Основные взаимодействия структурных белков в адгезионных соединениях на основе кадгерина. Актиновые нити связаны с α-актинином и с мембраной через винкулин. Головной домен винкулина связан с E-кадгерином через α-, β- и γ-катенины. Хвостовой домен винкулина связывается с мембранными липидами и актиновыми нитями.
Кадгерины (названные в честь «кальций-зависимой адгезии») представляют собой молекулы клеточной адгезии, важные для формирования адгезионных соединений , которые позволяют клеткам прилипать друг к другу. [1] Кадгерины представляют собой класс трансмембранных белков типа 1, функционирование которых зависит от ионов кальция (Ca 2+ ) , отсюда и их название. Адгезия между клетками опосредована внеклеточными доменами кадгерина, тогда как внутриклеточный цитоплазматический хвост связан с многочисленными адаптерами и сигнальными белками, которые вместе называются кадгериновой адгезимой .
Фон
Семейство кадгеринов играет важную роль в поддержании межклеточного контакта и регуляции цитоскелетных комплексов. В суперсемейство кадгеринов входят кадгерины, протокадгерины , десмоглеины , десмоколлины и другие. [2] [3] По структуре они имеют общие кадгериновые повторы , которые представляют собой внеклеточные Ca 2+ - связывающие домены . Существует несколько классов молекул кадгерина, каждый из которых обозначен префиксом ткани, с которой он связывается. Классические кадгерины поддерживают тонус тканей, образуя гомодимер в цис, тогда как десмосомальные кадгерины являются гетеродимерами. [4] Внутриклеточная часть классических кадгеринов взаимодействует с комплексом белков, который обеспечивает соединение с актиновым цитоскелетом. Хотя классические кадгерины играют роль в формировании клеточного слоя и формировании структуры, десмосомальные кадгерины сосредоточены на сопротивлении повреждению клеток. Десмосомальные кадгерины поддерживают функцию десмосом, заключающуюся в преодолении механического напряжения тканей. Подобно классическим кадгеринам, десмосомальные кадгерины имеют один трансмембранный домен, пять повторов EC и внутриклеточный домен. Существует два типа десмосомальных кадгеринов: десмоглеины и десмоколлины. Они содержат внутриклеточный якорь и кадгериноподобную последовательность (ICS). Адаптерными белками, которые связываются с десмосомальными кадгеринами, являются плакоглобин (родственный -катенину), плакофилины (подсемейство катенинов p120) и десмоплакины. Основная функция десмоплакинов — связываться с промежуточными филаментами путем взаимодействия с плакоглобином, который прикрепляется к ICS десмоглеинов, десмоколлинов и плакофилинов. [4] Атипичные кадгерины, такие как CELSR1 , сохраняют внеклеточные повторы и связывающую активность других кадгеринов, но в остальном могут значительно отличаться по структуре и обычно участвуют в передаче сигналов развития, а не в адгезии. [5]
Клетки, содержащие определенный подтип кадгерина, имеют тенденцию группироваться вместе, исключая другие типы, как в клеточной культуре, так и во время развития . [6] Например, клетки, содержащие N-кадгерин, имеют тенденцию группироваться с другими клетками, экспрессирующими N-кадгерин. Однако скорость смешивания в экспериментах на культурах клеток может влиять на степень гомотипической специфичности. [7] Кроме того, несколько групп наблюдали гетеротипическую аффинность связывания (т.е. связывание разных типов кадгерина вместе) в различных анализах. [8] [9] Одна из современных моделей предполагает, что клетки различают подтипы кадгерина на основе кинетической специфичности, а не термодинамической специфичности, поскольку разные типы гомотипических связей кадгерина имеют разное время жизни. [10]
Состав
Доменная организация разных типов кадгеринов
Кадгерины синтезируются в виде полипептидов и претерпевают множество посттрансляционных модификаций, превращаясь в белки, которые опосредуют межклеточную адгезию и узнавание. [11] Эти полипептиды имеют длину примерно 720–750 аминокислот. Каждый кадгерин имеет небольшой С-концевой цитоплазматический компонент, трансмембранный компонент, а остальная часть белка находится внеклеточно (вне клетки). Трансмембранный компонент состоит из одноцепочечных гликопротеиновых повторов. [12] Поскольку кадгерины являются Ca 2+ -зависимыми, они имеют пять тандемных повторов внеклеточного домена, которые действуют как сайт связывания для ионов Ca 2+ . [13] Их внеклеточный домен взаимодействует с двумя отдельными конформациями транс- димеров: димерами с заменой цепей (S-димерами) и X-димерами. [13] На сегодняшний день идентифицировано и секвенировано более 100 типов кадгеринов у человека. [14]
Функциональность кадгеринов основана на образовании двух идентичных субъединиц, известных как гомодимеры. [12] Гомодимерные кадгерины создают межклеточную адгезию с кадгеринами, присутствующими в мембранах других клеток, путем изменения конформации от цис -димеров к транс -димерам. [12] Как только образуется межклеточная адгезия между кадгеринами, присутствующими в клеточных мембранах двух разных клеток, могут образовываться слипчивые соединения, когда белковые комплексы, обычно состоящие из α-, β- и γ-катенинов , связываются с цитоплазматическая часть кадгерина. [12] Регуляторные белки включают катенин p-120, -катенин, -катенин и винкулин . Связывание катенина р-120 и -катенина с гомодимером увеличивает стабильность классического кадгерина. -катенин участвует в комплексе p120-катенин, где винкулин участвует в непрямой ассоциации с актиновым цитоскелетом. [4] Однако комплекс кадгерин-катенин также может связываться непосредственно с актином без помощи винкулина. Более того, сила адгезии кадгерина может увеличиваться за счет дефосфорилирования катенина p120 и связывания -катенина и винкулина.
Функция
Разработка
Кадгерины действуют как рецепторы и лиганды для других молекул. Во время развития их поведение помогает правильно позиционировать клетки: они отвечают за разделение различных слоев ткани и за миграцию клеток. [15] На самых ранних стадиях развития наиболее сильно выражены Е-кадгерины (эпителиальный кадгерин). Многие кадгерины предназначены для выполнения определенных функций в клетке и дифференциально экспрессируются в развивающемся эмбрионе. Например, во время нейруляции , когда у эмбриона формируется нервная пластинка , в тканях, расположенных вблизи краниальных нервных складок, снижается экспрессия N-кадгерина. [16] И наоборот, экспрессия N-кадгеринов остается неизменной в других областях нервной трубки, расположенной на передне-задней оси позвоночных. [16] N-кадгерины выполняют различные функции, обеспечивающие поддержание клеточной структуры, межклеточную адгезию, внутренние адгезии. Они принимают активное участие в поддержании способности структурированного сердца перекачивать и выделять кровь. Благодаря вкладу N-кадгеринов, прочно связывающихся между кардиомиоцитами , сердце может преодолеть перелом, деформацию и усталость, которые могут возникнуть в результате артериального давления. [17] N-кадгерин принимает участие в развитии сердца во время эмбриогенеза , особенно в выделении прекардиальной мезодермы. N-кадгерины интенсивно экспрессируются в прекардиальной мезодерме, но они не играют роли в сердечной линии. Эмбрион с мутацией N-кадгерина все еще образует примитивную сердечную трубку; однако мыши с дефицитом N-кадгерина будут испытывать трудности с поддержанием развития кардиомиоцитов. [17] Миоциты этих мышей в конечном итоге станут диссоциированными миоцитами, окружающими слой эндокардиальных клеток, когда они не смогут сохранить клеточную адгезию из-за того, что сердце начнет качать кровь. В результате выносящий тракт сердца блокируется, вызывая отек сердца. Экспрессия различных типов кадгеринов в клетках варьируется в зависимости от конкретной дифференцировки и спецификации организма во время развития. Кадгерины играют жизненно важную роль в миграции клеток через эпителиально-мезенхимальный переход , который требует, чтобы кадгерины образовывали адгезионные соединения с соседними клетками. В клетках нервного гребня, которые являются временными клетками, которые возникают в развивающемся организме во время гаструляции и участвуют в формировании паттерна плана тела позвоночных, кадгерины необходимы для обеспечения миграции клеток с образованием тканей или органов. [16]Кроме того, было показано, что кадгерины, которые ответственны за событие эпителиально-мезенхимального перехода на раннем этапе развития, играют решающую роль в перепрограммировании определенных взрослых клеток в плюрипотентное состояние, образуя индуцированные плюрипотентные стволовые клетки (ИПСК). [1]
После развития кадгерины играют роль в поддержании структуры клеток и тканей, а также в клеточном движении. [14] Регулирование экспрессии кадгерина может происходить посредством метилирования промотора среди других эпигенетических механизмов. [18]
Метастазирование опухоли
Комплекс Е-кадгерин-катенин играет ключевую роль в клеточной адгезии; потеря этой функции была связана с повышенной инвазивностью и метастазированием опухолей. [19] Подавление экспрессии E-кадгерина рассматривается как одно из основных молекулярных событий, ответственных за дисфункцию межклеточной адгезии, что может привести к локальной инвазии и, в конечном итоге, развитию опухоли. Поскольку Е-кадгерины играют важную роль в подавлении опухоли, их также называют «супрессорами инвазии». [20]
Корреляция с раком
Было обнаружено, что кадгерины и другие дополнительные факторы коррелируют с образованием и ростом некоторых видов рака, а также с тем, как опухоль продолжает расти. Е-кадгерины, известные как эпителиальные кадгерины, находятся на поверхности одной клетки и могут связываться с кадгеринами того же типа на другой, образуя мосты. [21] Потеря молекул клеточной адгезии, E-кадгеринов, причинно участвует в формировании эпителиальных типов рака, таких как карциномы. Изменения в любых типах экспрессии кадгерина могут не только контролировать адгезию опухолевых клеток, но также могут влиять на трансдукцию сигнала, что приводит к бесконтрольному росту раковых клеток. [22]
При раке эпителиальных клеток нарушение межклеточной адгезии может привести к развитию вторичных злокачественных новообразований; они удалены от первичного очага рака и могут быть результатом нарушений экспрессии Е-кадгеринов или связанных с ними катенинов . CAM, такие как гликопротеины кадгерина, которые обычно действуют как клей и удерживают клетки вместе, действуют как важные медиаторы межклеточных взаимодействий. Е-кадгерины на поверхности всех эпителиальных клеток связаны с актиновым цитоскелетом посредством взаимодействия с катенинами в цитоплазме. Таким образом, закрепившись на цитоскелете, Е-кадгерины на поверхности одной клетки могут связываться с кадгеринами другой, образуя мосты. При раке эпителиальных клеток нарушение межклеточной адгезии, которое может привести к метастазам, может быть результатом аномалий экспрессии Е-кадгерина или связанных с ним катенинов . [21]
Корреляция с эндометрием и эмбриогенезом
Это семейство гликопротеинов отвечает за кальций-зависимый механизм внутриклеточной адгезии. Е-кадгерины играют решающую роль в эмбриогенезе во время нескольких процессов, включая гаструляцию, нейруляцию и органогенез. Кроме того, подавление E-кадгеринов ухудшает внутриклеточную адгезию. Уровни этих молекул увеличиваются во время лютеиновой фазы, а их экспрессия регулируется прогестероном и кальцитонином эндометрия. [23]
Типы
Говорят, что у позвоночных обнаружено более 100 различных типов кадгеринов, которые можно разделить на четыре группы: классические, десмосомальные, протокадгерины и нетрадиционные. [25] [26] Такое большое разнообразие достигается за счет наличия нескольких генов, кодирующих кадгерин, в сочетании с альтернативными механизмами сплайсинга РНК. Беспозвоночные содержат менее 20 типов кадгеринов. [26]
Классический
Различные члены семейства кадгеринов встречаются в разных местах.
CDH1 – E-кадгерин (эпителиальный): E-кадгерины обнаруживаются в эпителиальной ткани; не путать с белком-активатором APC/C CDH1 . Е-кадгерины играют жизненно важную роль в формировании рака, поскольку нарушение регуляции функций Е-кадгерина является решающим этапом в формировании опухолей молочной железы. [27]
CDH2 - N-кадгерин (нейронный): N-кадгерины обнаружены в нейронах.
^ аб Алиимперти С., Андреадис С.Т. (май 2015 г.). «CDH2 и CDH11 действуют как регуляторы принятия решений о судьбе стволовых клеток». Исследования стволовых клеток . 14 (3): 270–82. дои : 10.1016/j.scr.2015.02.002. ПМЦ 4439315 . ПМИД 25771201.
^ Хульпиау П., ван Рой Ф. (февраль 2009 г.). «Молекулярная эволюция суперсемейства кадгеринов». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 41 (2): 349–69. doi : 10.1016/j.biocel.2008.09.027. ПМИД 18848899.
^ Angst BD, Marcozzi C, Magee AI (февраль 2001 г.). «Суперсемейство кадгеринов: разнообразие форм и функций». Журнал клеточной науки . 114 (Часть 4): 629–41. дои : 10.1242/jcs.114.4.629. ПМИД 11171368.
^ abc Priest AV, Койрала Р., Сивасанкар С. (декабрь 2019 г.). «Одномолекулярные исследования классической и десмосомальной адгезии кадгерина». Текущее мнение в области биомедицинской инженерии . 12 : 43–50. дои : 10.1016/j.cobme.2019.08.006. ПМК 6859941 . ПМИД 31742239.
^ Батлер М.Т., Уоллингфорд Дж.Б. (июнь 2017 г.). «Плоская полярность клеток в развитии и заболеваниях». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 18 (6): 375–388. дои : 10.1038/номер.2017.11. ПМК 5826606 . ПМИД 28293032.
^ Белло С.М., Милло Х., Раджебхосале М., Прайс SR (январь 2012 г.). «Катенин-зависимая функция кадгерина приводит к разделительной сегрегации спинальных мотонейронов». Журнал неврологии . 32 (2): 490–505. doi : 10.1523/jneurosci.4382-11.2012. ПМК 3292792 . ПМИД 22238085.
^ Дюге Д., Фоти Р.А., Стейнберг М.С. (январь 2003 г.). «Кадгерин-опосредованная клеточная адгезия и сегрегация тканей: качественные и количественные детерминанты». Биология развития . 253 (2): 309–23. дои : 10.1016/S0012-1606(02)00016-7 . ПМИД 12645933.
^ Ниссен CM, Гумбинер BM (январь 2002 г.). «Кадгерин-опосредованная сортировка клеток, не определяемая специфичностью связывания или адгезии». Журнал клеточной биологии . 156 (2): 389–399. дои : 10.1083/jcb.200108040. ПМК 2199232 . ПМИД 11790800.
^ Волк Т., Коэн О., Гейгер Б. (сентябрь 1987 г.). «Формирование гетеротипических соединений адгезионного типа между клетками печени, содержащими L-CAM, и клетками хрусталика, содержащими A-CAM». Клетка . 50 (6): 987–94. дои : 10.1016/0092-8674(87)90525-3. PMID 3621349. S2CID 21428349.
^ Байас М.В., Люнг А., Эванс Э., Лекбанд Д. (февраль 2006 г.). «Измерения на протяжении всей жизни показывают кинетические различия между гомофильными кадгериновыми связями». Биофизический журнал . 90 (4): 1385–95. Бибкод : 2006BpJ....90.1385B. doi : 10.1529/biophysj.105.069583. ПМЦ 1367289 . ПМИД 16326909.
^ Харрис TJ, Tepass U (июль 2010 г.). «Адегерентные соединения: от молекул к морфогенезу». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 11 (7): 502–14. дои : 10.1038/nrm2927. PMID 20571587. S2CID 13638902.
^ abcd Мари П.Дж., Хаи Э., Модровски Д., Револло Л., Мбалавиеле Дж., Чивителли Р. (январь 2014 г.). «Кадгерин-опосредованная межклеточная адгезия и передача сигналов в скелете». Кальцифицированная ткань International . 94 (1): 46–54. дои : 10.1007/s00223-013-9733-7. ПМЦ 4272239 . ПМИД 23657489.
^ аб Священник А.В., Шафраз О., Сивасанкар С. (сентябрь 2017 г.). «Биофизические основы межклеточной адгезии, опосредованной кадгерином». Экспериментальные исследования клеток . 358 (1): 10–13. дои : 10.1016/j.yexcr.2017.03.015 . ПМИД 28300566.
^ аб Тепасс У, Труонг К, Годт Д, Икура М, Пайфер М (ноябрь 2000 г.). «Кадгерины в эмбриональном и нервном морфогенезе». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 1 (2): 91–100. дои : 10.1038/35040042. PMID 11253370. S2CID 1632053.
^ Гумбинер Б.М. (август 2005 г.). «Регуляция кадгерин-опосредованной адгезии в морфогенезе». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 6 (8): 622–34. дои : 10.1038/nrm1699. PMID 16025097. S2CID 25094246.
^ abc Taneyhill LA, Schiffmacher AT (июнь 2017 г.). «Должен ли я остаться или уйти? Функция и регуляция кадгерина в нервном гребне». Бытие . 55 (6): e23028. дои :10.1002/dvg.23028. ПМЦ 5468476 . ПМИД 28253541.
^ аб Рой Ф (2013). Молекулярная биология кадгеринов . Эльзевир. стр. 264–274. ISBN978-0-12-394311-8.
^ Рейнхольд В.К., Реймерс М.А., Маунакеа АК, Ким С., Лабабиди С., Шерф У. и др. (февраль 2007 г.). «Подробные профили метилирования ДНК промотора E-кадгерина в раковых клетках NCI-60». Молекулярная терапия рака . 6 (2): 391–403. дои : 10.1158/1535-7163.MCT-06-0609 . ПМИД 17272646.
^ Бивон IR (август 2000 г.). «Комплекс Е-кадгерин-катенин при метастазах опухоли: структура, функции и регуляция». Европейский журнал рака . 36 (13 № спецификации): 1607–20. дои : 10.1016/S0959-8049(00)00158-1. ПМИД 10959047.
^ Нивес Печина-Шлаус (2003). «Ген-супрессор опухоли E-кадгерин и его роль в нормальных и злокачественных клетках». Раковая клетка Int . 3 (17): 17. дои : 10.1186/1475-2867-3-17 . ПМК 270068 . ПМИД 14613514.
^ ab Morales CP, Souza RF, Spechler SJ (ноябрь 2002 г.). «Признаки прогрессирования рака пищевода Барретта». Ланцет . 360 (9345): 1587–9. дои : 10.1016/S0140-6736(02)11569-8. PMID 12443613. S2CID 22401564.
^ Кавалларо У, Шаффхаузер Б, Христофори Г (февраль 2002 г.). «Кадгерины и прогрессирование опухоли: все ли в порядке?». Письма о раке . 176 (2): 123–8. дои : 10.1016/S0304-3835(01)00759-5. ПМИД 11804738.
^ Харрисон О.Дж., Джин X, Хонг С., Бана Ф., Альсен Г., Браш Дж. и др. (февраль 2011 г.). «Внеклеточная архитектура слипчивых соединений, выявленная кристаллическими структурами кадгеринов I типа». Состав . 19 (2): 244–56. doi :10.1016/j.str.2010.11.016. ПМК 3070544 . ПМИД 21300292.
^ Офферманнс С, Розенталь В (2008). Энциклопедия молекулярной фармакологии. Спрингер. стр. 306–. ISBN978-3-540-38916-3. Проверено 14 декабря 2010 г.
^ аб Лодиш Х., Берк А., Кайзер С., Кригер М., Бретчер А., Плох Х. и др. (2013). Молекулярно-клеточная биология (Седьмое изд.). Нью-Йорк: Worth Publ. п. 934. ИСБН978-1-4292-3413-9.
^ Корсо Дж., Фигейредо Дж., Де Анжелис С.П., Корсо Ф., Жирарди А., Перейра Дж. и др. (июнь 2020 г.). «Дерегуляция электронного кадгерина при раке молочной железы». Журнал клеточной и молекулярной медицины . 24 (11): 5930–5936. дои : 10.1111/jcmm.15140. ПМЦ 7294130 . ПМИД 32301282.
дальнейшее чтение
Бивон И.Р. (август 2000 г.). «Комплекс Е-кадгерин-катенин при метастазах опухоли: структура, функции и регуляция». Европейский журнал рака . 36 (13 № спецификации): 1607–20. дои : 10.1016/S0959-8049(00)00158-1. ПМИД 10959047.
Беркс Г., Беккер К.Ф., Хёфлер Х., ван Рой Ф. (1998). «Мутации гена E-кадгерина человека (CDH1)». Человеческая мутация . 12 (4): 226–37. doi : 10.1002/(SICI)1098-1004(1998)12:4<226::AID-HUMU2>3.0.CO;2-D . ПМИД 9744472.
Брайант Д.М., Стоу Дж.Л. (август 2004 г.). «Подробности торговли электронными кадгеринами». Тенденции в клеточной биологии . 14 (8): 427–34. дои : 10.1016/j.tcb.2004.07.007. ПМИД 15308209.
Чун Ю.С., Линдор Н.М., Смирк Т.К., Петерсен Б.Т., Бургарт Л.Дж., Гилфорд П.Дж. и др. (июль 2001 г.). «Мутации гена зародышевого E-кадгерина: показана ли профилактическая тотальная гастрэктомия?». Рак . 92 (1): 181–7. doi : 10.1002/1097-0142(20010701)92:1<181::AID-CNCR1307>3.0.CO;2-J . PMID 11443625. S2CID 11052015.
Георголиос А., Батистату А., Манолопулос Л., Харалабопулос К. (март 2006 г.). «Роль и закономерности экспрессии E-кадгерина при плоскоклеточном раке головы и шеи (HNSCC)». Журнал экспериментальных и клинических исследований рака . 25 (1): 5–14. ПМИД 16761612.
Хазан Р.Б., Цяо Р., Керен Р., Бадано И., Суяма К. (апрель 2004 г.). «Переключение кадгерина при прогрессировании опухоли». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1014 (1): 155–63. Бибкод : 2004NYASA1014..155H. дои : 10.1196/анналы.1294.016. PMID 15153430. S2CID 37486403.
Моран С.Дж., Джойс М., МакАнена О.Дж. (апрель 2005 г.). «Рак желудка, связанный с CDH1: отчет семьи и обзор литературы». Европейский журнал хирургической онкологии . 31 (3): 259–64. дои : 10.1016/j.ejso.2004.12.010. ПМИД 15780560.
Рейнольдс А.Б., Карнахан Р.Х. (декабрь 2004 г.). «Регуляция стабильности и оборота кадгерина с помощью p120ctn: последствия для болезней и рака». Семинары по клеточной биологии и биологии развития . 15 (6): 657–63. doi :10.1016/j.semcdb.2004.09.003. ПМИД 15561585.
Ван Х.Д., Рен Дж., Чжан Л. (ноябрь 2004 г.). «Мутация зародышевой линии CDH1 при наследственном раке желудка». Всемирный журнал гастроэнтерологии . 10 (21): 3088–93. дои : 10.3748/wjg.v10.i21.3088 . ПМЦ 4611247 . ПМИД 15457549.
Вейнховен Б.П., Диньенс В.Н., Пигнателли М. (август 2000 г.). «Комплекс межклеточной адгезии Е-кадгерин-катенин и рак человека». Британский журнал хирургии . 87 (8): 992–1005. дои : 10.1046/j.1365-2168.2000.01513.x. hdl : 1765/56571 . PMID 10931041. S2CID 3083613.
Уилсон П.Д. (апрель 2001 г.). «Полицистин: новые аспекты структуры, функции и регуляции» (PDF) . Журнал Американского общества нефрологов . 12 (4): 834–45. дои : 10.1681/ASN.V124834. ПМИД 11274246.
Рено-Янг М., Галлин В.Дж. (октябрь 2002 г.). «В первом внеклеточном домене E-кадгерина для адгезии необходимы гетерофильные взаимодействия, но не консервативный мотив His-Ala-Val». Журнал биологической химии . 277 (42): 39609–16. дои : 10.1074/jbc.M201256200 . ПМИД 12154084.
Зайдель-Бар Р. (январь 2013 г.). «Краткий обзор кадгеринового клея». Журнал клеточной науки . 126 (Часть 2): 373–8. дои : 10.1242/jcs.111559 . ПМИД 23547085.
Чмеларова М, Баранова И, Рузова Е, Лако Дж, Хрохова К, Дворакова Е и др. (октябрь 2019 г.). «Важность метилирования кадгеринов при раке яичников: подход секвенирования нового поколения». Патологические и онкологические исследования . 25 (4): 1457–1465. дои : 10.1007/s12253-018-0500-y. PMID 30368729. S2CID 53083365.
Доу С., Лоу С. (февраль 2021 г.). «Функциональное взаимодействие факторов транскрипции и молекул клеточной адгезии при экспериментальной миелодисплазии, включая отсек предшественников гемопоэтического ствола». Молекулярная и клеточная биохимия . 476 (2): 535–551. дои : 10.1007/s11010-020-03920-6. PMID 33011884. S2CID 222153001.
Священник А.В., Койрала Р., Сивасанкар С. (декабрь 2019 г.). «Одномолекулярные исследования классической и десмосомальной адгезии кадгерина». Текущее мнение в области биомедицинской инженерии . 12 : 43–50. дои : 10.1016/j.cobme.2019.08.006. ПМК 6859941 . ПМИД 31742239.
Аду-Гьямфи Э.А., Чика А., Горлеку П.Н., Улла А., Панхвар З., Руан Л.Л. и др. (февраль 2021 г.). «Участие молекул клеточной адгезии, плотных и щелевых соединений в плацентации человека». Репродуктивные науки (Таузенд-Оукс, Калифорния) . 28 (2): 305–320. дои : 10.1007/s43032-020-00364-7 . ПМИД 33146876.
Внешние ссылки
Proteopedia Cadherin — просмотр структуры кадгеринов в интерактивном 3D
