stringtranslate.com

Зрительный опсин позвоночных

Трехмерная структура бычьего родопсина. Семь трансмембранных доменов показаны разными цветами. Ретинальный хромофор показан красным.

Зрительные опсины позвоночных являются подклассом цилиарных опсинов и опосредуют зрение у позвоночных. Они включают опсины в человеческих палочках и колбочках . Их часто сокращают до опсина , поскольку они были первыми обнаруженными опсинами и до сих пор являются наиболее широко изученными опсинами. [1]

Опсины

Опсин относится строго к апопротеину (без связанного ретиналя). Когда опсин связывает ретиналь, образуя голопротеин , его называют ретинилиденовым белком . Однако это различие часто игнорируется, и опсин может свободно относиться к обоим (независимо от того, связан ли ретиналь).

Опсины — это рецепторы, сопряженные с G-белком (GPCR), которые должны связывать ретиналь ⁠ — обычно 11- цис -ретиналь ⁠ — чтобы быть светочувствительными, поскольку ретиналь действует как хромофор . Когда белок ретинилидена поглощает фотон, ретиналь изомеризуется и высвобождается опсином. Процесс, который следует за изомеризацией и обновлением ретиналя, известен как зрительный цикл . Свободный 11- цис -ретиналь светочувствителен и несет свою собственную спектральную чувствительность 380 нм. [2] Однако для запуска каскада фототрансдукции , процесса, лежащего в основе зрительного сигнала, ретиналь должен быть связан с опсином, когда он изомеризуется. Белок ретинилидена имеет спектральную чувствительность, которая отличается от чувствительности свободного ретиналя и зависит от последовательности опсина.

Хотя опсины могут связывать только ретиналь, существуют две формы ретиналя, которые могут выступать в качестве хромофора для зрительных опсинов позвоночных:

Животные, живущие на суше, и морские рыбы формируют свои зрительные пигменты исключительно с ретиналем 1. Однако многие пресноводные рыбы и земноводные также могут формировать зрительные пигменты с ретиналем 2, в зависимости от активации фермента ретиналь-3,4-десатуразы (GO:0061899). Многие из этих видов могут переключаться между этими хромофорами в течение своего жизненного цикла, чтобы адаптироваться к изменяющейся среде обитания. [3] [4]

Функция

Нормализованные спектры поглощения трех человеческих фотопсинов и человеческого родопсина (пунктир). Нарисовано по Боумейкеру и Дартналлу (1980). [5] (Кривые поглощения не отражают напрямую спектры чувствительности.) [6]

Изомеризация 11- цис -ретиналя в полностью транс -ретиналь под действием света вызывает конформационное изменение белка, которое активирует путь фототрансдукции .

Подклассы

Существует два класса зрительных опсинов позвоночных, различающихся в зависимости от того, экспрессируются ли они в палочковых или колбочковых фоторецепторах.

Конусные опсины

Опсины, экспрессируемые в колбочках, называются колбочковыми опсинами. [1] Колбочковые опсины называются фотопсинами, когда они не связаны с ретиналем, и йодопсинами , когда они связаны с ретиналем. [1] Колбочковые опсины опосредуют фотопическое зрение (дневной свет). Колбочковые опсины далее подразделяются в соответствии со спектральной чувствительностью их йодопсина, а именно длиной волны, на которой наблюдается наибольшее поглощение света ( λ max ). [7]

Род опсинов

Опсины, экспрессируемые в палочковидных клетках, называются палочковидными опсинами. Палочковидные опсины называются скотопсинами , когда они не связаны с ретиналем, и родопсинами или порфиропсинами , когда они связаны с ретиналем (1 и 2 соответственно). Палочковидные опсины опосредуют скотопическое зрение (тусклое освещение). [8] По сравнению с колбочковидными опсинами спектральная чувствительность родопсина довольно стабильна и не отклоняется далеко от 500 нм у любого позвоночного.

Эволюция

Современные позвоночные обычно имеют четыре класса колбочковых опсинов (LWS, SWS1, SWS2 и Rh2), а также один класс палочковидных опсинов (родопсин, Rh1), все из которых были унаследованы от ранних предков позвоночных. Эти пять классов зрительных опсинов позвоночных возникли в результате серии дупликаций генов, начиная с LWS и заканчивая Rh1, согласно кладограмме справа; это служит примером неофункционализации . С тех пор каждый класс эволюционировал в многочисленные варианты. [9] [10] Эволюционные связи, выведенные с использованием аминокислотной последовательности опсинов, часто используются для классификации колбочковых опсинов в их соответствующие классы. [1] Млекопитающие потеряли классы Rh2 и SWS2 во время ночного бутылочного горлышка . Предки приматов позже развили два LWS-опсина (LWS и MWS), в результате чего у людей осталось 4 зрительных опсина в 3 классах.

История

Джордж Уолд получил Нобелевскую премию по физиологии и медицине 1967 года за свои эксперименты в 1950-х годах, которые показали разницу в поглощении этими фотопсинами (см. изображение). [11]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abcd Terakita A (1 марта 2005 г.). «Опсины». Genome Biology . 6 (3): 213. doi : 10.1186 /gb-2005-6-3-213 . PMC  1088937. PMID  15774036.
  2. ^ Фэсик, Джеффри И.; Робинсон, Филлис Р. (23 июня 2016 г.). «Адаптации пигментов сетчатки китообразных к водной среде». Frontiers in Ecology and Evolution . 4. doi : 10.3389 /fevo.2016.00070 .
  3. ^ ab Джордж Уолд (1939): Порфиропсиновая зрительная система. В: Журнал общей физиологии . Т. 22, С. 775–794. PDF
  4. ^ Эндрю TC Tsin и Джени М. Флорес (1985): Регенерация родопсина и порфиропсина золотых рыбок in vivo. В: J. Exp. Biol. Bd. 122, S. 269–275. PMID 3723071 PDF
  5. ^ abc Bowmaker, JK; Dartnall, HJ (1 января 1980 г.). «Зрительные пигменты палочек и колбочек в сетчатке человека». Журнал физиологии . 298 (1): 501–511. doi :10.1113/jphysiol.1980.sp013097. PMC 1279132. PMID  7359434 . 
  6. ^ Стокман, Эндрю; Шарп, Линдси Т. (июнь 2000 г.). «Спектральная чувствительность колбочек, чувствительных к средним и длинным волнам, полученная из измерений у наблюдателей с известным генотипом». Vision Research . 40 (13): 1711–1737. doi :10.1016/S0042-6989(00)00021-3. PMID  10814758. S2CID  7886523. Как ясно показывает рис. 11а, MSP малопригодна для определения спектральной чувствительности колбочек, за исключением случаев, близких к фотопигменту λmax. Большие расхождения между MSP и другими оценками спектральной чувствительности колбочек возникают из-за малого отношения сигнал/шум измерений MSP.
  7. ^ Гуревич, В.В.; Гуревич, ЕВ (2010-01-01), Дартт, Дарлин А. (ред.), «Фототрансдукция: инактивация в колбочках», Энциклопедия глаза , Оксфорд: Academic Press, стр. 370–374, doi :10.1016/b978-0-12-374203-2.00190-1, ISBN 978-0-12-374203-2, получено 2024-05-02
  8. ^ Shichida Y, Matsuyama T (октябрь 2009 г.). «Эволюция опсинов и фототрансдукция». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences . 364 (1531): 2881–2895. doi :10.1098/rstb.2009.0051. PMC 2781858. PMID  19720651 . 
  9. ^ Hunt DM, Carvalho LS, Cowing JA, Davies WL (октябрь 2009 г.). «Эволюция и спектральная настройка зрительных пигментов у птиц и млекопитающих». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences . 364 (1531): 2941–2955. doi :10.1098/rstb.2009.0044. PMC 2781856. PMID  19720655 . 
  10. ^ Trezise AE, Collin SP (октябрь 2005 г.). «Опсины: эволюция в ожидании». Current Biology . 15 (19): R794–R796. Bibcode : 2005CBio...15.R794T. doi : 10.1016/j.cub.2005.09.025 . PMID  16213808.
  11. ^ Нобелевский фонд. «Нобелевская премия по физиологии и медицине 1967 года». Nobelprize.org . Nobel Media AB 2014. Получено 12 декабря 2015 г.