stringtranslate.com

КТН1

Кинектин — это белок , который у людей кодируется геном KTN1 . [ 5] [6]

Функция

Различные клеточные органеллы и везикулы транспортируются вдоль микротрубочек в цитоплазме. Аналогично, мембранная рециркуляция эндоплазматического ретикулума (ЭР), сборка Гольджи в центре организации микротрубочек и выравнивание лизосом вдоль микротрубочек являются связанными процессами. Транспорт органелл требует особого класса белков, ассоциированных с микротрубочками (MAP). Одним из них является молекулярный мотор кинезин (см. MIM 148760 и MIM 600025), АТФаза, которая перемещает везикулы однонаправленно к плюс-концу микротрубочки. Другим таким MAP является кинетин, большой интегральный мембранный белок ЭР. Было показано, что антитела, направленные против кинезина, ингибируют его связывание с кинезином. [предоставлено OMIM] [6]

Взаимодействия

Было показано, что KTN1 взаимодействует с EEF1D , [7] RhoG [8] [9] и RHOA . [8] [9] [10] [11]

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000126777 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000021843 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Rao PN, Yu H, Hodge R, Pettenati MJ, Sheetz MP (1997). «Присвоение гена человеческого кинектина (KTN1), кодирующего белок, связывающий кинезин, полосе q22.1 хромосомы 14 с помощью гибридизации in situ». Cytogenet. Cell Genet . 79 (3–4): 196–7. doi :10.1159/000134719. PMID  9605849.
  6. ^ ab "Ген Entrez: KTN1 кинектин 1 (рецептор кинезина)".
  7. ^ Ong LL, Er CP, Ho A, Aung MT, Yu H (август 2003 г.). «Кинектин прикрепляет фактор удлинения трансляции-1 дельта к эндоплазматическому ретикулуму». J. Biol. Chem . 278 (34): 32115–23. doi : 10.1074/jbc.M210917200 . PMID  12773547.
  8. ^ ab Neudauer CL, Joberty G, Macara IG (январь 2001 г.). "PIST: новый партнер по связыванию домена PDZ/coiled-coil для rho-семейства GTPase TC10". Biochem. Biophys. Res. Commun . 280 (2): 541–7. doi :10.1006/bbrc.2000.4160. PMID  11162552.
  9. ^ ab Vignal E, Blangy A, Martin M, Gauthier-Rouvière C, Fort P (декабрь 2001 г.). «Кинектин — ключевой эффектор клеточной активности, зависящей от микротрубочек RhoG». Mol. Cell. Biol . 21 (23): 8022–34. doi :10.1128/MCB.21.23.8022-8034.2001. PMC 99969. PMID  11689693 . 
  10. ^ Riento K, Guasch RM, Garg R, Jin B, Ridley AJ (июнь 2003 г.). «RhoE связывается с ROCK I и ингибирует нисходящий сигнал». Mol. Cell. Biol . 23 (12): 4219–29. doi :10.1128/MCB.23.12.4219-4229.2003. PMC 156133. PMID  12773565 . 
  11. ^ Hotta K, Tanaka K, Mino A, Kohno H, Takai Y (август 1996 г.). «Взаимодействие малых G-белков семейства Rho с кинексином, якорным белком мотора кинезина». Biochem. Biophys. Res. Commun . 225 (1): 69–74. doi :10.1006/bbrc.1996.1132. PMID  8769096.

Дальнейшее чтение