немногими консервативными нуклеотидами, а нуклеотиды, важные для каталитической функции, распределены по всей структуре интрона. Несколько строго консервативных первичных последовательностей — это консенсус в 5'- и 3'-сайте сплайсинга (...↓GUGYG&... и ...AY↓..., где Y представляет собой пиримидин ) , некоторые нуклеотиды центрального ядра (соединительные последовательности), относительно большое количество нуклеотидов DV и некоторые короткие последовательности DI. Неспаренный аденозин в DVI (отмечен звездочкой на рисунке и расположен на расстоянии 7 или 8 нуклеотидов от 3'-сайта сплайсинга) также консервативен и играет центральную роль в процессе сплайсинга. 2' гидроксил выпуклого аденозина атакует 5' сайт сплайсинга, за которым следует нуклеофильная атака на 3' сайт сплайсинга 3' ОН вышестоящего экзона . Это приводит к разветвленному интронному лариату, связанному 2' фосфодиэфирной связью с аденозином DVI.
Для сплайсинга in vivo требуется белковый аппарат , а дальние интрон-интронные и интрон-экзонные взаимодействия важны для позиционирования сайта сплайсинга, а также ряд третичных контактов между мотивами, включая взаимодействия kissing-loop и tetraloop-рецептор. В 2005 году А. Де Ленкастр и др. обнаружили, что во время сплайсинга интронов группы II все реагенты предварительно организованы до начала сплайсинга. Сайт разветвления, оба экзона, каталитически важные области DV и J2/3, и ε−ε' находятся в непосредственной близости до того, как произойдет первый шаг сплайсинга. В дополнение к областям выпуклости и триады AGC DV, область линкера J2/3, нуклеотиды ε−ε' и координационная петля в DI имеют решающее значение для архитектуры и функции активного сайта. [6]
Первая кристаллическая структура интрона группы II была разрешена в 2008 году для каталитического интрона группы IIC Oceanobacillus iheyensis , а в 2014 году к ней присоединился интрон группы IIB Pylaiella littoralis (P.li.LSUI2). Были предприняты попытки смоделировать третичную структуру других интронов группы II, таких как интрон группы IIB ai5γ, с использованием комбинации программ для картирования гомологии на известных структурах и моделирования de novo ранее неразрешенных областей. [7] Группа IIC характеризуется каталитической триадой, образованной CGC, в то время как группы IIA и IIB образованы каталитической триадой AGC, которая больше похожа на каталитическую триаду сплайсосомы. Считается, что группа IIC также меньше, более реактивна и более древняя. Первый этап сплайсинга в интроне группы IIC осуществляется водой, и он образует линейную структуру вместо лариата. [8]
Интроны группы II обнаружены в рРНК , тРНК и мРНК органелл (хлоропластов и митохондрий) грибов , растений и простейших , а также в мРНК бактерий . Первым интроном, который был идентифицирован как отличный от группы I, был интрон группы IIB ai5γ, который был выделен в 1986 году из пре-мРНК транскрипта митохондриального гена oxi 3 Saccharomyces cerevisiae . [9]
Подмножество интронов группы II кодирует основные белки сплайсинга, известные как интрон-кодируемые белки или IEP, в интронных ORF . Длина этих интронов может, в результате, достигать 3 кб. Сплайсинг происходит почти идентично ядерному сплайсингу пре-мРНК с двумя этапами трансэстерификации, причем оба также используют ионы магния для стабилизации уходящей группы на каждом этапе, что привело некоторых к теоретизированию филогенетической связи между интронами группы II и ядерной сплайсосомой. Дополнительные доказательства этой связи включают структурное сходство между соединением U2/U6 сплайсосомной РНК и доменом V интронов группы II, который содержит каталитическую триаду AGC и большую часть сердца активного сайта, а также паритет между консервативными 5'- и 3'-концевыми последовательностями. [10]
Многие из этих ИЭП, включая LtrA , разделяют домен обратной транскриптазы и «домен X». [11] Матураза K (MatK) — это белок, несколько похожий на те интрон-кодируемые белки, которые находятся в растительных хлоропластах. Он необходим для сплайсинга in vivo интронов группы II и может быть обнаружен в хлоропластических интронах или в ядерном геноме. Его домен RT сломан. [11]
Группа II IEPs имеет общий консервативный домен, известный как «Домен X» в органеллах или «GIIM» в бактериях, который не встречается в других ретроэлементах. [12] [13] Домен X необходим для сплайсинга в митохондриях дрожжей. [14] Этот домен может отвечать за распознавание и связывание с интронной РНК [13] или ДНК. [15]