В энзимологии креатиназа ( EC 3.5.3.3 ) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются креатин и H2O , тогда как двумя его продуктами являются саркозин и мочевина .
Было показано, что нативный фермент состоит из двух субъединичных мономеров с помощью электрофореза в полиакриламидном геле SDS. Молекулярный вес этих субъединиц оценивается в 47 000 г/моль. [2] Фермент работает как гомодимер и индуцируется хлоридом холина. Каждый мономер креатиназы имеет два четко определенных домена, небольшой N-концевой домен и большой C-концевой домен. Каждый из двух активных участков образован остатками большого домена одного мономера и некоторыми остатками малого домена другого мономера. Было высказано предположение, что сульфгидрильная группа расположена на активном участке фермента или рядом с ним после экспериментов по ингибированию. [2] Было обнаружено, что креатиназа наиболее активна при pH 8 и наиболее стабильна в диапазоне pH 6-8 в течение 24 часов при 37 градусах. [2]
Этот фермент принадлежит к семейству гидролаз , которые действуют на связи углерод-азот, отличные от пептидных связей, в частности, в линейных амидинах. Систематическое название этого класса ферментов — креатинамидиногидролаза . Этот фермент участвует в метаболизме аргинина и пролина .
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов были определены две структуры с кодами доступа PDB 1CHM и 1KP0.
