В молекулярной биологии катаболизм белков — это расщепление белков на более мелкие пептиды и в конечном итоге на аминокислоты . Катаболизм белков — ключевая функция процесса пищеварения . Катаболизм белков часто начинается с пепсина , который превращает белки в полипептиды. Затем эти полипептиды подвергаются дальнейшей деградации. У людей панкреатические протеазы включают трипсин , химотрипсин и другие ферменты. В кишечнике небольшие пептиды расщепляются на аминокислоты, которые могут всасываться в кровоток. Эти всосавшиеся аминокислоты затем могут подвергаться катаболизму аминокислот , где они используются в качестве источника энергии или в качестве предшественников новых белков. [1]
Аминокислоты, полученные в результате катаболизма, могут быть напрямую переработаны для образования новых белков, преобразованы в другие аминокислоты или могут подвергаться катаболизму аминокислот для преобразования в другие соединения через цикл Кребса . [2]
Катаболизм белков производит аминокислоты, которые используются для формирования других белков или окисляются для удовлетворения энергетических потребностей клетки. Аминокислоты, которые производятся катаболизмом белков, затем могут быть дополнительно катаболизированы в катаболизме аминокислот. Среди нескольких процессов деградации аминокислот - дезаминирование (удаление аминогруппы), трансаминирование (перенос аминогруппы), декарбоксилирование (удаление карбоксильной группы) и дегидрогенизация (удаление водорода). Деградация аминокислот может функционировать как часть пути спасения, в котором части деградированных аминокислот используются для создания новых аминокислот, или как часть метаболического пути, в котором аминокислота расщепляется для высвобождения или повторного захвата химической энергии. Например, химическая энергия, которая высвобождается при окислении в реакции дегидрогенизации, может быть использована для восстановления NAD + до NADH , который затем может быть напрямую подан в цикл Кребса/лимонной кислоты (TCA) . [2]
Деградация белка отличается от катаболизма белка. Белки производятся и разрушаются регулярно в ходе нормальной работы клетки. Факторы транскрипции , белки, которые помогают регулировать синтез белка, являются целями такой деградации. Их деградация не вносит существенного вклада в энергетические потребности клетки. [3] Добавление убиквитина (убиквитилирование) помечает белок для деградации через протеасому . [4]
Окислительное дезаминирование является первым шагом к расщеплению аминокислот, чтобы они могли быть преобразованы в сахара. Процесс начинается с удаления аминогруппы аминокислот. Аминогруппа становится аммонием, поскольку она теряется, и позже проходит цикл мочевины , чтобы стать мочевиной, в печени. Затем она высвобождается в кровоток, где она переносится в почки, которые будут выделять мочевину в виде мочи. [5] [6] Оставшаяся часть аминокислоты окисляется, в результате чего образуется α- кетокислота . Затем альфа-кетокислота переходит в цикл трикарбоновых кислот, чтобы производить энергию. Кислота также может вступать в гликолиз , где она в конечном итоге преобразуется в пируват . Затем пируват преобразуется в ацетил-КоА , чтобы он мог войти в цикл трикарбоновых кислот и преобразовать исходные молекулы пирувата в АТФ , или полезную энергию для организма. [7]
Трансаминирование приводит к тому же результату, что и дезаминирование: оставшаяся кислота будет подвергаться либо гликолизу, либо циклу TCA для получения энергии, которую организм будет использовать для различных целей. Этот процесс переносит аминогруппу вместо того, чтобы потерять аминогруппу для преобразования в аммоний. Аминогруппа переносится на α-кетоглутарат , так что она может быть преобразована в глутамат . Затем глутамат переносит аминогруппу на оксалоацетат . Этот перенос происходит для того, чтобы оксалоацетат мог быть преобразован в аспартат или другие аминокислоты. В конечном итоге этот продукт также перейдет в окислительное дезаминирование, чтобы снова произвести альфа-кетоглутарат, альфа-кетокислоту, которая будет подвергаться циклу TCA, и аммоний, который в конечном итоге будет подвергаться циклу мочевины. [8]
Трансаминазы — это ферменты, которые помогают катализировать реакции, происходящие при трансаминировании. Они помогают катализировать реакцию в точке, где аминогруппа переносится с исходной аминокислоты, например, глутамата на α-кетоглутарат, и удерживают ее, чтобы перенести на другую α-кетокислоту. [8]
К ключевым факторам, определяющим общую скорость, относятся период полураспада белка, pH и температура.
Период полураспада белка помогает определить общую скорость, поскольку это обозначает первый шаг в катаболизме белка. В зависимости от того, короткий или длинный этот шаг, он будет влиять на остальную часть метаболического процесса. Один из ключевых компонентов в определении периода полураспада белка основан на правиле N-конца . Оно гласит, что аминокислота, присутствующая на N-конце белка, помогает определить период полураспада белка. [9]